PROTEINAS1. Definicin2. Aminocidos3. Pptidos4. Niveles de estructura.5. Desnaturalizacin6. Forma Molecular 7. Funcin Bioqumica.

Todas las protenas contienen C, H, O y N y casi todas poseen tambin S. El contenido de nitrgeno representa, trmino medio, el 16 % de la masa total de la molcula, lo cual permite calcular la cantidad de protena existente en una muestra, por medicin del N de la misma Son los compuestos orgnicos ms abundantes, en animales superiores representan alrededor del 50% del peso seco de los tejidos. No existe proceso biolgico alguno que no dependa de la presencia y/o actividad de stas molculas. Las protenas son molculas polimricas de enorme tamao; estn constituidas por gran nmero de unidades estructurales que forman largas cadenas . PROTEINAS Cuando se dispersan en un solvente adecuado, forman soluciones coloidales Cada tipo celular posee una distribucin, cantidad y especie de de protenas que determina el funcionamiento y la apariencia de la clula. Ej. Una clula muscular difiere de otras en virtud de su gran contenido de protenas contrctiles, como la miosina y la actina, a las que se debe, en gran parte su apariencia y su capacidad de contraccin.

grupoaminogrupovariablegrupocarboxilohidrgenoLos aminocidos constituyen las unidades monomricas a partir de las cuales se sintetizan las cadenas polipetdicas.En consecuencia, todas las protenas contienen diversas proporciones de estos aminocidos.Cada aa contiene un grupo carboxilo, un grupo amino, y un hidrgeno unido a un tomo de carbono central conocido como el carbono .Los aa son clasificados en base a su solubilidad en agua, que a su vez depende de la cadena lateral (grupo R)AMINOCIDOSCon la excepcin de la glicina, cada aa tiene dos enantimeros, una forma D y una forma L.Las protenas slo contienen ismeros de la serie L.Los aa que estn disueltos en agua existen en solucin como iones dipolares (zwitterions)Los zwitterions pueden actuar como cidos (donadores de H+) o como bases (aceptores de H+). Las sustancias con esta dualidad son llamadas anfotricas

Los aminocidos esenciales no pueden ser sintetizados por el hombre.Dichos aa deben ser necesariamente suministrados con las protenas de los alimentos.Si falta uno solo de ellos no ser posible sintetizar ninguna de las protenas en la que sea requerido dicho aminocido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutricin, segn cual sea el aminocido limitante.Los dficit de aminocidos esenciales afectan mucho ms a los nios que a los adultos. - Ellos son: Valina, leucina, treonina, triftfano, metionina, isoleucina, fenilalanina y lisinaAMINOCIDOS ESENCIALESAMINOACIDOSESENCIALES Metionina Valina (Histidina) Treonina Fenilalanina Leucina Isoleucina Triftfano LisinaFrejol y otras leguminosasMaiz Metionina (M)Valina (V) Leucina (L) Triptfano (W) Treonina (T) Isoleucina (I)Fenilalanina (F)Lisina (K)

0Alanil-glutamil-glicil-lisinaTetrapptido con un extremo -amino, y un extremo carboxilo, y dos grupos R ionizables.Los aa en un pptido o en una protena son a veces llamados residuos (que resultan despus de perder un tomo de H+ del grupo amino y un OH- del extremo carboxilo)Cada pptido tiene dos extremos libres: el grupo amino libre es el extremo amino-terminal (o N-terminal); y el carboxilo libre es el extremo carboxilo-terminal (o C-terminal)Dos aminocidos estn unidos de modo covalente a travs de un enlace amida, conocido como enlace peptdicoLa unin de pocos aminocidos forman un oligopptido, muchos aminocidos forman un polipptido.

Por lo general los pptidos contienen menos de 20-30 aminocidos.Ejemplos de algunos pptidos importantesOxitocina (9 aa). Estimula la secrecin de la leche y la contraccin muscular uterina durante el partoGlucagon (29 aa) Regula los niveles de glucosaGlutatin(-glutamil-L-cisteinilglicina) Agente reductor. Protege a las clulas de productos oxidantes derivados del metabolismo del O2Vasopresina (hormona antidiurtica). 9aa. Interviene en la regulacin del equilibrio hdrico

110NIVELES DE ESTRUCTURA PROTEICAESTRUCTURA PRIMARIA

Es la disposicin lineal o secuencia de aminocidos que constituyen la cadena. La unin peptdica slo permite formar estructuras lineales y es especifica de cada protena.

