catálisis homogénea ut 1

F.C.A.I. U.N. CUYO

Catlisis Homognea 1

FACULTAD DE CIENCIAS APLICADAS A LA INDUSTRIA UNIVERSIDAD NACIONAL DE CUYO

Carrera: Ingeniera Qumica con orientaciones: Petroqumica y/o Mineralurgia. CTEDRA: CATLISIS Unidad Temtica N 1 - REACCIONES CATALTICAS CATLISIS HOMOGNEA 1.1 Fundamentos de catlisis. Catalizadores. Naturaleza y mecanismos. 1.2 Catlisis homognea. Catlisis en fase gaseosa. 1.3 Catlisis enzimtica: Generalidades. Catlisis enzimtica. Inhibidores de enzimas 1.4 Catlisis en fase lquida: Esterificacin e hidrlisis de steres.. 1.5 Catlisis cido base: Generalidades. Esterificacin de cidos y alcoholes.

Halogenacin en grupos carbonilos. Saponificacin de steres. Autocatlisis. Reacciones oscilantes.

1.6 Polimerizacin de olefinas. Inversin de azcares. Mutarrotacin de la glucosa. Disociacin del perxido de hidrgeno. En soluciones con partculas cargadas, influencia de la fuerza inica

INDICE 1. Catlisis en Fase Gaseosa ............................................................................................ 2 2. Catlisis Enzimtica ....................................................................................................... 7

2.1. Cintica Enzimtica. ............................................................................................. 11

2.3. Inhibidores enzimticos ........................................................................................ 15

2.4. Aplicaciones ......................................................................................................... 18

2.5. Catlisis Enzimtica: Ejemplos ............................................................................. 20

2.6. Conclusiones ........................................................................................................ 22 3. CATLISIS EN FASE LQUIDA ................................................................................... 22

3.1. CATLISIS CIDO-BASE .................................................................................... 22 4. OTRAS REACCIONES QUE SE VERIFICAN EN FASE HOMOGENEA ...................... 25

4.1. CATLISIS DE STERES:................................................................................... 25

4.2. Hidrlisis de los steres ........................................................................................ 28

4.3. Hidrlisis cida ..................................................................................................... 29

4.4. Hidrlisis alcalina .................................................................................................. 30

4.5. Alcoholisis de steres ........................................................................................... 34 5. REACCIONES QUE INTERVIENEN IONES ................................................................ 35 6. Catlisis en la polimerizacin de olefinas ..................................................................... 37

6.1. Caractersticas de las poliolefinas: ....................................................................... 37 7. Catlisis mixta .............................................................................................................. 45

7.1. AZCAR INVERTIDO .......................................................................................... 45

7.2. Hidrlisis de la sacarosa ....................................................................................... 46 8. MUTARROTACIN DE LA GLUCOSA ....................................................................... 49

8.1. DISOCIACIN DEL PEROXIDO DE HIDROGENO............................................. 49 9. Reacciones Catalticas especiales ............................................................................... 53

9.1. AUTOCATLISIS ................................................................................................. 53 10. Bibliografa ............................................................................................................... 59

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Catlisis

De acuerdo con las condiciones en las que se llevan a cabo las reacciones es posible separar el fenmeno cataltico en tres dominios independientes.

a) Catlisis homognea: Donde todas las especies cinticamente activas,

comprendido el catalizador, constituyen una misma fase, con una velocidad de reaccin similar en todos los puntos. Se considera tambin en esta rama el caso en que uno de los reactivos es un gas y que los otros, con el catalizador, pertenecen a una misma fase lquida. Debido a la solubilidad del gas la transformacin se produce en todo el lquido y no en la interfaces gas-liquido. La naturaleza de los productos tampoco influye. En este tipo de catlisis las velocidades son generalmente elevadas, los venenos inofensivos y la posibilidad de estudio de mecanismos de reaccin ms fcil para poder aislar las especies intermedias.

b) Catlisis heterognea: El catalizador es insoluble en los sistemas qumicos en los

cuales provoca la transformacin y forma una fase distinta muy a menudo slida. Existen dos fases y una superficie de contacto. La reaccin se lleva a cabo en esta superficie de contacto y el fluido es una reserva de molculas por transformar o que ya reaccionaron.

Como la reaccin qumica se pasa en dos dimensiones, al menos uno de los reactivos debe ser adsorbido qumicamente. La catlisis heterognea est limitada al estudio de reacciones provocadas en las molculas por el campo de fuerza del slido y se limita a algunos ngstrom. Debe hacerse notar que la mayor parte de catalizadores slidos son metales, xidos, sulfuros metlicos o sales (sulfatos silicato, fosfatos) con alta energa reticular.

c) Catlisis enzimtica: Que recibe su nombre del catalizador, que es una mezcla o

molcula orgnica que generalmente contiene una protena que forma un coloide lioflico. Dada la naturaleza particular del catalizador, la catlisis enzimtica no pertenece clara y definitivamente al dominio de la catlisis homognea. Est caracterizada por selectividad muy elevadas y bajas temperaturas.

Se puede afirmar con base, que sin la catlisis enzimtica no sera posible la vida. Es suficiente decir que el proceso base de la actividad vital, la asimilacin del CO2 por la clorofila de las plantas es un proceso fotoqumico y cataltico. La transformacin por las clulas, de albminas, grasas carbohidratos as como la sntesis de otras molculas son catalticas. La formacin de las cadenas de RNA, que es la base del cdigo gentico depende de la presencia de ciertas enzimas.

1. Catlisis en Fase Gaseosa Las catlisis homogneas en fase gaseosa son relativamente raras, pero existen una

amplia variedad de ejemplos:

El xido ntrico es un catalizador industrial para la oxidacin del dixido de azufre. Se ha demostrado que la reaccin transcurre mucho ms rpidamente por la secuencia

2 NO + O2 2 NO2

NO2 + SO2 NO + SO3

que por combinacin directa. Inicialmente indicaremos que la primera de estas reacciones es uno de los pocos ejemplos conocidos de una reaccin trimolecular.

Uno de los usos ms importantes del xido ntrico es en el proceso para la fabricacin del cido sulfrico, este mtodo de obtencin en cmaras de plomo es cada vez menos utilizado debido a su bajo rendimiento, pero es ms econmico que otros. Se produce un cido sulfrico de 70% de pureza. Este mtodo se puede expresar en dos reacciones en las que los xidos de NO NO2 actan de catalizadores

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4222 22 HNOSONONOOSO (cido nitrososulfrico)

24324 2232 NONOHSOOHOHHNOSO

en disolucin da disolucin de H2SO4 La formacin del cloruro de hidrgeno a partir de sus elementos est catalizada por vapor de sodio o de potasio. De la accin de un solo tomo metlico resultan miles de molculas de HCl. El efecto cataltico positivo del agua en la reaccin entre el monxido de carbono y el oxgeno ha sido interpretado de acuerdo con el mecanismo siguiente:

CO + H2O CO2 + H2

2 H2 + O2 2 H2O

Las descomposiciones del acetaldehdo, de varios teres y del xido nitroso estn fuertemente catalizadas por el yodo en fase gaseosa.

El Yodo vapor tambin cataliza un nmero de pirolisis orgnicas. Como ejemplo, podemos encontrar la descomposicin del acetaldehdo catalizada por yodo, la cual es una reaccin en cadena:

La aplicacin de la aproximacin del estado estacionario a las especies intermedias conduce a la ecuacin de velocidad:

CHOCHIkdt

CHOCHd3

21

23

Donde: 2

21

1

1

2k

k

kk

En el proceso de iniciacin de tomos de yodo, en donde se propaga la cadena mediante la reaccin [2]. Se

ve que los productos principales (CH4 y CO), son los mismos que en la reaccin sin catalizar. El catalizador (yodo), se regenera en la reaccin [6].

Dado que el enlace II es mucho ms dbil que el enlace CC del acetaldehdo, la iniciacin es mucho ms fcil y E1 es 204 KJ/mol (comparado con 332 KJ/mol para la reaccin no catalizada). Este valor de E1 da una energa de activacin global de 134 KJ/mol para la descomposicin catalizada comparada con 198 KJ/mol para la descomposicin no catalizada. La barrera de energa de activacin, ha descendido por tanto en 64 KJ/mol.

Muchas reacciones gaseosas que parecen homogneas, en realidad se efectan en

las paredes del reactor, y, por tanto, corresponde a catlisis heterogneas. As, el agua presenta en algunos casos un efecto cataltico negativo, que ha sido interpretado como debido a su adsorcin sobre las paredes del recipiente, lo que equivale a un envenenamiento del catalizador. Aquellas pocas reacciones que parecen ejemplos de catlisis homogneas son realmente reacciones en cadena. Las sustancias que inician las reacciones en cadenas suelen llamarse sensibilizantes con ms propiedad que catalizadores.

Hay que verificar si los datos experimentales se ajustan a las ecuaciones cinticas simples, si no lo hacen, es indicio de efectos heterogneos o bien de la existencia de un mecanismo en cadena.

Un ejemplo experimental sencillo de la accin de un catalizador en fase homognea gaseosa es el de la descomposicin del ter etlico (comnmente ter). En la reaccin sin catalizador a 700 C, se obtienen los siguientes productos:

COHCCHHOCHC k 42452522

12

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ter etlico metano + etileno + monxido de carbono

En la reaccin anterior, la Energa de Activacin (barrera energtica para pasar de reactivos a productos) es de unos 51,8 Kcal/mol.

Ahora la misma reaccin, pero con catalizador (yodo), en ste caso la desaparicin del ter etlico es 10.000 veces ms rpida, en donde se generan productos diferentes:

COCHHCHOCHCk 4625252

'0

En este caso la Energa de Activacin es de 34 Kcal/mol, por lo que la presencia de

yodo cambi la velocidad y la selectividad de la reaccin. El aumento de velocidad se debe a la disminucin de la Energa de Activacin. Como las dos reacciones se efectuaron en condiciones similares se pueden relacionar sus velocidades a partir de las ecuaciones de Arrhenius:

rcatalizadoVelocidad

rcatalizadoconVelocidadvelocidaddeAumento

sin

TR

TR

TR

ek

k

ek

ek

800.17

0

'

0

800.51

0

000.34

'

0

De donde se observa que el aumento en velocidad depende de k0 y k'0 y es exponencialmente proporcional a la diferencia en energas de activacin. Si se asume que k0 y k0' son iguales, entonces el aumento que debera observarse es de 345.000 veces. Este no es el caso, ya que slo se observ un aumento de 10.000 veces, por lo tanto hay un factor 34,5 menor que debe ser atribuido a la diferencia en las constantes k y k'0. De acuerdo a la teora cintica de los gases esas constantes dependen del nmero de choques entre las molculas de reactivo en el momento de la reaccin; en el caso de la reaccin sin catalizar es el nmero de choques entre molculas de ter etlico, y en el caso de la reaccin catalizada es el nmero de choques de las molculas de ter etlico con el iodo.

