BIOQUIMICA

PROTEINAS CATALITICAS-ENZIMAS

Las enzimas aceleran las reacciones bajando la energía de activación sin alterar el equilibrio de las reacciones Casi todas las enzimas son proteínas, excepto la ribozima, que es ARN con actividad catalítica

REACCIONES ENZIMATICAS

Factores que afectan a las reacciones enzimáticas:

Efecto de la temperatura: Las enzimas tienen una temperatura optima a la cual funcionan de manera más eficiente La actividad enzimática aumenta con la temperatura pero luego disminuye a temperaturas muy altas

ya que se empiezan a desnaturalizar Efecto del PH:

Todas las enzimas tienen un PH optimo, puesto que en las reacciones catalíticas participan aminoácidos ionizables como histidina, glutamato y cisteína

Definición de la actividad enzimática

Una IU de enzima cataliza un micromol de sustrato en producto en un minuto Cuanto mayor es la capacidad especifica de una enzima mayor es su pureza

Especificidad de reacción y de sustrato

La mayoría de las enzimas son muy especificas para la reacción como para el sustrato al que se unen El centro activo de la enzima está formado por, el lugar de fijación al sustrato y el centro catalítico La especificidad del sustrato está determinado por el tamaño, la carga, la polarización, de su lugar de

fijación.

Clasificación de las enzimas

El primer número corresponde a la clase de enzima Los dos siguientes a la subclase y a la sub-subclase respectivamente El 4 numero indica el número de serie de la enzima especifica Las isoenzimas son enzimas que catalizan la misma reacción pero que difieren en su estructura primaria

Funciones de las coenzimas

Las enzimas con coenzimas unidas se denominan holoenzimas Una holoenzima sin coenzima se denomina apoenzima La mayoría de coenzimas son derivados de vitaminas Los grupos prosteicos están unidos a la enzima durante el ciclo catalítico Algunas enzimas necesitan de iones inorgánicos o cofactores para su actividad

CINETICA ENZIMATICA

Ecuación de Michaelis Menten

E+SESE+P

La velocidad de esta reacción depende de la energía de activación de la reacción catalizada por la enzima Kcat: describe la rapidez con la que una enzima cataliza una reacción

V=kcat {ES}

Ecuación de Michaelis Menten:V= Vmax {S} Km+{S}

La ecuación corresponde a la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de la velocidad máxima

Km es una constante útil para calcular la afinidad de una enzima por el sustrato El modelo de Michaelis Menten se basa en:

o E,S y ES se encuentran en un equilibrio rápidoo E,S y ES son las únicas formas presentes de la enzimao La conversión de ES a E+P es irreversible

Utilización de las graficas de Lineweaver-Burk y Eadie-Hofstee

Estos gráficos permites identificar con mayor exactitud Km y Vmax Grafica de Lineweaver-Burk:

o Grafica de dobles recíprocos, se obtiene a partir de los recíprocos de la ecuación de Michaelis Menten

Grafica de Eadie-Hofsteeo V= Vmax-Km x v

{S}

MECANISMO DE ACCION ENZIMATICA

En algunos casos la catálisis se realiza directamente sobre el sustrato unido a la enzima de forma reversible, en otras existe un intermediario covalente, y en otros la reacción tiene lugar en una coenzima unida de forma covalente al sustrato.

INHIBICION ENZIMATICA

Muchos fármacos naturales o sintéticos pueden inhibir la acción de enzimas, o sus mismos metabolitos también lo hacen.

Hay tanto inhibición reversible como irreversible 3 tipos de inhibición reversible: competitiva, acompetitiva y no competitiva Un inhibidor competitivo: aumenta Km pero no altera Vmax. Estos inhibidores se unen al sitio activo y

compiten con el sustrato por el Los inhibidores acompetitivos, disminuyen Vmax. Estos se unen al complejo ES pero no a la enzima libre Los inhibidores no competitivos pueden unirse a sitios fuera del centro activo y modificar tanto Km como

Vmax Muchos fármacos y venenos inhiben enzimas de forma irreversible

REGULACION DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

La expresión de la proteína enzimática a partir del gen correspondiente cambia en torno a las demandas metabólicas o a las variaciones del entorno celular

Las enzimas pueden activarse o inactivarse de modo irreversible por enzimas proteolíticas Pueden ser activas o inactivadas de modo reversible por modificaciones covalentes como la fosforilacion La regulación alosterica modifica las enzimas a través de la fijación reversible de moléculas pequeñas en el

sitio activo Degradación de enzima por proteasas o por proteasomas

Activación proteolítica de las enzimas digestivas

Varias enzimas se almacenan como zimogenos o proeenzimas en vesículas secretoras del páncreas. Luego son secretados junto con el jugo pancreático al intestino después de la comida.

