tocho resumen de bioquimica

8/13/2019 Tocho Resumen de Bioquimica

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Nmero atmico: corresponde al nmero de protones (Z), que es igual al nmero de electrones,debido a la naturaleza neutra del ncleo atmico.

Elementos istopos: son elementos que tienen el mismo nmero atmico (Z), pero distinta masa,debido a que su nmero de neutrones es igualmente distinto. Suelen ser inestables, es decir, tienden adesintegrarse. Algunos istopos importantes son los istopos del hidrgeno (hidrgeno, deuterio ytritio), el istopo 1 del carbono o los istopos del uranio.

Bioelementos: d!cese de aquellos elementos que componen o integran las biomol"culas. #aleselementos pueden clasi$icarse en%

& 'ioelementos ms abundantes% son el , *, + y . -stos elementos suele $ormar orbitalesh!bridos, con la $inalidad de poder establecer un mayor nmero de enlaces. os orbitalesh!bridos ms $recuentes en la bioqu!mica son los sp/. 0e esta manera, un electrn de un orbitals promociona al orbital p siguiente, quedando los electrones dispuestos segn el rincipio de23ima 2ultiplicidad de und. #ambi"n son muy abundantes el $s$oro y el azu$re.

& tros bioelementos abundantes% son el +a, 4, *l, *a y 2g.& ligoelementos% son elementos que se encuentran en proporciones muy ba5as (in$eriores al

6718), pero que no por ello de5an de ser indispensables para la 9ida. Algunos e5emplos son elZn, :, ;e o ;.

Enlace inico: es aquel enlace en el que se produce una trans$erencia de electrones. curre entreiones de carga opuesta (+a


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Enlace covalente: es aquel enlace en el que los electrones son compartidos por los tomosimplicados. ueden distinguirse dos tipos de enlace co9alente%

& -nlace apolar% se dice que un polo se da cuando es posible marcar e3tremos di$erenciadosdebido a la distribucin de las cargas. -l enlace co9alente apolar se produce cuando loselementos que $orman la mol"cula tienen una electronegati9idad similar, es decir, tienden aatraer electrones con la misma $uerza. #ambi"n ocurre cuando el tomo central se encuentrasaturado y todos los enlaces son iguales (como en el metano).

& -nlace polar% se produce cuando uno de los tomos tiende a captar los electrones que secomparten. -sto depende de la electronegati9idad, la tendencia de un tomo a atraer hacia s!los electrones compartidos en un enlace co9alente. -n caso de que, en un enlace, laelectronegati9idad de los tomos sea distinta, la carga se desplazar hacia el deelectronegati9idad mayor, pasando a constituirse cada uno en un polo, con densidad de cargaopuesta.

El agua: el agua es una mol"cula caracter!stica del enlace co9alente polar. -l agua es una mol"culade $rmula > que es el disol9ente $undamental del medio interno. -l agua mantiene su estado

l!quido en condiciones estndar gracias al puente de hidrgeno.

Puente de hidrgeno: interaccin electrosttica entre un tomo electronegati9o ($undamentalmente +,, S, o ;) en una mol"cula, y un tomo de hidrgeno unido a otro tomo electronegati9o, y localizadoen otra mol"cula. a $uerza de un puente de hidrgeno es 16 9eces in$erior a la de un enlace co9alentenormal. -l puente de hidrgeno permite que cada mol"cula de agua se una a otras $ormando unoscaracter!sticos tetraedros, los cuales al cristalizar (al solidi$icar), crean un espacio hueco interno quepermite que el hielo $lote.

Otras caractersticas del agua:& unto de ebullicin% es apro3imadamente de 166?*@//4. Se debe al escape de mol"culas de

agua inducida por el calor. -st in$luido por la presin, de manera que puede 9ariarm!nimamente de manera directamente proporcional a "sta. Bn punto de ebullicin tan alto esanormal, ya que mol"culas de peso parecido (*) hier9en a temperaturas ba5!simas. -sto se

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debe al puente de hidrgeno, que el agua establece consigo misma y con otras mol"culas contomos electronegati9os.

& ;uerza cohesi9a% consiste en la capacidad de $ormar puentes de hidrgeno consigo misma ycon otras mol"culas. -l peso molecular del comple5o resultante produce que la in$luencia de lagra9edad impida el escape de mol"culas.

& *onstante diel"ctrica ele9ada. Bna constante diel"ctrica, representada por "psilon (), es unapropiedad que parte de una $rmula que describe la atraccin entre dos cargas cuando entreellas hay una sustancia denominada diel"ctrico. a $rmula es ;@CqD>, donde es unaconstante que depende de cada sustancia. -n el caso del agua, es @E6, siendo esta la msele9ada de todas las conocidas y, desde luego, muy superior a la de mol"culas de peso similarcomo el **l(@>). a solubilidad se relaciona con esta propiedad.

& Alto calor espec!$ico% se de$ine como el calor que hay que suministrar para pro9ocar un#@1?*. -l agua por tanto necesita de un gran calor para aumentar su temperatura, y una 9ezabsorbido, cede este calor tambi"n de manera lenta. -sta propiedad es $undamental para la$uncin de termostato dentro del medio interno.

& 0isol9ente uni9ersal% se debe a su capacidad de $ormar puentes de hidrgeno con lassustancias a las que disuel9e.

& *arcter an$tero% el agua puede comportarse como cido y como base. Se debe a su grado deionizacin. -l agua se disocia liberando protones y grupos hidro3ilo. -l hecho de que el o3!genotenga electrones no enlazantes y su alta electronegati9idad atraen a estos protones $ormandoiones hidronio. -l grado de ionizacin es muy ba5o y apro3imadamente de 1 mol"cula cadaFG16E.

Interacciones hidrofbicas: propiedad que tienen las mol"culas no polares de asociarse entre ellasen presencia de una sustancia acuosa. Se deben en ltimo t"rmino a la entrop!a. -l aceite, que esinsoluble en agua, puede ordenarse ligeramente al suministrarle energ!a. Sin embargo, la tendenciauni9ersal al desorden, 9ol9er a su estado inicial. as interacciones hidro$bicas tienen importancia en

el conte3to de las interacciones prote!na&prote!na, y en los l!pidos constituyentes de la membranaunitaria.

Fueras de van der !aals: son $uerzas de estabilizacin molecular que $orman un enlace qu!mico noco9alente en el que participan dos tipos de $uerzas%

& as $uerzas de dispersin% se debe a la $ormacin de dipolos por el giro de los electrones. apresencia de este dipolo produce la polarizacin de tomos contiguos (dipolos inducidos)estableci"ndose atracciones de tipo electrosttico entre los dipolos cercanos.

& as $uerzas de repulsin% se produce una repulsin electrosttica entre las nubes electrnicasde tomos contiguos.

*omo resultado de estas dos $uerzas se delimita la distancia m!nima permitida entre dos ncleosatmicos contiguos, distancia que se conoce como radio de 9an der Haals. 0os tomos se atraen

hasta que la distancia entre ellos sea igual a sus radios de 9an der Haals. a energ!a del enlace es de1 a > IcalDmol.

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Siendo 4a@JA&K J


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des9!an hacia la derecha), o le9giros (si la des9!an hacia la izquierda). -n la naturaleza seencuentran ambos tipos.

& -structural% di9ide a los aminocidos en $ormas (tambi"n S), y $ormas 0 (=), segn su tipo degiro al ordenar sus mol"culas de menor a mayor peso molecular, cuando el queda en elplano trasero. a isomer!a estructural es independiente de la ptica. #odos los aminocidos delorganismo son de tipo .

)lasificacin *+ de los amino#cidos:& Aminocidos no polares o hidro$bicos% licina, Talina, Alanina, eucina, :soleucina, 2etionina,

rolina, ;enilalanina y #ript$ano.& Aminocidos polares sin carga% #reonina, Serina, Asparagina y lutamina.& Aminocidos polares con posibilidad de carga% isina, Arginina e istidina.& Aminocidos ac!dicos% los grupos = poseen carga neta negati9a, a p@. Son el cido

Asprtico y el cido lutmico. #ambi"n se ionizan de esta manera la tirosina y la ciste!na.

&mino#cidos no proteicos: adems de los >6 aminocidos corrientes se conocen unos 1F6aminocidos ms, que se encuentran en c"lulas o te5idos de $orma libre o combinada. a mayor!a son

precursores de los &aminocidos. Se pueden clasi$icar en%& recursores importantes o intermediarios del metabolismo% &alanina, homociste!na,homoserina, citrulina y ornitina.

& Aminocidos con con$iguracin 0% cido 0&glutmico, 0&alanina, 0&serina.& ropios de plantas y hongos% cana9anina, cido -nclico, &cianoalanina.

&mino#cidos raros: son aquellos que resultan de la modi$icacin de un aminocido estndar una 9ezque se ha ensamblado la prote!na%

& &hidro3iprolina& F& hidro3ilisina.& M&+&metil lisina& &carbo3iglutamato& 0esmosina& Selenociste!na.

)omportamiento #cido,base de los amino#cidos: cuando un aminocido se disuel9e en agua se$orma un in dipolar denominado zLitterion. os aminocidos pueden comportarse, dependiendo delp, como cidos o como bases, ya que pueden ionizarse sus dos radicales% amino y cido. -sto est!ntimamente ligado con la $uncin homeosttica de las prote!nas. or ello se dice que los aminocidosson an$teros, y a menudo se denominan an$olitos.

Protenas: el enlace peptdico:

"ecuenciacin de las protenas: se trata de un procedimiento que trata de determinar de manera$iable el orden de aminocidos de una prote!na (la secuencia). *onsta de 9arios pasos%

1) A la hora de determinar una secuencia de aminocidos, se debe primero saber si la prote!nacontiene ms de una secuencia, y, en este caso, separarlas%

& Si las cadenas no poseen enlaces co9alentes trans9ersales, se separan con una disolucin

cida, bsica o altamente salina.& Si contienen enlaces como puentes disul$uro (S&S), "stos deben ser escindidos. -l

procedimiento principal es la o3idacin con cido per$rmico de los azu$res a grupos sul$hidrilo,y posterior alquilacin de los mismos para dar lugar a compuestos S&carbo3imetilados.

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>) idrlisis completa% tras la puri$icacin, se somete a la prote!na a hidrlisis completa que suelerealizarse mediante cale$accin en medio cido. -l procedimiento habitual es *l a 16F?*durante 9arias horas. #al proceso puede a$ectar a algunos aminocidos, pro9ocando pore5emplo la destruccin del tript$ano.

/) 0eterminacin del e3tremo +&terminal% e3isten tres procedimientos%& or reacti9o de Sanger (>& dinitro $luorobenceno o 0+;').& or cloruro de dansilo.& or reacti9o de -dman.) 0eterminacin del e3tremo *&terminal%& or hidracinlisis.& or borohidruro de litio.& or enzima carbo3ipeptidasa% esta enzima ataca al * #erminal, al que separa de la

cadena principal. Bna 9ez separado al *&terminal, ataca al nue9o radical e3tremo, lo que puedesuponer un problema.

F) rimera $ragmentacin mediante proteasas espec!$icas% rompen por el lado + o por el lado * de43. Algunas proteasas habituales son la tripsina y la pepsina.

