bioquímica (i bimestre)

ESCUELA:

PONENTE:

BIMESTRE:

BIOQUÍMICA

CICLO:

GESTIÓN AMBIENTAL

I BIMESTRE

Ing. Jenny Cuenca

ABRIL – AGOSTO 2007

OBJETIVO GENERAL

Conseguir un compromiso entre la necesidad de que el estudiante adquiera parte de la terminología bioquímica y el ideal de que renueve de forma constante su interés por el enfoque que la BIOQUÍMICA presenta del ser humano en general y el medio ambiente en particular.

CONTENIDOS

1. Introducción y estableciendo las bases2. Las biomoléculas en el agua3. Aminoácidos, Péptidos y Proteínas4. Enzimas5. Carbohidratos6. Lípidos7. Ácidos Nucleicos

INTRODUCCIÓN Y

ESTABLECIENDO LAS BASES

OBJETIVOS

• Identificar los elementos que conforman la materia viva y las principales macromoléculas biológicas.

• Identificar los tipos de interacciones moleculares.

LA MATERIA VIVA CONTIENE C, H, O, N, S y P

• Los elementos principales que conforman la materia viva son:

MACROMOLÉCULAS BIOLÓGICAS

• La materia viva posee una organización compleja que tiene como base compuestos monoméricos: ácidos grasos, aminoácidos, monosacáridos y nucleótidos.

• Muchas biomoléculas son compuestos poliméricos: proteínas, polisacáridos y ácidos nucléicos.

INFORMACIÓN BIOLÓGICA E INTERACCIONES

ENLACES COVALENTES: • Se forman por compartición de electrones y son bastante

estables. Elementos que forman enlaces covalentes son: C, N, S, O, etc.

ENLACES NO COVALENTES:• Son enlaces débiles entre las biomoléculas y pueden ser de

cuatro tipos:• Fuerzas de Van der Waals• Enlaces Iónicos• Puentes de Hidrógeno• Interacciones Hidrofóbicas

BIOMOLÉCULAS EN EL AGUA

OBJETIVOS

• Conocer y comprender la estructura molecular del agua y la formación de puentes de H.

• Determinar la influencia de los puentes de H en las propiedades físicas del agua.

• Reconocer la importancia de los sistemas amortiguadores en los seres vivos.

ESTRUCTURA DEL AGUA• La molécula de agua se forma

por la unión mediante enlace covalente de un átomo de O y dos de H.

• La molécula de agua es eléctricamente neutra aunque los H tiene + y el O -

• La diferencia de electronegatividad entre los átomos de H y O, al formar una geometría angular da lugar al carácter bipolar.

PUENTES DE HIDRÓGENO

• Un puente de hidrógeno puede formarse solo entre cualquier átomo de H (+) de una molécula y un átomo de O2 o N2 (-) de otra molécula.

• Los puentes de H (4,5 Kcal/mol) son más frágiles que los enlaces covalentes (110 Kcal/mol) y su tiempo de vida es muy corto.

PROPIEDADES FÍSICAS• Gracias a la gran cohesión interna de las moléculas de

agua, éstas tienden a agruparse para formar una extensa red de puentes de H que le confieren a la molécula ciertas propiedades:– Mayor viscosidad que cualquier hidruro metálico. – Elevados calores y puntos de fusión y ebullición.– Elevado calor específico– Elevada tensión superficial– Fenómeno de la capilaridad– Poder de solvatación– Capacidad de ionización– Densidad

SISTEMAS AMORTIGUADORES

• Son pares ácido-base conjugada que resisten cambios en el pH cuando se añaden H+ u OH- a la solución.

• Un amortiguador es más eficaz en un pH cercano al pKa del ácido, donde existen iguales concentraciones de ácido y de base conjugada.

• El principal sistema amortiguador de la sangre es el par ácido-base conjugada H2CO3-HCO3

- que evitan la acidos y alcalosis.

AMINOÁCIDOSPÉPTIDOS

Y PROTEÍNAS

OBJETIVOS

• Conocer la estructura general de los aminoácidos y su clasificación.

• Identificar un enlace peptídico en la formación de un péptido.

• Determinar la clasificación y funciones de las proteínas.

• Reconocer las diferentes conformaciones estructurales de las proteínas.

AMINOÁCIDOS En la naturaleza existen 20 tipos de aminoácidos, cada uno con una

estructura química diferente. Se caracterizan por poseer un grupo básico amino (NH2) y grupo

ácido carboxilo (COOH).

En el pH fisiológico, los aminoácidos existen como especies iónicas polares llamadas ZWITTERIONES.

• La cadena lateral R es responsable de la clasificación de los aminoácidos en cuatro grupos:

Se dividen en esenciales y no esenciales:

• Los esenciales: No pueden ser sintetizados en el organismo, y por ende deben incorporarse en la dieta mediante ingesta (Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptofano y Valina)

• Los no esenciales: Son sintetizados en el organismo (Alanina, Arginina, Asparragina, Aspartico, Cisteina, Cistina, Glutamico, Glutamina, Glicina, Hidroxiprolina, Prolina, Serina y Tirosina).

PEPTIDOS Y PROTEÍNAS

• Los aminoácidos pueden unirse entre si por medio de enlaces peptídicos para formar largas cadenas polipeptídicas.

• A cada uno de los aminoácidos incorporados en el polipéptido se le denomina residuo.

• En la formación de enlaces peptídicos las cadenas laterales R de cada residuo permanecen sin alterarse.

• Los productos que tienen 10 a 100 aminoácidos se llaman polipéptidos.

• Los productos que tienen más de 100 aminoácidos se llaman proteínas.

Todas las proteínas están compuestas de los elementos C, N, O, H. La mayoría de las proteínas también están compuestas por S y algunas tienen P y otros elementos como Fe, Zn o Cu.