Como la concentracin de catalizador es muy baja (aproximadamente 1%) el nmero de choques es menor para la reaccin catalizada, y por eso es que se presenta el factor

34,5 favorable a la reaccin sin catalizador: '

00 5,34 kk

Sin embargo esta disminucin en el nmero de choques efectivos se ve ampliamente compensada por el abatimiento en la energa de activacin que al encontrarse en el trmino exponencial conduce a un aumento de 345.000 veces en la velocidad. As el aumento neto observado por la presencia del catalizador es de 10.000 veces.

En la prctica este aumento de velocidad en presencia del catalizador es aprovechado para obtener la misma velocidad, o ligeramente superior, pero a temperaturas mucho ms bajas que las utilizadas en el caso de la reaccin sin catalizador. Un importante ejemplo de reacciones catalizadas en fase gaseosa son las reacciones en la atmsfera

Las reacciones ms importantes que ocurren en la atmsfera se refieren principalmente a la destruccin del ozono, catalizada por NOx.

El xido ntrico NO destruye el ozono para formar oxgeno O2 y dixido de nitrgeno NO2. Por esta razn los niveles de ozono no suelen ser elevados en reas urbanas, donde hay elevados niveles de NO emitido por los vehculos, a diferencia de lo que sucede en las zonas rurales.

En la alta atmsfera, en las regiones de poca densidad se absorben las radiaciones de alta energa, del ultravioleta lejano, procedentes del sol que impide que estos lleguen a la tierra haciendo posible la vida en la superficie terrestre. Estas radiaciones dan lugar a reacciones qumicas diferentes, como las reacciones de fotodisociacin y de ionizacin.

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En las Reacciones de Fotodisociacin el sol emite energa radiante dentro de lmites muy amplios de longitudes de onda, y tienen suficiente energa para ocasionar cambios qumicos.

La radiacin electromagntica se puede representar como un flujo de fotones. Para que ocurra un cambio qumico se deben de satisfacer dos condiciones. Primero, debe haber fotones con suficiente energa para llevar a cabo un proceso qumico determinado. Segundo, las molculas deben absorber estos fotones.

La ruptura de un enlace qumico que resulta de la absorcin de un fotn por una molcula se llama fotodisociacin. Uno de los procesos ms importantes que ocurren en la atmsfera superior, es la fotodisociacin de la molcula de oxgeno:

O2 (g) + hv (long< 240nm) 2O(g)

E = h v, en donde h es la constante de Plank y v es la frecuencia de la radiacin

La segunda condicin que se debe satisfacer antes de que la disociacin se lleve a cabo, es que el fotn debe ser absorbido por O2. Afortunadamente el O2 absorbe gran parte de la radiacin de alta energa de longitud de onda corta, proveniente del espectro solar, antes de que llegue a la atmsfera inferior. Al hacerlo se forma el oxgeno atmico.

A grandes altitudes, la disociacin del O2 es muy importante. A 400 Km., solamente el 1% del oxgeno est en forma de O2; el otro 99% est en forma de oxgeno atmico. A 130Km, O2 y O son igualmente abundantes. Por debajo de esta altura, O2 es ms abundante que O.

Por consiguiente, los tomos de O sufren colisiones frecuentes con molculas de O2. Estas colisiones llevan a la formacin del ozono, O3

O2 (g) + O O3*

El ozono es la sustancia ms importante que absorbe fotones con longitudes de onda mayores. Consideremos cmo se forma el ozono en la atmsfera superior y cmo absorbe los fotones.

El asterisco sobre O3 significa que la molcula contiene un exceso de energa. Esta energa se debe eliminar de la molcula en un tiempo muy corto, o se separa de nuevo la molcula en O2 y O. Esta descomposicin es el proceso inverso del que form el O3. Estas molculas pueden liberar la energa en exceso chocando con otro tomo u otra molcula y transfiriendo el exceso de energa a ellas. Representemos el tomo o la molcula con la cul choca el O3 como M. (Normalmente M es N2 u O2 debido a que stas son las molculas ms abundantes). La formacin de O3y la transferencia de la energa excedente a M se resumen en las ecuaciones siguientes:

O2+O O3*

O3*+M O3+M* El ozono es capaz de absorber la radiacin solar, lo que resulta en su

descomposicin en O2 y O.

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O3+ h (long. entre 240 y 310nm) O2+ O+ calor Este calor calienta la estratosfera u ozonsfera. El resultado final de este ciclo es que la cantidad de ozono se mantiene constante,

sino fuera por la capa de ozono en la estratosfera, estos fotones de alta energa penetraran a la superficie de la Tierra. La vida vegetal y animal como la conocemos no poda sobrevivir en presencia de esta radiacin de energa tan elevada.

Debido a la energa de disociacin del enlace de N2, ste no absorbe fcilmente los fotones, aun cuando stos tengan suficiente energa como para disociar la molcula. El resultado general es que en la atmsfera superior se forma muy poco nitrgeno atmico debido a la disociacin de N2.

El xido ntrico (NO) ataca al ozono, pero se regenera a tal punto que una de sus molculas puede destruir muchos miles de las de ozono. En las ciudades, los xidos de nitrgeno son responsables de la produccin de ozono, por su accin (con luz solar) sobre ciertos productos de la combustin de hidrocarburos. El ozono que se produce en lo que llamamos smog es malo para respirar, porque afecta los pulmones, pero el ozono de la estratosfera es importantsimo para protegernos de la luz ultravioleta. En un caso, el dixido de nitrgeno reacciona con tomos de oxgeno en zonas donde se produce ozono; en cambio, cerca de la superficie terrestre no hay suficientes tomos de oxigeno, y el dixido de nitrgeno, cuando absorbe luz solar, los produce, para que, a su vez, generen ozono. Son reacciones qumicas muy parecidas pero con efectos opuestos.

Otro grupo de compuestos que pueden destruir el ozono de la estratosfera son los xidos de nitrgeno (NOx), como NO, NO2, N2O, N2O2. Estos compuestos provienen de los gases expulsados por los aviones supersnicos que vuelan a gran altura, as como por procesos naturales y por otros procesos hechos por el hombre en la Tierra. La radiacin solar descompone una cantidad considerable de otros xidos de nitrgenos en xido ntrico (NO), que tambin destruye la capa de ozono de la siguiente manera:

O3 O2 + O

NO + O3 NO2 + O2

NO2 + O NO + O2

Global 2O3 3O2 En la que el NO acta como catalizador. Otro de los responsables de la destruccin de la capa de ozono son los

CLOROFLUOCARBONOS, empleados en la industria de refrigerantes, aire acondicionado, solventes, esterilizantes, pinturas, desodorantes, insecticidas aerosoles para el cabello etc.

Son sustancias inertes, por tanto una vez liberados a la atmsfera no se destruyen sino que permanecen all hasta cuando por difusin alcanzan la estratosfera, sufriendo la radiacin de alta energa que causando la fotlisis o ruptura inducida por la luz.

CFCl3 CFCl2 + Cl

CF2Cl2 CF2Cl +Cl

El cloro al combinarse con una molcula de ozono la destruye, para luego

combinarse con otras molculas de ozono y eliminarlas. El proceso es altamente daino, ya que en promedio un tomo de cloro es capaz de destruir hasta 100.000 molculas de ozono. Este proceso se detiene finalmente cuando este tomo de cloro se mezcla con algn compuesto qumico que lo neutraliza

Cl + O3 ClO + O2

ClO + O Cl + O2 El resultado neto de estas reacciones es la conversin de O3 en O2. Debido a que se

utiliza el Cl en la primera etapa de este mecanismo y se forma en la segunda etapa, funciona como un catalizador. La concentracin de O3 disminuye en las regiones que tienen ms cantidad de ClO.

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2. Catlisis Enzimtica

La vida depende de la existencia de unos catalizadores muy potentes y altamente especficos denominados enzimas. De hecho, todos los procesos metablicos estn catalizados por enzimas. La tecnologa enzimtica tiene como objetivo la superacin de todos aquellos inconvenientes que parecen retrasar la aplicacin de las enzimas en estos procesos a escala industrial, las enzimas son protenas cuya funcin biolgica es catalizar las reacciones que suceden en las clulas. Esta rea tiene aplicaciones desde tiempos remotos como la fermentacin, actualmente en diferentes industrias a diferentes niveles, ya que implica la utilizacin de sistemas enzimticos.

La funcin principal de las enzimas es actuar como catalizadores de las reacciones de los seres vivos. Todas las reacciones qumicas tienen lugar porque cierta fraccin de la poblacin de molculas reactantes, poseen la suficiente energa como para alcanzar un estado activado, llamado estado de transicin, en el que es muy elevada la probabilidad de que se rompan o se establezcan enlaces para formar los productos.

Existen dos mtodos generales, mediante los cuales puede acelerarse la velocidad de una reaccin qumica. Uno de ellos es la elevacin de la temperatura (ya que provoca un incremento en la velocidad de las molculas); el otro consiste en utilizar un catalizador. El catalizador se combina con los reactivos de modo transitorio activndolos, produciendo un estado de transicin de menor energa que en la reaccin no catalizada. Una vez formados los productos el catalizador queda libre, y puede ser de nuevo utilizado.

Una caracterstica comn de las enzimas es su alto poder cataltico que se debe en parte a su alta especificidad por los sustratos, la cul puede ser absoluta para un nico sustrato, o relativa cuando permite la reaccin de compuestos diferentes pero con una estructura similar. La especificidad de las enzimas es muy importante para los seres vivos. Cada clula contiene varios cientos de miles de compuestos diferentes, y existen muchas combinaciones posibles entre las reacciones qumicas que estos compuestos pueden experimentar. Las enzimas cuidan de que tengan lugar, de manera especfica, aquellas reacciones que son esenciales e indispensables para que la clula viva.