M) Separacin y anlisis de p"ptidos. -n este punto, se puede recurrir a tres 9!as distintas%

& en bidimensional% separa la prote!na en $uncin de la relacin carga&masa. Bna primeraseparacin lateral dispone los aminocidos en $uncin de su masa y otra 9ertical, en $uncin desu punto isoel"ctrico.

& -spectrometr!a de masas% la prote!na se con9ierte en un in que se mue9e en el campoelectromagn"tico en $uncin de su carga y de su masa.

& +ue9a separacin y anlisis. Se utilizan otras enzimas que hidrolicen la prote!na dando lugar aotros $ragmentos y mediante superposicin se obtiene la secuencia completa de la prote!na. Sila superposicin da lugar a error o son posibles mltiples combinaciones, se puede hidrolizar yanalizar la prote!na nue9amente.

Punto isoel-ctrico: se de$ine como el punto en el que la cantidad de aniones es igual a la cantidad decationes, es decir, el 9alor del p para el que un aminocido es neutro respecto a la carga.

p@p41p4>D>

ara determinar el punto isoel"ctrico de una prote!na, se procede a separar sus aminocidos concarga en los siguientes grupos%

& rupo +a (aminocidos neutros cuando no estn disociados) p4@7>.o *arbo3ilo #erminal.o Ucido asprtico.o Ucido glutmico.

& rupo +b%o *iste!nao #irosina.

& rupo a (protonados cuando no estn ionizados)%

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o Amino #erminal.o isina.o Arginina.

& rupo b% histidina

Siendo%& Cn@ &+D1


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E"./0).0/& "E)0N%&/I& %E 2&" P/O.E3N&": el t"rmino estructura secundaria hacere$erencia a la con$ormacin local de algunas partes del polip"ptido. -s la con$ormacin espacial queadopta la estructura primaria para ser estable, y es consecuencia directa de la capacidad de giro de losenlaces tanto *&+ como *&*. #ales giros estn de$inidos segn los ngulos de =amachandran%

0onde estn de$inidos @&M6? y @&F, &F6?-3isten dos estructuras secundarias destacables% la &h"lice y la &lmina, descubiertas por auling y*orey. -3iste adems otra estructura distinta% la h"lice de colgeno. Algunas prote!nas que tienenpre$erentemente estructura secundaria son las queratinas y la $ibro!na de la seda.

,h-lice: es resultado del enrollamiento del esqueleto polipept!dico alrededor de un e5e longitudinalimaginario, disponi"ndose los grupos = hacia la cara e3terior de la h"lice. 0entro de la &h"licepodemos de$inir el giro de h"lice% unidad repetiti9a. cupa alrededor de F7 A a lo largo del e5elongitudinal. *ada giro de &h"lice comprende /7M aminocidos. -l giro de la &h"lice es de3trgiro.as prote!nas pueden presentar h"lices le9giras no muy largas. a &h"lice puede $ormarse tanto con0&aminocidos como con &aminocidos, siendo imposible mezclarlos dentro de una misma &h"lice,ya que uno romper!a la estructura regular constituida por los aminocidos del otro tipo.

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a &h"lice se 9e in$luida por el concurso de una serie de interacciones%& uentes de hidrgeno% de naturaleza intercatenaria, se $orman entre el grupo + de un enlace

pept!dico, y el grupo W*@ del cuarto aminocido que lo sigue. *ada 9uelta de la &h"lice seune a las 9ueltas adyacentes mediante /& puentes de hidrgeno, lo que con$iere a la h"liceuna estabilidad considerable.

& ;uerzas de 9an der Haals% se producen por la interaccin de mol"culas en el interior de lah"lice. -llo pro9oca que e3ista una estrecha relacin entre el dimetro de la h"lice y el radio de9an der Haals.

& #amaVo o 9olumen de las cadenas = laterales adyacentes% los grupos = 9oluminosos impidenla $ormacin de la &h"lice.

& :nteracciones entre cadenas laterales separadas /& residuos. Se establecen interaccionesinicas e hidro$bicas.

& resencia de prolina e hidro3iprolina% en la prolina, el tomo de + $orma parte de un anillor!gido, y la rotacin alrededor del enlace +& * no es posible, siendo por tanto un $actordesestabilizante de la h"lice. -l tomo de + de la prolina en un enlace pept!dico no contieneadems radicales hidrgeno que puedan $ormar puentes con otros residuos.

& resencia de glicina% la glicina no es habitual en las &h"lices ya que tiene ms $le3ibilidadcon$ormacional que otros residuos, tendiendo a $ormar estructuras arrolladas muy distintas a la&h"lice.

& :nteraccin entre residuos aminocidos en los e3tremos de la &h"lice y dipolo el"ctricoinherente a esta estructura% es desestabilizante un in positi9o cerca del +&terminal, de lamisma manera que un in negati9o cerca del *&terminal.

,l#mina: es resultado de la conser9acin de la estructura primaria zigzagueante en 9arias prote!nasque se asocian entre s! estableciendo uniones mediante enlaces de hidrgeno intercatenarios, en losque participan todos los enlaces pept!dicos, con$iriendo una gran estabilidad a la estructura. ascadenas aminoac!dicas pueden unirse de dos $ormas%

& aralela% si ambas se encuentran en $orma +>&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&*& Antiparalela% si las secuencias adyacentes tienen sentido opuesto.as estructuras se aseme5an aunque el per!odo de repeticin es mayor en la paralela y los puentes dehidrgeno se $orman de manera distinta.

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$-lice de col#geno: el colgeno es la prote!na ms abundante en la mayor!a de organismos9ertebrados. Se encuentra en el te5ido con5unti9o (tendones, cart!lagos, matriz sea). -l colgeno estcompuesto por glicina (/F8(, alanina (118) y prolina e hidro3iprolina (>18). -l colgeno suele estar$ormado por secuencias aminocidas de $orma licina&rolina&AlaDroDro.

a h"lice de colgeno tiene como unidad bsica la mol"cula de tropocolgeno, una triple h"lice$ormada por tres cadenas polipept!dicas de unos 1666 aminocidos (cadenas ), de disposicinle9gira y con / residuos por 9uelta. #ales cadenas se enrollan entre s! a derechas(superenrollamiento de3trgiro), mediante puentes de hidrgeno establecidos entre grupos + ygrupos W*@ o grupos de la hidro3iprolina. #ambi"n se produce la hidro3ilacin de la lisina. Slolos residuos de licina pueden acomodarse entre las estrechas uniones de las cadenas , siendo losdems radicales = muy 9oluminosos. os residuos de prolina permiten el marcado enrollamiento.

Estabilidad 4 durea de la h-lice de col#geno: las mol"culas de tropocolgeno se empaquetan5untas $ormando una $ibra de resistencia notable. -l entrecruzamiento de mol"culas de tropocolgenose lle9a a cabo mediante la o3idacin de cadenas laterales de la lisina para dar lugar a aldeh!dos quepueden posteriormente reaccionar con otras mol"culas de lisina o con otros aldeh!dos para dar lugar aun entrecruzamiento co9alente. os entrecruzamientos sucesi9os pro9ocan que el colgeno seamenos elstico y ms quebradizo. Xsta es una e3plicacin de que las estructuras seas de losancianos sean ms r!gidas que las de los 59enes, as! como la piel sea menos elstica.

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Patologa del col#geno: e3isten en$ermedades relacionadas con el colgeno%& -n$ermedades que se deben a la sustitucin de un residuo con un grupo = grande distinto de la

glicina, lo que puede originar osteog"nesis imper$ecta y s!ndrome de -hler&0anlos.& -scorbuto% debilitamiento de las $ibras del colgeno por $allo en la hidro3ilacin de prolina e

hidro3iprolina debido a la carencia de Titamina *.

,5ueratinas: en 9ertebrados constituyen la prctica totalidad del peso seco de cabellos, lana, uVas,garras, caVones de las plumas, cuernos, pezuVas y capa e3terna de la piel.

& -structura primaria% rica en serina, glutamatos y cisterna. os residuos aminocidos sedisponen de tal manera que cada residuo hidro$bico est separado por otros dos.

& -structura secundaria% se $orma una h"lice de3trgira de &Cueratina.& -structuras terciaria% dos hebras de &Cueratina orientadas en paralelo se enrollan unas sobre

otras $ormando un enrollamiento superhelicoidal le9giro debido al establecimiento deinteracciones hidro$bicas entre residuos en posicin a, b, c, d, que quedan en el mismo lateralde la h"lice.

& -structura cuaternaria% los enrollamientos superhelicoidales se combinan $ormandoproto$ilamentos (> dobles cadenas), proto$ibrillas (> proto$ilamentos) y $ilamentos intermedios (proto$ibrillas). #ales enrollamientos son elsticos y $le3ibles pero en los distintos te5idos laqueratina se endurece mediante la introduccin de enlaces disul$uro cruzados entre ciste!nas.

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Fibrona de la seda: es una prote!na que producen las araVas y los gusanos cuando $orman el

capullo. oseen glndulas donde la $ibro!na se encuentra disuelta y es e3pulsada en pequeVas gotas.a seda se $orma por la combinacin de $ibro!na y sericina. ara romper los capullos, los insectos$abrican proteasa coconasa. Bna seda similar es producida por los peces de la $amilia de los mi3ines.a composicin de la $ibro!na es%

& *omposicin bsica% (ly&Ser&ly&Ala&ly&Ala)n donde n@n? de 9eces que se repite estasecuencia. -sta composicin da como resultado una $ibra $uerte y relati9amente e3tensible. Asu 9ez, las $ibras son tambi"n $le3ibles porque los enlaces entre las lminas slo implican lasinteracciones de 9an der Haals. as cadenas se unen mediante enlaces co9alentes $ormandouna &lmina.

& *omposicin secundaria% en determinadas regiones e3isten residuos aminocidos distintos,tales como #yr, Tal, Arg y Asp que permiten que en estas zonas se $ormen &h"lices de

carcter local.

E"./0).0/& .E/)I&/I& %E 2&" P/O.E3N&": disposicin espacial que adopta la prote!na porplegamiento de la estructura secundaria, dando lugar a con$ormaciones globulares o tambi"n $ibrosas.-s de esta estructura terciaria de la que dependen las $unciones biolgicas de la prote!na. Aunque laestructura secundaria no sigue un patrn general s! se pueden distinguir%

& 0ominios% zonas modulares bien de$inidas de una prote!na que, o bien tienen una $uncinespec!$ica (dominio $uncional), o bien constituyen un componente estructural dentro de unaprote!na (dominio estructural). os dominios pueden clasi$icarse en $amilias que se $ormaronpor duplicacin gen"tica (dominios e9oluti9os). os dominios estn unidos entre s! mediantehebras de cadena polipept!dica.

& 2oti9os% $ragmentos pequeVos de aminocidos dentro de la secuencia de la prote!na o de una

estructura, que se mantienen bien conser9ados y estn presentes en prote!nas di$erentes. *on$recuencia son importantes para la estabilidad y $uncin de las prote!nas. Se les denominatambi"n estructuras secundarias ya que muy $recuentemente se componen de &h"lices y&lminas. Algunos moti9os importantes son%

o a h"lice&9uelta&h"lice.o -l dedo de Zn2+% estructuras proteicas compuestas por una $ormacin parablica en

cuyo punto medio se encuentra un tomo de cinc, unido a ciste!nas yDo histidinas.;acilita la unin a cidos nucleicos espec!$icos.

o a cremallera de leucina% se $orma por interacciones hidro$bicas establecidas entreleucinas cuando coinciden dos $ragmentos ricos en leucina de dos prote!nas, que seunen. ;acilita asimismo la interaccin con el A0+.

