química guía práctica usmp

8/15/2019 Química guía práctica USMP

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de reactivo de >ial 8recientemente preparado

R"#;%!a$)#:

%;')#a A%&*$/Rvo. Lugol

En caliente

D*#';#*/ : C) '%;#*/ :


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. INVESTIGACIÓN DE A CARES NO REDUCTORES

O "!*?): obtención de gl%cidos reductores a partir de oligosac!ridos o polisac!ridos.

M

D*#';#*/ :

C) '%;#*/ :


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IV. CUESTIONARIO@. )ndicar, Vcu!les de los siguientes a-%cares son reductores& xilosa, manosa, alosa,

saxarosa, glucógenoW:. V'u!l es la principal utilidad de los siguientes ensayos&=. Mormación de (sa-onas.;. 6eterminación de la rotación óptica.L. 9idrólisis de polisac!ridos.I. 6eterminar la rotación específica de los siguientes a-%cares&G. 6Oglucosa, 6Oarabinosa, 6Oribosa, 6Ofructosa, lactosa, sacarosa, maltosa.C. V'u!l es el contenido normal de a-%car en la sangre humanaWB. )ndicar la diferencia entre los siguientes términos& glucemia, hipoglucemia e

hiperglucemia.@?. V'u!les son las fuentes naturales de sacarosa, lactosa y maltosaW@@. V'u!l es la importancia de la Nlucosa en el organismo humanoW

@:.>"i la amilasa, que es una en-ima, act%a sobre una solución de almidón VMehlingser! positivo o negativoW VPorquéW

PRÁCTICA N° 14

LIPIDOS


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I. INTRODUCCIÓN

os lípidos son moléculas org!nicas insolubles en agua, pero solubles en solventesorg!nicos como benceno, éter, cloroformo, etc. Estos incluyen aceites 8líquidos atemperatura ambiente


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A'*$) a#):insaturado7cido linoleico 8'@C9 =:( : <

L +*$) $" *?a$):alcoholgraso

Esfingosina

L +*$) $" *?a$):Prostaglandina

Prostaglandina PNE:>

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C22&

&2

2

C&12&

L +*$) ;" ') !*" "'*$) a#):Mosfolípidos

L +*$) ) "%a'*) a$)') "% '*$) a#):

'arotenoide

H

caroteno8' ;?9 LI,un hidrocarburo<

L +*$) ) "%a'*) a$)') "% '*$) a#):Esteroides

'olesterol 8' :G<

SAPONIFICACIÓN DE L PIDOS:

as grasas reaccionan en caliente con el hidróxido sódico o pot!sicodescomponiéndose en los dos elementos que la forman& glicerina y los ácidos grasos. Estos se combinan con los iones sodio o potasio del hidróxido para dar a ) "#, que son en definitiva las#a%"# #/$*'a# ) +)! #*'a# $" %)# '*$)# a#)#.

a reacción es la siguiente&

C22&?

3C&7497&1CC&72&

&7/

& 2&&


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TINCIÓNas grasas se colorean en rojo anaranjado por el colorante denominado "udan ))).

SOLUBILIDADas grasas son insolubles en agua. 'uando se agitan fuertemente en ella se dividen

en peque#ísimas gotitas formando una emulsión de aspecto lechoso, que estransitoria, pues desaparece en reposo, por reagrupación de las gotitas de grasa enuna capa que por su menor densidad se sit%a sobre la de agua. Por el contrario, lasgrasas son solubles en los llamados disolventes org!nicos como el éter, benceno,xilol, cloroformo, etc.

II. OBJETIVOS• Poner de manifiesto ciertas propiedades de los lípidos, algunas de las cuales pueden servirnos para su identificación.

III. PARTE EXPERIMENTAL

1. REACTIVOS• Eter o cloroformo• 0inta roja en cuentagotas• "olución de "udan )))i• "olución de 9idróxido de sodio al :?S• $ceite vegetal

2. MATERIALES• >a#o /aría• /echero >unsen• >ea2er • 4ejilla con asbesto• 0rípode• >agueta• $gua destilada

• 0ubos de ensayo, gradilla, vaso para calentar, mechero.

