metabolismo de los aminoaciodos

NOMBRE :ROCIO MILAGROS LIMAYMANTA TICSE

PROFESOR : EDGAR SILVA MANRRIQUE

CURSO :BIOQUIMICA

TEMA :CARBOHIDRATOS

AÑO :2014

FACULTAD DE MEDICINA HUMANA Y CIENCIAS DE LA SALUD ESCUELA DE

ENFERMERIA

METABOLISMOS DE AMINOÁCIDOS

•Los aminoácidos cumplen diferentes funciones principales en el metabolismo. •No solo actúan como componentes principales de las proteínas, también representan una fuente de energía y precursores de otros productos metabólicos.•Ya que el amonio (NH 4 ) no tienen lugar donde acumularse, debe ser retirado del organismo en forma de urea, para ello debe ocurrir la desanimación de los aminoácidos.

•El inicio de la degradación de un aminoácido se lleva a cabo con la eliminación de amonio.

•Ese movimiento de amonio para ser eliminado en forma de urea puede ocurrir por unos dos procesos principales:

TransaminacionDesanimación

METABOLISMOS DE AMINOÁCIDOS

•Donación libremente reversible de un grupo amino alfa de un aminoácido al grupo ceto alfa de un alfa-cetoacido, acompañado de la formación de un nuevo aminoácido y un nuevo alfa- cetoacido.

•Es una reacción reversible.

•Las enzimas catalizadoras (transaminasas o aminotranferasas) presentan isoenzimas con diferentes localizaciones y utilizan piridoxal fosfato como coenzima

•Todos los aminoácidos transaminan, como excepción de lisina y treonina.

TRANSAMINACION

•Estas reacciones son llevadas a cabo por enzimas llamadas aminotransferasas.

•Todas estas enzimas requieren de fosfato de piridoxal (vitamina B6) como grupo prostético.•Una razón importante de que esta vitamina sea esencial para la vida.

•Un ejemplo importante de transaminación se presenta entre glutamato y oxaloacetato, que produce alfa-cetoglutarato y aspartato, el que puede transferir su grupo amino a otros alfa-cetoácidos para formar aminoácidos diferentes por reacciones de transaminación.

TRANSAMINACION

•Glutamato- oxalacetato transaminasa (GOT) o aspartato aminotransferasa (AST). Esta en el hígado, miocardio, riñon, encefalo y musculatura esquelética.

•Glutamato- piruvato transaminasa (GPT) o altanina aminotransferasa (ALT).

•Esta presente en concentraciones mucho mas elevadas en el hígado que en los demás tejidos.

TRANSAMINACION

DESANIMACIÓN

•Reacción química que se caracteriza por la ruptura de un grupo amino.

•El glutamato es desanimado oxidativamente en la mitocondria por la glutamato deshidrogenasa.

•La única enzima conocida que al menos en algunos organismos, puede trabajar con NAD + o NADP + como coenzima redox.

•Se piensa que la oxidación ocurre con la transferencia de un ion hidruro de carbono a del glutamato al NAD(P)+ formando a-iminoglutarato el cual es hidrolizado a a-cetoglutarato y amonio.

•La degradación de los aminoácidos se puede dividir en 3 etapas: -Transaminación y desanimación oxidativa -Síntesis de urea (ciclo de la urea) -Degradación del esqueleto carbonado α-oxácido.

•En la transaminación, los aminoácidos reaccionan con el α-oxoglutarato y se obtienen como productos el α-oxácido y el glutamato.

•Esta enzima se encuentra en la matriz de la mitocondria y por eso el glutamato deberá ser transportado del citoplasma a la mitocondria. Es de las pocas enzimas que puede utilizar de cosustrato tanto NAD+ como NADP+.

DESANIMACIÓN

DESCARBOXILACIÓN

•La descarboxilacion de aminoácidos da origen a diversos compuestos aminados con importantes roles fisiológicos entre los que destacan:

Catecolaminashistaminas SerotoninaPoliamidas.

•La descarboxilación es una reacción metabólica fundamental durante la oxidación de moléculas orgánicas, catalizada por enzimas del tipo descarboxilasa.

DESCARBOXILACIÓN

•La descarboxilación es una reacción química en la cual un grupo carboxilo es eliminado de un compuesto en forma de dióxido de carbono(CO2).

CICLO DE LA UREA Y/O UREOGENECIS

La urea es el principal compuesto nitrogenado de la orina en mamíferos.

Es formada principalmente en el

hígado.

Omitina CitrulinaArgina