Presentacin de PowerPoint

FUNCION QCAGRUPO FUNCIONALNOMBRE DEL GRUPOPREFIJOSUFIJOEJEMPLOALCOHOL- OHHIDROXIHIDROXIOLCH3- CH2-OHETANOLALDEHIDO-CHOFORMILOFORMILALCH3- CHOETANALCETONA-CO-CETOOXOONACH3- CO- CH3PROPANONACIDO CARBOXILICO-COOHCARBOXILOCARBOXIOICOCH3- COOHCIDO ETANOICOTER-O-ALQUILOXINO TIENEOXICH3- O- CH3METOXIMETANOSTER-COORCARBOXILATO DE ALQUILONO TIENEATOCH3- COO- CH3ETANOATO DE METILOAMIDA-CONH2CARBOXAMIDACARBAMOILAMIDACH3- CO NH2ETANAMIDAAMINA-NH2AMINOAMINOAMINACH3- CH2- NH2ETILAMINAHALOGENUROS DE ALQUILO-X (X= Cl, Br, I,F)HALONOMBRE DEL HALOGENONO TIENECH3- ClCLOROMETANO

AMINOACIDOSBIOQUMICAEs cualquier molecular orgnica que posee por lo menos un grupo carboxilo (un acido orgnico) y un grupo amino (una base orgnica).

Forman a las protenas.

Existen 20 aminocidos estndar que forman las protenas de la mayora de los organismos.

Aminocidos

Algunos microorganismo evolucionaron para usar 22 aminocidos (selenocistena y la pirrolisina).

La selenocistena puede considerarse el aminocido 21, aunque solo se ha encontradoen algunas enzimas codificadas por Escherichia coli (formato deshidrogenada).

Frmula general

Carbono , es un carbono quiral por lo tanto hay enantiomeros (isomeros pticos).Estructura de una protena

Los aminocidos estn unidos mediante "enlaces amida" denominados enlaces peptdicos.Las propiedades fsicas y qumicas de las protenas se determinan a partir de los aminocidos que las forman.6Configuracin:

Hay dos tipos:d: dextrarotatorioL:levorotatorio

Rotan la luz polarizada a la derecha y a la izquierda respectivamente.La mayoria de los aminoacidos con actividad biolgica son los del tipo l (forman parte de las protenas).

Existen algunos casos de aa del tipo d con actividad biolgica, los cuales se han encontrado en vertebrados superiores, invertebrados y bacterias.

Figura: Imgenes especulares de la alanina

AlaninaAcido AsprticoArgininaClasificacin Aminocidos con cadenas laterales no polares:Alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, metionina y tripftofano.

Aminocidos con cadenas polares polares con carga en el pH fisiolgico.Glicina, serina, cistena, treonina, tirosina, asparagina y glutamina

Aminocidos con cadena lateral acida.cido asprtico y acido glutmico

Aminocidos con cadenas laterales bsicas.Histidina, lisisna y arginina.

No polaresPolarescidosBsico

Las protenas disueltas en solucin acuosa en su estructura terciaria ocultan en su interior la parte hidrofobica de estas.Aminocidos esencialesAminocidos que el organismo no puede sintetizar y lo tenemos que ingerir en la dieta. Esto quiere decir que nuestro organismo puede sintetizar varios aminocidos a partir de lo que ingerimos.

Aminocidos esencialesAminocidos no esencialesHistidinaAlaninaLeucinaArgininaIsoleucinaAsparaginaLisinaAcido AsparticoMetioninaCistenaFenilalaninaGlutaminaTreoninaAcido glutmicoTriptofanoGlicinaValinaProlinaSerinaTirosinaAminocidos esenciales en el ser humanoEl numero de aminocidos escenciales puede variar de organismo a organismo.

Ejemplo: Escherichia coli (es una bacteria) no tiene ningn aminocidos esencial (o sea que el puede sintetizar los 20 aminocidos) a partir de lo que toma del ambiente): los seres humanos requerimos de 9 aminocidos esenciales.