,. PROCEDIMIENTO

6.1 SAPONIFICACIÓN:• 'olocar en un tubo de ensayo :cc de aceite vegetal y :cc de una solución dehidróxido sódico al :?S.• $gitar enérgicamente y colocar el tubo al ba#o /aría de :? a =? minutos.• 0ranscurrido este tiempo, se puede observar en el tubo tres capas& lainferior clara, que contiene la solución de sosa sobrante junto con la glicerina formada3la superioramarilla de aceite no utili-ado, y laintermedia, de aspecto grumoso, quees el jabón formado.


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*ota& 'uando ya se ha visto como se forma el jabón, se puede ir echando en unvaso de precipitado el contenido de los tubos de ensayo, se remueve bien y se dejacalentar hasta que se haga un buen tro-o de jabón.

6.2 TINCIÓN CON SUDAN III:

• 6isponer en una gradilla dos tubos de ensayo, colocando en ambos:cc de aceite. $#adir a uno, ; o L gotas de solución alcohólica de "ud!n))).• $l otro tubo a#adir ;OL gotas de tinta roja. $gitar ambos tubos ydejar reposar. "e observar! en el tubo al que se le a#adió "ud!n, que todoel aceite aparece te#ido.• En cambio en el frasco al que se a#adió tinta roja, la tinta se habr!ido al fondo y el aceita aparecer! sin te#ir .


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6., SOLUBILIDAD DE LOS L PIDOS

• 0omar dos tubos de ensayo y poner en cada uno de ellos :O= cc de agua yen el otro :O=cc de éter u otro disolvente org!nico.

• $#adir a cada tubo @cc de aceite y agitar fuertemente.• (bservar la formación de gotitas o micelas y dejar en reposo.• "e ver! como el aceite se ha disuelto en el éter y en cambio no lo hace en

el agua, y el aceite subir! debido a su menor densidad.

. REGISTRO DE RESULTADOS

K. DISCUSION Y CONCLUSIONES

IV. CUESTIONARIO@. VEn qué consiste el proceso de enrranciamiento de una grasaW.:. 6efina .índice de saponificación de grasa y aceites., .)ndice de yodo de grasa yaceites.=. VDué son los !cidos poliinsaturadosW )mportancia.


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PRÁCTICA N 16

AMINOÁCIDOS Y PROTE NAS

I. INTRODUCCIÓN

os amino!cidos son compuestos de bajo peso molecular y de alta polaridad, que poseensimult!neamente carácter ácido básico. En la naturale-a, los amino!cidos seencuentran libres o formando parte de las proteínas 8 poliaminácidos2, de las cuales podemos obtenrlos por hidrólisis. os amino!cidos generalmente, son insolubles en solventes org!nicos 8como éter o benceno


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$/)*(7')6(" P( $4E" *E 04("

$/)*(7')6(" P( $4E" $')6("&

$/)*(7')6(" P( $4E" >7")'("&

IONI ACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS: os amino!cidos forman una sal interna por la transferencia de un protón delgrupocarboxilo !cido, al grupoamino b!sico. a estructuracarboxilato deamonioresultante se conoce como el9 *!!" *).

'9 ='98*9 :


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PUNTO ISOEL CTRICO 3p+1 :Es el p9 en el cual la molécula no posee carga neta&

carga 8@ carga ? carga H @'atión UAitterOion $nion

DETECCIÓN DE >AMINOÁCIDOS 8REACCIÓN DE LA NINHIDRINA=:a presencia deαOamino!cidos, puede ser detectada con el reactivonin/idrina. 'uando

se trata una solución deαOamino!cido con unas gotas de solución alcohólica deninhidrina 8hidrato de tricetohidrindeno< al ?,:LS se producir! una coloración violeta&


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$dem!s los amino!cidos en solución alcohólica o acuosa, pueden dar coloracionesroji-as frente al tricloruro férrico.

os restos amino!cidos de los diferentes amino!cidos se pueden detectar químicamentemediante diferentes pruebas. $sí los amino!cidos arom!ticos reaccionan con el 9*(=dando derivados nitrados 8 Reacción 9antoproteica< , los amino!cidos a-ufrados en

medio alcalino y en presencia de sales de plomo forman Pb" 8 precipitado negro< 3 losamino!cidos con resto indólico reaccionan con el p-dimetilaminoben-aldehido o con el!cido glicólico dando productos coloreados 3 los amino!cidos fenólicos reaccionan conel nitrato merc%ricoOmercurioso del reactivo de /illón para dar coloración rojo salmón 3etc.