El tripsinogeno se convierte en tripsina por acción de la enteropeptidasa intestinal

Medición enzimática de la Glucosa sanguínea:

Tiras reactivas y glucómetrosLas tiras reactivas están impregnadas con glucosa oxidasa/peróxido

BIOENERGETICA Y METABOLISMO OXIDATIVO El ATP es la moneda metabólica más importante Los combustibles son oxidados a CO2 y a agua para obtener ATP

OXIDACION COMO FUENTE DE ENERGIA

Contenido energético de los alimentos

En la obesidad existe un desequilibrio entre la ingesta y el gasto de energía 40% de los alimentos se conserva en forma de ATP y 60% se disipa en forma de calor

Metabolismo Basal

El metabolismo basal es una medida del gasto energético por el cuerpo en un día en reposo BMR(Tasa metabólica basal): se puede medir mediante calorimetría directa, que es determinar la cantidad

de calor liberada por un cuerpo en tiempo determinado o por calorimetría indirecta, en la que BMR se calcula a partir de la cantidad de Oxigeno consumido que es proporcional a BMR

Energía libre

La dirección de una reacción depende de la diferencia entre la energía libre de los reactivos por la de los productos

Delta G es la cantidad máxima de energía que puede obtenerse en una reacción a presión y temperaturas constantesDelta G= Gb-Ga

Conservación de la energía por acoplamiento con el trifosfato de adenosina

El ATP es un producto de las reacciones catabólicas, y promueve las anabólicas El ATP está formado por la base purica Adenina, el azúcar de 5 carbonos ribosa, y grupos fosfato alfa, beta y

gamma. Posee 2 enlaces fosfo anhídrido de alta energía, en el trabajo metabólico estos enlaces se rompen y el ATP se convierte en ADP o en AMP

Síntesis mitocondrial de trifosfato de adenosina a partir de coenzimas reducidas

En la fosforilacion oxidativa la energía procedente de la oxidación de combustibles se conserva en forma de ATP

La mitocondria se encarga de oxidar combustibles metabólicos y conservar la energía libre mediante la síntesis de ATP.

La membrana mitocondrial externa contiene enzimas y proteínas de transporte, y gracias a la proteína porina es permeable a casi todos los iones. Las proteínas grandes deben ser translocadas por complejos TOM y TIM

La membrana interna tiene repliegues que forman las crestas y es permeable a casi todos los iones por lo cual necesita de proteínas transportadoras.

Transducción de energía desde coenzimas reducidas al fosfato de alta energía

Las principales coenzimas que participan son: FAD, NAD, FMN(Flavina mononucleotido) Durante el metabolismo energético se transfieren electrones desde los hidratos de carbono a estas

coenzimas convirtiéndolas en: NADH, FADH y FMNH, en todos los casos se transfieren 2 electrones pero protones si varía.

NAD acepta un H+ formado por un protón y 2 electrones FAD y FMN aceptan 2 electrones y 2 protones La energía libre de la oxidación de NADH y FADH2 se usa en el sistema transporte electrónico para

bombardear protones al espacio intermembrana. La energía producida cuando estos protones vuelven se usa para ensamblar moléculas de ATP (ADP+P). Este proceso se conoce como fosforilacion oxidativa.

SISTEMA MITOCONDRIAL DE TRANSPORTE DE ELECTRONES

La cadena de transporte de electrones mitocondrial transfiere electrones en una secuencia definida de múltiples pasos desde los nucleótidos reducidos al oxigeno

Está formado por complejos de proteínas grandes y 2 componentes pequeños la ubiquionona y el citocromo Los protones son bombeados desde la matriz hasta el espacio intermembranoso por los complejos I, III y IV.

Al final el aceptor de electrones es el oxigeno el cual queda reducido y forma agua. Se reduce un O por cada dos electrones NADH=2.5 moles de ATP FADH=1.5 moles de ATP

TRANSFERENCIA DE ELECTRONES DE NADH A LAS MITOCONDRIAS

Lanzaderas de electrones

Las lanzaderas de electrones son necesarias para oxidación mitocondrial de NADH producido en el citoplasma

El NADH citosolico no puede a travesar la membrana interna mitocondrial por lo que unas lanzaderas lo oxidan sin necesidad de que la atraviese.

