proteínas estructurales. bioquímica. 12'04
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UNIVERSIDAD DE LOS ANDESFACULTAD DE MEDICINAESCUELA DE MEDICINA
DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA
Proteínas Estructurales
Prof. Dilzo Paredes
2009
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Proteínas Estructurales
El tejido conectivo consta de 4 componentes principales:
•Colágeno
•Elastina
•Proteoglicanos
• Glucoproteínas
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Proteínas Estructurales
Según su configuración las proteínas pueden ser: Globulares y Fibrosas
1. Proteínas fibrosas:
Estructura alargada e insolubles en agua> cumple funciones estructurales en células y tejidosMantiene unido los distintos elementos
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Proteínas Estructurales
Comprenden las principales proteínas •piel •tejido conjuntivo•fibras como pelo y seda
La secuencia de sus aa favorece un tipo concreto de estructura secundaria
1. Proteínas fibrosas
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Proteínas Estructurales
Proteína más abundante: 1/3 de la masa totalMatríz extracelular CorneaHuesos – cartílago – tendones Piel
1.1. Colágeno.
Sus fibras forman el cemento donde precipitan los minerales en el hueso
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Proteínas Estructurales
1.1. Colágeno
Son 20 familias de proteínas:
Tipo I (90 %), II y III en piel, hueso, cornea y cartílagoEn un tejido pueden haber varios tipos
Sus diferencias se deben al ordenamiento de sus fibras
Tipos IV – VII forman redecillas (membranas)
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Proteínas EstructuralesEstructura del colágeno
Gran estabilidad
Molécula de TROPOCOLÁGENOtriple hélice (3 cadena PP con 1000 residuos de aa)
Cadenas individuales: hélices a izquierdas levógiras
Se unen girando y enrollándose unas sobre otras a derechas dextrógiras
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Proteínas EstructuralesEstructura del colágeno
MOLÉCULA DE TROPOCOLÁGENO
Secuencia repetitiva: Gly - X – Y (triplete)
Gly: Glicina aa más abundante, más pequeño cada tercer residuo de hay una glicina X: prolina Y: prolina o hidroxiprolina
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Proteínas Estructurales
Estabilidad del colágeno Resistente a distorsión
Enlaces de hidrógeno Intracatenarios
Enlaces de hidrógeno Intercatenarios Entre H+ amida(gly) y O carbonilos (pro) Grupos OH de hidroxiprolina < hidroxilisina Enlaces covalentes intercarenarios (glicina)
Fuerzas de Van der Walls
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Proteínas Estructurales
Estructura del colágeno
prolina glicina
< por aa modificados: Hidroxilación
hidroxilasa
Vit C
Escorbuto
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Proteínas EstructuralesEstructura del colágeno
< por aa modificados: Glucosilación
Glucosa y/o galactosa Glucoproteína Enlace glucosídico, covalente
1. Galactosil transferasa2. Glucosil transferasa
3 cadenas de colágeno microfibrilla
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Formaciones escalonadas
Con cisteina
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CuproenzimaVit B6
allisina
Necesaria para los enlaces cruzadosDesaminación
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El tropocolágeno y la miofibrilla tienen enlaces covalentes cruzados entre restos de lisina y allisina
Con el aumento de la edad aumentan los entrecruzamientos
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Proteínas Estructurales
Proteína fibrosa (700 aa), estructural y elásticaEn tejidos elásticos: ligamentos, vasos sanguíneos, piel
secretada por fibroblatos: Tropoelastina
Conformación al azar, como un ovillo
Prácticamente carece de estructura secundaria
Muy flexible, puede extenderse
Rica en glicina, alanina y valina
1.2. Elastina
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Proteínas Estructurales
Residuos de lisina son desaminados a aldehidos por la lisil-oxidasa Los grupos aldehido resultantes participan en la formación dela desmosina
Los entrecruzamientos de desmosina mantienen juntas varias cadenasRegresa a su conformación habitual al eliminar la tensión
1.2. Elastina
Pocos enlaces cruzados forman red gomosa
Elastina madura:Insoluble y muy estable
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Proteínas Estructurales
Proteína fibrosa, estructural y elástica (+ 300 aa)
α queratina: estructura α hélice dextrógiras pares se enroscan levógiras Unidad: Protofibrilla Estabilidad: enlaces S-S y FVdW En pelo: superhélice se vuelve a enroscar y forman protofibrilla de 4 moléculas, 8, 16, 32 Fibrilla base de la estructura del pelo.