Adems de la especificidad y la alta eficiencia, otras dos caractersticas que diferencian a las enzimas de los catalizadores qumicos, son que: las enzimas pueden saturarse por sustrato y tienen capacidad para regular su actividad.

Caractersticas de las Enzimas Las enzimas presentan una serie de caractersticas notables como las siguientes:

Son protenas que catalizan al reducir la barrera energtica de las reacciones qumicas.

Influyen solo en la velocidad de reaccin sin alterar el estado de equilibrio.

Actan en pequeas cantidades.

Forman un complejo reversible con el sustrato.

No se consumen en la reaccin, pudiendo actuar una y otra ves.

Muestran especificidad por el sustrato.

Su produccin est directamente controlada por genes.

Son solubles en agua y en alcoholes

Son precipitadas por sulfato amnico y alcohol concentrado

Tienen carcter coloidal

Son fcilmente absorbidos

Son destruidos a 100 C y anulada su accin a 0 C. su mayor actividad se encuentra entre 37 y 45 C

El pH influye notablemente en la accin de stas, en general cada una tendr un rango de pH en el cual se encuentra activa

La actividad cataltica de las enzimas es mucho mayor que los catalizadores inorgnicos, por lo que podemos decir, que un enzima reduce ms eficientemente la energa de activacin (Ea) de una reaccin que un catalizador inorgnico, lo que permite que una reaccin se realice a menor temperatura:

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Reaccin H2 O2 H2 O + O2 Ea (Kcal/mol)

a) El perxido de hidrgeno se descompone en: 18

b) El hierro cataltico (Fe) realiza la reaccin: 13

c) El platino (Pt) cataliza la reaccin : 12

d) La catalasa una enzima heptica la realiza: 5

Nomenclatura y Clasificacin de las Enzimas Muchas enzimas han sido designadas aadiendo el sufijo -asa al nombre del sustrato,

es decir, la molcula sobre la cul ejerce su actividad cataltica. Por ejemplo la ureasa cataliza la hidrlisis de la urea, y la arginasa cataliza la hidrlisis de la arginina (a urea y ornitina). Otras enzimas han recibido su nombre en funcin del tipo de reaccin que catalizan, as la Gliceraldehdo-3P-deshidrogenasa cataliza la oxidacin del la Gliceraldehdo-3P.

Sin embargo con el descubrimiento de nuevas enzimas esta nomenclatura resulta a veces confusa. Se subdividen de acuerdo al grupo funcional sobre el que actan en:

Los nombres propuestos en este sistema son los que se emplean cuando es necesaria una identificacin exacta de las enzimas.

xido Reductasas (reacciones de oxido- reduccin) Actan sobre ": CH OH " Actan sobre ": C = O " Actan sobre ": C = CH " Actan sobre ": CH NH2 " Actan sobre ": CH NH "

Hidrolasas (reacciones de hidrlisis)

Esteres Enlaces glucosdico Enlaces pepsdicos Otros enlaces C N Anhdridos de cido

Transferasas (transferencia de grupos funcionales)

Grupos de un tomo de C Grupos aldehdos o cetnicos Grupos acilos Grupos glucosilos Grupos fosfatos Grupos que contienen azufre

Liasas (Adicin a los dobles enlaces)

: C = C : : C = O : C = N

Isomerasas (reaccin de isomerizacin)

Racemasas

Ligasas (Formacin de enlaces con escisin de ATP)

: C O : C N : C S : C C

I. Enzimas Hidrolticas: Esta clase de enzimas actan normalmente sobre las grandes molculas del

protoplasma, como son la de glicgeno, las grasas y las protenas. La accin cataltica se expresa en la escisin de los enlaces entre tomos de carbono y nitrgeno (C-N) o carbono oxigeno (C-O); Simultneamente se obtiene la hidrlisis de una molcula de agua. El hidrgeno y el oxidrilo resultantes de la hidrlisis se unen respectivamente a las dos molculas obtenidas por la ruptura de los mencionados enlaces. La clasificacin de estas enzimas se realiza en funcin del tipo de enlace qumico sobre el que actan. A este grupo pertenecen protenas muy conocidas: la pepsina, presente en el jugo gstrico, y la tripsina y la quimiotripsina, segregada por el pncreas. Desempean un papel esencial en los procesos digestivos, puesto que hidrolizan enlaces ppticos, estricos y glucosdicos.

Carbohidrasas: hidrolizan los hidratos de carbono Amilasa: almidn maltasa Sacarasa: sacarosa glucosa y fructosa Lactasa: lactosa glucosa y galactosa Maltasa: maltosa glucosa

Estearasa: hidrolizan los steres en cido y el alcohol correspondiente

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Lipasa: grasas cidos grasos y glicerina Fosfotasas: fosfatos orgnicos cido fosfrico Clorofilazas: clorofila fitol Azolesterasas: hidroliza los steres de amino-alcoholes

Proteasas: hidrolizan las protenas en proteasas, peptonas y finalmente polipptidos.

Peptidasas: hidrolizan peptidos en otros ms sencillos, incluso hasta aminocidos.

Glucosidasas: hidrolizan glucsidos produciendo azcar

Fosforilasas: descomponen hidratos de carbono, pro inversamente los forman.

Nucleasas: hidrolizan cidos nuclicos

Amidasas: actan sobre los enlaces carbono-hidrgeno II. Enzimas que provocan la oxidacin u oxidasas: Son las enzimas relacionadas con las oxidaciones y las reducciones biolgicas que

intervienen de modo fundamental en los procesos de respiracin y fermentacin. Extrayendo dos tomos de hidrgeno, catalizan las oxidaciones de muchas molculas orgnicas presentes en el protoplasma; los tomos de hidrgeno tomados del sustrato son cedidos a algn captor.

En esta clase se encuentran las siguientes subclases principales: Deshidrogenasas y oxidasas. Son ms de un centenar de enzimas en cuyos sistemas actan como donadores, alcoholes, oxcidos aldehdos, cetonas, aminocidos y muchos otros compuestos y, como receptores, las propias coenzimas, citocromos, etc.

Catalasa: perxido de hidrgeno agua y oxgeno Peroxidasas: perxidos orgnico agua y oxgeno Deshidrogenasas: oxidan eliminando hidrgeno

Luciferasas: su nombre se debe a que existe en las lucirnagas y acta sobre la luciferina para producir luz

Tirosinasa: acta sobre la tirosina produciendo un pigmento negro conocido como melanina

III. Transferasas (transfieren grupos funcionales) Estas enzimas catalizan la transferencia de una parte de la molcula (dadora) a otra

(aceptora). Su clasificacin se basa en la naturaleza qumica del sustrato atacado y en la del aceptor. Tambin este grupo de enzimas actan sobre los sustratos mas diversos, transfiriendo grupos metilo, aldehdo, glucosilo, amina, sulfat, sulfrico, etc.

IV. Liasas (reacciones de adicin a los dobles enlaces) Estas enzimas escinden (raramente construyen) enlaces entre tomos de carbono, o

bien entre carbono y oxigeno, carbono y nitrgeno, y carbono y azufre. Los grupos separados de las molculas que de sustrato son casi el agua, el anhdrido carbnico, y el amoniaco. Algunas liasa actan sobre compuestos orgnicos fosforados muy txicos, escindindolos; otros separan el carbono de numerosos sustratos.

V. Isomerasas (reacciones de isomerizacin) Transforman ciertas sustancias en otras ismeras, es decir, de idntica formula

emprica pero con distinto desarrollo. Son las enzimas que catalizan diversos tipos de isomerizacin, sea ptica, geomtrica, funcional, de posicin, etc. Se dividen en varias subclases.

Las racemasas y las epimerasas actan en la racemizacin de los aminocidos y en la epimerizacin de los azcares. Las primeras son en realidad pares de enzimas especficas para los dos ismeros y que producen un solo producto comn.

Las isomerasas cis trans modifican la configuracin geomtrica a nivel de una doble ligadura. Los xidosreductasas intramoleculares catalizan la interconversin de aldosas y cetosas, oxidando un grupo CHOH y reduciendo al mismo tiempo al C = O vecino; en otros casos cambian de lugar dobles ligaduras.

Por fin las transferasas intramoleculares (o mutasas) pueden facilitar el traspaso de grupos acilo, o fosforilo de una parte a otra de la molcula,

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Algunas isomerasa actan realizando inversiones muy complejas, como transformar compuestos aldehdos en compuestos cetona, o viceversa. Estas ultimas desarrollan una oxidorreduccin dentro de la propia molcula (oxido reductasa intramoleculares) sobre la que actan, quitando hidrgeno, a algunos grupos y reduciendo otros; actan ampliamente sobre los aminocidos, los hidroxcidos, hidratos de carbono y sus derivados.

VI. Ligasas (formacin de enlaces con consumo de ATP).

Es un grupo de enzimas que permite la unin de dos molculas, libera la energa necesaria para llevar a cabo la unin de las primeras. Se trata de un grupo de enzimas muy importantes y recin conocidas, pues antes se pensaba que este efecto se llevaba a cabo por la accin conjunta de dos enzimas. A este grupo pertenecen enzimas de gran relevancia reciente, como los aminocido ARNt ligasas conocidas habitualmente con el nombre de sintetasas de aminocidosARNt o enzimas activadoras de aminocidos que representan el primer paso en el proceso biosinttico de las protenas, y que forman uniones C-O; las cido-tiol ligasas.

VII. Enzimas descarboxilantes: Enzimas que originan un reagrupamiento de la molcula del substrato

Zimasa: azcares alcohol y dixido de carbono Carboxilasa: c. -cetnicos aldehdos y dixido de carbono

VIII. Enzimas que originan un reagrupamiento de la molcula del substrato

Mutasas

Cofactores Enzimticos (coenzimas) La actividad de algunas enzimas depende solamente de su estructura como protena,

mientras que otras necesitan, adems uno o ms compuestos no proteicos, llamados cofactores. El cofactor puede ser un ion metlico o bien una molcula orgnica, llamada coenzima, aunque algunos enzimas necesitan de ambos. El cofactor puede estar fuertemente unido a la protena, recibe entonces el nombre de grupo prosttico, o dbilmente unido y acta bsicamente como un sustrato especfico de la enzima.

