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Metabolismo de
AMINOÁCIDOS
Dr. Mynor A. Leiva Enríquez
UNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALA
FACULTAD DE CIENCIAS MÉDICAS FASE I,
Unidad Didáctica: BIOQUÍMICA MÉDICA
2º AÑO CICLO ACADÉMICO 2,013
Metabolismo de
AMINOÁCIDOS
Dr. Mynor A. Leiva Enríquez
La digestión de las
proteínas involucra
A) Digestión enzimática
y desnaturalización a
nivel gástrico.
B) Acción proteolítica
de las enzimas
pancreáticas a nivel
intestinal.
C) Acción proteolítica
de las enzimas
intestinales del borde
en cepillo
Fuente: BIOQUÍMICA de BAYNES et. Al. 3ª. Edición
DIGESTIÓN
La digestión de las proteínas involucra
A) Digestión enzimática y desnaturalización a nivel gástrico.
B) Acción proteolítica de las enzimas pancreáticas a nivel intestinal.
C) Acción proteolítica de las enzimas intestinales del borde en cepillo Fuente: Bioquímica 5ª. Ed. Harvey, Ferrier Editorial Lippincott W&W
La absorción de los aminoácidos es dependiente de
sodio y requiere de fosfato de piridoxal.
El mecanismo de expulsión del Sodio captado
requiere del consumo de ATP.
Digestión y absorción
Fuente: BIOQUÍMICA de BAYNES et. Al. 3ª. Edición
AMINOÁCIDOS
ESENCIALES
AMINOÁCIDOS
NO ESENCIALES
Arginina * Alanina
Histidina Asparagina
Isoleucina Aspartato
Leucina Cisteína
Lisina Glutamato
Metionina Glutamina
Fenilalanina Glicina
Treonina Prolina
Triptófano Serina
Valina Tirosina
AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES PARA EL HOMBRE.
*Los mamíferos degradan casi toda la arginina para formar UREA.
Origen de los aminoácidos NO ESENCIALES:
ALANINA Del piruvato,
por transaminación.
Asparagina, aspartato,
arginina, ácido glutámico y
glutamina, prolina.
De intermediarios del
Ciclo de Krebs.
Serina Del 3-fosfo-glicerato
de la glucólisis
Glicina De la Serina
Cisteína De la serina, De la
metionina; requiere azufre
Tirosina Derivada de la Fenilalanina
por hidroxilación.
Fuente: BIOQUÍMICA DE VOET 2ª. Edición.
Un aminoácido tiene un esqueleto de
carbono unido a un radical Amino
Dr. M. Leiva
Glucogénicos Cetogénicos Ambos
Ala His Leu Fen
Arg Met Lis Ile
Asp Pro Lis
Cis Ser Tir
Gli Tre Tri
Glu Val
Hip Aspg
Esqueletos de carbono
Fuente: BIOQUÍMICA DE VOET 2ª. Edición. Dr. M. Leiva
Fuente: Bioquímica 5ª. Ed. Harvey, Ferrier Editorial Lippincott W&W
Componente Tejido Peso (g) Energía
(kj) Kcal
Glucógeno Hígado 70 1176 280
Glucógeno Músculo 120 2016 480
Glucosa
libre
Fluidos
corporales 20 336 80
Triglicéridos T. Adiposo 15000 567000 135000
Proteínas Músculo 6000 100800 24000
FORMAS DE ALMACENAMIENTO DE ENERGÍA EN EL CUERPO
DEGRADACION PROTEINAS
Se catabolizan 1-2% del total de
proteínas (musculares).
75-80% de los aminoácidos
liberados se reutilizan en la
síntesis de nuevas proteínas.
20-25% del nitrógeno restante se
elimina como UREA.
FUENTE Y
DESTINO DE LOS
AMINOÁCIDOS.
Fuente: Bioquímica 5ª. Ed. Harvey, Ferrier Editorial Lippincott W&W
Fuente: Bioquímica 5ª. Ed. Harvey, Ferrier Editorial Lippincott W&W
BALANCE NITROGENADO
Diferencia entre el ingreso y la
pérdida total del nitrógeno por la
heces, orina y transpiración.
Balance nitrogenado +
(crecimiento y embarazadas).
Balance nitrogenado –
(postquirúrgico, Ca, DPC).