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Interacciones responsables de la formacin de la estructura terciaria:1) uentes salinos% interacciones carga&carga entre grupos de cadenas laterales cargadas.>) uentes de hidrgeno% se establecen si quedan hidrgenos libres a5enos al enlace amida./) :nteracciones de 9an der Haals% entre grupos moleculares sin carga.) -$ecto hidr$obo% las mol"culas hidr$obas quedan dispuestas hacia el interior de la prote!na al

darse el plegamiento terciario. #ales mol"culas se unen mediante interacciones hidro$bicas.os aminocidos no polares se colocan en la parte intermedia, mientras que los aminocidospolares se sitan en la cara e3terna, en contacto con el agua.

F) uentes disul$uro% se $orman entre los grupos S de la ciste!na. -n la $ormacin de enlacesdisul$uro inter9ienen%& -nzima disul$uro isomerasa% e3amina los puentes de hidrgeno $ormados y rompe aquellos que

se encuentren en lugares no indicados.& rote!nas del choque t"rmico (S)%

o *haperonas% son prote!nas que se unen a otras prote!nas que acaban de sersintetizadas en el comple5o ribosomal y $acilitan su plegamiento, ensambla5e ytransporte celular. os cambios en la con$ormacin tridimensional de las prote!naspueden estar a$ectados por 9arias chaperonas que traba5en coordinadas.

o *haperoninas% prote!nas en las que se introducen otras prote!nas reci"n sintetizadas amedida que son sintetizadas en el ribosoma. -n su interior e3perimentan una seria decambios que les con$ieren su estructura.

E"./0).0/& )0&.E/N&/I& %E 2&" P/O.E3N&": es aqu"lla que adoptan muchas prote!nas al$ormar agregados espec!$icos de dos o ms prote!nas (subunidades), denominadas protmeros. Bnaprote!na con mltiples subunidades se denomina mult!mero, mientras que si solo tiene unas pocas sedenomina oligmero. a asociacin cuaternaria puede ser de dos tipos%

& omot!pica% asociacin entre cadenas polipept!dicas id"nticas o casi id"nticas (hemoglobina).& eterot!pica% interacciones entre subunidades con estructuras muy distintas.

as interacciones por las que los distintos protmeros se mantienen unidos para constituir unmult!mero son del mismo tipo que las que concursan en la estructura terciaria.

2as hemoprotenas: son una serie de prote!nas caracterizadas por poseer el grupo hemo, que

contiene hierro. ueden clasi$icarse en%& Aqu"llas que ligan o3!geno de manera re9ersible (hemoglobina y mioglobina).& Aqu"llas que ligan y acti9an el o3!geno (citocromos).& Aqu"llas que participan en la trans$erencia electrnica.

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$emoglobina '$b(: se $orma por la unin de cuatro grupos pirrol mediante enlace *&. -sta mol"culatiene asociados una serie de grupos apolares, que le con$ieren un cierto carcter apolar. os enlaces*& son responsables de un comportamiento hidr$obo.

& *uatro metilos.& 0os 9inilos.& 0os propilos.

-l hierro tambi"n se asocia, estableciendo seis enlaces (cuatro enlaces co9alentes dati9os con elnitrgeno, uno con la ysN/ (-) y otro con la ys M (;E)). -l hierro se encuentra en estado $"rrico(;e/(o3ihemoglobina), lo hacea desplazando el enlace de la

ysN/ para $ormar un enlace con el >.o Adems de >, la hemoglobina puede captar otros gases como *, + y S >, que son

t3icos.o #ambi"n puede captar una mol"cula de >, en cuyo caso se denomina

metehemoglobina. -sa situacin slo se produce cuando el ;e>b> y siendo ;sat@ b>Db que pertenece al inter9alo (6&1). #al $raccin de

saturacin est representada por la cur9a sigmoidea de ill.

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*uando se une una mol"cula de >, se producen sutiles cambios con$ormacionales, con ligerosmo9imientos de los anillos de pirrol y de la ysM. +ormalmente, la combinacin con el o3!genoo3idar!a el hierro $erroso a hierro $"rrico, no obstante, esto no ocurre, ya que el entorno hidr$oboprotegido que proporciona el interior de la mol"cula impide esta o3idacin, que s! se da cuando laprote!na entra en contacto con el aire. -ntonces la o3idacin da lugar a 2etahemoglobina.

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EN!IMAS

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as enzimas son biocatalizadores sintetizados por los seres 9i9os para incrementar la 9elocidad de susreacciones. Son generalmente prote!nas que catalizan de $orma espec!$ica determinadas reaccionesuni"ndose al metabolito a trans$ormar, que recibe el nombre de sustrato. tros enzimas, los ribozimas,son de naturaleza nucleica. a enzima posee una regin espec!$ica donde se acomoda el sustrato, quese denomina centro acti9o. a super$icie del centro acti9o se encuentra re9estida con residuosaminocidos cuyos grupos sustituyentes se unen al sustrato catalizando la trans$ormacin qu!mica. aunin entre enzima y sustrato implica un reconocimiento de tipo est"rico, es decir, relacionado con la$orma y el 9olumen del propio sustrato. or ello, la 9ariedad de enzimas es incalculable. as principalescaracter!sticas de las enzimas son%

& 0isminuyen la energ!a de acti9acin.& +o cambian el signo ni la cuant!a de la energ!a libre.& +o modi$ican el equilibrio.& Al $inalizar la reaccin, quedan libres y pueden 9ol9er a $uncionar nue9amente.

0ada la naturaleza proteica de la mayor!a de los enzimas, han de ser sintetizadas por el propioorganismo, y por ello deben estar determinadas gen"ticamente.

1odificacin de las enimas: la acti9idad catal!tica depende de la integridad de la estructura proteica

nati9a. Si se produce desnaturalizacin, o una enzima se disocia en las subunidades que la componen(perdiendo as! su estructura cuaternaria), se pierde la acti9idad catal!tica. Algunas enzimas pueden sermodi$icadas co9alentemente por $os$orilacin, glucosilacin y otros procesos, que por lo generalinter9ienen en los procesos de regulacin.

)omponentes de una enima: las enzimas pueden clasi$icarse en dos grupos%& -nzimas constituidas por una o 9arias cadenas polipept!dicas.& 0e tipo heteroprote!na (holoenzima)% $ormada por una parte proteica (apoenzima) y un

componente qu!mico no proteico adicional denominado co$actor. -l co$actor puede ser%o Bno o 9arios iones metlicos (;e>


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reacti9as que los componen. Xsta circunstancia impide la reaccin. or ello, los intermedios cargadosdeben ser estabilizados. -sto se consigue mediante la trans$erencia de protones a o desde el sustratopara $ormar una especie que se descompone ms $cilmente en productos que en reacti9os.

& *atlisis cido&base espec!$ica% en reacciones no enzimticas, las trans$erencias de protonesslo utilizan los iones deri9ados del agua (


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-n esta cin"tica, se ha tenido en cuenta I/, que recibe el nombre de constante catal!tica. Supone unamedida directa de la produccin de productos en condiciones ptimas, ya que segn la $rmula, la

9elocidad m3ima se alcanza al multiplicar I/por la enzima total.

/epresentaciones de la cin-tica enim#tica: tengamos primero en cuenta un bre9e comentarioacerca de las constantes de equilibrio%

& 4m% mide la a$inidad de la enzima con el sustrato. ara que la catlisis sea e$icaz, 4m debeapro3imarse al 9alor de JSK, lo que ocurre cuando T@Tm3D>. -sta es la base de larepresentacin de la ecuacin de 2ichaelis 2enten, una cur9a e3ponencial. 4m estrelacionada con los 9alores relati9os de I1y I>respecto a I/. -n el caso de 4m muy alta, noe3iste una gran tendencia a $ormar comple5os J-SK.

& I/% tambi"n llamada Icat, incorpora las constantes de 9elocidad de una ecuacin de mltiplespasos, entre -S y -


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)in-tica con m#s de un sustrato: la mayor!a de las reacciones bioqu!micas catalizadas por enzimascomportan la reaccin de dos o ms sustratos, a menudo con la $ormacin de mltiples productos.ara simpli$icar estas reacciones, se utiliza la $rmula del equilibrio rpido I /QQI>,I1. -n este caso, sedenomina =epresentacin de *leland. +o e3isten enzimas que se unan a un nico sustrato, sino quesu especi$icidad y re9ersibilidad es relati9a. -3isten dos tipos de cin"tica con dos sustratos%

& *in"ticas secuenciales%o rdenadas% la unin de sustratos es ordenada. Bn sustrato debe unirse a la enzima

necesariamente antes que el siguiente. a unin de cada sustrato imprime al enzima uncambio con$ormacional que lo hace adecuado para albergar el nue9o sustrato.

o Al azar% la unin de sustratos es aleatoria. *ualquiera de los sustratos puede ser elprimero en unirse a la enzima. ara la consecucin de la reaccin no importa el ordende unin ni de liberacin

& *in"tica de tipo ing&pong% la enzima se une a un sustrato, liberando un producto. 0espu"s, seune a otro sustrato y libera un nue9o producto. -l primer sustrato modi$ica la con$ormacintridimensional del enzima, a menudo mediante la adicin de un $ragmento de S1, dando lugar auna $orma de la enzima modi$icada (;) que se puede unir al segundo sustrato.

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Inhibicin enim#tica: la 9elocidad de una reaccin enzimtica puede ser alterada mediante unasustancia que se denomina e$ector. -ste e$ector puede actuar como acti9ador (si aumenta la9elocidad) o como inhibidor (si la disminuye). os inhibidores enzimticos son agentes molecularesque inter$ieren en la catlisis, haci"ndolas ms lentas o incluso deteniendo las reacciones. ainhibicin puede ser%

& =e9ersible% comporta una unin no co9alente del inhibidor, que siempre puede re9ertirsemediante su eliminacin.

& :rre9ersible% el inhibidor se une a la enzima de manera co9alente, es decir, estable,incapacitndolo de$initi9amente. Suele deri9arse de la accin de 9enenos o to3inas.

Inhibicin reversible parcial: es aqu"lla en la cual el comple5o -S puede $ormar productos. apresencia del inhibidor no impide que se $orme producto, por lo que el enzima toda9!a escatal!ticamente acti9o.

& :nhibicin competiti9a% el inhibidor se parece al sustrato de la reaccin, y por ello compite con elmismo por el centro catal!tico del enzima. -l inhibidor se coloca 5unto al enzima dando lugar alcomple5o -:. -ntre sustrato e inhibidor se producen choques, la mayor parte de ellosinespec!$icos. 0urante el tiempo en que el inhibidor est unido a la enzima "sta no est

disponible para la catlisis.

& :nhibicin no competiti9a% en ella, el inhibidor se une a un segundo lugar de la super$icie delenzima, distinto del centro acti9o al que se une el sustrato. -l mecanismo de actuacin pasapor modi$icar la I/o Icat. 4s y 4i no cambian y son iguales dos a dos, segn la reaccin global.a 4m aparente se mantiene constante. A medida que se aumenta la J:K, la Tm3 desciende.

o Talores altos de la 4i indicarn alta a$inidad por el inhibidor. A medida que se aumentela cantidad del inhibidor, aumentar el 9alor de la 4m aparente y con ello la inhibicinser ms e$ecti9a.