El complejo enzima-cofactor catalticamente activo recibe el nombre de holoenzima. Cuando se separa el cofactor, la protena restante, que por s misma es inactiva catalticamente, se designa con el nombre de apoenzima.

Holoenzima = Apoenzima + Cofactor

En el grfico se utiliza como cofactor Co++; el Co++ se une a la enzima, formando la holoenzima, a la cual se le une el sustrato.

En las enzimas el cofactor puede actuar como:

Centro cataltico primario: acta con la principal reaccin

Grupo puente: para reunir el sustrato y la enzima, (complejo activado)

Agente estabilizante de la actividad enzimtica (conformacin).

Por su parte cada una de las coenzimas catalogadas suele contener en su estructura, alguna vitamina, o molcula derivada de ella. Las coenzimas actan por lo general como transportadores intermedios de tomos especficos o de electrones.

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Activadores Metlicos Elemento Enzima Activada

Zn++ Deshidrogenasas, anhidrasa carbnica, ARN y ADN polimerasas.

Mg++ Fosfohidrolasas, fosfotransferasas, fosfatasas.

Mn++ Arginasas, peptidasas, quinasas.

Mo Nitratoreductasa, nitrogenasa.

Fe2+, Fe3+ Citocromos, catalasas, ferredoxina, peroxidasas, nitritoreductasa.

Cu2+ Citocromo oxidasa, tirosinasa, cido ascrbico oxidasa, plastocianina

Ca2+

K+ Piruvato fosfoquinasa, ATPasa.

Co Vitamina B12 hallada en microorganismos y animales, pero no en plantas. Importante en la fijacin simbitica de nitrgeno.

Ni Ureasa.

Modelos de Actuacin de las Enzimas Para explicar la actividad cataltica de las enzimas, se ha propuesto un mecanismo

general, en dos etapas, que se representa en la figura siguiente.

E+S ES E+PK1 K2

K-1 En la primera etapa, la enzima (E) se une a la molcula de sustrato (S), para formar el

complejo enzima-sustrato (ES). En una segunda etapa, el complejo se fragmenta dando lugar al producto (P) y a la enzima (E), que vuelve a estar disponible para reaccionar con otra molcula de sustrato. Por lo general, la molcula de enzima es mucho mayor que la del sustrato por lo que slo una pequea parte de la enzima est implicada en la formacin del complejo; esta regin que interacciona con el sustrato y en la que tiene lugar la reaccin, se denomina sitio activo de la enzima.

El sitio activo es una regin tridimensional especfica con una nica distribucin de los grupos que posibilitan la unin de la enzima al sustrato (estos grupos no tienen por qu ser necesariamente consecutivos) y reciben el nombre centros catalticos.

El modelo ms conocido sobre el mecanismos de reaccin de las enzimas, es el de Fischer, quien propuso que la molcula de sustrato se adapta al centro activo de la enzima del mismo modo que lo hara una llave al encajar en una cerradura.

No obstante, esta hiptesis tiene ciertas limitaciones: Si el centro activo posee una estructura prediseada para el sustrato, caso de

que sea reversible el proceso, a la vez debe estar perfectamente diseada para que tambin encaje el producto de la reaccin.

Tampoco explica bien el fenmeno de la inhibicin enzimtica. Otra hiptesis ms aceptada actualmente es la de enzima flexible o de ajuste inducido

(modelo de Koshland), que sugiere que el sitio activo no necesita ser una cavidad previa geomtricamente rgida y preexistente, sino que debe tener una disposicin espacial precisa y especfica que se induce y adapta al sustrato cuando interacciona con l. Independientemente del modelo, una vez formado el complejo enzima sustrato, mediante un mecanismo de distorsin, se activan los enlaces que hay que romper y se aproximan los grupos que hay que enlazar, favoreciendo la formacin del producto resultante de la reaccin catalizada y quedando la enzima libre para comenzar de nuevo el proceso cataltico.

2.1. Cintica Enzimtica. Los principios generales de la cintica de las reacciones qumicas son aplicables a las

reacciones catalizadas por las enzimas, en los seres vivos. No obstante, estas muestran (adems del fenmeno de la especificidad, antes comentado) un rasgo caracterstico que no se observa en los catalizadores no enzimticos, se trata de la saturacin por el sustrato, entendida en trminos de ocupacin de los centros activos de todas las molculas de enzima.

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Estudiar el efecto de la concentracin de sustrato sobre la actividad de una enzima no es sencillo si pensamos que lgicamente la concentracin del sustrato disminuye segn avanza la reaccin. Una simplificacin en los experimentos cinticos consiste en medir la velocidad inicial (Vo). Si el tiempo es suficientemente corto la disminucin de sustrato ser mnima y podr considerarse casi constante. La Figura muestra el efecto de distintas concentraciones de sustrato sobre la velocidad inicial de la reaccin catalizada por un enzima, en la cul se distinguen tres fases:

Para una concentracin baja de sustrato, la velocidad es directamente proporcional a la concentracin del sustrato (lineal) y la cintica se denomina de primer orden.

Para una concentracin alta de sustrato, la velocidad de la reaccin se hace prcticamente constante e independiente de la concentracin de sustrato, la cintica se considera de orden cero.

En la zona intermedia de [S] la velocidad del proceso deja de ser lineal, y a esta zona se la denomina de cintica mixta.

Este comportamiento es caracterstico de la mayora de las enzimas y fue estudiado por Michaelis y Menten en 1913. La velocidad de una reaccin catalizada nos indica la cantidad de sustrato consumido o producto formado por unidad de tiempo, en el Sistema Internacional se designa por U (unidad de actividad enzimtica) y corresponde a los moles de sustrato consumido en 1 min, o bien a los moles de producto formado en 1 min.

1 U mol S/min mol P/min La curva que expresa la relacin entre la concentracin de sustrato y la velocidad inicial

tiene la misma forma para la mayora de las enzimas, se trata de una hiprbola rectangular, cuya expresin algebraica viene dada por la Ec. Michaelis-Menten.

SKSV

Vm

o

max

Los trminos Vmax (velocidad mxima) y Km (constante de Michaelis) son dos

parmetros cinticos de gran importancia, caractersticos de cada enzima, que pueden determinarse experimentalmente. La velocidad mxima se obtiene cuando la velocidad de reaccin se hace independiente de la concentracin de sustrato. Este valor depende de la cantidad de enzima que tengamos. Km nos indica la concentracin de sustrato a la cul la velocidad de reaccin es la mitad de la velocidad mxima, este parmetro es independiente de la concentracin de enzima, y es caracterstico de cada enzima segn el sustrato utilizado (si tiene varios). Km tambin indica la afinidad que posee la enzima por el sustrato, siendo sta mayor, cuanto menor es Km. (Cuanto menor sea Km menor ser la cantidad de sustrato, necesaria para alcanzar la mitad de la velocidad mxima, por lo que mayor ser la afinidad hacia ese sustrato, o dicho de otra forma, si es poco afn necesitar ms sustrato para alcanzar ese valor de velocidad).

Esta ecuacin puede deducirse matemticamente haciendo la aproximacin del estado estacionario, segn esta aproximacin la concentracin del complejo ES es constante en el estado estacionario y por lo tanto las velocidades de formacin y destruccin del complejo ES son iguales. Adems asumimos que el paso limitante de la reaccin es el segundo y por

lo tanto la velocidad de la reaccin: Vo= K2 ES.

E+S ES E+PK1 K2

K-1

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2.2. V formacin del complejo ES = V destruccin del complejo ES

K1ES= K-1 ES + K2ES

K1ES= (K-1 + K2 ) ES La concentracin de enzima libre ser igual a la concentracin total de enzima menos lo

que est unido al sustrato. E= Et -ES, as que K1 Et S- K1 ES S = (K-1 + K2 ) ES

K1 Et S= (K-1 + K2 + K1S) ES

Despejando ES

SK

KK

SE

SKKK

SEKES tt

1

21121

1

El trmino formado por las tres constantes cinticas es igual a la constante de Michaelis

mKK

KK

1

21

De modo que Vo= K2 ES puede ser expresado como SKSEK

Vm

t

o

2

K2 Et , ser precisamente la V cuando toda la enzima est unida al sustrato formando

un complejo ES, o sea la enzima est saturada por el sustrato, es decir la Vmax. K1 Et =Vmax.

De modo que SKSV

Vm

o

max

A partir de esta ecuacin podemos explicar matemticamente las tres fases de la curva de Michaelis.

A baja [S (es decir, si Km >>> [S) el termino Km+[S podemos aproximarlo a Km, quedando una expresin del tipo:

V = k [S Esta es una cintica de primer orden que se caracteriza por una variacin lineal de la V

respecto al tiempo y una variacin exponencial de la [S respecto al tiempo.

A altas [S (es decir, Km

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Efecto del pH y de la Temperatura sobre la Actividad Enzimtica.

El pH no afecta la actividad enzimtica directamente sino que modifica la concentracin de protones. Los protones adems de alterar la estructura de la enzima y el substrato, pueden participar tambin en la reaccin como substrato o producto. En esos casos, la concentracin de protones afecta directamente la velocidad de la reaccin.

Cualquier cambio brusco de pH, sabiendo que las enzimas son protenas, puede alterar el carcter inico de los grupos amino y carboxilo en la superficie proteica, afectando as las propiedades catalticas de una enzima. A pH alto o bajo se puede producir la desnaturalizacin de la enzima y en consecuencia su inactivacin. Un ejemplo es la fosfatasa cida es ms activa a pH 5.0, mientras que la fosfatasa alcalina lo es a pH 9. Muchas enzimas tienen mxima actividad cerca de la neutralidad, en un rango de pH de 6 a 8 (Pepsina 1,5; Tripsina 7,7; Catalasa 7,6; Arginasa 9,7; Fumarasa 7,8; Ribonucleasa 7,8)

Cuando la temperatura sube la velocidad de reaccin aumenta (un aumento de 10 C incrementa su velocidad entre 1,5 y 5 veces), pero existe una temperatura mxima a la cual la protena se desnaturaliza dejando de ser funcional. La mayor parte de los enzimas se desnaturalizan a unos 50C. La ribonucleasa se desnaturaliza a temperaturas superiores a los 70C.