En uñas: se endurecen por la abundancia de enlaces cruzados S-S
1.3. Queratina
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Proteínas Estructurales
Proteína fibrosa, estructural y elástica (+ 300 aa)
β queratina: Con mucha más estructura de lámina β en plumas y escamas
1.3. Queratina
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Proteínas Estructurales
Responsables del movimiento voluntario o no y a nivel celular
Los músculos para producir movimientose basan en la interacción de 2 proteínas: Actina y Miosina
Son filamentos que interactúan para producir la Estructura contráctil
1.4. Proteínas contráctiles
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Proteínas Estructurales
1.4.1. Miosina
60 % de proteína muscular
Consiste en 2 cadenas pesadas identicas 230 KDa
2 cadenas ligeras esenciales 16 - 20 Kda
2 cadenas ligeras reguladoras
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Proteínas Estructurales1.4.1. Miosina
Posee actividad ATPasa
Es el sitio de transducción de energía: química a mecánica
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Proteínas Estructurales1.4.1. Miosina
CP:• Extremo amino terminal: un dominio globular • Segmento de cola en Carboxilo terminal por enrollamiento de α-hélice
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Proteínas Estructurales1.4.1. Miosina
varios segmentos de cola se ensamblan para originar filamentos gruesos
Enrollamiento de α hélice de una CP alrededor de laα hélice de otra CP forma el resorte enrollado
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Proteínas Estructurales
1.4.2. Actina (42 Kda)
Posee 2 dominios
Existe en forma globular (G)
Varios monómeros de actina G forman la actina filamentosa (F) y se encuentra en los filamentos del músculo esquelético
La interacción de las cabezas de miosina y los filamentos de actina es responsable de la generación de la fuerzacontráctil
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Proteínas Estructurales
Molécula delgada de 2 unidades proteicas
que bloquea la interacción de la actina y miosina en el estado relajado
1.4.4. La troponina son 3 subunidades:• Troponina I: Inhibe la interacción A-M a través de la actividad de la tropomiosina•Troponina C: se enlaza reversiblemente al calcio• Troponina T: interacciona con la tropomiosina
1.4.3. Tropomiosina (70 KDa)
FF FF
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Miosina: componente ppal banda A
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Proteínas Estructurales
Los filamentos finos de actina se proyectan en ambas direcciones de las líneas Z, interdigitados con los filamentosgruesos de miosina
1.4. Proteínas contráctiles
Sarcómero (2.3 µm): unidad de repetición de la estructura muscularde la línea Z a la siguiente
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Proteínas Estructurales
1.4. Proteínas contráctiles
Donde se solapan los FG Y FF forman las áreas oscuras dela la banda A
Las bandas I solo tienen FF que se prolongan hasta los bordesde las zonas H
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Proteínas Estructurales
Estos puentes cruzados son la clave de la contracción muscular
1.4. Proteínas contráctiles Desde los FG y a menudo entran en contacto con los FFpequeñas proyecciones que corresponden a las cabeceras de miosina
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Contracción: Modelo del filamento deslizante
Cada sarcómero se acorta hasta 1 µmdesaparecen bandas I y zonas H
líneas Z se desplazan contra las bandas A
Las cabeceras de miosina “caminan” a lo largo delos filamentos de actina interdigitados
traccionando de ellos y acortando el sarcómeroSe gasta energía: unión e hidrólisis del ATP por la ATPasa del complejo actina-miosina
La hidrólisis del ATP produce un cambio conformacionalque “carga” la cabecera
La liberación del ADP + Pi produce el golpe de fuerza que tracciona al FF hacia el centro del sarcómero
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Contracción: Modelo del filamento deslizante
El Ca2+ disponible en la miofibrilla estimula y regula contracción
FF
FG
Tropomiosina, proteína fibrosa, situada a lo largo del surco de la hélice de actina
A la que se unen 3 proteínas pequeñas: Troponinas I, C y T
La tropomiosina y las troponinas inhiben la unión de las cabezas de miosina a la actina, a menos que halla [Ca2+ ] ~ 10-5 M
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Contracción: Modelo del filamento deslizante
El Ca2+ se une a la troponina C
FF
FG
Se reordena el complejo troponina-tropomiosina
Este desplazamiento hace disponible lugares de la actina para la unión con las cabeceras de miosina
El músculo se contrae