-n este tipo de inhibicin se produce una 9ariacin en los 9alores de la 4s, y por ello senecesita una mayor cantidad de sustrato para alcanzar la Tm3. -n una gr$ica del ineLea9er&'urI%

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0onde la adicin de enzima aumenta el 9alor de 4m y por ello disminuye la a$inidad por elsustrato. ara mayores 9alores de 4m, 4i desciende, y cuanto ms pequeVa sea la 4i, mase$ecti9a es la inhibicin.

& :nhibicin mi3ta% es prcticamente igual a la anterior, slo que los 9alores de 4s y 4i cambiandependiendo del camino seguido. as a$inidades son di$erentes si la : se une a - o a -S, y si Sse une a - o -:. Se 9er me5or con un dibu5o%

& :nhibicin incompetiti9a% se produce cuando el inhibidor slo puede unirse a -S. -n este caso%

:nhibicin Tm3 4m aparente*ompetiti9a *onstante Aumenta+o competiti9a 0isminuye *onstante2i3ta 0isminuye Aumenta:ncompetiti9a 0isminuye 0isminuye

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Influencia del p$ en la cat#lisis enim#tica: las enzimas tienen un inter9alo de p ptimo, comocualquier prote!na, en que su acti9idad es m3ima. *uando los 9alores del p e3ceden por e3ceso opor de$ecto a los de este inter9alo, la acti9idad se 9e disminuida. a mayor parte de las enzimas sonptimas a p cercano al neutro. a e3cepcin la constituyen los enzimas de la digestin estomacal,acti9as a p cido (>&/) como la pepsina, o enzimas intestinales cuyo p ptimo es bsico (E).

Influencia de la temperatura en la cat#lisis enim#tica: al aumentar la temperatura, la acti9idadenzimtica tambi"n aumenta, disminuyendo la energ!a de acti9acin, al producirse un mayor nmerode choques e$ecti9os. as part!culas tienen ms 9elocidad y por ello ms energ!a, con lo que msmol"culas logran la transicin al estado acti9ado y la $ormacin del comple5o -S.

& Bn aumento de 16?* de la temperatura suele duplicar la 9elocidad, aumentando la acti9idad aldoble.

& a temperatura es ptima hasta 6&F6?*, a partir de esos 9alores, las enzimas comienzan adesnaturalizarse. -sto ocurre en organismos animales. -3isten e3cepciones como las

arqueobacterias termoacid$ilas, en cuyos organismos la temperatura ptima puede ser inclusode 6&E6?* (pinococus $uriosis).

Insoenimas: tambi"n se denominan isozimas. Son enzimas que aparecen en ms de una $ormamolecular en la misma especie. as di$erentes $ormas de la enzima catalizan la misma reaccin peroposeen propiedades cin"ticas y composicin distinta. -l caso ms claro es el de la actatodeshidrogenasa, la piru9ato deshidrogenasa o la he3oquinasa. a 0 posee mltiples iso$ormas.#odas ellas contienen cuatro subunidades de dos clases de polip"ptidos% 2 (en el msculo), y (en elcorazn), codi$icados por dos genes di$erentes. -3isten numerosas posibilidades de combinacindi$erente.

/egulacin de la actividad enim#tica: en el metabolismo celular e3isten grupos de enzimas que

$uncionan con5untamente en rutas secuenciales para realizar un proceso determinado. -stos procesosde denominan 9!as metablicas y se caracterizan porque el producto de una reaccin es sustrato de lasiguiente. -n una 9!a metablica e3iste al menos un enzima que $i5a la 9elocidad de la secuenciaglobal. -s habitual que catalice la reaccin ms lenta. -stos enzimas se denominan enzimasreguladores, y la reaccin que catalizan, reaccin limitante. racias a estos mecanismos, la 9elocidadde la 9!a se regula adaptndose a las necesidades de la c"lula. -3isten dos modos principales deregulacin% por enzimas alost"ricos y por modi$icacin co9alente.

Enimas alost-ricos: son enzimas que poseen mltiples centros acti9os, a los que se unen lose$ectores. -n bioqu!mica, se denomina prote!nas alost"ricas a las que presentan dos $ormas ocon$ormaciones inducidas por uno o ms e$ectores. -l mismo concepto se aplica a los enzimas, quee3isten en dos $ormas, la $orma ms acti9a y la $orma ms inacti9a.

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-3isten dos tipos de enzimas alost"ricos%& omotrpicos% si el sustrato y el e$ector son id"nticos.& eterotrpicos% si el e$ector es una mol"cula distinta del sustrato.

a acti9idad enzimtica se puede regular%& or cambios en la cantidad de enzima total% esta regulacin es de tipo gen"tico y est

relacionada con los mecanismos de transcripcin y traduccin de los enimas. -ste proceso sloes realizable a medio y largo plazo. Atendiendo a "l, los enzimas se clasi$ican en%

o *onstituti9os% siempre estn presentes en la misma cantidad (como los enzimassolubles del *iclo de 4rebs en la matriz mitocondrial).

o :nductibles% se induce a la $ormacin de ms enzima mediante inductores.o =epresores% se induce a la $ormacin de menos enzima mediante represores del A0+.

-ste $enmeno tiene mucha importancia en los microorganismos ya que tienen que estarcontinuamente adaptndose a los cambios en el medio. -n los mam!$eros la importancia esmenor, ya que las c"lulas estn protegidas por el medio interno del organismo.

& or cambios en la cantidad de sustrato% como se ha 9isto, la JSK es directamente proporcional ala 9elocidad de la reaccin. -n ocasiones, la propia $ormacin de producto puede actuar como

inhibidora del enzima.

1odificacin covalente: en este caso, se modi$ica la acti9idad mediante un cambio en la mol"culaenzimtica. -ntre los grupos modi$icadores se encuentran mol"culas con gran potencial detrans$erencia de grupos $os$ato, acilo y metilo. eneralmente estos grupos se unen co9alentemente yse separan del enzima regulador mediante otras enzimas. os mecanismos principales son%

& ;os$orilacin&des$os$orilacin% en este caso la enzima puede pasar de acti9a a inacti9amediante la adicin y sustraccin de un grupo $os$ato en un sitio adecuado. -stasmodi$icaciones estn catalizadas por las prote!n quinasas y las prote!n $os$atasas. amodi$icacin del enzima a$ecta a la catlisis de 9arias maneras%

o *ambiando la con$ormacin tridimensional (glucgeno $os$orilasa).o 2odi$icando la a$inidad por el sustrato (:socitrato deshidrogenasa $os$orilada).o 2odi$icando las interacciones entre los protmeros estructurales mediante la

$os$orilacin del sitio de unin (en prote!nas del citoesqueleto).-5emplos principales de este tipo de enzimas los constituyen%

o rote!n quinasa A% dependiente de A2 c!clico.o rote!n quinasa '% dependiente de 2 c!clico.o rote!n quinasa *% dependiente de diacil glicerol.o A2 rote!n quinasa% depende del A2.o *a&*almodulinasa% depende del comple5o *a&*almodulina.

& Adenilacin, acetilacin y uridilacin% los lle9an a cabo enzimas adenilantes. -l enzima quedaunido a un grupo A2 o similar.

& -nzimas multi$uncin% poseen dos dominios con una acti9idad enzimtica di$erente.

& -nzimas comple5os% se componen de 9arias subunidades, cada una de las cuales cumple unpaso espec!$ico de una reaccin nica.

& *omple5os multienzimticos% compuestos por subunidades, cada una de las cuales cataliza unareaccin enzimtica di$erente.

& Zimgenos% e3isten enzimas que si se sintetizan en la $orma acti9a causan la digestin delte5ido en el que se producen. or esta razn, se elaboran en una $orma inacti9a, el zimgeno oprecursor de enzima, que debe modi$icarse por proteolisis para producir el enzima acti9o. ose5emplos mas claros los constituyen las enzimas digesti9as de secrecin estomacal(pepsingeno) o pancretica (quimiotripsingeno, tripsingeno, proelastasa,procarbo3ipeptidasa). -stas enzimas rompen las prote!nas que se adquieren mediante laingesta. a acti9acin por proteolisis suele ser irre9ersible. -stas enzimas son luegomodi$icadas por prote!nas inhibidoras que se unen muy $irmemente al centro acti9o.

.ratamiento de $ill '**;(: se basa en la unin cooperati9a de la hemoglobina con el o3!geno. -staunin de la idea de que la enzima se une a ms de una mol"cula de sustrato, es una unincooperati9a. -3isten dos tipos de cin"tica%

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& *in"tica hiperblica% si a medida que aumenta JSK aumenta T.& *in"tica sigmoide% si la unin de JSK $a9orece la unin de la siguiente mol"cula. A medida que

se une un sustrato, la a$inidad de la enzima por "ste se hace mayor (cooperati9idad positi9a).ill obser9 esto comparando las cur9as de saturacin de mioglobina y hemoglobina%

ill determina la e3istencia de una nue9a I, la I7, resultado de una reaccin

A partir de n, se determina el grado de cooperati9idad%& n@1 la mol"cula se une de $orma no cooperati9a. a cin"tica ser de tipo hiperblico. a unin

de una mol"cula del sustrato no in$luye en la unin de las siguientes.& nO1 la cooperati9idad es positi9a. a unin de una mol"cula del sustrato $a9orece la unin de

las siguientes. a cin"tica ser sigmoide.& nQ1 la cooperati9idad ser negati9a. a unin de una mol"cula del sustrato di$iculta la unin de

las siguientes.

1odelo del reservorio: se re$iere a la situacin en la cual un metabolito puede ser trans$ormado por

ms de una enzima. -sta situacin se denomina encruci5ada metablica. -l e5emplo ms claro es eldel piru9ato. -l metabolito en s! es sintetizado por un nico camino, que comienza desde el metabolitoA.

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-ste metabolito 0, puede estar contenido en un reser9orio, para hacerse una idea, una especie depiscina metablica. *uando 0 alcanza un determinado ni9el en su concentracin, rebasa a tra9"s deunos ori$icios presentes en la pared del recipiente. a concentracin que rebasa depender del tamaVodel ori$icio y de su altura. -l tamaVo del ori$icio es Tm3 y la altura es la 4m.

.ratamiento de &dair '*OI/OI, entonces e3iste cooperati9idad positi9a, y la cin"tica es sigmoide.& Si I1QI>QI/QI, entonces e3iste cooperati9idad negati9a

+o todas las enzimas que se unen a ms de un sustrato tienen que ser alost"ricas.

.ratamiento de 1onod '*>*,*>=(: se denomina tambi"n modelo concertado o modelo sim"trico.2onod descubri los enzimas alost"ricos, que se denominaron de esta manera al poseer dos centrosdistintos, uno para el sustrato y otro para el e$ector. -n realidad este es el caso de los enzimasalost"ricos heterotrpicos. osteriormente se descubrir!an los enzimas alost"ricos homotrpicos, enlos que el sustrato y el e$ector eran id"nticos. os enzimas alost"ricos estn $ormados por la unin de

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9arias subunidades distintas denominadas monmeros, con unin cooperati9a y $uncionalmenteid"nticas. Se supone que cada enzima puede e3istir en dos $ormas distintas%

& #ensa% menos acti9a.& =ela5ada% ms acti9a.