El NADH de la glucolisis que no puede entrar da como resultado solo 2 moles de ATP ya que solo se bombean 4 protones al espacio intermembrana

Ubiquinona

La Ubiquinona transfiere e- desde las flavoproteinas al complejo III

Complejo III: citocromo C reductasa

Acepta e- de la ubiquinona y bombea 4 hidrogeniones a través de la membrana interna

Citocromo C

Transporta electrones desde el complejo III hasta el IV

Complejo IV

Transfiere electrones al Oxigeno formando agua

Proteínas desacopladoras UCP

UCP1 se encuentra en la grasa parda. La función de la UCP1 es generar calor en situaciones de estrés por frio. Desacoplando el gradiente de protones y así generando calor.

UCP2 está de modo ubicuo UCP3 es el tejido muscular esquelético UCP4 y UCP5 en el cerebro

DIGESTION Y ABSORCION DE NUTRIENTES: EL TRACTO GASTROINTESTINAL

El epitelio intestinal y las uniones entre los enterocitos constituyen una poderosa barrera con funciones de absorción y secreción selectivas e incluso escenario de la respuesta inmune

Sobre todo hígado y páncreas son responsables de la absorción y digestión La digestión es el proceso en el que los alimentos se descomponen en componentes los suficientemente

simples para ser absorbidos por el intestino, la absorción es la captación de estos componentes por los enterocitos para luego ser llevados a la sangre o a la linfa

El tracto GI también se encarga de la secreción de iones de Na+, K+ y Cl- y bicarbonato El estomago, la boca y el intestino se encargan del proceso inicial de la mezcla de alimento ingerido y de

iniciar la digestión En el duodeno las secreciones biliares y pancreáticas acceden a través de colédoco El ID es la principal zona digestiva: en el yeyuno continua el proceso digestivo y continua con el de absorción

que continua en el íleon. El IG esta implicado con la absorción y secreción de agua y electrolitos.

GESTION DEL AGUA Y LOS ELECTROLITOS EN EL TRACTO GI

Mantiene el volumen celular, proliferación y diferenciación celular, también en la apoptosis y la carcinogénesis

El tracto GI secreta y absorbe un gran volumen de liquido Los electrolitos son secretados por las glándulas salivales, estomago y páncreas.

Mecanismos de transporte de agua

La ATPasa de sodio potasio es la que impulsa el transporte en el enterocito, el sodio sale de la celula lo que aumenta el potencial negativo de la celula y activa el sistema de transporte pasivo

El agua entra a través de uniones estrechas o acuaporinas SGLT-1: transporta sodio y glucosa GLUT2: Lleva a la glucosa de nuevo al plasma Personas con deshidratación deben administrársele sodio y glucosa (SGLT1) ENaC: Permite absorción electrogenica de Na En la fibrosis quística el transporte de cloruro esta alterado Las acuaporinas controlan la reabsorción de agua en el colon La saliva de la boca es alcalina, el contenido del estomago es muy acido, pero el moco que pRotege sus

paredes es alcalino

DIGESTION

La superficie total de absorción del intestino es de 250 m2 casi como una cancha de baloncesto junior Parte del material digerido como hidratos de carbono de origen vegetal no puede ser absorbido y constituye

la fibra Procesos de la digestión:

o Lubricación y homogeneización del alimento con liquidos segregados por las glándulas del tracto gastrointestinal comenzando en la boca

o Secrecion de enzimas que descomponen las macromoléculaso Secrecion de electrolitos: iones de hidronio y bicarbonatoo Secrecion de acidos biliares para emulsificar los lípidos de la dietao Hidrólisis adicional de oligomeros y dimeroos en el yeyuno mediante enzimaso Transporte especifico del material digerido a los enterocitos y de allí a la sangreo Reciclado de los acido biliareso Reabsorcion de agua y electrolitos

Capacidad complementaria en el tubo digestivo

Si alguna función de una parte del tubo digestivo esta comprometida otra parte la puede remplazar

Enzimas digestivas y zimogenos

La mayoría de enzimas digestivas se segregan como zimogenos inactivos a excepción de la amilasa salival y la lipasa linguales

Las enzimas que intervienen en la digestión proteica y de grasas se secretan como zimogenos y solo se activan cuando llegan a la luz intestinal

Todas las enzimas digestivas son hidrolasas ya que hidrolizan sus sustratos en oligomeros, dimeros y monómeros