Reacciones Multisustrato

En este captulo hemos estudiado reacciones del tipo SP, un mecanismo relativamente simple con un slo sustrato que podra ajustarse a reacciones catalizadas por algunas enzimas (Isomerasas, hidrolasas, algunas liasas) pero es importante tener en cuenta que la gran mayora de las reacciones son multisustrato y suelen dar varios productos. Cuando una enzima une dos o ms sustratos y libera mltiples productos, el orden de los pasos pasa a ser una caracterstica importante del mecanismo de reaccin. Hay distintos mecanismos que explican este tipo de reacciones, veamos varios casos en los que se utilicen dos sustratos S1 y S2, y se obtengan dos productos P1 y P2. Unin ordenada de los sustratos: en este caso un sustrato debe unirse antes de que el segundo sustrato pueda unirse. Unin aleatoria de los sustratos: en este caso cualquiera de los dos sustratos puede ser el primero en unirse a la enzima. Mecanismo ping-pong: en este caso primero se une un sustrato, se libera el primer producto, y a continuacin se une el segundo sustrato para as liberar el segundo producto.

Enzimas Regulatorias Una caracterstica que diferencia a las enzimas de los catalizadores convencionales,

es la capacidad para regular su actividad. Una enzima puede estar ms o menos activa en una clula, es decir, su nivel de actividad puede regularse:

Nivel de sntesis: Que haya ms o menos molculas de la enzima.

Nivel de actividad: Que las que haya estn ms o menos activas. Puede llevarse a cabo

por factores extrnsecos a la enzima: pH, T, [S, [I. O por factores intrnsecos a la propia enzima, en este caso hablamos de enzimas reguladoras, enzimas que por su propia naturaleza tienen mecanismos especiales de regulacin. Estn especializadas en regularse respondiendo de forma muy sensible a seales externas. En la clula las enzimas trabajan en grupo, en rutas secuenciales para llevar a cabo un determinado proceso metablico. En cada ruta metablica hay al menos una enzima reguladora que marca la reaccin global de la ruta. La modulacin de las enzimas regulatorias puede llevarse a cabo de varias formas:

Enzimas alostricas. Funcionan mediante la unin reversible no covalente de compuestos regulatorios llamados moduladores. El modulador puede ser un activador (modulacin positiva) o un inhibidor (modulacin negativo) y ser el propio sustrato de la

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reaccin (alosterismo homotrpico) o ser otra sustancia (alsoterismos heterotrpicos). Normalmente se trata de enzimas multimricas y normalmente el sito activo y el regulatorio se encuentra en distintas subunidades.

Enzimas interconvertibles Por modificacin covalente reversible, como por ejemplo por fosforilacin/defosforilacin o modificacin redox.

Mediante protenas reguladoras que se unen a la enzima

Mediante la eliminacin proteoltica de pequeos segmentos peptdicos (esto es irreversible).

2.3. Inhibidores enzimticos Existen sustancias que pueden impedir que la enzima desarrolle su actividad cataltica,

rebajando o paralizando la reaccin enzimtica. A estas sustancias se las denomina inhibidores enzimticos. Teniendo en cuenta que prcticamente todos los procesos celulares estn catalizados por una enzima, no es de extraar la importancia de muchos inhibidores enzimticos que actan como frmacos, antibiticos o conservantes, otros pueden ser txicos e incluso potentes venenos. Por ejemplo la aspirina (acetilsaliclico) inhibe la enzima que cataliza el primer paso en la sntesis de prostaglandinas, que estn implicados en procesos como la produccin del dolor.

Hay dos grandes tipos de inhibicin: la reversible y la irreversible. La primera implica una unin no covalente del inhibidor y por lo tanto siempre puede revertirse. En el caso irreversible se une de forma covalente a la enzima y la incapacita realmente.

Inhibicin Reversible Los distintos modelos de inhibicin reversibles implican todos la unin no covalente

del inhibidor con la enzima, pero difieren en los mecanismos por medio de los cuales reducen la actividad enzimtica y en la forma en que afectan a la cintica de la reaccin. Entre ellos est la inhibicin competitiva, la acompetitiva y la no competitiva.

Inhibicin Competitiva Es una sustancia similar en estructura al sustrato que compite con ste por el sitio

activo de la enzima.

E+S ES E+PK1 K2

K-1

E+I EIKi

Este tipo de inhibicin puede reducirse si se aumenta la concentracin de substrato en

el medio de reaccin. El succinato deshidrogenasa cataliza la reaccin redox par la que se eliminan dos

tomos de hidrgeno de los tomos de carbono metilnico del succinato:

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Dos inhibidores competitivos del succinato deshidrogenasa: - Oxalacetato: COO- - CO - CH3 - COO- - Malonato: COO- - CH2 - COO-

Supongamos la siguiente etapa reversible: donde I represente el inhibidor y E.I el complejo enzima-inhibidor. La constante de

disociacin de E.I la denominamos K1, de tal manera que: 1/.. KIEIE

En presencia de inhibidor la ecuacin SEEE .0 se transforma en: 10 /1 ... KIESEIESEEE La ecuacin de Estado estacionario para E.S no se altera por la presencia del

inhibidor por lo que an se puede escribir: SKSEE M /.. Sustituyendo esta expresin en la ecuacin anterior y despejando:

SK

K

I

ESE

M 11

.

1

0

Ahora que tenemos una expresin para la concentracin de E.S en funcin de la concentracin de sustrato, inhibidor y de la enzima inicial, junto con KM y K1, podemos obtener una expresin muy til para la velocidad de la reaccin catalizada por una enzima inhibida.

1

02

2

1.

....

K

IKS

SEkSEkvvelocidad

M

El valor de la velocidad proporcionado por esta ecuacin ser siempre inferior al de la ecuacin para la reaccin no inhibida, pero ambas tienen el mismo lmite superior a concentraciones altas de sustratos. Si la concentracin de I es igual a K1, y la concentracin in de sustrato es igual a KM, la velocidad se hace un tercio del valor mximo posible.

Para medir la constante de equilibrio K1, se obtienen datos de la velocidad inicial de la reaccin catalizada por la enzima en funcin de la concentracin de sustrato, a concentracin de inhibidor constante. Invirtiendo la ecuacin se obtiene.

10202

1 ..

.

.

11

K

I

SEk

K

Ekv

M

Esta ecuacin indica que, a concentracin de inhibidor constante v-1 es una funcin lineal de

1S y la relacin entre la pendiente y la ordenada en el origen nos proporciona

1

1K

IKM

La relacin entre este grafico y el de la

reaccin no inhibida se ilustra en la figura que muestra como ambas reacciones tienen la misma ordenada al origen.

La recta tendr la misma v pero la pendiente ser ms grande porque KM es mayor.

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Nuestro modelo de una molcula que se acompleja con una enzima pero que no

reacciona con ella, puede utilizarse para justificar la estereoselectividad de la accin enzimtica. En muchos casos el enantimero equivocado se une al centro activo de la enzima con la misma intensidad que el enatimero correcto, pero al tener la estereoqumica equivocada, la enzima es incapaz de actuar sobre el. As el ster etlico de D-tirosina se acompleja con quimotripsina con la misma intensidad que con L-tirosina, pero no tiene lugar reaccin alguna. En este caso, el enantimero equivocado se comporta como un inhibidor de la enzima.

Inhibicin A-competitiva Reacciona con la enzima en un punto distinto al centro activo, pero slo en el caso de que sta est unida al sustrato formando el complejo ES, e impide que la enzima desarrolle su actividad cataltica.

E+S ES E+PK1 K2

K-1

ES+I EISKi

Tanto la Vmax como Km se alteran en la misma proporcin, lo que se manifiesta en la representacin de dobles inversos como rectas paralelas y por lo tanto con la misma pendiente.

El resultado es una recta nueva que se corta en un valor ms grande de ordenadas y de igual pendiente. Si aumentamos la concentracin de inhibidor obtenemos una familia de rectas con iguales pendientes y cortes en ordenadas ms grandes.

Como se puede apreciar se produce aparentemente una disminucin de la Vmax y un descenso de Km.

Inhibicin No Competitiva Puede combinarse tanto con la enzima libre como con el complejo enzima-sustrato, sin afectar al sitio activo de la enzima.

Al no unirse al sitio activo, no se afecta la

afinidad de la enzima por el sustrato y en este caso Km no se altera y la Vmax disminuye, como puede observarse en la representacin de dobles inversos.

Inhibicin Mixta Intermedia entre a-competitiva y competitiva, el inhibidor (que no tiene porque

parecerse al sustrato) no se une al centro activo aunque tiene efecto de competitivo. La unin de uno y otro no son excluyentes, el resultado final depende de cual de los dos prevalezca.

1/V

1/[S]0

Sin I

Con I

- 1/Km

1/V max

1/Vmax

Inhibicin no competitiva

1/V

1/[S]0

Sin I

Con I

- 1/Km

1/V max

1/Vmax

Inhibicin no competitiva

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Inhibicin Irreversible El inhibidor se une covalentemente a la enzima y la inactiva de manera reversible.

Casi todos los inhibidores irreversibles son sustancias txicas naturales o sintticas. Se trata de sustancias que reaccionan con algn grupo funcional importante para la catlisis, bloquendolo e impidiendo que la enzima desarrolle su actividad. En muchos casos la interaccin se produce a travs del sitio activo, impidiendo de manera irreversible que el sustrato ocupe su lugar, tal es el caso del gas Sarn, que inhibe irreversiblemente enzimas implicadas en la transmisin del impulso nervioso y su inhalacin causa parlisis rpida de las funciones vitales.

En este caso, cuando afecta al sitio activo, se observara una situacin similar a la

inhibicin competitiva, una disminucin de la V max y un aumento aparente de Km, si bien el proceso sera completamente irreversible por sustrato que no podra desplazar al inhibidor del sitio activo. La inhibicin enzimtica por modificacin covalente constituye adems una importante forma de regulacin metablica.

