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Proteínas
MSc. Bioq. María Bárbara De Biasio
Facultad de Ciencias Veterinarias
Asignatura: Bioquímica
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Unidad Temática Nº 2- PROTEINASa) Aminoácidos: definición, clasificación, estructuras y propiedades de los proteicos y no proteicos; importancia del tamaño y polaridad de las cadenas laterales. Ión bipolar. Comportamiento ácido base de los aminoácidos. Punto isoeléctrico. Propiedades ópticas. Aminoácidos esenciales. El enlace peptídico. b) Polipéptidos y proteínas: importancia. Clasificación según su función y según su forma. Estructura; fuerzas covalentes y no covalentes determinantes. Niveles de organización estructural. Propiedades generales. Factores físico-químicos que condicionan la conformación de las proteínas. Desnaturalización. Hidrólisis. Diferencias entre proteínas animales y vegetales. Péptidos, polipéptidos y proteínas de interés en medicina. Proteínas transportadoras de oxígeno: mioglobina y hemoglobina. Inmunoglobulinas: tipos, zona variable, sitio de unión al antígeno, región constante y región variable. Glucoproteínas: estructura molecular de los sistemas de transportadores de membrana, canales iónicos y receptores.
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ProteínasOBJETIVOS
Conocer su importancia, abundancia y funciones
Estudiar su estructura macromolecular
Estudiar detalladamente los diferentes tipos de monómeros que las constituyen
Conocer el tipo de unión entre sus monómeros
Analizar algunas de sus propiedades
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Ácidos Nucleicos
Glúcidos
Lípidos
Proteínas
Agua
Iones
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Funciones Biológicas de las Proteínas
- Catalizadores
- Receptores de Señales Químicas
- Transducción
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Funciones Biológicas de las Proteínas
- Catalizadores
- Receptores de Señales Químicas
- Estructurales
- Defensa
- Motilidad
- Transducción
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Funciones Biológicas de las Proteínas
- Catalizadores
- Receptores de Señales Químicas
- Transportadores
- Estructurales
- Defensa
- Motilidad
- Transducción
- Adherencia Celular y Organización Tisular
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Fuente de Luz
Planos de oscilación
de la luz no polarizada
Filtro polarizante
Plano de oscilaciónde la luz
polarizada plana
Tubo con muestra de solución OA
Rotación de luz polarizada
Ángulo de rotación
Analizador
Isomería Óptica
Luz Polarizada Plana
Prisma de Nicollo Lámina de Polaroid
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Isómero Serie D
Isómero Serie L
Isómeros ópticoso
Estereoisómeros
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Aminoácidos
Clasificación
Valina, Leucina, Isoleucina, Treonina, Fenilalanina, Triptofano, Lisina, Metionina
Arginina e Histidina
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Aminoácidos
Propiedades Ácido- Base
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Enlace Peptídico
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Péptidos
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ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
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Estructura Primaria
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Estructura Primaria
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Estructura Secundaria(disposición espacial local
estable)
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Hélice :: Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue
Lámina : cadena en forma de zig-zag
Disposición al Azar
Estructura Secundaria
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Estructura Secundaria
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Estructura Terciaria(disposición de la estructura secundaria al plegarse sobre sí)
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Estructura Terciaria
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Estabilizada debido a la existencia de enlaces entre radicales R de residuos de aminoácidos:
Puentes disulfuro
Puentes de hidrógeno
Uniones iónicas
Uniones amida
Interacciones hifrofóbicas
Estructura Terciaria
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Enlaces de Hidrógeno
Estructura Terciaria
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Estructura CuaternariaEnlaces de varias cadenas
polipeptídicas
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Estructura Cuaternaria
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Fuerzas que mantienen la Estructura Cuaternaria:I. No covalentes
- Contactos hidrofóbicos- Enlaces de hidrógeno- Interacciones iónicas
II. Covalentes- Enlace disulfuro- Enlace amida
Estructura Cuaternaria
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Porina
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Desnaturalización de Proteínas
Pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y
cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero lineal.
Consecuencias inmediatas:-Disminución de solubilidad y precipitación-Pérdida de funciones biológicas
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Estado Nativo Estado Desnaturalizado
Desnaturalización de Proteínas
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Físicos: calor
radiaciones congelamientos repetidos altas presionesQuímicos:
ácidos o álcalis detergentes solventes orgánicos fuerza iónica urea y guanidina
Agentes Desnaturalizantes
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Enzimas
MSc. Bioq. María Bárbara De Biasio
Facultad de Ciencias Veterinarias
Asignatura: Bioquímica
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Introducción
Organismos Vivos → Reacciones químicas↓Eficiencia y Velocidad
↓Catalizadores
Las ENZIMAS son catalizadores Biológicos
Aceleran la velocidad de una reacción, sin consumirse , ni formar parte de los productos
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Introducción
Enzimas
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Enzimas
Nomenclatura y Clasificación
En un comienzo
• Nombre del sustrato + sufijo asa (ureasa, amilasa, lipasa, etc)
• Designación en función del tipo de reacción catalizada (deshidrogenasas, descarboxilasas, etc.)
• Nombres arbitrarios (ptialina salival, tripsina, etc.)
Gran Confusión!!!!!!!!!!
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Enzimas
Nomenclatura y Clasificación
Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular → Criterios de Clasificación y Nomenclatura
• 6 Clases de Enzimas → tipo de reacción catalizada
• Cada clase se divide en Subclases y Sub-subclases → naturaleza de los grupos de átomos involucrados en las reacciones
• Orden de aparición
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Enzimas
Nomenclatura y Clasificación
Clases de Enzimas → tipo de reacción catalizada
1. Oxidoreductasas
2. Transferasas
3. Hidrolasas
4. Liasas
5. Isomerasas
6. Ligasas
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Enzimas
Nomenclatura y Clasificación
1. Oxidoreductasas: requieren coenzimas
Deshidrogenasas: el sustrato es donante de hidrógenos
Oxidasas: cuando el aceptor de hidrógenos es el O2
Peroxidasas: cuando el H2O2 oxida a otro sustrato
Oxigenasas: incorporan oxígeno al sustrato
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Lactato Piruvato
Enzimas
Nomenclatura y Clasificación
1. Oxidoreductasas: requieren coenzimas
1.1.1.27
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Enzimas
Nomenclatura y Clasificación
Transferasas
2.6.1.1
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Enzimas
Nomenclatura y Clasificación
Hidrolasas: C-S, C-O, C-N y O-P
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Enzimas
Nomenclatura y Clasificación
Liasas: C-C, C-S y C-N (no uniones peptídicas)
Fructosa bifosfato aldolasa
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Enzimas
Nomenclatura y Clasificación
Isomerasas
Fosfoglucoisomerasa
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Enzimas
Nomenclatura y Clasificación
Ligasas (ATP): se forman uniones C-C, C-S, C-O y C-N
Glutamina Sintetasa
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Muchas Gracias