DIGESTION Y ABSORCION DE LOS HIDRATOS DE CARBONO

Los disacáridos y polisacáridos como el amidon y el glucógeno requieren una escisión hidrolitica en monosacáridos antes de ser absorbidos

El almidon y el glucógeno tienen cadenas lineales de moléculas de glucosa unidas por enlaces alfa 1-4 (amilosa) y por cadenas ramificadas de glucosa alfa 1-6 (amilopectina)

Estructura del glucógeno es mas ramificada que la del almidon Con excepción de las lactasas todas las sacaridasas son inducibles

DIGESTION Y ABSORCION DE LIPIDOS

90% de la grasa de la dieta son triacilglieceroles La grasa debe ser emulsionada antes de la digestión La lipasa salival y gástrica ayuda a la emulsificacion, también los movimientos peristálticos Cada vez aumenta mas la interfase agua lipido y se va hidrolizando cada vez mas rápido En el duodeno la sales biliares y las enzimas pancreáticas actúan sobre la emulsion lipidica La enzimas mas importante segregada por el páncreas es la lipasa pancreática Las sales biliares son principalmente para solubilizar los lípidos durante el proceso digestivo (emulsificacion

de las grasas) Los acidos biliares forman micelas, que transportan los lípidos hasta los enterocitos donde son absorbidos,

por difusión El destino de los acidos grasos que entran al enterocito depende del largo de su cadena, unos van

directamente al sistema porta y otros a la síntesis de triacilgliceridos los de cadena larga

DIGESTION Y ABSORCION DE PROTEINAS

Las proteínas son hidrolizadas por las peptidasas Digestion proteica empieza en el estomago El HCL baja el PH del estomago desnaturalizando las proteínas, haciendo que se desplieguen y sean mas

accesibles a las proteasas La pepsina hidroliza proteínas en fragmentos peptidicos grandes y algunos aminoácidos libres Las enzimas proteolíticas son liberadas son liberadas desde el páncreas como zimogenos inactivos La enteropeptidasa duodenal convierte al tripsinogeno en tripsina, esta tripsina puede activar a otros

zimogenos como elastasa, quimotripsina y carboxipeptidasas La tripsina escinde las proteínas en residuos de lisina y arginina; la quimiotripsina en residuos aromaticos y la

elastasa en aminoácidos hidrofobicos La digestión final en el duodeno depende de endopeptidasas. La hidrolizacion a aa ocurre en el enterocito y luego son transportados por el sistema porta

Pepsinogeno es activado a pepsina gracias al HCl y se encarga de romper los enlaces peptidicos aromaticos

Tripsina es secretada en forma de tripsinogeno y luego es activada por la enteropeptidasa intestinal a tripsina

GIP polipeptido inhibidor gástrico: es una incretina junto con el GLP1, es sintetizado por las células k del intestino

GLP1 aumenta la secreción de insulina, suprime la de glucagon, inhibe la secreción de acido estomacal, da sensación de saciedad

VITAMINAS

VITAMINAS LIPOSOLUBLES

Se almacenan en los tejidos, y con excepcion de la K no actúan como coenzimas

VITAMINA A

Retinol, retinal y acido retinoico. Familia de los retinoides B caroteno es la provitamina A Todas las formas dietéticas de V A se convierten en retinol Higado, aceite de pescado, yema, leche, mantequilla son buenas fuentes de retinol Retinol se almacena en el hígado y tiene receptores de membrana Los receptores RXR Rexinoides solo fijan el isómero 9 cis

El déficit de VA causa ceguera nocturna La vitamina A esta en un pigmento visual llamado rodopsina que resulta de la unión de opsina con 11-

cis-retinal. Cuando el pigmento se expone a la luz cambia de la forma cis a trans y produce la visión Los lactantes y embarazadas son propensas a deficiencias

VITAMINA D (CALCIOL)

Provitaminas ergosterol y 7 dehidrocolesterol por reacción fotolitica se concierten el ergocalciferol (D2) y colecalciferol (D3)

El hígado produce 25 hidroxicolecalciferol y en el riñol 1alfa 25 hidroxicolecalciferol No se necesita en la dieta Deficiencia produce raquitismo en niños y osteomalacia en adultos Exceso produce absorción de calcio y reabsorción o sea provocando hipercalcemia

VITAMINA E (TOCOFEROLES)