2.4. Aplicaciones Las aplicaciones industriales tradicionales se refieren a la produccin de una

transformacin til por alguna enzima, bien sea natural o aadida intencionalmente. Entre las que podemos citar:

Fermentacin: La fermentacin alcohlica es un ejemplo conocido de los procedimientos en que se efectan alteraciones enzimticas, tanto cuando se agrega alguna enzima, como cuando se aade algn microbio vivo (levadura). El empleo de amilasa en forma de malta es indudablemente la mayor aplicacin industrial que tiene las enzimas, pero no es del todo conocida la accin de estas amilasas. La elaboracin de vinagre con alcoholes es un proceso enzmico producido por un microbio vivo (Acetobacter aceti).

Curticin: La cantidad de material enzimtico que se usa en la industria de curtidura representa probablemente la mayor aplicacin industrial de las enzimas despus de la industria de la fermentacin.

Fabricacin de queso: Los quesos se fabrican coagulando la casena con rennina, esta probablemente tiene una accin proteoltica muy dbil que contina en el queso. La rennina produce un cogulo elstico del que se exprime fcilmente el suero. No es la nica protenasa que se usa en la elaboracin del queso, pues tambin se emplea mezclas de rennina con pepsina.

Elaboracin de pan: La harina de trigo contiene tambin pequeas cantidad de -amilasa y gran proporcin de -amilasa. La adicin de la -amilasa a la harina, generalmente en forma de harina de trigo malteado, ocasiona aumento de volumen de la hogaza. La amilasa agregada hidroliza parte del almidn y lo convierte en maltosa, con lo cual suministra ms azcar para que fermente la levadura y origina la generacin de mayor cantidad de dixido de carbono.

Carbohidrasas Descomponen residuos de azcares de carbohidratos superiores. Descomponen los almidones y el glucgeno en dextrinas y disocian lentamente las dextrinas en maltosa y cantidad mnima de glucosa. Destruyen la estructura en cadenas ramificada del almidn y el glucgeno.

Productos Mdicos y Farmacuticos En la actualidad el nmero concreto de aplicaciones es relativamente pequeo. Puesto que las aplicaciones mdicas y farmacuticas de las enzimas abarcan un amplio espectro de materias, es conveniente dividirlas en tres reas importantes de inters: terapia enzimtica, uso analtico y productos de compuestos farmaceticos. Las aplicaciones mdicas y farmacuticas de enzimas requieren generalmente pequeas cantidades de enzimas muy purificadas. En parte, esto refleja el hecho de que para una enzima sea efectiva slo debe modificarse el o los compuestos de inters contenido en un fluido o tejidos fisiolgicos complejos. Adems, si el destino de una enzima o de un producto obtenido por mtodos enzimticos es su administracin a un paciente, resuelta evidente que

E+S ES E+PK1 K2

K-1

E+I EI

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el preparado debe contener las menores cantidades posibles de material extrao para evitar probables efectos secundarios.

Produccin de aminocidos enzimticamente: La produccin de aminocidos mediante tecnologa con enzimas est adaptada convenientemente. Aunque se pueden sintetizar empleando un proceso qumico, se debe sealar que en este caso se obtiene una mezcla de D y L ismeros. Este proceso puede llevarse a cabo mediante el empleo de la enzima aminoacilasa. Estas son dos reas importantes en el desarrollo de esta tecnologa.

Antibiticos semi-sintticos: Las penicilinas semisintticas son los principales productos farmacuticos obtenidos por tecnologa enzimtico.

Alimentos Las enzimas son piezas esenciales en el funcionamiento de todos los organismos vivos, actuando como catalizadores de las reacciones de sntesis y degradacin que tienen lugar en ellos. La utilizacin de enzimas en los alimentos presenta una serie de ventajas, adems de las de ndole econmica o tecnolgica. La gran especificidad de accin que tienen las enzimas hace que no se produzcan reacciones laterales imprevistas. Las enzimas pueden inactivarse fcilmente cuando se considere que ya han realizado su misin, quedando entonces asimilados al resto de las protenas presentes en el alimento.

Para garantizar la seguridad de su uso deben tenerse en cuenta algunas consideraciones: Los microorganismos ideales son aquellos que tienen ya una larga tradicin de uso en los alimentos (levaduras de la industria cervecera, fermentos lcticos, etc.).

Las enzimas utilizadas dependen de la industria y del tipo de accin que se desee obtener, siendo ste un campo en franca expansin. A continuacin se mencionan solamente algunos ejemplos.

1. Industrias lcteas 2. Panadera 3. Cervecera 4. Fabricacin de zumo 5. -Fabricacin de glucosa y fructosa a partir del maz 6. Refinado de azcar

Detergentes La tecnologa de enzimas en los detergentes se desarroll a partir de la dcada de los aos 60, como una herramienta ms de stos para atacar ciertos sustratos (generalmente proticos) especficos. Las ms comunes son las llamadas proteasas, las cuales degradan restos de protenas; y las lipasas que pueden atacar restos de sustratos lpidos que son los que comnmente se adhieren a la ropa y a ellas se les adhieren el resto de la suciedad como polvo, restos de otros compuestos orgnicos etc. Los detergentes que contienen enzimas se los llama detergentes biolgicos.

Energa Otra actividad que llama a las aplicaciones biotecnolgicas es la produccin de energa, siendo la ventaja de las fuentes orgnicas renovables. Cada ao crecen unas 200 mil millones de toneladas de biomasa (madera, cereales, etc), de las cuales los humanos usamos slo un 3%. Por lo tanto, este rubro ofrece un enorme potencial que puede ser aprovechado. Un ejemplo clsico de biocombustible es el alcohol obtenido por fermentacin de material rico en azcares y almidn, o de residuos orgnicos varios, incluyendo los forestales. El principal obstculo para la viabilidad de esta propuesta es el costo, puesto que el petrleo sigue siendo ms barato. Sin embargo, los avances tecnolgicos estn permitiendo acortar la brecha.

Tratamiento de desechos Pero es el tratamiento de desechos donde la biotecnologa puede tener un mayor impacto a nivel mundial. Bacterias, microalgas, levaduras, hongos y plantas han mostrado una notable eficiencia para metabolizar residuos orgnicos, y metales pesados reduciendo hasta 20 veces el costo involucrado en la incineracin de dichos residuos.

Fuentes de Enzimas Las fuentes de enzimas pueden ser de tipo vegetal, animal y microbiana.

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Las enzimas de tipo vegetal, se encuentran las proteasas, carbohidrasas; las cuales descomponen residuos de azcares de ca - -amilasas

Entre las enzimas de tipo animal estn las esterasa y lipasa, que se producen en la mucosa gstrica, el pncreas, y en las semillas de ricino. Las fosfotasas, se obtiene de tejidos animales seo, muscular, tripsina y la quimotripsina se produce en el pncreas.

Las enzimas del tipo microbiano provienen de bacterias y hongos.

Produccin de Enzimas a Gran Escala La produccin de enzimas para empleo industrial y como alimento se ha desarrollado

en forma independiente en diversas industrias. La fuente original de enzimas de cereales, principalmente de las distintas clases de malta, es la industria de la malta de cebada.

Las proteasas de las plantas, como la papaina, bromalaeina y ficina, que se emplean en los EE UU son de importacin, y generalmente los importadores tienen poco control sobre las condiciones del proceso de produccin.

La industria empacadora de carnes es la fuente principal de las enzimas derivadas del pncreas, estmago e hgado de los animales. Finalmente, las enzimas de fuentes microbiolgicas: Bacterias, Hongos y levaduras, se producen en la industria de la fermentacin.

2.5. Catlisis Enzimtica: Ejemplos La Quimotripsina

Es una enzima digestiva, cuya funcin es la de promover la hidrlisis de ciertas uniones peptdicas en las protenas; enrollada de modo que sus partes hidrfobas se dirigen a su interior, lejos del agua, y que permite la mxima formacin de puentes de hidrgeno intramoleculares. No solo cataliza la hidrlisis de las protenas sino que tambin la de amidas y esteres ordinarios.

La quimotripsina acta en dos etapas; en la primera rompe la cadena peptidica, actuando como un alcohol. Puede reconocerse esta reaccin como una alcohlisis de una amida sustituida: La sustitucin nucleoflica del acilo. Los productos son una amina (parte liberada de la molcula de sustrato) y un ster de la enzima.

Etapa 1

C NH

O

+ E O H C O O

E + NH2

Protena Enzima Enzima

Acilada

Parte de la

cadena

Protenica

Amida Alcohol Ester Amina En la segunda etapa hidroliza el ster de la enzima, lo que genera un cido Carboxlico (la otra parte de la molcula del sustrato) y la enzima que se recupera, lista para entrar nuevamente en funcin. Etapa 2

C O

O

E

Enzima

Acilada

Ester

+ H2O COOH +Resto de la

cadena

Protenica

Acido

Carboxilico

E O H

Enzima

Alcohol

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La velocidad de la hidrlisis por catlisis enzimtica cambia con la variacin de la acidez del medio reaccionante. Si se construye el grafico de la velocidad de hidrlisis en funcin del pH de la solucin, se obtiene una curva en forma de campana, a medida que aumenta el pH, la velocidad alcanza un mximo, para luego decaer. La velocidad es mxima para un pH de 7,4 y es ms lenta tanto en solucin ms cida como ms bsica. pH

V

7,4 El anlisis de los resultados experimentales sindica lo siguiente:

La hidrlisis requiere de una base libre, de Kb alrededor de 710 , y de una base

protonada, de Kb de aproximadamente 510.3 . A pH bajo, ambas bases estn

protonadas; a pH elevado, ambas estn libres. La hidrlisis alcanza su velocidad mxima cuando la base ms dbil est mayormente libre y cuando la ms fuerte se encuentra casi totalmente protonada.

La quimotripsina no es muy especifica en su accin, al contrario de la mayora de las enzimas, hidroliza igualmente a protenas, pptidos, amidas simples y steres.

La pepsina: Como todos sabemos, muchos nutrimentos como los aminocidos, los minerales y

algunas vitaminas tales como el cido flico y la vitamina B12 dependen de la acidez adecuada del estmago para que se puedan digerir y absorber.

El cido gstrico realiza estas funciones de la digestin y de la absorcin, al optimizar el pH del estmago por medio de la propia enzima digestiva estomacal, llamada la pepsina.

Si, por un lado, encontramos muy poco cido, no pueden ocurrir adecuadamente las reacciones qumicas normales requeridas para desbaratar y preparar a los nutrimentos para su absorcin.