ESTRUCTURA SECUNDARIA Disposicin espacial, regular, repetitiva, que puede adoptar la cadena polipetdica, generalmente es mantenida por enlaces de hidrgeno La cadena polipeptdica puede adoptar distintas disposiciones espaciales - Hlice (alfa) - Lmina (beta) - Arrollada al azar

ESTRUCTURA TERCIARIA

Es la conformacin global de una cadena polipeptdica, o sea la disposicin tridimensional de todos los residuos de aminocidos.Esta estructura es estabilizada mediante enlaces de hidrgeno, interacciones inicas, interaccioneshidrofbicas, fuerzas de Van der waals, y enlaces disufuro.

Describe la cantidad y posiciones relativas de las subunidades de una protena multimrica.Las cadenas polipeptdicas o subunidades se mantienen mediante enlaces no covalente. El colgeno es una protena fibrosa de tres polipptidos que estn superenrollados. Esto provee la resistencia estructural para su papel en los teiidos conectivos.- La hemoglobina es una protena globular con dos copias de dos tipos de polipptidos.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

DESNATURALIZACINInvolucra la ruptura de los enlaces y fuerzas que mantienen la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria. La desorganizacin en la estructura molecular lleva a la prdida de las propiedades y funciones naturales de la protena.Los agentes desnaturalizantes no actuan sobre los enlaces peptdicas, razn por la cual la estructura primaria de una protena desnaturalizada no est afectada.La desnaturalizacin es un proceso irreversible.La mayora de las protenas desnaturalizadas precipitan en solucin.Agentes desnaturalizantes: - Calor - pH extremos - Detergentes - Soluciones concentradas de rea - Sales de metales pesados - Acidos o calis concentrados

ESTRUCTURA GLOBAL (FORMA MOLECULAR) DE LAS PROTEINAS PROTENA FIBROSA Las cadenas polipeptdicas se ordenan paralelamente, formando fibras o lminas extendidas. Son protenas duras, qumicamente inertes, fsicamente resistentes, y con funciones principalmente de tipo estructural insolubles en agua. Ej. Colgeno, elastina, queratina, miosina, fibrina, etc.. PROTENA GLOBULAR La cadena polipeptdica se pliega sobre s misma de modo que adoptan forman esfricas o globulares compactas. Son solubles en agua. En general, desempean una funcin mvil o dinmica en la clula. Ej. Enzimas, anticuerpos, hormonas, hemoglobina, transferrina, etc.

CLASIFICACION DE ACUERDO CON SU FUNCION

Tipos y ejemplosLocalizacin y funcinEnzimas HexocinasaFosforila a la glucosa Lactato DeshidrogenasaDeshidrogena al lactato RibonucleasaCataliza la hidrlisis del c. ribonucleico TripsinaHidroliza algunos pptidosHormonas Horm. adrenocorticotropaRegula la sntesis de corticosteroides Hormona del crecimiento Estimula el crecimiento de huesos InsulinaRegula el metabolismo de la glucosaProtenas reguladoras CalmodulinaModulador intracelular fijador de calcio Troponina CFijador de calcio que regula la contraccin en el msculoProtenas de reserva CasenaProtena de la leche FerritinaAlmacenamiento de hierro en bazo OvoalbminaProtena de la clara de huevo

Tipos y ejemplosLocalizacin y funcinProtenas transportadorasAlbmina sricaTransporta cidos grasos en la sangreBeta-lipoprotenaTransporte de lpidos en sangreHemoglobinaTransporte de O2 en la sangre.MioglobinaTransporte de O2 en msculoProtenas contrctiles ActinaFilamentos mviles de las miofibrillas DinenaCilios y flagelos MiosinaFilamentos estticos de las miofibrillasProtenas relacionadas con la inmunidad y la defensa AnticuerposForman complejos con las protenas extraas FibringenoPrecursor de la fibrina en coagulac. sangunea TrombinaComponente del mecanismo de coagulacinProtenas estructurales ColgenoTj. conectivo fibroso (tendones, hueso y cartlago) ElastinaTejido conectivo elstico (ligamentos) - QueratinaPiel, plumas, uas y pezuas

El procesamiento incluye eliminacin de segmentos peptdicos y suele ser irreversible.La degradacin de protenas puede realizarse por vas extra e intracelulares. La digestion de proteinas empieza en el estomago, aunque solo se de una degradacion parcial. La principal va extracelular es el sistema de proteasas digestivas, que en el intestino degradan los peptidos y oligopeptidos en aminoaciods libres, dipeptidos y tripeptidos Ej. exopeptidasas.

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