#odas las enzimas su$ren la transicin de una con$ormacin a otra, de manera simultnea, es decir, lassubunidades se encuentran o bien todas en la $orma # o bien en la $orma =. Si cambia una subunidad,lo hacen todas. -n general, las dos con$ormaciones estn en el equilibrio. a unin sucesi9a desustrato a enzimas en la $orma # hace ms probable la transicin a la $orma =. -sta circunstancia sedenomina estado concertado. S se desplaza de una $orma menos acti9a a otra ms acti9a. -stacircunstancia es una cooperati9idad positi9a.

& Si toma 9alores e3tremos (@6, [), la cin"tica es hiperblica, no cooperati9a, ya que en elcaso de @6, #@6, y en [, =@6.

& -n el caso de que tome 9alores intermedios, la cin"tica ser sigmoide, y la cooperati9idadpositi9a.

*ambio con$ormacional% alteracin en la $orma, habitualmente de la estructura terciaria, debido aalteraciones en el medio ambiente, por la unin de un ligando a un receptor, o por la unin de un

sustrato a una enzima. a mayor parte de los $rmacos tienen este mecanismo de actuacin. -lligando se une a un receptor en la membrana plasmtica, que tendr como consecuencia unaacti9idad celular que lle9a al cambio con$ormacional en la enzima.

1odelo de ?oshland '*>>(: se denomina modelo secuencial. -n este modelo, la unin de sustratoinduce el cambio de con$ormacin en una de las subunidades, una transicin alost"rica similar a la delmodelo de 2onod. -l cambio con$ormacional en una subunidad $a9orece un cambio similar en lasubunidad ane3a, y por ello hace ms probable la unin de una nue9a mol"cula de sustrato.

Se denomina modelo general a una solucin integrati9a entre los dos modelos.

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/elacin de saturacin: se de$ine como la concentracin necesaria para conseguir una saturacindel N68 y una saturacin del 168. 0elimita el grado de saturacin de una cur9a con respecto a unahip"rbole.

@itaminas: aunque se denominen 9itaminas, no todas son aminas. or ello, en ingl"s pasaron dellamarse 9itaminas a la nue9a $orma, 9itamins. Bna 9itamina es un comple5o orgnico que el organismono puede sintetizar, y de la que se requieren pequeVas cantidades, lo cual no quiere decir que no seanimportantes. -l aporte continuo de 9itaminas en la ingesta es imprescindible, ya que las 9itaminasactan como coenzimas que participan en miles de reacciones. 2uchas 9itaminas son productos de lamodi$icacin de coenzimas, aunque e3isten coenzimas no 9itam!nicos (bases nitrogenadas). osaminocidos esenciales, pese a no poder ser sintetizados por el organismo, no se consideran9itaminas, debido a que su ingesta es mucho mayor en 9olumen. -3isten dos tipos de 9itaminas%

& iposolubles% Se deben asimilar simultneamente a grasas. Si una persona tiene problemasbiliares tendr un de$ecto en la asimilacin de grasas y por tanto de las 9itaminas liposolubles.-stas 9itaminas se acumulan en el h!gado, que acta como tampn. Sin embargo, el e3ceso de9itaminas es t3ico.

& idrosolubles% se acumulan en el riVn.

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METABOLISMO "E LOS#L$CI"OS

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Introduccin al metabolismoA )iclos 9umicos: la comple5idad de los seres 9i9os parece estarreVida con el segundo principio de la termodinmica (principio de la entrop!a), segn el cual elBni9erso tiende al m3imo desorden. os organismos no son a5enos a este principio, sino que debensu orden a un intercambio qu!mico continuo con el medio. -ste intercambio recibe el nombre demetabolismo. Xste es un proceso per$ectamente corrdinado y $inamente regulado. -sto es posiblegracias a los enzimas y su capacidad de regular la 9elocidad de la reaccin. as $unciones delmetabolismo se pueden di9idir en cuatro grupos%

& btencin de energ!a, ya sea a partir del alimento o de la luz solar.& *on9ertir los nutrientes en las mol"culas simples estructurales de las biomol"culas.& ;ormacin de grandes biomol"culas a partir de estos monmeros.& S!ntesis y degradacin de biomol"culas con $unciones especiales.

*iclo qu!mico del *arbono% el *arbono es el elemento qu!mico ms abundante en los seres 9i9os. a$uente de *arbono es 9ariable en cada organismo%

& *>atmos$"rico (organismos auttro$os)% son los capaces de realizar la $otos!ntesis.& *arbono orgnico (organismos hetertro$os)% son los que degradan estos compuestos al *>y

> utilizados por los auttro$os. -3iste por tanto un ciclo entre ambos grupos.

*iclo qu!mico del +itrgeno%& as c"lulas animales utilizan la degradacin de los aminocidos para obtener +itrgeno.& as plantas son capaces de obtener el nitrgeno a partir de la o3idacin de los nitritos.& as bacterias nitri$icantes son capaces de $i5ar el +>atmos$"rico.& as bacterias desnitri$icantes son capaces de trans$ormar el nitrito en +>.

-l 3!geno tambi"n di9ide a los organismos%& os que necesitan el 3!geno para o3idar los compuestos orgnicos y obtener as! energ!a libre

(organismos aerobios).& os que no necesitan el 3!geno para obtener energ!a, y para los que "ste puede llegar a ser

t3ico (organismos anaerobios).& os que cambian su metabolismo para adaptarse a condiciones aerobias o anaerobias

(organismos $acultati9osle9aduras).

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-l $lu5o que sigue la -nerg!a en el mundo 9i9o no es ciclable, sino unidireccional, perdi"ndose granparte de la misma en cada intercambio que se produce. as reacciones metablicas son encadenadas,de manera que el producto de una reaccin es sustrato de la siguiente%

donde A, ' y *, son las enzimas espec!$icas que catalizan cada reaccin. -stos con5untos dereacciones se denominan 9!as metablicas, las cuales se de$inen como con5untos de reacciones encadena que se inician y terminan en un compuesto \importante]. uede considerarse importante uncompuesto que%

& roceda del e3terior.& Sea un producto $inal.& Sea inicio de otra 9!a metablica.

as 9!as metablicas pueden ser de dos tipos%& *atabolismo% reacciones de degradacin, que lle9an a la s!ntesis de A# y +A0. a manera

de empleo de energ!a de los seres 9i9os es A#A0


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&.P: el A# es la moneda energ"tica uni9ersal. +o es ni el que ms energ!a es capaz de trans$erir, niel que menos energ!a requiere para su $ormacin. -s precisamente por su carcter intermedio por loque parece que la e9olucin ha $a9orecido su uso.

2os glcidos: son los componentes ms abundantes de la bios$era. -llo se debe a la gran cantidadde almidn o glucgeno que necesitan los organismos para la obtencin de energ!a. os glcidoscumplen 9arias $unciones%

& ;uente de energ!a qu!mica.& ;uente de carbono orgnico.& Almacenamiento de energ!a qu!mica.& ;uncin estructural en la c"lula.

-l nombre de carbohidratos es un nombre que se les atribuye errneamente por ser su $rmulaemp!rica (*>) n, lo cual es incorrecto porque esta composicin no es el resultado de hidratar un

carbono, sino de una disposicin di$erente de los tomos que ya se 9er ms tarde. -n los glcidosaparecen ocasionalmente tambi"n otros elementos distintos. -n los glcidos distinguimos%

& 2onosacridos% se componen de una cadena polialcohlica de al menos /*. osmonosacridos poseen siempre un grupo carbo3ilo (*@), el cual puede ser de tipo aldeh!do(&*@), o de tipo cetona (*@), lo que nos lle9a a clasi$icar a los monosacridos enpolihidro3ialdeh!dos (A) y polihidro3icetonas (*).

& ligosacridos% $ormados por la unin de > a 16 monosacridos mediante enlace &glucos!dico. Son ms importantes los disacridos y los trisacridos.

& olisacridos% unin de numerosos monosacridos.

1onosac#ridos: propiedades $isicoqu!micas principales%& #odos los compuestos que poseen un carbono asim"trico (*_), tienen acti9idad ptica, esto es,

des9!an la luz polarizada hacia la derecha o hacia la izquierda.& :somer!a%

o -nantiomer!a% d!cese de dos glcidos que son imgenes especulares uno del otro. -neste caso, uno des9iar la luz polarizada hacia la derecha y otro hacia la izquierda.

o -stereoisomer!a% d!cese de todos los componentes posibles con un determinado n? decarbonos asim"tricos, donde -@>n, siendo n@n? de *_.

o -pimer!a% son ep!meros aqu"llos compuestos que se di$erencien en la posicin de unsolo grupo asim"trico.

o 0iastereoisomer!a% son diastereoismeros todos los compuestos que no son imgenesespeculares el uno del otro y son ismeros pticos.

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Pro4eccin de $aorth: a partir de F carbonos, no se presentan las cadenas abiertas. aLorthenunci la manera en que los azcares de F o ms tomos de carbono se ciclan dando lugar amol"culas similares a los anillos del $urano (pentagonales) o del pirano (he3agonales). Al ciclarse, el*arbono 1 queda con9ertido en carbono anom"rico, e3istiendo dos anmeros de cada monosacrido,el anmero y el anmero .

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-n la ciclacin, es importante la in$luencia de los enzimas, que slo admiten la $orma piranosa o la$orma $uranosa a la hora de desempeVar su acti9idad catal!tica. aLorth trata de determinar lacon$ormacin espacial de estos anillos, y concluye que se presentan dos $ormas% de silla y de na9e obaVera. Adems, como los sustituyentes se encuentran en posicin a3ial y ecuatorial, se ilustra lamanera ms e3acta de dibu5ar la glucosa%

%erivados de los monosac#ridos: podemos destacar algunos deri9ados importantes de losmonosacridos%

& lucsidos% compuestos que resultan de la reaccin entre dos *& con liberacin de >. ore5emplo, la reaccin entre el del carbono anom"rico de la glucosa y el etanol, para dar 1&metil 0&glucosa.

& Xsteres $os$ricos% el mismo tipo de enlace pero con un $os$ato y a ni9el del *arbono F(lucosa M&;os$ato).

& lucosaminos% unin de un grupo aminado (+>), al *arbono > (+&acetil glucosamina).& Azcares cidos% resultan de la o3idacin del *arbono, dando lugar a un cido. -n el caso de la

glucosa, la o3idacin del *arbono 1 da lugar a cido glucnico, y la del *arbono M, a cidolucurnico. -ste principio permite medir los ni9eles de glucosa a partir de la reaccin de;ehling%

lucosa*u>).

a sacarosa tiene un giro de3trgiro de


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o *elulosa.o 2ure!na.

Almidn% el almidn es insoluble en agua $r!a. -n agua caliente se hincha. -n agua hir9iendo sesolubiliza la parte amilosa. -l almidn se compone de dos cadenas polisacridas%

& Amilosa% pol!mero de glucosas unidas por enlaces (1

). Suele $ormar h"lices de E a 16residuos por 9uelta. a amilosa se rompe por la accin de isozimas amilasas y &amilasas,dando lugar a un polisacrido menor% la de3trina. osteriormente la de3trina da lugar a maltosa.