Alfa tocoferol corresponde al 90% Interviene en la expresión inmunitaria, señalización celular y expresión génica Se asocia con fertilidad y actividad sexual Es antioxidante de membrana Def en lactantes prematuros produce anemia hemolítica, trombosis y edema

VITAMINA K

Circula como filoquinona (k1) y almacenada esta en forma de menaquinona (k2) Interviene en la coagulación sanguínea, en la síntesis de los factores de coagulación Es producida por la microflora intestinal Deficit causa trastornos hemorrágicos Los recién nacidos a no tener microflora intestinal corren riesgo de déficit y de tener la enfermedad

hemorragica del recién nacido

VITAMINAS HIDROSOLULES

Con la excepción de la B12 no se pueden almacenar y no hay toxicidad ya que se eliminan por la orina

Vitaminas del complejo B

Entre mayor sea la ingesta calórica mayor necesidad de vitaminas del complejo B se requieren

Tiamina B1 Esencial en reacciones de carboxilacion Coenzima: Pirofosfato de tiamina Def: Beri Beri

Riboflavina B2 Oxidorreductasas Coenzima: FMN Flavina mononucleotido y FAD Flavina Adenina dinucleotido Def: Inflamacion en la comisura de la boca, lengua, dermatitis

Niacina B3 Oxidacion reducción NAD Nicotinamida Adenina dinucleotido o NADP Nicotinamida Adenina dinucleotido fosfato Puede sintetizarse a partir de triptófano Def: Pelagra

Acido Pantotenico B5

Coenzima A Piridoxina B6

Fosfato de piridoxal Importante en el metabolismo de aminoácidos Deficit: Problemas neurológicos y anemia

Biotina Reacciones de carboxilacion Sintetizada por la flora intestinal

B12 Cobalamina Hace parte de la estructura del grupo hemo Necesita el factor intrínseco para su absorción Esta presente en productos animales Deficit causa anemia perniciosa

Acido fólico Transferencia de un único carbono para formación de ADN Tetrahidrofolato Causa anemia megaloblastica en adultos

Vitamina C Actua como agente reductor Acido ascórbico Participa en la regeneración del alfa tocoferol Es antioxidante Def: Escorbuto

METABOLISMO ANAEROBIO DE LA GLUCOSA EN EL ERITROCITO

Glucosa es la unidad monomerica de la celulosa y el almidon Todas las células la usan como combustible El eritrocito solo emplea glucosa como fuente energética 1 mol de glucosa produce 2 piruvatos, 2 NADH y 2 ATP En células con mitocondria el piruvato se convierte completamente en CO2 y H2O (Glucolisis aerobia) En los hematíes el piruvato se convierte en lactato (glucolisis anaerobia) 1 mol de glucosa produce 2 moles de lactato Por cada mol de glucosa convertida en lactato se generan 2 ATP

Eritrocito El único combustible del eritrocito es la glucosa sanguínea ya que no tiene orgánulos para oxidar grasas o

sintetizar proteínasGlucolisis

El piruvato es el producto final de la glucolisis anaerobia Glucosa entra al eritrocito por GLUT1 La glucolisis es ineficaz para la extracción de energía de la glucosa

Fase de inversión de la glucolisis

Para el metabolismo de la glucolisis se requiere de 2 ATP

Glucosa 6 fosfato

La fosforilacion de la glucosa es energéticamente desfavorable, glucosa se convierte en glucosa 6 fosfato por acción de la hexoquinasa con gasto de un ATP

Fructosa 6 fosfato

Conversion de glucosa 6 p a fructosa 6 p por una isomerasa Conversion de fructosa 6 fosfato a fructosa 1,6 difosfato por acción de la Fosfofructoquinasa 1, hay gasto se

ATP (es una reacción irreversible)

Fase de división de la glucolisis

Fructosa 1,6 difosfatasa se divide en 2 triosas por acción de una aldosa Se divide en dihidroxiacetona fosfato y gliceraldehido 3 fosfato La dihidroxiacetona se convierte en gliceraldehido 3 P por acción de una isomerasa La reacción de la Lactato deshidrogenasa recicla el NADH producido en por la gliceraldehido 3 P

deshidrogenasa y lo convierte en NAD para que siga el ciclo La fosfogliceratoquinasa y la piruvatoquinasa producen los 2 ATP de la glucolisis

Lactato deshidrogenasa

Oxida el NADH a NAD, convirtiendo el piruvato en CO2 y H2O no en lactato

Fermentacion

Es un termino general para el metabolismo anaerobio de la glucosa que generalmente ocurre en unicelulares En la glucolisis de las levaturas el piruvato se convierte en etanol. Primero el piruvato es descarboxilado por

la piruvato descarboxilasa hasta acetaldehído, liberando CO2. El etanol es toxico