RECONOCIMIENTO DE PROTEINASEl nombre de las proteínas deriva de una palabra griega que significa primero., por loque podemos afirmar que las proteínas son de vital importancia para el funcionamientode las células.

as proteínas son sustancias compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno,siendo el elemento característico el nitrógeno.


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Mrecuentemente contienen adem!s a-ufre y algunas proteínas tienen otros elementoscomo fósforo, fierro, etc.

"on una de las moléculas m!s abundantes en las células. "on fundamentales para laestructura y función celular. 0ambién cumple función de cat!lisis en-im!tica, funciones

contr!ctiles posibilitando así el movimiento3 protección inmunitaria, etc. Puede decirseentonces que no existe vida sin proteínas.

as proteínas se caracteri-an por ser macromoléculas formadas por unidadesfundamentales que son los amino!cidos, es por eso que son llamados polímeros deamino!cidos. a cantidad de amino!cidos puede variar de acuerdo a la proteína. 6esdeel punto de vista estructural funcional, est!n catalogadas como poliamidas por proceder de la unión del carboxilo 8'((9O< con el grupo amino 8*9:< de dos alfaOamino!cidos.

as proteínas son moléculas anfóteras, es decir, seg%n el n%mero relativo de gruposcarboxilo y amino libres, en solución dar!n reacción !cido o alcalina.

En otras palabras algunas moléculas se cargar!n positivamente y otras negativamente. El p9 al cual una proteína determinada es eléctricamente neutra se conoce como puntoisoeléctrico. 0odas las proteínas son menos solubles cuando se encuentran en su puntoisoeléctrico.

COAGULACIÓN DE PROTE NASas proteínas, debido al gran tama#o de sus moléculas, forman con el agua soluciones

coloidales. Estas soluciones pueden precipitar con formación de co!gulos al ser calentadas a temperaturas superiores a los G? ' o al ser tratadas con soluciones salinas,!cidos, alcohol, etc. a coagulación de las proteínas es un proceso irreversible y se debea su $"# a!; a%*9a'*/ por los agentes indicados, que al actuar sobre la proteína ladesordenan por la destrucción de suestructura terciariay cuaternaria


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REACCIÓN DE BIURETa producen los péptidos y las proteínas, pero no los amino!cidos, ya que se debe a la

presencia del enlace peptídico 8O '(O *9 O< que se destruye al liberarse los amino!cidos.'uando una proteína se pone en contacto con un !lcali concentrado, se forma unasustancia compleja denominadabiuret , de fórmula&

Esta sustancia en contacto con una soluciónde sulfato c%prico diluída, da una coloración violeta característica.

II. OBJETIVOS• 4econocer las proteínas identificando sus características físicas y

químicas.

III. PARTE EXPERIMENTAL

1. RECONOCIMIENTO DE ALFA AMINOÁCIDOSO "!*?)& 6etección de alfaOamino!cidos.

'olocar en tubos de ensayo @ ml de las muestras en solución, luego adicionarles =gotas del reactivo *inhidrina 8+-uidado -ancerígeno)


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2. RECONOCIMIENTO DE RESTO AROMÁTICO

O "!*?)& 6etección de amino!cidos con resto arom!tico.

En tubos de pruebas colocar las muestras indicadas, luego adicionar ?,L ml de9*( = concentrado, llevar a ba#omaria por G minutos, enfriar y luego adicionar cuidadosamente ?,L ml de *a(9 al :?S. $note sus resultados

RESULTADOS:

!* )#* a a% &* a Ca "%%)# G%*'* a

HNO,

NaOH

DISCUSION Y CONCLUSIONES

,. RECONOCIMIENTO DE RESTO A UFRADO.O "!*?)& 6etección de restos a-ufrados en amino!cidos.