& Amilopectina% es un pol!mero de glucosas unidas por enlace (1) con rami$icaciones$ormadas por enlaces (1M), que a su 9ez tienen unas 1> glucosas unidas por enlace(1). as amilasas hidrolizan parcialmente la amilopectina, ya que son incapaces de romperlos enlaces (1M). -stas cadenas quedan en $orma de de3trinas que sern atacadas en elintestino por las enzimas (1M) glucosidasas.

lucgeno% el glucgeno es un pol!mero de glucosas unidas por enlace (1) con continuasrami$icaciones en posicin(1M) que se presentan cada E&16 glucosas. as amilasas rompen losenlaces (1) mientras que las rami$icaciones son atacadas por (1M) glucosidasas.

*elulosa% es un pol!mero de glucosas unidas por enlace (1). ara ser digerida son necesariasenzimas que rompan ese enlace (celulasas), que no posee ningn mam!$ero. os herb!9oros seencuentran en simbiosis con algunas bacterias de su tracto digesti9o que s! poseen celulasas. ascelulosas $orman cadenas paralelas que se pueden unir mediante puentes de hidrgeno para $ormar

agregados cristalinos muy ordenados y r!gidos.

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tros polisacridos%& eptidoglucano o mure!na% compuesto por +&acetil glucosamina y cido +&acetil murmico, de

tal manera que se $orman enlaces aminos.& Ucido hialurnico% $orma parte del l!quido intersticial como el humor 9!treo o el l!quido sino9ial.

Se $orma por unin de cido glucurnico y +&acetil glucosamina.& *ondroit!n sul$ato% importante componente del cart!lago. Se $orma por unin de de cido

hialurnico y glucosamina.& eparina% pol!mero de glucosamina con muchos grupos sul$ato. -s un potente inhibidor de la

trombina.

Enlaces glucosdicos: ms de la mitad de las prote!nas estn glucosiladas, es decir, alguno de susaminocidos est unido a un oligosacrido. -sto in$luye en sus caracter!sticas $uncionales. -l enlacese establece de dos maneras%

& -nlace +&glucos!dico% se establece entre el grupo +>de la cadena lateral de una Asn y ungrupo .

& -nlace &glucos!dico% entre grupos hidro3ilo del oligosacrido y grupos hidro3ilo de la treoninao la serina.

-3isten enzimas +&glucosidasas y &glucosidasas que rompen estos enlaces. 2uchas prote!nas

necesitan este proceso para ser acti9as (p"ptido seVal). tro caso importante es el de lasinmunoglobulinas, cuya parte constante de la cadena pesada est muy glucosilada.

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Cluclisis: degradacin de una glucosa para dar lugar a dos mol"culas de cido lctico, en ausenciade >. a energ!a qu!mica asociada a los enlaces de la glucosa se utiliza en gran medida parasintetizar A#. a glucosa se puede con9ertir en otros productos como etanol, por el transcurso deotros procesos catablicos. a gluclisis es una 9!a antigua, dado su carcter anaerobio. -sta $orma$ue retenida por los organismos y puede producirse en organismos aerobios como $orma depreparacin para la o3idacin total de la glucosa. -s tambi"n una 9!a de urgencia para obtener A# enpoco tiempo. #iene importantes interacciones con otras 9!as. -s adems una 9!a de la que se conocenbien sus componentes y su regulacin. Sin embargo, en la $ermentacin alcohlica uno de loscomponentes (el *>), est ms o3idado que el otro (el etanol), y por ello debe de haber procesos=ed&3. a bioqu!mica naci cuando '`che obser9 la $ermentacin por le9aduras y arder y oungdeterminaron la necesidad de $os$ato para ello, aislando el primer intermediario de la gluclisis, la$ructosa 1&M di$os$ato. -mbden propuso que la he3osa se di9id!a en dos triosas, lo que luego $uedemostrado por 2eyerho$$. a gluclisis consta de 11 reacciones, que se enuncian primero de maneraglobal y luego ampliada%

1) lucosa


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e3oquinasa lucoquinasa4m para la glucosa 162 16 m2-speci$icidad para $os$orilacin *ualquier he3osa lucosa=egulacin alost"rica :nhibida por lucosa M&;os$ato +o inhibida por lucosa M&Tariacin en concentracin +o 9ar!a con cambios de dieta :nducida por insulina

a $os$orilacin de todos los compuestos intermedios de la gluclisis es una 9enta5a e9oluti9a enorme,ya que la membrana es impermeable a los "steres $os$ricos y por ello "stos no escapan de la c"lula.

-D-Glucosa 6-Fosfao (G6P)

Fosfo&lucosa

iso'easa

?@17I^Dmol

-D-Fucosa 6-Fosfao (F6P)

!eacci"n 2

a isomerizacin a una cetohe3osa se produce ya que la rotura siempre se producir en el enlaceentre los carbonos 1? y >? despu"s del enlace *@. As!m esa rotura en una $ructosa dar lugar a dostriosas.

-D-Fucosa 6-Fosfao (F6P)

Fosfofuco*uinasa

(PFK-1)

?@&17> I^Dmol+-D-Fucosa 1,6-ifosfao (F1,6BP)

!eacci"n 3

#$% #D%

%i H2.

44
http://en.wikipedia.org/wiki/Phosphoglucose_isomerasehttp://en.wikipedia.org/wiki/Phosphofructokinasehttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:Biochem_reaction_arrow_foward_YYNN_horiz_med.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:Biochem_reaction_arrow_reversible_NNNN_horiz_med.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:Fructose-6-phosphate_wpmp.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:Glucose-6-phosphate_wpmp.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Phosphoglucose_isomerasehttp://en.wikipedia.org/wiki/Phosphofructokinase


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-D-fucosa 1,6-ifosfao (F1,6BP)

#l/olasa

(ALDO)

?@&>/7NI^Dmol

D-&liceal/e/o3-

fosfao (GADP)

Dii/oxiaceona

fosfao (DHAP)

!eacci"n 4

+

Dii/oxiaceona fosfao(DHAP)

$iosa

fosfao

iso'easa

(TPI)

?@7MI^Dmol

D-&liceal/e/o 3-fosfao(GADP)

!eacci"n 5

Gliceal/e/o3-Fosfao (GADP)

&liceal/e/o 3-fosfao

/esi/o&enasa(GAP)

?@M7/ I^Dmol1,3-ifosfo&liceao(1,3BPG)

!eacci"n 6#D+%i#DH +H

45
http://en.wikipedia.org/wiki/Image:Fructose-6-phosphate_wpmp.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:Fructose-6-phosphate_wpmp.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:Fructose-6-phosphate_wpmp.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:Fructose-6-phosphate_wpmp.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:Fructose-6-phosphate_wpmp.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:Fructose-6-phosphate_wpmp.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Glyceraldehyde_3-phosphatehttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:Beta-D-fructose-1%2C6-bisphosphate_wpmp.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:Beta-D-fructose-1%2C6-bisphosphate_wpmp.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:Beta-D-fructose-1%2C6-bisphosphate_wpmp.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:Beta-D-fructose-1%2C6-bisphosphate_wpmp.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:Beta-D-fructose-1%2C6-bisphosphate_wpmp.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:Beta-D-fructose-1%2C6-bisphosphate_wpmp.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Dihydroxyacetone_phosphatehttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:Beta-D-fructose-1%2C6-bisphosphate_wpmp.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:Beta-D-fructose-1%2C6-bisphosphate_wpmp.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Dihydroxyacetone_phosphatehttp://en.wikipedia.org/wiki/Dihydroxyacetone_phosphatehttp://en.wikipedia.org/wiki/Glyceraldehyde_3-phosphatehttp://en.wikipedia.org/wiki/Glyceraldehyde_3-phosphatehttp://en.wikipedia.org/wiki/Glyceraldehyde_phosphate_dehydrogenasehttp://en.wikipedia.org/wiki/Glyceraldehyde_phosphate_dehydrogenasehttp://en.wikipedia.org/wiki/Glycerate_1%2C3-bisphosphatehttp://en.wikipedia.org/wiki/Glycerate_1%2C3-bisphosphatehttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:Biochem_reaction_arrow_reversible_NNNN_horiz_med.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:D-glyceraldehyde-3-phosphate_wpmp.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:Glycerone-phosphate_wpmp.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:Biochem_reaction_arrow_reversible_NNNN_horiz_med.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:Glycerone-phosphate_wpmp.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:D-glyceraldehyde-3-phosphate_wpmp.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:Beta-D-fructose-1%2C6-bisphosphate_wpmp.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:Beta-D-fructose-1%2C6-bisphosphate_wpmp.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:Fructose-6-phosphate_wpmp.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Glyceraldehyde_3-phosphatehttp://en.wikipedia.org/wiki/Dihydroxyacetone_phosphatehttp://en.wikipedia.org/wiki/Dihydroxyacetone_phosphatehttp://en.wikipedia.org/wiki/Glyceraldehyde_3-phosphatehttp://en.wikipedia.org/wiki/Glyceraldehyde_3-phosphatehttp://en.wikipedia.org/wiki/Glyceraldehyde_phosphate_dehydrogenasehttp://en.wikipedia.org/wiki/Glyceraldehyde_phosphate_dehydrogenasehttp://en.wikipedia.org/wiki/Glycerate_1%2C3-bisphosphate


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#D+%i#DH +H

ara el transcurso de esta reaccin, la enzima liceraldeh!do /&$os$ato deshidrogenasa (S&-),reacciona con el grupo aldeh!do del gliceraldeh!do%

1,3-ifosfo&liceao(1,3BPG)

Fosfo&liceao

*uinasa

(PGK)

?@&1E7EI^Dmol

3-fosfo&liceao(3PG)

!eacci"n 7

#D% #$%

#D% #$%

-sta reaccin y la anterior $uncionan como un par, y por ello ? hace que "sta sea re9ersible

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http://en.wikipedia.org/wiki/Image:Glycerone-phosphate_wpmp.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:1%2C3-bisphospho-D-glycerate_wpmp.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:Glycerone-phosphate_wpmp.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/1%2C3-bisphosphoglyceratehttp://en.wikipedia.org/wiki/3-phosphoglyceratehttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:Biochem_reaction_arrow_reversible_YYYY_horiz_med.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:3-phospho-D-glycerate_wpmp.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:1%2C3-bisphospho-D-glycerate_wpmp.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:Biochem_reaction_arrow_reversible_YYYY_horiz_med.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:1%2C3-bisphospho-D-glycerate_wpmp.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:Glycerone-phosphate_wpmp.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/1%2C3-bisphosphoglyceratehttp://en.wikipedia.org/wiki/3-phosphoglycerate


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3-fosfo&liceao(3PG)

Fosfo&liceao

'uasa

(PGAM)

?@7I^Dmol

2-fosfo&liceao(2PG)

!eacci"n 8

2-fosfo&liceao(2PG)

nolasa

(ENO)

?@17I^Dmol

Fosfoenoliuao

(PEP)

!eacci"n 9

H2.

H2.

