aminoacidos y peptidos - wordpress.com · 2019-09-06 · un grupo carboxílico y un grupo amino,...
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AMINOACIDOS Y PEPTIDOS
Semana 29 -2019
Isabel Fratti de Del Cid.
Diapositivas con gráficas, estructuras , tablas e
imágenes proporcionadas por Licda. Lilian Judith
Guzmán Melgar
Aminoácidos Biomolecula que generalmente contienen un grupo carboxílico y un grupo amino, dentro de la misma molécula. Los mas importantes en el mundo biológico son los α-aminoácidos, porque a éstos pertenecen los monómeros a partir de los cuales se
construyen las proteínas. Nota: Un -aminoácido es el que contiene un grupo amino (-NH2 ) en el carbono .
Carbono : es el que esta a la par del grupo carboxílico.
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Estructura general de un -
aminoácido H C R: radical variable, éste
diferencia a los aminoácidos
en el caso de la glicina en lugar de
un radical hay otro Hidrogeno ( -H) ( Por eso la glicina es el único aminoácido que no posee carbono asimétrico y no presenta actividad óptica) . Como poseen a la vez un grupo acido y uno básico son anfóteros
NH2 COOH
R
GRUPO CARBOXILICO
(carácter ácido)
GRUPO AMINO
( carácter básico)
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Estructura general de un - aminoácido, al
encontrarse ionizado a pH fisiológico como
ión dipolar, sal interna o zwitterion H
C
H3N+ COO-
R
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Note: el grupo amino está protonado (aceptó un protón H+ NH3
+ ) y
el grupo carboxílico desprotonado ( cedió un protón H+ –COO – )
por eso el aminoácido pose una carga negativa y positiva en la misma
molécula, eso lo convierte en «ion dipolar, sal interna, zwitterión».
CLASIFICACIÓN POR LA CADENA LATERAL
Alifático ( solo poseen C é H )pueden ser ramificados
como la Valina, leucina e isoleucina
Hidroxilados ( poseen grupos –OH)
Azufrados ( poseen azufre (-S-).
Ácidos ( poseen grupos carboxílicos adicionales).
Básicos ( poseen grupos amino adicionales).
Aromáticos (poseen anillos bencénicos).
* Heterocíclicos(anillos con C y N integrados en la
estructura cíclica)
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Clasificación de acuerdo a su polaridad NO POLARES ó
APOLARES
poseen cadenas
alifáticas, anillos
aromáticos ,
heterocíclicos ,
o un grupo
tioéter ( –s-)
Son Hidrofobicos
POLARES Y
NEUTROS
con radicales
:
–OH
tiol (-SH),
amida –CONH2
Pero NO carga
Son Hidrofilicos
ACIDOS poseen
un grupo
carboxílico
adicional.
Son polares con
una carga negativa
adicional ( la del
segundo grupo
carboxílico)
Son Hidrofilicos
BASICOS poseen
grupos amino
adicionales. Son
polares con
carga (s)
positiva(s)
adicionales
( las de grupo
amino adicional )
Son
Hidrofilicos
GLICINA
ALANINA
VALINA
LEUCINA
ISOLEUCINA
FENILALANINA
PROLINA
TRIPTOFANO
METIONINA
SERINA
TREONINA
CISTEINA
TIROSINA
ASPARAGINA
GLUTAMINA
ACIDO ASPARTICO
ACIDO GLUTAMICO
LISINA
ARGININA
HISTIDINA
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AMINOACIDOS NO POLARES : resaltado en amarillo o en
color fuscia, los radicales que los diferencian. NOMBRE
ABREVIA
TURA ESTRUCTURAS DE IÓN DIPOLAR
Glicina, único
aminoácido que no
posee radical, ni
carbono asimétrico
No esencial
Gli Gly
Alanina
Radical : un grupo
metil *
No esencial
Ala Ala
Valina: cadena
alifática ramificada
Radical: grupo
isopropil*
Esencial
Val Val
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*metil
*Isopropil
AMINOACIDOS NO POLARES: resaltado en amarillo o en color fuscia,
el radical que los diferencia NOMBRE /
características ABREVIA
TURA ESTRUCTURA
Leucina : cadena
alifática
ramificada.
Radical: isobutilo
Esencial
Leu Leu
Isoleucina :
cadena alifática
ramificada
Radical: sec-butil*
Esencial
Ile Ile
Fenilalanina:
anillo aromático,
derivado del
benceno
Radical: bencil*
Esencial
Fen Phe
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Isopropil*
Sec-butil*l
Bencil *
AMINOACIDOS NO POLARES: resaltado en amarillo ó en
fuscia los radicales que los diferencia.
NOMBRE /
características
ABREVIA
TURA /
#codones ESTRUCTURA
Metionina
posee una
función tioéter
Esencial
Met Met
Prolina :
posee anillo
heterociclico . El
carbono , esta
dentro de la
estructura ciclica.