Es un endulcolorante formado por la unin de dos aminocidos (Acido aspartico y fenilalanina) unidos por enlace peptdico. Es 200 veces mas dulce que el azcar de caa (sacarosa). Los dos aminocidos que forman el aspartame se encuentran de manera natural en muchos alimentos como las frutas y verduras.Aspartame

Este tipo de edulcolorantes se usa en una gran variedad de productos dietticas (refrescos, polvos para preparar bebidas, yogurts, chicles, etc). No se ha demostrado algn efecto nocivo sobe la salud.

La configuracin (S) de los aminocidos.

Casi todos los aminocidos naturales tienen configuracin (S), con estereoqumica parecida a la del L-(-)-gliceraldehdo, por lo que se denominan L-aminocidos. Excepto la glicina, todos los aminocidos son quirales. El centro quiral es el tomo de carbono asimtrico .19Aminocidos estndar.

Hay veinte -aminocidos, denominados aminocidos estndar, que prcticamente se encuentran en todas las protenas.20Aminocidos estndar.

Los aminocidos estndar difieren unos de o tros en la estructura de las cadenas laterales enlazadas a los tomos de carbono .21Formacin zwitterin.A pesar de que generalmente los aminocidos se escriben con un grupo carboxlico (-COOH) y un grupo amino (-NH2), su estructura real es inica y depende del pH.El grupo carboxlico pierde un protn, dando lugar a un in carboxilato, y el grupo amino se protona y da lugar a un in amonio. A esta estructura se le denomina in dipolar o zwitterin.22Curva de valoracin de la glicina

El pH controla la carga de la glicina: catinica por debajo de pH = 2.3; aninica por encima de pH = 9.6 y zwitterinica entre pH = 2.3 y 9.6. El pH isoelctrico es 6.0.El punto isoelctrico es el pH al que el aminocido se encuentra en equilibrio entre las dos formas, como el zwitterin dipolar con una carga neta de cero.23Sntesis de Gabriel y malnica.

Uno de los mejores mtodos para sintetizar aminocidos consiste en combinar la sntesis de Gabriel de aminas con la sntesis malnica de cidos carboxlicos.El ster N-ftalimidomalnico se alquila de la misma forma que el ster malnico. La hidrlisis y la descarboxilacin da lugar a un -aminocido racmico.24Sntesis de Strecker de alanina.

Mediante la sntesis de Strecker se puede obtener una gran variedad de aminocidos a partir de aldehdos apropiados.El mecanismo es similar al de la formacin de una cianohidrina, excepto en que en la sntesis de Strecker el in cianuro ataca a la imina en lugar de al aldehdo.25Mecanismo de la sntesis de Strecker.

Primero, el aldehdo reacciona con amoniaco para formar una imina. La imina es un anlogo nitrogenado del grupo carbonilo y es electroflica cuando se protona. El ataque del in cianuro a la imina protonada da lugar a -aminonitrilo.En un paso separado, la hidrlisis del -aminonitrilo da lugar a un -aminocido26Enzima acilasa.

Una enzima acilasa (como la acilasa del rin de cerdo o la carboxipeptidasa) slo desacila al aminocido natural LLa mezcla resultante de D-aminocido y de L-aminocidos desacilados se separa fcilmente27Reaccin de un aminocido con ninhidrina.

La ninhidrina es un reactivo comn para visualizar las manchas o bandas de los aminocidos que se han separado por cromatografa o electroforesis.La ninhidrina produce el mismo colorante prpura, independientemente de la estructura del aminocido original. La cadena lateral del aminocido se pierde en forma de aldehdo. La ninhidrina se puede utilizar en la deteccin de huellas dactilares dado que existen trazas de aminocidos en las secreciones de la piel28Estabilizacin por resonancia.

la estabilizacin por resonancia de una amida da lugar a su gran estabilidad, a la disminucin de basicidad del tomo de nitrgeno y a la rotacin restringida (carcter de doble enlace parcial) del enlace C-N.En un pptido, el enlace amida se denomina enlace peptdico. Tiene seis tomos en un plano: el C y el O del carbionilo, el N y su H, y los dos tomos de carbono asociados.29Uniones disulfuro.