Por el otro extremo del pH, demasiada acidez puede destruir a los tejidos del tracto digestivo contribuyendo a la formacin de lceras.

Hay una enzima llamada pepsina que es necesaria para la digestin ptima inicial de las protenas.

Durante la ingestin de la comida, la secrecin del cido gstrico dispara la produccin de la pepsina (niveles de cido bajo, tambin niveles bajos de pepsina). Esto causar que las protenas no se desbaraten en aminocidos. La deficiencia consecuente de muchos aminocidos esenciales puede llevarnos a la depresin, el insomnio, la ansiedad y muchas otras enfermedades peligrosas a largo plazo.

La pepsina del estmago, presenta un pH ptimo a 2

Efecto del pH sobre la actividad de la enzima

Importancia del ATP (Trifosfato de adenosina) Es la principal fuente de energa de los seres vivos y que alimenta casi todas las

actividades celulares, entre ellas el movimiento muscular, la sntesis de protenas, la divisin celular y la transmisin de seales nerviosas.

Esta molcula se encuentra en todos los seres vivos y constituye la fuente principal de energa utilizable por las clulas para realizar sus actividades. Se origina por el metabolismo de los alimentos en unos orgnulos especiales de la clula llamados mitocondrias.

El ATP se comporta como una coenzima, ya que su funcin de intercambio de energa y la funcin cataltica (trabajo de estimulacin) de las enzimas estn ntimamente relacionadas.

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Los dos puentes entre los grupos fosfato son uniones de alta energa, es decir, son relativamente dbiles y cuando las enzimas los rompen ceden su energa con facilidad. Con la liberacin del grupo fosfato del final se obtiene siete kilocaloras de energa disponible para el trabajo y la molcula de ATP se convierte en ADP (difosfato de adenosina).

La mayora de las reacciones celulares que consumen energa estn potenciadas por la conversin de ATP a ADP, incluso la transmisin de las seales nerviosas, el movimiento de los msculos, la sntesis de protenas y la divisin de la clula.

Por lo general, el ADP recupera con rapidez la tercera unidad de fosfato a travs de la reaccin del citocromo, una protena que se sintetiza utilizando la energa aportada por los alimentos. En las clulas del msculo y del cerebro de los vertebrados, el exceso de ATP puede unirse a la creatina, proporcionando un depsito de energa de reserva.

2.6. Conclusiones Las enzimas son catalizadores de origen biolgico que cumplen muchos requisitos

para impulsar nuevas industrias qumicas. La tecnologa enzimtica tiene mltiples aplicaciones, como fabricacin de alimentos,

los progresos que estn realizando actualmente la ingeniera gentica y la biotecnologa permiten augurar el desarrollo cada vez mayor del uso de las enzimas.

La utilizacin de enzimas en los alimentos presentan una serie de ventajas, adems de las de ndole econmico y tecnolgico.

Las enzimas utilizadas dependen de la industria y del tipo de accin que se desee obtener.

Las fuentes de enzimas pueden ser de origen vegetal, animal o microbiano, se pueden manipular genticamente, la biosntesis de enzimas para optimizar los procesos, pero se debe tener en cuenta, las respectivas normas.

La produccin de enzimas a gran escala tiene su principal aplicacin en la industria de la fermentacin.

3. CATLISIS EN FASE LQUIDA

A diferencia de las reacciones en fase gaseosa, las que son contempladas bajo la teora cintica de los gases implican colisiones aisladas entre molculas individuales, los lquidos no son tan sencillos.

La diferencia fundamental entre las reacciones en fase liquida y en fase gaseosa es que en fase liquida las molculas de reactivo colisionan continuamente con molculas de disolvente, en muchas reacciones el disolvente origina una ionizacin, por lo que deben estudiarse las reacciones en las que intervienen iones. La velocidad se vera influenciada por la constante dielctrica del disolvente.

Otra diferencia es que existe un nmero mayor de choques por unidad de tiempo, la energa se transfiera en forma rpida y los equilibrios trmicos - vibracional se alcanzan rpidamente.

La etapa controlante de la velocidad puede ser la velocidad de difusin de las molculas de reactivo unas hacia otras para producir la colisin y sus velocidades dependern de la viscosidad del disolvente. En algunas de estas reacciones el disolvente esta qumicamente implicado en el mecanismo y en algunos casos actuar como catalizador.

3.1. CATLISIS CIDO-BASE

Todos los problemas cinticos tienen un doble aspecto. En primer lugar se trata de estudiar la reaccin desde un punto de vista experimental para hallar la ecuacin cintica a la que responde la velocidad. Esta ecuacin nos da las especies qumicas cuya concentracin influye en la velocidad. En segundo lugar se trata de plantear un mecanismo (es decir un sistema de ecuaciones diferenciales) cuya solucin nos lleve a la ecuacin

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cintica hallada experimentalmente. Entonces decimos que el mecanismo propuesto es compatible con los datos experimentales.

Desde un punto de vista experimental: Cuando se estudia una reaccin susceptible de ser catalizada por cidos bases, se

procede generalmente a estudiar la reaccin a pH constante para encontrar una ecuacin cintica, y a continuacin se estudia la influencia que el pH pueda tener en la constante ( constantes) de velocidad (k) de la ecuacin cintica obtenida.

En el caso ms general se encontrara que k responde a la siguiente expresin: k = k0 + kH+[H+] + kOH-[OH-] donde k0 es una constante independiente del pH, y que correspondera a la reaccin

sin catalizar. Dependiendo de que trmino predomine se habla de catlisis cida especfica, catlisis bsica especfica.

Muchas veces ocurre que al utilizar un cido dbil para mantener el pH, el cido (AH), la base conjugada (A-), ambos, actan tambin como catalizadores. En el caso ms general resultara que la constante k vendra dada por la expresin:

k = k0 + kH+[H+] + kOH-[OH-] + kAH [AH] + kA- [A-] Cuando los trminos predominantes en la expresin anterior son los correspondientes

a AH A-, se habla de catlisis cida bsica general. Las grficas resultantes de medir las constantes de velocidad en funcin del pH, para

los distintos casos que se pueden dar de catlisis cida bsica especfica se dan en forma grfica en un diagrama de pH contra log de la velocidad, como se muestra en la figura :

a) Caso general, donde la reaccin es catalizada tanto por cidos como por bases. La

horizontal AB corresponde a la reaccin no catalizada o bien catalizada por el solvente. Ejemplo de este caso son la mutorrotacin de la glucosa y la hidrlisis de los steres.

b) En este caso el segmento AB no existe, lo que implica que la reaccin no cataltica (ko) no existe, es decir, no hay efecto del solvente. Como ejemplos podemos citar la hidrlisis de amidas, y la halogenacin de cetonas.

c y d) Reacciones catalizadas nicamente por cidos (c) o bases (d). Ejemplos para (c): la hidrlisis de orto-sales y (d) hidrlisis de B-lactonas.

e y f) El mismo caso de (c) y (d) slo que en ausencia de la influencia del solvente, ejemplos: la hidrlisis del ster diazoactico y la plimerizacin de nitrosoacetonamina.

Experimentacin de Brnsted En 1928, BRONSTED demostr que existe una relacin entre el poder cataltico,

medido por los coeficientes catalticos, y la fuerza de los cidos y bases, expresada por sus constantes de disociacin. Esta relacin para la catlisis con un cido dbil viene dada por

la ecuacin [1] y para el caso de la catlisis por una base dbil ser [2]

en donde KA es la constante de disociacin del cido dbil, y a, b, y son constantes para una determinada reaccin, disolvente y temperatura. A partir de estas ecuaciones puede predecirse el efecto cataltico, de un cido o de una base Brnsted-Lowry, sobre la velocidad especfica de reaccin, si se conoce la constante de disociacin del electrolito dbil. Las relaciones de las ecuaciones [1] y [2] se mantienen siempre debido a que, tanto el poder cataltico, como la constante de disociacin de un electrolito dbil, dependen de la capacidad de un cido dbil para ceder un protn o de una base dbil para aceptarlo.

En general, cuanto mas fuerte es un cido, es mejor catalizador.

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Mecanismos Catlisis especfica (cida): 1er paso: SH+ + B [SHB+] BH+ + S S= H2O 2 paso: BH+ + S PRODUCTOS + SH+ Ejemplos de mecanismo: No resulta fcil generalizar sobre mecanismos de catlisis cido-base. No obstante,

con mucha frecuencia nos encontraremos etapas del mecanismo que implican la transferencia de un H+ de una molcula de reactivo al catalizador , a la inversa. Este tipo de etapas de transferencia protnica tienen especial importancia en qumica orgnica, y en mucha de las etapas de los mecanismos de reacciones catalizadas por enzimas. Aqu vamos a ver algunos ejemplos procedentes de la qumica orgnica:

Alquilacin de Parafinas:

Los alquilatos son derivados de adicin o sustitucin, obtenidos por reaccin entre olefinas y alcanos, u otros derivados, y se utilizan en la preparacin de gasolinas e intermedios de sntesis. Se utilizan catalizadores cidos homogneos, tales como H2SO4 HF. Los catalizadores son arrastrados con el producto y separados por decantacin o destilacin. Una parte suele perderse combinada con oligmeros de los alquenos. Son catalizadores txicos y corrosivos.

Alquilacin de Fenol

La produccin

industrial de alquilfenoles es del orden de 500000tm/a. Estos derivados, tales como etilfenol, propilfenol, butilfenol, etc., son usados como aditivos de gasolinas, herbicidas, aditivos de polmeros, surfactantes, lubricantes o antioxidantes.

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Sntesis de Bisfenol - A El bisfenol-A es un

intermedio en la obtencin de resinas epoxi y policarbonatos. Se obtiene mediante condensacin de fenol y acetona, catalizada por cidos.