Fosfoenol iuao(PEP)

%iuao

*uinasa(PK)

?@&/17I^Dmol

%iuao(Pyr)

!eacci"n 10

#D% #$%

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http://en.wikipedia.org/wiki/3-phosphoglyceratehttp://en.wikipedia.org/wiki/3-phosphoglyceratehttp://en.wikipedia.org/wiki/Phosphoglyceromutasehttp://en.wikipedia.org/wiki/Phosphoglyceromutasehttp://en.wikipedia.org/wiki/2-phosphoglyceratehttp://en.wikipedia.org/wiki/2-phosphoglyceratehttp://en.wikipedia.org/wiki/2-phosphoglyceratehttp://en.wikipedia.org/wiki/Enolasehttp://en.wikipedia.org/wiki/Phosphoenolpyruvatehttp://en.wikipedia.org/wiki/Phosphoenolpyruvatehttp://en.wikipedia.org/wiki/Pyruvate_kinasehttp://en.wikipedia.org/wiki/Pyruvate_kinasehttp://en.wikipedia.org/wiki/Pyruvatehttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:Biochem_reaction_arrow_foward_YYNN_horiz_med.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:Pyruvate_wpmp.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:Biochem_reaction_arrow_reversible_NYYN_horiz_med.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:Phosphoenolpyruvate_wpmp.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:2-phospho-D-glycerate_wpmp.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:Biochem_reaction_arrow_reversible_NNNN_horiz_med.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:2-phospho-D-glycerate_wpmp.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/Image:3-phospho-D-glycerate_wpmp.pnghttp://en.wikipedia.org/wiki/3-phosphoglyceratehttp://en.wikipedia.org/wiki/Phosphoglyceromutasehttp://en.wikipedia.org/wiki/Phosphoglyceromutasehttp://en.wikipedia.org/wiki/2-phosphoglyceratehttp://en.wikipedia.org/wiki/2-phosphoglyceratehttp://en.wikipedia.org/wiki/Enolasehttp://en.wikipedia.org/wiki/Phosphoenolpyruvatehttp://en.wikipedia.org/wiki/Phosphoenolpyruvatehttp://en.wikipedia.org/wiki/Pyruvate_kinasehttp://en.wikipedia.org/wiki/Pyruvate_kinasehttp://en.wikipedia.org/wiki/Pyruvate


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irre9ersibles (1, / y 16). a gluconeog"nesis es una 9!a compartimentada transcurre en la mitocondria,en el citoplasma e incluso en el =et!culo -ndoplasmtico. os principales pasos son los siguientes%

-l primer paso parte de piru9ato que puede proceder de lactato, de aminocidos o de otras 9!as msimprobables. -ste primer caso consiste $undamentalmente en la reduccin del piru9ato para $ormar$os$oenol piru9ato, y 9encer as! la irre9ersibilidad de la reaccin 16. ara ello, el piru9ato debe penetraren la mitocondria, donde se encuentra la enzima que iniciar una intrincada 9!a para dar comoproducto $inal $os$oenol piru9ato. a cuestin es la siguiente%

1) -l piru9ato se introduce en la mitocondria y lle9a a cabo la siguiente reaccin%

>) -l o3aloacetato se trans$orma en malato, un compuesto que s! posee un e$ecti9o transportadoren la membrana mitocondrial. -n el citoplasma su$rir la reaccin in9ersa%

/) -l malato que ya ha salido de la mitocondria y se encuentra en el citoplasma, puedetrans$ormarse en $os$oenol piru9ato por la siguiente reaccin%

-l balance $inal es%

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iru9ato), es decir

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por ltimo, la ltima de las reacciones irre9ersibles, la que con9ierte la glucosa M&$os$ato en glucosa%

uego el balance es%

>iru9ato


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@isin general del metabolismo de la glucosa: el orden del metabolismo responde a la necesidadde los seres 9i9os de adaptarse a los cambios del medio. -l control metablico se puede e5ercer a dosni9eles%

& A ni9el de la e3presin g"nica. -s un mecanismo a largo plazo.& A ni9el de la cantidad de enzimas. uede regularse de muchas y muy comple5as maneras.& A ni9el de control alost"rico&modi$icacin co9alente.

os enzimas de esta 9!a son constituti9os, es decir, estn siempre presentes en el organismo enabundancia. Si 9ar!an en su cantidad, lo hacen a medio y largo plazo (la piru9ato quinasa 9ar!a segnla dieta, igual que la glucosa M&$os$atasa y la $os$oenol piru9ato carbo3iquinasa, que lo hace en unashoras). os cambios momentneos en la acti9idad enzimtica responden a la acti9idad de enzimasreguladores que no dependen tanto de la JSK como de otra regulacin (alosterismo).

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*omo se obser9a, el balance energ"tico total es A#A0


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a prote!n quinasa A es un heterotetrmero. -st constituida por dos centros catal!ticos, y dosreguladores. -n esta $orma es inacti9a. -l A2c modi$ica su con$ormacin de la siguiente manera%

as! ya es acti9a. a prote!n quinasa A (rot4A), tiene una importante $uncin, que es la de inhibir a lapiru9ato quinasa, de esta manera%

1E.&BO2I"1O %E2 C20)CENO: el glucgeno es un pol!mero de glucosa muy rami$icado (9er$oto en pgina E). -l glucgeno heptico es el principal almac"n energ"tico.

Clucogenolisis: es la reaccin por la cual se despolimeriza el glucgeno y se obtiene energ!a que seutiliza para la s!ntesis de A#. *onsta de tres pasos%

1) -l glucgeno reacciona con $os$ato inorgnico (), por accin de la enzima glucgeno$os$orilasa. -sta reaccin es irre9ersible, y pro9oca la rotura del ltimo enlace &glucos!dico,liberando una lucosa 1&;os$ato. a reaccin es%

lucgeno


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b. -l ;os$ato 1 pasa nue9amente al enzima quedando esta $os$orilada (lo necesita para seracti9a), y glucosa M&$os$ato. -ste es otro caso de catlisis co9alente.

a enzima glucgeno $os$orilasa est regulada tanto de manera alost"rica como co9alente. a propiaenzima e3iste en dos $ormas%

& a $orma a, $os$orilada a ni9el de la serina por una prote!n quinasa y con gasto de A#.& a $orma b, la ms acti9a, des$os$orilada. -l ciclo de regulacin es el siguiente%

a enzima adenilato ciclasa es una prote!na integral de la membrana, cuyo centro acti9o se encuentraorientado hacia el citoplasma. -sta enzima est en ltima instancia controlada por las hormonaspancreticas%

& lucagn% los receptores &adren"rgicos de las catecolaminas inducen una modi$icacin en elreceptor, que reconoce al tr!mero rote!na , $ormado por tres unidades (, , ) y un 0,unido a la subunidad . -sta $orma es inacti9a. ara acti9arse, debe producirse una separacinde la subunidad unida a un #. Xsta estructura se mue9e por la membrana hasta queencuentra la adenilato ciclasa, acti9ndola. -n el msculo se degrada glucgeno a ni9el de unacatecolamina con receptores &adren"rgicos, que aunmentan la J*a>


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Clucogenog-nesis: es prcticamente el proceso in9erso.1) Se inicia con la reaccin contraria a la /, es decir%

lucosa M&;os$atolucosa 1&;os$ato

-nz% $os$oglucomutasa.

>) a glucosa 1&$os$ato reacciona con el B0 (Brid!n tri$os$ato), para $ormar B0&glucosa


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Siempre que se $orme un piro$os$ato, las enzimas piro$os$atasas lo con9ierten en dos $os$atos%

i>i, con ?@&>F I^Dmol, con lo que se desplaza la reaccin hacia la derecha.

3) Ahora, el B0 es aVadido al glucgeno mediante enlace (1), con el concurso de la

enzima glucgeno sintasa. +o $orma enlaces (1M).

4) recisamente, el enzima rami$icante tiene acti9idad (1) glicosidasa, es decir, cortaoligmeros y los desplaza, $ormando un enlace (1M), constituyendo una rami$icacin. -sob9io que estas reacciones necesitan de un glucgeno inicial que sir9a como cebador. Si no,a dnde se unir!a el B0. A partir de esto se plantea la duda de cmo se sintetiza el primerglucgeno en el $eto. arece ser que es a partir de una prote!na, la glicogenina, que posee unresto hidro3ilo y tiene acti9idad sintasa%

-sta reaccin es repetida por la glicogenina hasta que se obtiene un pol!mero de unas Eglucosas, momento en el que ya entra en accin la glucgeno sintasa.

@3& %E 2&" PEN.O"&": es una 9!a citoplasmtica, cuyos principales ob5eti9os son%& btencin de equi9alentes reducidos (+A0), para la s!ntesis de ciertas biomol"culas.& ;ormacin de =ibosa F&;os$ato para la s!ntesis de nucletidos.& tra $orma de degradacin de la glucosa.

-sta 9!a posee dos partes, la $ase o3idati9a, y la $ase no o3idati9a.

Fase oDidativa: siempre se inicia con lucosa M&;os$ato.

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-l balance es% lucosa M&;os$ato+A0>=ibosa F&;os$ato+A0;ructosa M&;os$ato


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& a 9!a ocurre en su rama o3idati9a cuando se necesitan =ibosas F&;os$ato.& a 9!a $unciona como ciclo cuando las necesidades de +A0 (por e5emplo para la s!ntesis de

l!pidos) son superiores a las de pentosas. -l balance es%

lucosa M&;os$ato+A0M*>+A0lucosa -nz% maltasa& actosa< >alactosa;ructosa


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-l +A0 sintetizado en la gluclisis puede seguir unas reacciones denominadas lanzaderas%

2anadera del Clicerol,Fosfato:

2anadera del 1alato,&spartato:

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&cetil )oenima &: -l acetil coenzima A (Ac*oA) procede de la degradacin de los tres grandesprincipios inmediatos% glcidos, l!pidos y prote!nas. -l piru9ato, en el comple5o iru9atodeshidrogenasa de la mitocondria $orma Acetil *oenzima A segn la siguiente reaccin%

-l sistema piru9ato deshidrogenasa es un comple5o que cuenta con cinco enzimas%

-nzima *oenzima-1% piru9ato deshidrogenasa #iamina piro$os$ato (#)->% dihidrolipoil transacetilasa Ucido lipoico-/% dihidrolipoil deshidrogenasa *oenzima A- y -F% reguladores ;A0, +A0

a reaccin por la cual se lle9a a cabo la $ormacin de Acetil *oenzima A es el siguiente%

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-l sistema tambi"n puede estar regulado por modi$icacin co9alente. Xsta ocurre al ni9el de -1(piru9ato deshidrogenasa), que puede estar des$os$orilada (acti9a) o $os$orilada (inacti9a). a enzimaresponsable de su $os$orilacin es la 0&quinasa, mientras que la responsable de la des$os$orilacines la 0 $os$atasa.

-l A# se asocia al in magnesio $ormando el comple5o A#&2g. uego las 9ariaciones en laconcentracin de A# son directamente proporcionales a las 9ariaciones en 2g> y >, en presencia de >. -l procesotiene lugar siempre en la matriz mitocondrial. -n "l%

Acetil *oenzima AS&*oA*>

-ste proceso est ligado a la $ormacin de equi9alentes reducidos, que pasarn a la cadenarespiratoria.os antecedentes del ciclo $ueron sentados por el descubridor de la Titamina *% Sent. yrgyi.

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;AS- 0- =--+-=A*:R+ 0- YAA*-#A#

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os l!pidos son un con5unto de biomol"culas muy heterog"neas, constituidas por esqueletoscarbonados asociados a hidrgeno, y, en menor medida, a o3!geno, $s$oro, nitrgeno y azu$re. Son deuna 9ariedad enorme, siendo su nica caracter!stica comn el carcter hidro$bico. Son solubles endisol9entes apolares. +o hay que con$undir l!pido con grasa. as grasas son slo un tipo de l!pidos.