La cistina, dmero de la cistena, se obtiene cuando dos residuos de cistena se oxidan y forman un puente disulfuro.La oxidacin suave enlaza dos molculas de un tiol para formar un puente disulfuro.30Oxidacin de una cistina a cido cisteico

La oxidacin de una protena mediante la ruptura de todas las uniones disulfuro por el cido peroxifrmico, oxidando la cistena a cido cisteico.Los puentes de cistena, cuando se reducen a la forma tiol, tienen tendencia a reoxidarse y volver a formar puentes disulfuro.31

Cada grupo carbonilo peptdico se une mediante un enlace de hidrgeno a un hidrgeno del grupo N-H de la siguiente vuelta de la hlice.Las cadenas laterales se simbolizan por esferas verdes en el modelo molecular de la figura32Reordenamiento de lmina plegada.

Cada grupo carbonilo peptdico est unido mediante enlace de hidrgeno al hidrgeno del grupo N-H de una cadena peptdica adyacente.Este ordenamiento puede hacer que se alineen muchas molculas de pptidos unas al lado de las otras, dando lugar a una lmina bidimensional.33Estructura terciaria de las protenas globulares.

En la estructura terciaria de una protena globular tpica se mezclan segmentos de hlice con segmentos de enrollamiento al azar en los puntos donde se dobla la hlice.34Estructuras de una protena

La estructura primaria es la estructura enlazada covalentemente, incluyendo la secuencia de aminocidos y los puentes disulfuro. La estructura secundaria incluye las reas de hlices , lminas plegadas o enrollamientos al azar. En la estructura terciaria se incluye la conformacin total de la molcula. En la estructura cuaternaria se incluye la asociacin de dos o ms cadenas peptdicas de la protena activa.35LAS PROTEINAS

* La relacin estructura-funcin a nivel de protenas.Constitucin de las protenas.Estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.Fuerzas que determinan y estabilizan la estructura tridimensional de las protenas.

* Importancia de las protenas

* Los aminocidos son los principales constituyentes de las protenas.Deacuerdo a su composicin se les denomina:Pptido: A la unin de un bajo nmero de aminocidos.Oligopptido: Si el nmero de aminocidos que forma la molcula no es mayor de 10.Polipptido: Cuando es superior a 10.Protena: Si el nmero es superior a 50 aminocidos.

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* Dependiendo de la necesidad del cuerpoEsencialesValina (Val) Leucina (Leu) Treonina (Thr) Lisina (Lys) Triptfano (Trp) Histidina (His) Fenilalanina (Phe) Isoleucina (Ile) Metionina (Met)

No esencialesAlanina (Ala) Prolina (Pro) Glicina (Gly) Serina (Ser) Cistena (Cys) Asparagina (Asn) Glutamina (Gln) Tirosina (Tyr) cido asprtico (Asp) cido glutmico (Glu)Tirosina (Tyr)

* Propiedades de los aminocidos

* Isomera de los alfa-aminocidos

* Enlace de las protenas

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Estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las protenas.* Estructura primaria: es la secuencia de aminocidos de la protena. Nos indica qu aminocidos componen la cadena polipeptdica y el orden en que dichos aminocidos se encuentran. La funcin de una protena depende de su secuencia y de la forma que sta adopte.

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* Estructura secundaria: organizacin en el espacio de la cadena polipeptdica estabilizada por puentes de hidrgeno entre los elementos C=O y NH de los enlaces peptdicos.

* Estructuras secundariasEstructura en alfa hlice

Hay 3.6 aminocidos por cada vuelta, y cada vuelta tiene 5.4 ngstrom. Esta estructura fue propuesta por Linus Pauling en 1951.Hoja plegada o estructura beta.