No esencial
Pro Pro
Triptófano:
posee dos anillos:
uno aromático
derivado del
benceno y uno
imidazólico
Esencial
Trp Trp
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Carbono
AMINOACIDOS POLARES NEUTROS: resaltado en
amarillo ó color fuscia radical que los diferencia NOMBRE
ABREVIA
TURA ESTRUCTURA
Serina :
Hidroxilado ,
posee un grupo
funcional de alcohol
primario
No esencial
Ser ser
Treonina :
Hidroxilado ,
posee un grupo
funcional de alcohol
secundario
Esencial
Tre
Thr
Tirosina:
hidroxilado, posee
un grupo funcional
fenólico. Es
aromático
No esencial
Tir Tyr
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AMINOACIDOS POLARES NEUTROS: resaltado en
amarillo o en color fuscia, el radical que los diferencia
NOMBRE ABREVIA
TURA ESTRUCTURA
Cisteína posee un
grupo tiol -SH
Azufrado
No esencial
Cis
Cys
Asparagina:
Posee un grupo
amida formado a
partir del ácido
aspártico
No esencial
Asn Asn
Glutamina: posee
un grupo amida,
formado a partir
del acido
glutámico
No esencial
Gln Gln
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AMINOACIDOS ACIDOS : resaltado en amarillo o
en color fuscia el radical que los diferencia NOMBRE
ABREVI-
TURA ESTRUCTURA
Acido
Glutámico :
Aminoácido
acido
posee un grupo
carboxílico extra
-COO-
No esencial
Glu Glu
Acido
Aspártico :
Aminoácido
ácido.
posee un grupo
carboxílico extra
-COO-
No esencial
Asp Asp
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AMINOACIDOS BÁSICOS : resaltado en amarillo
ó en color fuscia el radical que los diferencia.
NOMBRE ABREVIA
TURA ESTRUCTURA
HISTIDINA
posee un radical
heterocíclico con
un grupo amino
y un imino
Esencial
His His
Lisina
Posee un grupo
amina
adicional
Esencial
Lis
Lys
Arginina
posee grupos
amino
adicionales y un
imino
NoEsencial
Arg Arg
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Aminoácidos Esenciales Son los que el cuerpo humano no los sintetiza y por lo tanto los
debemos consumir en nuestra dieta. Si no se consumen se entra en deficiencia de ellos y la síntesis proteica se afecta.
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ADULTOS
SOLO BEBES Y NIÑOS EN
CRECIMIENTO + los nueve
aminoácidos de los adultos
VALINA
LEUCINA
METIONINA
ISOLEUCINA
FENILALANINA
LISINA
TREONINA
TRIPTOFANO
HISTIDINA
Regla nemotécnica:
Va-Le-Me-Iso-Fe-Lis-Tre-Tri-His
CISTEINA
ARGININA
TIROSINA
Regla nemotécnica Ci-Ar-Ti
Aminoácidos no esenciales
Son aquellos que nuestro organismo puede sintetizar o formar y por lo tanto no es imprescindible obtenerlos de los alimentos.
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ALANINA
PROLINA
ACIDO ASPARTICO
GLICINA
ACIDO GLUTAMICO
ASPARAGINA
SERINA
GLUTAMINA
CISTEINA
ARGININA
TIROSINA
Deficiencia de aminoácidos algunos
alimentos
FUENTE DE ALIMENTO AMINOACIDOS FALTANTE
Huevos, leche, carne,
pescado, pollo Ninguno
Trigo, arroz, avena Lisina
Maíz Lisina y Triptófano
Frijoles Metionina, triptófano
Arvejas (chicharos) metionina
Almendras y nueces Lisina y triptófano
Soya Baja en metionina
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Algo para que piense:
Al comer tortillas con frijol o tamalitos de
frijol, obtendríamos todos los aminoácidos
esenciales. (Use el cuadro anterior para dar y
explicar su respuesta. )
Si / No: _______.
Explique.
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Todos los aminoácidos son ópticamente activos (a excepción de la glicina) y pueden existir en formas D , L Pero los de importancia biológica son los L-aminoácidos. Los azucares naturales pertenecen a la serie D, pero todas las proteínas animales y vegetales que se conocen se componen completamente de aminoácidos L.
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CONFIGURACION D Y L, la posición del grupo
amino ( -NH3 + ) determina la configuración
D ó L
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L-GLICERALDEHIDO D-GLICERALDEHIDO
L- AMINOACIDO D- AMINOACIDO
L-aminoácido,
grupo –NH3+
situado a la
izquierda.
D-aminoácido
Grupo –NH3+
Situado a la
derecha.
PROPIEDADES FISICAS
Los aminoácidos son sólidos
cristalinos, incoloros, no volátiles, que se
funden con descomposición a
temperaturas superiores a 200°C.
Son solubles en agua e insolubles en
disolventes orgánicos no polares.
Aunque son moléculas orgánicas, se
comportan como compuestos iónicos.
Existen en forma de zwitterión, sal
interna o iones dipolares.