)lasificacin de los lpidos:& #riacilglic"ridos o grasas% glicerol6*) o larga (O>6*). Su estructura general es la siguiente%

-ste cido graso se encuentra saturado. #odos sus carbonos tienen sus cuatro 9alencias saturadas,e3ceptuando lgicamente al grupo polar, el grupo carbonilo. os carbonos seValados como , y, (>,/ y n)son los carbonos ms importantes de la cadena, ya que sobre ellos ocurren los procesos deo3idacin. -n la naturaleza tambi"n se dan cidos grasos insaturados, es decir, que presentan algn

doble enlace. os dobles enlaces pueden ser en posicin cis o trans, aunque en la naturaleza slo sepresentan dobles enlaces cis%

as $rmulas respecti9as del cido graso saturado y del insaturado ser!an%

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1) */&(*>)E&*&. Ucido decanoico.2) */&*@*&(*>)F&*&. Ucido cis&Enonanoico.

os dobles enlaces en posicin trans se dan en procesos arti$iciales, como deshidrogenaciones. Slose presentan en el aparato digesti9o de algunos animales, como las 9acas. -3iste una relacin directaentre el consumo de cidos grasos con dobles enlaces trans y las en$ermedades cardio9asculares,dado que estas instauraciones impiden la eliminacin de estas biomol"culas.

Propiedades de los #cidos grasos:& Solubilidad% se mide en mg de cido graso disueltos en g de agua (mgDg). 0isminuye al

aumentar el nmero de tomos de carbono. As!, la solubilidad de un cido 1>%6 es 676M/ mgDg,mientras que la de un cido 1E%6 es de 6766/ mgDg. -sta solubilidad es ba5!sima, ya quegrupos polares como la glucosa se disuel9en a razn de 1166 mgDg. or tanto los cidosgrasos son prcticamente insolubles en agua. as insaturaciones no a$ectan a la solubilidad.

& unto de $usin% aumenta segn aumenta el nmero de tomos de carbono. -l punto de $usinse 9e disminuido por la presencia de insaturaciones. -sto se debe a que las cadenas de cidosgrasos establecen interacciones moleculares tipo 9an der Haals entre s!, que aumentan amedida que aumenta la longitud de la cadena. a presencia de insaturaciones des9!a la

cadena, hace que no sea recta, y no se $orman estas $uerzas de 9an der Haals.

os cidos grasos saturados siempre son slidos a temperatura ambiente, mientras que losinsaturados pueden ser l!quidos.

.riacilglic-ridos: son la reser9a energ"tica de las c"lulas. Btilizados por los animales como mol"cula

energ"tica. Se componen de un glicerol, esteri$icado con tres cidos grasos.

a cantidad de energ!a que se obtiene de la combustin de 1g de cido graso es muy superior a la quese obtiene de la glucosa. -l F68 de la energ!a del h!gado y el corazn pro9iene de los #A. Son muyabundantes en la dieta, donde constituyen cerca de un N68 de los l!pidos totales. #ambi"n sonabundantes los $os$ol!pidos y el colesterol. as 9enta5as energ"ticas de los #A son las siguientes%

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& Alta e$iciencia energ"tica% aporta el doble de energ!a que el glucgeno. os hidrgenos tienenmayor poder reductor que en los glcidos, donde los hidrgenos se encuentran unidos ao3!geno.

& Se acumulan en 9olmenes pequeVos, sin agua, gracias a las interacciones hidro$bicas. 1 gde glcido requiere > g de agua para ser almacenado.

& +o necesitan ningn tipo de disol9ente.

Fosfolpidos: $amilia que comprende los glicero$os$ol!pidos y los es$ingol!pidos.

1) licero$os$ol!pidos% deri9an del cido $os$at!dico, una mol"cula de glicerol /&$os$ato esteri$icadacon dos cidos grasos en posiciones 1 y >. a $rmula es la siguiente%

0onde Y es un sustituyente que puede ser%& -tanolamina, con lo que se $orma una $os$atidil etanolamina.& Serina, con lo que se $orma una $os$atidil serina.& licerol, con lo que se $orma un $os$atidil glicerol.& *olina, con lo que se $orma una $os$atidil colina.

-stos cuatro l!pidos son los ms abundantes en las membranas biolgicas.

>) -s$ingol!pidos% deri9an de la *eramida 1&;os$ato, un deri9ado de un aminoalcohol llamadoes$ingosina $os$orilado en la posicin 1.

0onde Yslo puede ser una etanolamina o una colina.

Clicoesfingolpidos: deri9an de la ceramida, que a su 9ez deri9a de la es$ingosina $os$orilada yesteri$icada por un solo cido graso. -l sustituyente Y siempre es un glcido, dando lugar a losdistintos tipos de glicoes$ingol!pidos que e3isten%

& lucosa% glucocerebrsidos. *onstituyentes de las membranas e3cepto en las neuronas.& alactosa% galactocerebrsidos% propios de membranas de neuronas.& 0isacridos y trisacridos en sucesin lineal% globsidos.& olisacridos, rami$icados o no% ganglisidos. os ganglisidos son determinantes antig"nicos

de los grupos sangu!neos. -n su metabolismo puede haber anormalidades que producen

en$ermedades gra9es. #ambi"n pueden producirse de$ectos en la degradacin de los l!pidosque llegan a la membrana al eliminar los restos gluc!dicos que los acompaVan.

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)-ridos: estn $ormados por la unin de un cido graso a un alcohol mono9alente de cadena larga. -le5emplo ms claro es el de la cera de las abe5as%

as ceras tienen un $uerte carcter hidro$bico. Son biomol"culas de reser9a para el plancton.=ecubren ho5as, impidiendo la e9aporacin de agua en plantas tropicales. a lanolina es una ceraparticular presente en la lana de o9e5as y cabras. Se utiliza en cosm"tica.

Esteroles: deri9an del colesterol, un tetraciclo hidrocarbonato r!gido%

os esteroles dan lugar a dos deri9ados%& ormonas esteroideas.& Sales biliares.

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Isoprenoides: son deri9ados del isopreno, una mol"cula que tiene la siguente $rmula, y a partir de lacual se $orman, por condensacin, las 9itaminas liposolubles A, ', 0, - y 4.

a 9itamina - es un antio3idante natural de radicales libres. a 9itamina 0/ $a9orece la adsorcin decalcio por parte de los huesos. a 9itamina 4 est implicada en la $ormacin del epitelio.

Eicosanoides: son una amplia $amilia de l!pidos que deri9an del cido araquidnico, un cido graso>6% (F,E,11,1), es decir el todo&cis&F,E,11,1eicosatetradeceno. -l cido araquidnico suele estarasociado a un glicerol de la siguiente manera%

;rente a determinados est!mulos acta la enzima ;os$olipasa A>, que rompe el enlace "ster y de5a elcido araquidnico y el glicerol libres. -l cido araquidnico queda de "sta manera%

& as prostaglandinas inter9ienen en procesos in$lamatorios.& os trombo3anos son imprescindibles para la coagulacin de la sangre. Son abundantes en las

plaquetas.& os leucotrienos inhiben la contraccin de los msculos pulmonares. Bn incremento en

leucotrienos lle9a a ataques de asma. Son abundantes en los leucocitos.

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%ICE".IN %E 2O" 23PI%O":el 68 de nuestra dieta est constituida por l!pidos, que son en unN68 triacilglic"ridos, y en menor medida, $os$ol!pidos y colesterol.

-3isten dos 9!as para la digestin de los l!pidos%& T!a e3gena% los l!pidos que ingerimos llegan al estmago, son digeridos en el duodeno y

absorbidos a ni9el del yeyuno y el !leon. A partir de aqu! salen contenidos en 9es!culasllamadas quilomicrones (C), que son transportados por el sistema circulatorio hasta los te5idosperi$"ricos (corazn y msculos), donde ceden los #A y dems l!pidos. Tuel9en al h!gado en$orma de quilomicrones = para regenerar el pool de #A en "l.

& T!a endgena% el h!gado sintetiza "l mismo los triacilglic"ridos, el colesterol y los l!pidos que sealmacenan en 9es!culas T0, que 9ia5an a los te5idos donde ceden los #A y dems l!pidos,9ol9iendo al h!gado en $orma de 9es!culas 0. *uando los te5idos tienen un e3ceso de l!pidosliberan #A y colesterol en $orma de 9es!culas 0, que 9ia5an al h!gado para sermetabolizados.

-l gasto de l!pidos de cada te5ido depende de sus $unciones y su acti9idad metablica. -l te5idoadiposo acumula #A, que en ayuno, pasan a la sangre y sir9en de alimento a las c"lulas. -ltransporte de #A desde el te5ido adiposo se realiza por prote!nas albminas.

%igestin de los .&C: cuando los #A llegan al estmago, el 168 son digeridos en ese rgano. -stoindica que e3isten lipasas gstricas capaces de romper los #A en dos posiciones, liberando el cidograso en posicin 1 y /, quedando como resultado un monoacil glicerol y tres cidos grasos libres. +o

obstante, la digestin principal se produce en el duodeno%1) -l h!gado produce sales biliares que se acumulan en la 9es!cula biliar. 0urante la digestin son

liberadas al duodeno. as sales biliares son deri9adas del colesterol, y son capaces deintroducirse entre las cadenas laterales de los #A produciendo una disgregacin de los l!pidosque recibe el nombre de emulsi$icacin. -sta separacin de las cadenas $acilita la hidrlisis delos #A y los hace ms accesibles a los enzimas digesti9os.

>) a lipasa pancretica hidroliza a los #A. -s sintetizada en el pncreas y secretada al duodenodurante la digestin. idroliza los cidos grasos 1 y / de $orma anloga a la lipasa gstrica.

a lipasa pancretica es un enzima cuyo centro acti9o, en condiciones normales, se hall bloqueado porla prote!na :0, y por tanto no puede hidrolizar a los #A. Bna prote!na accesoria, la colipasa, se unea la lipasa pancretica pro9ocando un cambio en la con$ormacin tridimensional que $acilita la unindel enzima a los #A. -n la acti9acin por el sustrato, la prote!na :0 simplemente se desplaza,de5ando libre el centro acti9o.

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%igestin de los fosfolpidos: los $os$ol!pidos son hidrolizados a su llegada al duodeno por cuatrotipos de $os$olipasas%

& ;os$olipasa A1% libera el cido graso en la posicin .& ;os$olipasa A>% libera el cido graso en la posicin >.& ;os$olipasa 0% libera el $os$ato y el sustituyente.& ;os$olipasa -% libera el sustituyente.

%igestin del colesterol: el colesterol que ingerimos es un "ster de colesterol que es hidrolizado en elduodeno por enzima esterasa. -l colesterol libre se puede di$undir a las c"lulas segn el $enmeno deabsorcin%

& os cidos grasos se di$unden libremente en la c"lula (entericito) por transporte pasi9o.& 2onoacilglicerol% entra en la c"lula por un transportador de tipo A'*.& licerol% entra a la c"lula por un transportador. -l glicerol pasa a la sangre hasta llegar al

h!gado, donde es metabolizado.& *olesterol% entra a tra9"s de un transportador.

o -n el caso de que el glicerol no sea digerido, 9uel9e a salir por otro transportadordistinto al de entrada.

o -l colesterol libre que queda

tocho resumen de bioquimica

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