4. OTRAS REACCIONES QUE SE VERIFICAN EN FASE HOMOGENEA

4.1. CATLISIS DE STERES: Se caracterizan dentro de este grupo: Se nombran como alcanoatos de alquilo (metanoato de metilo). Los steres dan sabor y olor a muchas frutas y son los constituyentes mayoritarios de las ceras animales y vegetales. La hidrlisis de los steres est catalizada por cidos o bases y conduce a cidos carboxlicos. Los steres reaccionan con alcoholes con catlisis cida o bsica obtenindose un nuevo ster sin necesidad de pasar por el cido carboxlico libre. Esta reaccin se denomina transesterificacin. Los reactivos de Grignard transforman los steres en alcoholes. La reaccin no se puede parar y se produce la adicin de dos equivalentes del organometlico. El hidruro de aluminio y litio los transforma en alcoholes y el DIBAL en aldehdos. En medios bsicos forman enolatos que condensan generando 3-cetosteres. Reaccin denominada condensacin de Claisen Los steres se hidrolizan formando cidos carboxlicos y alcoholes cuando se les calienta en medios cidos o bsicos. La hidrlisis de los steres es la reaccin inversa a la esterificacin.

Esterificacin Los steres se preparan fundamentalmente por accin de los cidos sobre los

alcoholes. Este mtodo bsico puede modificarse usando un cloruro o un anhidro de cido con un alcohol o aprovechando la reaccin de una sal de un cido con un halogenuro de alquilo.

La esterificacin de un cido por ebullicin del mismo con un alcohol, en presencia de un catalizador cido (comnmente cido sulfrico o cloruro de hidrgeno gaseoso), constituye el mtodo ms frecuentemente usado para la preparacin de un ster.

Reaccin global

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El mecanismo de la esterificacin de Fischer es una sustitucin nucleoflica de acilo,

catalizada por un cido, el grupo carbonilo de un cido carboxlico (en contraste con el cloruro cido) no es suficientemente electroflico para ser atacado por un alcohol. El catalizador cido protona al grupo carbonilo y lo activa hacia el ataque nucleoflico (le aumenta la electrofilia). A continuacin, el alcohol ataca al grupo carbonilo protonado para formar un intermedio tetradrico, que rpidamente, mediante un proceso de intercambio protnico forma un nuevo intermedio tetradrico que contiene un excelente grupo saliente: el agua.

La regeneracin del grupo carbonilo provoca la expulsin de agua y la formacin del ster protonado. Finalmente, el intercambio protnico con una molcula de agua regenera el catalizador cido.

Perfil energtico

Si se sigue el mecanismo desde el final en forma inversa se tiene el mecanismo de la reaccin de hidrlisis de los steres. Esta reversibilidad es un inconveniente en la preparacin directa de un ster a partir de un cido; la preferencia por la va del cloruro de cido se debe a que ambos pasos; la preparacin de cloruro y la del ster con este ltimo, son esencialmente irreversibles y llegan a la terminacin.

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Acido r-fenilbutrico r-fenilbutirto de etilo

OH

O

222CH CH CH C 5

alcohol

etlico

C H OH 2+H SO

2 4

O

OC H

CH CH CH C 2 2 2

52

H O 2+

La reaccin entre un cido y un alcohol es reversible y este tipo de reaccin est entre aquellas que se usaron en el desarrollo de la ley de accin de masas. Esta ley se puede aplicar a la formacin de acetato de etilo de la siguiente manera:

kalcoholcido

aguaster

Cx C

Cx C

Si comenzamos con un mol de cido actico y un mol de alcohol o proporciones

similares de agua y acetato de etilo, a su debido tiempo el sistema llega al equilibrio en que un tercio de mol de cido actico y un tercio de mol de alcohol se hallan en presencia de dos tercios de mol de acetato de etilo y dos tercios de agua. El valor de la constante de equilibrio, K se puede calcular a partir de los datos.

4x

x

3

1

3

1

3

2

3

2

k

En otras palabras, el rendimiento de ster obtenido por la reaccin de cantidades

equimoleculares de cido actico y alcohol no puede exceder de 66,66 por ciento. Un rendimiento de este orden puede no ser econmico y puede mejorarse aumentando la concentracin de una de las sustancias reaccionantes o disminuyendo la concentracin de una de las sustancias formadas. Si el ster tiene bajo punto de ebullicin y puede ser destilado del sistema reaccionante casi tan rpidamente como se forma, la esterificacin puede hacerse prcticamente completa por este medio. Sin embargo, la separacin del ster no siempre es posible y a veces es conveniente reducir la reversibilidad de la reaccin mediante un agente que elimine el agua. En muchos casos, la eliminacin azeotrpica del agua mediante el benceno, tolueno o xileno da excelentes resultados, y este mtodo se est difundiendo rpidamente.

La facilidad de formacin de un ster est estrechamente ligada con la geometra de las molculas del cido y alcohol usados en su preparacin. Los cidos en los que la cadena de tomos de carbono se ramifica en el carbono alfa o beta o los cidos con sustituyentes en los carbonos alfa o beta, son esterificados ms lentamente que los cidos cuyos tomos de carbono alfa o beta contienen slo hidrgeno. En una molcula de alcohol, la ramificacin en el carbono carbinlico disminuye claramente la velocidad de esterificacin; por consiguiente, los alcoholes secundarios forman steres ms lentamente que los alcoholes primarios y los alcoholes terciarios son los que, se esterifican ms lentamente.

Sin embargo, la esterificacin directa tiene la ventaja de ser una sntesis de un solo paso. A menudo resulta til si aplicamos nuestros conocimientos de los equilibrios. Si el cido o el alcohol son baratos y de fcil adquisicin, se utiliza un exceso para desplazar el equilibrio hacia la formacin de los productos y aumentar as el rendimiento en ster. Por ejemplo, conviene emplear 8 moles del econmico alcohol etlico para convertir un mol del

muy valioso cido -fenilbutrico ms completamente en el ster: Si se desea esterificar un cido hay que utilizar un exceso de alcohol y, si es posible,

eliminar el agua de la reaccin. Sntesis de steres a partir de cloruros y anhidridos de cido Los steres tambin se pueden sintetizar mediante la reaccin de cloruros de cido o

anhdridos de cido con alcoholes. Como los cloruros de cido y los anhdridos son muchos ms reactivos hacia el proceso de la sustitucin nucleoflica que los cidos carboxlicos, la reaccin de esterificacin tiene lugar de forma rpida y sin la presencia de catalizador cido. Cuando se emplean cloruros de cido y anhdridos para las reacciones de esterificacin hay

CH3COOH + C2H5OH CH3COOC2H5 + H2O

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que emplear una base, usualmente piridina, para neutralizar el HCl o el cido carboxlico que se forma en el proceso.

Ejemplos de esterificacin de cidos y alcoholes: Por el mtodo de Fischer puede prepararse una gran variedad de steres. Los

catalizadores habituales son los cidos sulfrico, clorhdrico y p-toluenosulfnico.

BrCH CO H2 2 + C H OH2 5+

2H SO4 BrCH CO C H2 2 2 5 + 2H O

cido bromoactico etanol bromoacetato de etilo

K-O CC 2butinodiato de potasio

CCO -K 2 + 2CH OH3

+

2H SO4

metanol

H CO CC butinodiato de dimetilo

23CCO CH 2 3

HO CCO H 2 2 + 2CH OH3H SO

2 4

+

H CO CCO CH 2 23 3 + H O 2cido etanodioico metanol etanodioato de dimetilo

Catalizadores para la esterificacin La eleccin del catalizador depende de varias cosas y vara segn el sistema que se

considere. Los catalizadores ms comunes son los cidos inorgnicos fuertes, si bien en ocasiones se emplean sales, el gel de slice y resinas de intercambio de cationes.

Entre los cidos minerales, el cloruro de hidrgeno es el catalizador ms usual en estudios de laboratorio, pero en industrias no se usa por su corrosividad u de ciertos requisitos del proceso. Puede usarse el gas cido clorhdrico anhidro y el cido clorhdrico acuoso comercial. En reacciones colaterales se forman cloruros de alquilos cuando es prolongado el tiempo de reaccin. Los alcoholes terciarios reaccionan con cloruro de hidrgeno para formar rpidamente cloruros de alquilo. El cido clorhdrico acuoso da buenos resultados en la esterificacin de cidos aromticos.

Para la mayora de las operaciones industriales se prefiere el uso de cido sulfrico, pero con algunos alcoholes secundarios, como el ciclohexanol y con alcoholes terciarios puede ocurrir la deshidratacin y conversin en las oleofinas correspondientes, la isomerizacin o la polimerizacin. En general con cidos aromticos se requiere mayor cantidad de cido sulfrico que son los alifticos. Se han recomendado los cidos bencenosulfnico y p-tolueno sulfnico como catalizadores para la esterificacin de cidos grasos de cadena larga.

Algunas veces se emplea el cido fosfrico, pero es muy lento. Los cloruros de magnesio, aluminio, frrico, de cinc, cprico y estnnico producen efectos aceleradores en la esterificacin. Las sales de mercurio, plata, cobalto, nquel son catalizadores activos cuando no hay cidos inorgnicos.

Como la esterificacin es un proceso que an usando catalizador puede requerir das, se ha experimentado una tcnica que utiliza un microondas especial que calienta al reactor, lo que acelera la velocidad de reaccin.

4.2. Hidrlisis de los steres Los steres son descompuestos por el agua en sus componentes, cido y alcohol.

Empleando cantidades equimolares de los mismos, se produce una reaccin bimolecular y reversible cuyo estado final o de equilibrio es el mismo que para la de esterificacin.

La hidrlisis es muy lenta en medio neutro y a temperatura ordinaria. Pero a temperaturas mayores a 100C se acelera y completa en pocas horas.

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La velocidad de hidrlisis puede ser aumentada aadiendo a la mezcla una pequea cantidad de un cido fuerte que acta como catalizador. Mientras ms fuertes son estos cidos la hidrlisis es ms rpida.

El mecanismo de hidrlisis cida es el inverso al de esterificacin de cidos carboxlicos. Es un proceso en equilibrio, pero puede ser desplazado prcticamente hasta su terminacin mediante el uso de un gran exceso de agua.

La hidrlisis se puede hacer en medio alcalino (saponificacin) y es una tpica reaccin bimolecular, de segundo orden y no reversible.

Su velocidad es ms de 1000 veces mayor que con los cidos. Debido a que la energa de actividad es 35% menor para un medio alcalino, con respecto a la hidrlisis catalizadas por cidas.

Para una misma concentracin, se deduce que la velocidad de saponificacin debe ser determinada por la concentracin de el ion OH- (mayor en bases fuertes)

catálisis homogénea ut 1

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