En tubos de prueba colocar las muestras indicadas, luego adicionar ?,L ml de *a(9 al ;?S : gotas de solución de acetato de Plomo al @?S, llevar al ba#omaria por G minutos, enfriar, observar.

RESULTADOS:


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C*#!"* a a% &* a %*'* a

NaOH .&. 15_ $cetato de Pb

DISCUSIONES Y CONCLUSIONES

4. RECONOCIMIENTO DE RESTOS INDÓLICOS. P ;" a $" H)+`*#>C)%"

O "!*?)& 6etección de amino!cidos con resto indólico.

En tubos de prueba colocar @ ml de las muestras indicadas, luego adicionar acada una, ?,L ml de solución de !cido glicólico, me-clar bien, luego adicionar cuidadosamente por las paredes del tubo @ ml de 9: "( ; concentrado, y#*a *!a - colocar en la gradilla y déjelo en reposo por L minutos. (bserve y anotesus resultados.

RESULTADOS&

a% &* a "%a!* a %*'* a

R?). A' Nlicólico


6. PRUEBA DE MILLÓN.O "!*?):6etección de resto fenólico en amino!cidos

En tubos de prueba colocar @ ml de las muestras indicadas, luego adicionarles ?,Lml de reactivo de /illón, llevar al ba#o maria por L minutos, retirar, enfriar yobservar. RESULTADOS:

!* )#* a a% &* a G%*'* a "%a!* a

Rvo. Millón /baño maría

DISCUSIONES Y CONCLUSIONES


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. REACCIÓN DE BIURET• 0omar un tubo de ensayo y poner unos = cc. de alb%mina de huevo.• $#adir :cc. de solución de hidróxido sódico al :?S.• $ continuación ; ó L gotas de solución de sulfato c%prico diluida al @S.• 6ebe aparecer una coloración violetaOros!cea característica.

RESULTADOS@

DISCUSIÓN Y CONCLUSIONES

K. COAGULACIÓN DE PROTE NAS:

Para ver la coagulación de las proteínas se puede utili-ar clara de huevo, paraconseguir m!s volumen puede prepararse para toda la clase una dilución de clarade huevo en agua, de forma que quede una me-cla a%n espesa.

• 'olocar en un tubo de ensayo una peque#a cantidad de clara de huevo.• $#adir L gotas de !cido acético y calentar el tubo a la llama del mechero.


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RESULTADOS:

DISCUSIÓN Y CONCLUSIÓNES

. NATURALE A ANFÓTERA DE LAS PROTEINASO "!*?): 5erificar el comportamiento anfótero de la alb%mina frente a !cidos y bases.

Preparar cuatro tubos de prueba con lo siguiente&

@ tubo & ) gota de 9'l ?,@ / ) gota de anaranjado de metilo : ml de 9:(

: tubo & ) gota de 9'l ?,@ / ) gota de anaranjado de metilo : ml de 9:(= tubo & ) gota de *a(9 ?,@ / ) gota de fenolftaleína : ml de 9: (; tubo & ) gota de *a(9 ?,@ / ) gota de fenolftaleína : ml de 9:(a#adir al @ y al = tubo = ml de alb%mina, agitar y observar 3 al : y ; tubos = ml de9 : ( agitar y observar, y explicar sus resultados.

RESULTADOS


IV. [email protected] el nombre y la estructura de I de los amino!cidos esenciales.:.OEscriba la reacción entre la fenilalanina y la ninhidrina=.OVDué amino!cidos se puede encontrar en la alb%mina de huevoW;.OV'ómo se investiga la estructura primaria de una proteínaWL.OVDué aplicación tiene el concepto del punto isoeléctricoWI.O.OVDué fuer-as intermoleculares son responsables de las estructuras :[, =[ ` ;[ de las proteínasWG.O $plicaciones de la electroforesisC.O6escriba algunas de las propiedades biológicas de las proteínas.B.ODué amino!cidos rendir! la hidrólisis !cida del siguiente péptido &


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.RACTICA N 15

E=ALUACION FINAL

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