Dr. M. Leiva
METABOLISMO PROTÉICO
El catabolismo de los
aminoácidos, requiere
una vía exclusiva para
el metabolismo del
esqueleto de carbono
de los aminoácidos.
sus productos finales
son intermediarios del
Ciclo de Krebs.
Y por separado, una vía
diferente para el
metabolismo del
nitrógeno de los
aminoácidos. El
producto final de este
procedimiento es la
formación de UREA.
Dr. M. Leiva
FASES DEL METABOLISMO ENERGETICO
Los carbohidratos forman
Acetil-CoA a partir de glucosa
mediante la glucólisis y la
descarboxilación del piruvato.
Los lípidos forman Acetil-CoA
a partir de la Beta-oxidación
de los ácidos grasos.
Las proteínas pueden formar
Acetil-CoA a partir de la
transaminación de alanina y
otros aminoácidos pueden
formar directamente la
molécula, así como otros
intermediarios del ciclo de
Krebs.
RELACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS CON OTRAS VÍAS METABÓLICAS
Fuente: BIOQUÍMICA de BAYNES et. Al. 3ª. Edición
Catabolismo del Nitrógeno
de los aminoácidos
Se cumple por medio de procesos con los que el nitrógeno puede ser trasladado desde su
posición original hasta la molécula de
urea:
Transaminación
(…hasta a-CG Glu).
Desaminación Oxidativa del GLUTAMATO
Ciclo de la Urea.
Transaminación
En la síntesis
protéica.
En los mecanismos
de desintoxicación.
Parte del proceso
de eliminación del
Nitrógeno de los
aminoácidos.
Fuente: Bioquímica 5ª. Ed. Harvey, Ferrier Editorial Lippincott W&W
Fuente: BIOQUÍMICA DE VOET 2ª. Edición.
Fuente: BIOQUÍMICA DE VOET 2ª. Edición.
TRANSAMINACIÓN
Fuente: Bioquímica 5ª. Ed. Harvey, Ferrier Editorial Lippincott W&W
TRANSAMINACIÓN
Fuente: Bioquímica 5ª. Ed. Harvey, Ferrier Editorial Lippincott W&W
Fuente: Bioquímica 5ª. Ed. Harvey, Ferrier Editorial Lippincott W&W
TRANSAMINACIÓN
Fuente: Bioquímica 5ª. Ed. Harvey, Ferrier Editorial Lippincott W&W
Fuente: BIOQUÍMICA DE VOET 2ª. Edición.
DESTINO DEL ESQUELETO DE CARBONO DE LOS AMINOÁCIDOS
Fuente: BIOQUÍMICA de BAYNES et. Al. 3ª. Edición
DESTINO DEL
ESQUELETO
DE CARBONO
DE LOS
AMINOÁCIDOS
Fuente: Bioquímica 5ª. Ed. Harvey, Ferrier
Editorial Lippincott W&W
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Destino del
esqueleto de
carbono de los
aminoácidos
La alanina
transporta
amoníaco
desde los
músculos al
hígado
Ciclo de la
glucosa-alanina
ALANINA AMINOTRANSFERASA
ALANINA AMINOTRANSFERASA
DESAMINACIÓN OXIDATIVA
Fuente: Bioquímica 5ª. Ed. Harvey, Ferrier Editorial Lippincott W&W
DESAMINACIÓN OXIDATIVA
DE AMINOÁCIDOS
Fuente: BIOQUÍMICA de BAYNES et. Al. 3ª. Edición
Fuente: BIOQUÍMICA de BAYNES et. Al. 3ª. Edición
Desaminación No oxidativa
Destoxificación
del CEREBRO
RELACIONES ENTRE GLUTAMATO, GLUTAMINA
Y ALFA-CETO-GLUTARATO
Fuente: BIOQUÍMICA de BAYNES et. Al. 3ª. Edición
Amoníaco
Transporte
de
amoníaco
desde los
tejidos
periféricos
hasta el
hígado
Fuente: Bioquímica 5ª. Ed. Harvey, Ferrier Editorial Lippincott W&W
Metabolismo del Amoníaco
Formación de glutamina en el
músculo y el hígado.
En el SNC es el mecanismo
principal.
En el hígado el NH3 va al ciclo
de la urea.
En el Riñón el NH3 va a
eliminar protones formando
NH4 + Fuente: Bioquímica 5ª. Ed. Harvey, Ferrier Editorial Lippincott W&W
Metabolismo
del Amoníaco
Formación de
glutamina en el
músculo y el hígado.
En el SNC es el
mecanismo
principal.
