trabajo seminario 1 bioquimica

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ALUMNO : MEDINA SANCHEZ, YOSUA A. DOCENTE : CAROLINA CUCHO ASIGNATURA : BIOQUIMICA SEMINARIO TEMA : BIOMOLÉCULAS AÑO : SEGUNDO AÑO LA MOLINA – PERU 2015

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Trabajo de bioquimica basado en la estructuras de la proteina

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Page 1: Trabajo Seminario 1 Bioquimica

ALUMNO : MEDINA SANCHEZ, YOSUA A.

DOCENTE : CAROLINA CUCHO

ASIGNATURA : BIOQUIMICA SEMINARIO

TEMA : BIOMOLÉCULAS

AÑO : SEGUNDO AÑO

LA MOLINA – PERU

2015

Page 2: Trabajo Seminario 1 Bioquimica

1. ¿A que se denomina estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de una proteína y que tipos de enlaces muestran estas estructuras?

La conformación nativa de una proteína se define como la estructura tridimensional que es biológicamente activa. Se mantiene sobre la base de los enlaces covalentes y no covalentes.

a) Estructura Primaria

Está definida por la secuencia de aminoácidos unidos por los enlaces peptídicos. Su carácter de doble enlace fija una estructura rígida, incapaz de girar sobre su eje, y el movimiento se transmite a los enlaces del carbono alfa. Esto mantiene una estructura coplanar (en un mismo plano).

b) Estructura Secundaria

Las rotaciones permitidas en el esqueleto del polipéptido generan una estructura repetitiva denominada secundaria, la cual puede ser: alfa helicoidal, estructura beta u hoja plegada. Esta estructura es mantenida por los puentes de hidrógeno de la proteína. En el alfa hélix los puentes son intracatenarios y en la estructura beta, intercaternarios. Además cabe resaltar que la hélice alfa es la posición más estable para los aminoácidos, ya que debido a los puentes de hidrógeno son más estables. En cambio la hoja plegada se presenta solo en algunas porciones de algunas proteínas; puede ser paralela o antiparalela.

c) Estructura Terciaria

La estructura se refiere a la disposición tridimensional de la cadena polipeptídica de una proteína, permitiendo la disposición globular o fibrosa de la misma. La mantienen los enlaces no covalentes y aun el enlace disulfuro.

d) Estructura Cuaternaria

Compuesto por el número y tipos de unidades polipeptídica de proteínas oligoméricas y su disposición espacial. Además son estabilizadas por enlaces no covalentes.

Page 3: Trabajo Seminario 1 Bioquimica

2. ¿Cuál es la característica estructural de la hemoglobina de un adulto?

La hemoglobina es una estructura tetramerica de los eritrocitos, en ella encontraremos que hay una variedad de cadenas de Hemoglobina, de las cuales tenemos: alfa, beta y gamma. Esto servirá para que se formen los tres tipos de Hb que son de gran importancia: HbA (95,5%), HbF (2.5%), HbA2 (2.0%). De lo cual cabe resaltar que la hemoglobina predominante en el adulto es la HbA.

En el Adulto la HbA está conformada por 4 globinas (2 – cadena alfa y 2 – cadena beta), de los cuales estas globinas son importantes porque cada una presenta un grupo HEM en su interior. Además el HEM es una estructura cuya molécula principal es el ión metálico (Fe+2), cuya función principal es la captación de oxígeno.

3. ¿Cuál es la estructura NO proteica de la hemoglobina?

La hemoglobina es una estructura en la cual está conformado por una estructura proteica y no proteica. En relación a la estructura no proteica, esta presenta el Grupo HEM. Esta estructura es común en la mioglobina y hemoglobina.

El Grupo Hem (Hemo) es un tetrapirrol cíclico que consta de cuatro moléculas de pirrol que se encuentran enlazados por puentes de metileno. Esto es una red planar que por la presencia de dobles enlaces permite que pueda absorber la luz visible, y este a su vez le permite presentar una tonalidad de color rojo oscuro. En el centro de este tetrapirrol planar ubicamos al Hierro.

Page 4: Trabajo Seminario 1 Bioquimica

4. ¿Cuáles son las funciones de la hemoglobina?

Transporte de oxigeno desde los pulmones hacia los tejidos de todo el cuerpo; y el transporte de dióxido de carbono de los tejidos periféricos hasta los pulmones para ser excretados.

Enlaza al dióxido de carbono en los tejidos después de liberar oxígeno, y transporta el 15% del total del dióxido de carbono transportado en la sangre.

Tiene una función como Buffer, ya que se enlaza a dos protones por cada cuatro moléculas de oxigeno liberadas, por lo tanto contribuye al mantenimiento de un pH constante en la sangre.

Cuando se encuentra con el oxígeno se denomina OXIHEMOGLOBINA que lleva al oxigeno hasta los tejidos, de ahí vuelca a la sangre con el dióxido de carbono en la cual se combina con la Hb denominándose CARBOHEMOGLOBINA.

5. ¿Cuáles son los factores más importantes que afectan a la curva de disociación de la hemoglobina?

Presión parcial de anhídrido carbónico en sangre (pCO2), el aumento de la concentración del dióxido de carbono provoca la disminución de la afinidad de la Hb por el oxígeno, lo que causa un desplazamiento hacia la derecha.

pH, produce un desplazamiento hacia la derecha, además está ligado con el incremento de pCO2 por acción de la anhidrasa carbónica, esto produce u aumento del H+ y hace que la Hb disminuya su afinidad, a este efecto se le denomina “efecto de Bohr”.

Temperatura corporal, provoca un desplazamiento hacia la derecha.

2-3 DPG, favorece a la liberación de oxígeno a los tejidos, además es un metabolito intermediario de la glucólisis anaerobia del eritrocito.

El monóxido de carbono (CO) forma un compuesto al unirse con la Hb denominado carboxihemoglobina, y su cantidad formada depende de la presión parcial de monóxido de carbono.

6. ¿Por qué se produce la enfermedad de las células falciformes?

Page 5: Trabajo Seminario 1 Bioquimica

Las enfermedad de las células falciformes se relación mucho con las hemoglobinopatías, ya que esto es una mutación lo que causa la perdida de la estructura. Para detallar esto es importante mencionar de donde se origina y como se produce. Todo comienza en el material genético que se encuentra en los ácidos nucleicos, ya que este material genético vendría a ser los genes, estos genes codifican proteínas que en un momento determinado pueda presentar patologías debido a la variación de la secuencia de los aminoácidos. La variación sucede en el cambio del ácido glutámico por la valina en posición 6. Por ende esta mutación que proviene desde los aminoácidos causara que se formar una célula falciforme, entonces un tipo de Hb mutada que se forma vendría a ser la HbS (Hemoglobina falciforme).

Las personas que tienen enfermedad de células falciformes heredan dos genes anormales de hemoglobina, uno del padre y otro de la madre. En todas las formas de enfermedad de células falciformes, al menos uno de los genes anormales hace que el cuerpo de una persona produzca hemoglobina S. Cuando una persona tiene 2 genes de hemoglobina S, hemoglobina SS, la enfermedad se llama anemia de células falciformes. Este es el tipo más común y por lo general más grave de enfermedad de células falciformes.

Entonces lo que causa esta formación de las células falciformes es que bloquean la circulación de un vaso sanguíneo. Entonces esta obstrucción causa que se produzca una trombosis y esto causa el dolor que lo manifiesta el paciente.

Page 6: Trabajo Seminario 1 Bioquimica

REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS

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