En esta disposicin los aminocidos no forman una hlice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposicin en lmina plegada.

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* Estructura terciaria: se refiere a los plegamientos que tienen la cadena proteica, por encima de la estructura secundaria, que determinan la forma tridimensional total de la protena.Estos plegamientos se originan por interacciones particulares entre los grupos R de los aminocidos que los forman, por ejemplo el puente disulfuro que se origina por interaccin entre los azufres de los grupos R de la cistena, o los puentes de hidrgeno.

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* Estructura cuaternaria: solo la tienen las protenas formadas por varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, unidas mediante enlaces dbiles (no covalentes), para formar un complejo proteico. Cada cadena polipeptdica recibe el nombre de protmero.

* Fuerzas de atraccin en las protenas.Tipo de enlaceFuerza (kcal/mol)Covalente-50 a 100Inico o salino-1 a 80Puentes de Hidrgeno-3 a 6Van der Waals-0,5 a 1Hidrofbico-0,5 a 3*

* En resmenLas protenas son biopolmeros (llamados polipptidos) de L-amino cidos.Los aminocidos en las protenas se unen entre s mediante enlaces peptdicos.Solo los L-aminocidos se utilizan para hacer protenas (salvo raras excepciones de las protenas de la pared celular de las bacterias que contienen D-aminocidos.El orden o secuencia de aminocidos de las protenas las distingue unas de otras.La secuencia de aminocidos determina la forma tridimensional de la protena.Alteraciones de la secuencia de aminocidos de una protena cambia su forma tridimensional.La diferencia entre los trminos polipptido y protena es que el primero hace referencia a una cadena de aminocidos. Por otra parte, una protena es una cadena de aminocidos despus de su plegamiento y otras modificaciones. Las protenas pueden consistir en mas de una cadena de polipptidos.Las protenas tienen una gran cantidad de funciones en el cuerpo, como son la de catalizar reacciones, proporcionar integridad estructural, participar en el transporte de molculas, facilitar el movimiento, la unin de molculas y otras.*

* DESNATURALIZACIN DE LAS PROTENAS GLOBULARESDeterminados cambios ambientales producen la desnaturalizacin desplegado de la protena, con prdida de sus propiedades especficas.FACTORES QUE INFLUYEN: Calentamiento por encima de su temperatura de desnaturalizacin trmica pH fuertemente cido bsico Presencia de alcohol ureaRENATURALIZACIN: Restaurando las condiciones fisiolgicas se revierte el proceso

DESNATURALIZACIN DE LAS PROTENASConsiste en la prdida de todas las estructuras deorden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria)quedando la protena reducida a un polmero estadstico.

Consecuencias inmediatas son:

- Disminucin drstica de la solubilidad de la protena, acompaada frecuentemente de precipitacin

- Prdida de todas sus funciones biolgicas

- Alteracin de sus propiedades hidrodinmicas

LA DESNATURALIZACIN ES UN PROCESO COOPERATIVODESNATURALIZACIN TRMICA DE LA RIBONUCLEASABioqumica Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Revert, S.A. 2003

DesnaturalizacinRenaturalizacinMolcula nativaMolcula desnaturalizada

DINMICA DE LAS PROTENAS GLOBULARESLas protenas globulares son estructuras dinmicas, sufren movimientos que se han agrupado en tres clases:

1. Vibraciones y oscilaciones de tomos grupos

2. Movimientos concertados de elementos estructurales (hlices, por ej.)

3. Movimientos de dominios completos, apertura y cierre de hendiduras.

Los dos ltimos son bastante ms lentos y estn implicados en las funciones catalticas de las enzimas.www.dspace.espol.edu.ec/bitstream/.../2/Clase03%20-%20Proteinashttps://docs.google.com/presentation/d/1P6F4m.../embed?hl=es