Regulacion de la glucolisis en el eritrocito

Esta regulada alostericamente por 3 cinasas Hexoquinasa: Inhibida por su producto G 6 P Fosfofructoquinasa 1: Fuertemente inhibida por el ATP ambiental, el AMP y el ADP inactivan la

inhibición por ATP Piruvatoquinasa: Es activada por la fructosa 1,6 difosfato

Caracteristicas de las enzimas reguladoras

Las 3 enzimas reguladoras tienen una Vmax baja comparada con la de otras enzimas Catalizan reacciones irreversibles El 2,3 glucosa bifosfato es un inhibidor de la afinidad de Hb por O2

VIA DE LAS PENTOSAS FOSFATO Es la fuente de ribosa para la formación de ARN y ADN Cuando las pentosas no son necesarias, sus intermediarios son reciclados a la glucolisis para formar Fructosa

6 fosfato y gliceraldehido 3 fosfato NADPH es un producto final en la via de las pentosas El eritrocito envía glucosa a la via de las pentosas fosfato par obtener NADPH que reduce el glutatión el cual

es un protector antioxidante

ALMACENAMIENTO Y SINTESIS DE LOS HIDRATOS DE CARBONO EN HIGADO Y MUSCULO El cerebro y el eritrocito consumen aprox 80% de los 200g de glucosa que consume el organismo al

dia En plasma y liquido extracelular hay 10g de glucosa Concentraciones <2.5mmol (45mg/dL) causan coma Despues de cada comida se lleva a cabo la glucogenogenesis La concentración tisular de glucógeno es mayor en el hígado que en el musculo, pero hay mayor

cantidad en el musculo debido a las masas

El glucógeno hepático puede mantener la concentración de glucosa en sangre en un ayuno de 12 horas

Cuando las reservas de glucógeno son minimas se activa la glucogeneogenesis El glucógeno se almacena en el musculo para usarse en el metabolismo energético

Estructura del glucogeno

Es un glucano sumamente ramificado Contiene enlaces alfa 1-4 y alfa 1-6 Esta relacionado con el almidon, pero el almidon consta de una mezcla de amilosa y amilopectina Amilosa tiene enlaces alfa 1-4 Amilopectina se parece mas al glucógeno pero tiene menos enlaces alfa 1-6 El nucleo del glucógeno contiene glucogenina unido a residuo tirosina

Glucogenesis hepática a partir de glucosa sanguínea

El transportador GLUT2 tiene una gran capacidad pero baja afinidad, se encuentra en el hígado, se eleva después de una comida para que la glucosa entre a las células

El exceso de G-6-P se va a producción de acidos grasos y triglicéridos en el tejido adiposo Via de la glucogénesis:

Conversion de G-6-P en G-1-P por la fosfoglucomutasa Activacion de G-1-P para formar el azúcar nucleotidico, uridina difosfato glucosa (UDP)- glucosa

mediante la enzima UDP-glucosa pirofosforilasa Transferencia de la glucosa desde la UDP-Glc al glucógeno en un enlace alfa 1-4 mediante la

glucógeno sintasa Cuando la cadena alfa 1-4 tiene mas de 8 residuos, la enzima ramificante transfiere parte de los

azucares alfa 1-4 a una rama alfa 1-6

Glucogenolisis hepática

La glucógeno fosforilasa permite liberación rápida de glucosa durante la fase posterior a la absorcion En el hígado la glucosa se libera a partir de la glucosa-6-fosfatasa La glucógenofosforilasa es la reguladora de esta via y se encarga de escindir los enlaces alfa 1-4

Regulacion hormonal de la glucogenolisis hepática

Insulina, glucagon y cortisol La glucogenolisis y la glucogenogenesis estas reguladas por la PKA que inactiva a la glucógeno sintasa

Glucogenolisis muscular

El musculo carece de receptor para el glucagon y de glucosa-6-fosfatasa, y retiene glucosa para el metabolismo energético incluso durante la hipoglicemia

La glucogenolisis del musculo se activa como respuesta a la adrenalina por medio del receptor eta adrenérgico dependiente de AMPc

La glucogenolisis en el musculo se puede activar por:o Entrada de Ca+o El AMP aumenta la acción de la glucógeno fosforilasa

Regulacion de la glucogénesis