“ENZIMAS”

Docente Tutor: Juan Baltazar SilvaCátedra de Bioquímica

¿QUÉ SON LAS ENZIMAS?

“Proteínas que aumentan las velocidades de las reacciones químicas al reducir la barrera la barrera de energía libre que separa los reactivos de los productos”.

HISTORIA

Luis Pasteur creía que los sistemas vivos estaban dotados de una “fuerza vital” que les permitía evadir las leyes de la naturaleza que gobiernan la sustancia inanimada.

Justus von Liebig argumentaba que los procesos biológicos eran causados por la acción de sustancias químicas denominadas “fermentos”.

La palabra enzima se deriva del griego y significa “en la levadura” y se uso por vez primera en 1878 por Wilhelm Kühne.

Eduard Buchner demostró que un extracto de levaduras libre de células podía llevar a cabo síntesis de etanol a partir de glucosa (Fermentación alcohólica)

NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS

Por lo general, las enzimas se denominan con el sufijo –asa al nombre del sustrato o a una frase que describe la acción catalítica de la enzima.

Glucosa-6-fosfato isomerasa Amilasa

ENZIMAS VS CATALIZADORES QUIMICOS ORDINARIOS

Velocidades de reacción más altas

Condiciones de reacción moderadas

Especificidad de reacción muy superior

Capacidad para regulación

ALTA EFICIENCIA CATALÍTICA

Los catalizadores reducen la energía de activación del sistema.

ALTA EFICIENCIA CATALÍTICA

E: EnzimaS: SustratoP: Producto t: Tiempo

TASA DE ACELERACIÓN ENZIMÁTICA

Enzima Velocidad de la reacción no

enzimática

Velocidad de la reacción enzimática

Aumento de la

velocidad

CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS DE ACUERDO CON EL TIPO DE REACCIÓN

CLASIFICACIÓN TIPO DE REACCIÓN CATALIZADA

OxidoreductasasTransferasas

HidrolasasLiasas

IsomerasasLigasas

Reacciones de oxidoreducciónTransferencia de grupos funcionalesReacciones de hidrólisisEliminación de grupos para formar dobles enlacesIsomerizaciónFormación de enlaces, acoplado con hidrólisis de ATP

ESPECIFICIDAD DE REACCIÓN

Especificidad de Sustrato

Especificidad de Producto

ESPECIFICIDAD DE REACCIÓN

La especificidad por sustrato depende de la complementariedad químico-conformacionalentre los residuos del sitio de unión (activo o catalítico) de la enzima con los grupos de interacción del sustrato.

ESTÉREOESPECIFICIDAD

EXISTEN DOS MODELOS DE UNIÓN ENTRE LA ENZIMA Y EL SUSTRATO

El modelo de la “llave y la cerradura” postula que el sitio de unión existe en ausencia del sustrato.

En el modelo de la “adaptación inducida” el sitio de unión se forma cuando el sustrato se une a la enzima.

Modelo de la llave y la cerradura

Modelo de la adaptación inducida

ALGUNAS ENZIMAS ACTÚAN CON LA AYUDA DE ESTRUCTURAS NO PROTEÍCAS.

En función de su naturaleza se denominan: Cofactor. Cuando se trata de iones o moléculas

inorgánicas.

Coenzima. Cuando es una molécula orgánica. Aquí se puede señalar, que muchas vitaminas funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta de vitaminas responde más bien a que no se puede sintetizar un determinado enzima en el que la vitamina es el coenzima.

MECANISMOS CATALÍTICOS

1. Catálisis Ácido-Base.

3. Catálisis Covalente.

5. Catálisis de iones Metálicos.

7. Efectos de Proximidad y Orientación.

9. Unión Preferencial del complejo de estado de transición.