En el hígado el NH3
va al ciclo de la urea.
En el Riñón el NH3
va a eliminar
protones formando
NH4 +
Fuente: Bioquímica 5ª. Ed. Harvey, Ferrier Editorial Lippincott W&W
Metabolismo
del Amoníaco
Formación de
glutamina en el
músculo y el hígado.
En el SNC es el
mecanismo
principal.
En el hígado el NH3
va al ciclo de la urea.
En el Riñón el NH3
va a eliminar
protones formando
NH4 +
Fuente: Bioquímica 5ª. Ed. Harvey, Ferrier Editorial Lippincott W&W
Desplazamiento del
Nitrógeno
El glutamato alimenta 2 procesos:
A) produce el
a-cetoglutarato es el receptor final del grupo amino, para liberar NH3
B) Facilita la
transaminación de oxalacetato para generar aspartato, que puede llevar el segundo NH3 al ciclo de la UREA.
Fuente: Bioquímica 5ª. Ed. Harvey, Ferrier Editorial Lippincott W&W
Fuente: Bioquímica 5ª. Ed. Harvey, Ferrier Editorial Lippincott W&W
Fuente: Bioquímica 5ª. Ed. Harvey, Ferrier Editorial Lippincott W&W
SÍNTESIS INTRAMITOCONDRIAL DE
CARBAMOIL-FOSFATO
Fuente: BIOQUÍMICA de BAYNES et. Al. 3ª. Edición
1- Formación
del
carbamoil-
fosfato.
Carbamoil-
fosfato
sintetasa I
CO2+
NH3+
2ATP
Ciclo de la
urea
(mitocondrial)
Fuente: Bioquímica 5ª. Ed.
Harvey, Ferrier
Editorial Lippincott W&W
Ciclo de la
urea
(mitocondrial)
2- Formación
de Citrulina
Ornitina
trans-
carbamoilasa
L-ornitina +
carbamoil-P
L-citrulina +
Pi
Fuente: Bioquímica 5ª. Ed.
Harvey, Ferrier
Editorial Lippincott W&W
Ciclo de la urea
(extra-
mitocondrial)
3- Formación de
arginino-succinato
Arginino-
succinato
sintasa
L-citrulina +
L-aspartato +
ATP
argininosuccinato
+ AMP + PPi
Fuente: Bioquímica 5ª. Ed.
Harvey, Ferrier
Editorial Lippincott W&W
Ciclo de la urea
(extra-
mitocondrial)
4- Disociación
de arginino-
succinato
Arginino-
succinato
liasa
Arginino-
succinato
L-arginina
+ fumarato Fuente: Bioquímica 5ª. Ed.
Harvey, Ferrier
Editorial Lippincott W&W
Ciclo de la urea
(extra-
mitocondrial)
5- Disociación
de arginina
Arginasa
L- arginina +
H2O
L-ornitina
+ UREA
Acción de la
ureasa
bacteriana Fuente: Bioquímica 5ª. Ed.
Harvey, Ferrier
Editorial Lippincott W&W
Se desarrolla en células hepáticas.
Una parte es intramitocondrial y la otra
parte es en el citoplasma.
Los 2 átomos de nitrógeno son dados,
uno por amonio y el otro por aspartato.
Utiliza 4 enlaces de alta energía de 3
moléculas de ATP.
La urea va al torrente sanguíneo y se
excreta por el riñón, por lo que el
aumento de su concentración en
plasma, es un indicador de mal
funcionamiento renal.
FUENTES DE LOS ÁTOMOS DE NITRÓGENO
PARA EL CICLO DE LA UREA
Fuente: BIOQUÍMICA de BAYNES et. Al. 3ª. Edición
1
2 3
1
CORRELACIÓN ENTRE LOS CICLOS DE KREBS Y DE LA UREA
Fuente: BIOQUÍMICA de BAYNES et. Al. 3ª. Edición
T T
T T
Arte: Sandy Analy Padilla Paredes
Arte: Sandy Analy Padilla Paredes
REGULACIÓN DEL
CICLO DE UREA
Aumento de degradación de aá.
Aumento de glutamato por transaminación.
Aumento de N-acetilglutamato.
Aumenta activación de Carbamoil fosfato sintetasa
Aumenta velocidad de producción de Urea.
Fuente: BIOQUÍMICA de BAYNES et. Al. 3ª. Edición
Equilibrio en el Metabolismo de AMONIO
GRACIAS.