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COMPORTAMIENTO ANFOLITO
Ionización de aminoácidos
Los aminoácidos en estado sólido o en solución conforman una estructura iónica dipolar (denominada sal interna o zwitterión).
Como los aminoácidos contienen grupos
ácidos (-COOH) y básicos (-NH2) en la misma molécula, son anfóteros, pueden actuar como ácidos y bases y como pueden además comportarse como electrolítos se dice que son anfolitos ( anfóteros electrolitos)
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pH Isoeléctrico Es el pH al cual el aminoácido existe en solución como
sal interna, ión dipolar O ZWITTERIÓN ( tienen carga positiva y negativa a la vez.). Es decir, es el pH al cual el aminoácido es eléctricamente neutro y no muestra tendencia a migrar a algún electrodo ( Cátodo /Ánodo) al aplicarles un campo eléctrico. Cada aminoácido posee
su propio pH isoeléctrico característico.
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AMINOACIDOS pH isoeléctrico
aprox.
NEUTROS 4.8 - 6.3
ACIDOS 2.8 – 3.2
BASICOS 7.6 – 10.8
COMPORTAMIENTO ACIDO–BASE DE
LOS AMINOÁCIDOS : Etapas de ionización:
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Forma catiónica :
el aminoácido esta
cargado + . Existe
en ésta forma
a
pH inferiores al pH
isoeléctrico,
( generalmente pH
ácido )
Forma de sal interna el
aminoácido se halla en
ésta forma en el pH
isoeléctrico
Forma aniónica el
aminoácido esta
cargado
negativamente.
Existe ésta forma
A pH superiores al
pH isoeléctrico, (
generalmente a pH
alcalino ó básico ).
(Forma catiónica) ( Zwitterión ) ( Forma Aniónica )
FORMACION DE ENLACES PEPTIDICOS
En 1902 Emil Fischer propuso que las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas entre si por enlaces tipo amida entre el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α–amino de otro aminoácido. Fischer propuso el nombre de enlace peptídico, para estos enlaces.
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No. de aminoácidos,
unidos por enlaces
péptidicos,
NOMBRE que recibe el
péptido
2 DIPEPTIDO
3 TRIPEPTIDO
4 TETRAPEPTIDO
5 PENTAPEPTIDO
Formación del Enlace Peptídico (Químicamente es un enlace AMIDA).
Por cada enlace peptídico que se forma, se libera una molécula de agua).
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EJEMPLO: formación de un péptido
PEPTIDO AMINOACIDOS
Valina + Leucina
ESTRUCTURA DEL PEPTIDO
Nombre
Val-Ile
aminoácidos
participantes
Valina
COOH
H2N-C-H
CH
CH3 CH3
COOH
H2N-C-H
CH-CH3
CH2
CH3
CO
H2N-C-H
CH
CH3 CH3
COOH
NH- C-H
CH-CH3
CH2
CH3
+ H2O
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+
Ejemplo de un tetrapéptido.
Alanilleucinilcisteinilmetionina: ala-leu-cis-met
Este es un tetrapéptido, posee tres enlaces peptídicos, en su
formación se liberaron 3 moléculas de agua, el aminoácido
N- terminal ( amino terminal) es la alanina y el aminoácido C-
terminal ( carboxilo terminal) es la metionina.
Aminoácido
N-terminal Aminoácido
C-terminal
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¿Cuantos aminoácidos forman este péptido?:________, Por el número de
aminoácidos se clasifica como un :______________________________
Cual es su secuencia? (use código de tres letras)___________________________
Cuantos enlaces peptídicos posee.? _______________
Nombre del aminoácido N-terminal?___________________
Nombre del aminoácido C-terminal?:___________________
¿Cuántos aa polares hay ? _________. Nómbrelo(s): ___________
¿Cuántos aa ácidos hay ? __________Nómbrelo(s)____________
¿Cuántos aa básicos hay presentes?__________Nómbrelo(s):_____________
¿ Cuantos aa esenciales están presentes?__________nómbrelo(s)_________
De el nombre de los aminoácidos que si puede sintetizar nuestro
organismo._____________________________________________
EJERCICIO
¿Cuántos aa forman este péptido? _______
¿Número de enlaces peptídicos? ________
¿Cuántos aa No polares hay? __________
¿Cuántos aminoácidos básicos hay?_______
¿Cuántos aa esenciales hay presentes?______
¿Hay algún aminoácido que NO posee carbono asimétrico.? ___
Cúal es.?_________ ( de el nombre y la posición en el péptido)
¿Este péptido se encuentra forma aniónica /cationica ____ por lo
tanto esta arriba o debajo de su pH isoeléctrico________
Haga la estructura del siguiente péptido, y responda lo
que se le solicita
fen-ala-met-val-ser-cis-tir
A- señale los enlaces peptídicos:
B- Cual es el aminoácido amino terminal _____.
C-Cual es el aminoácido carboxilo terminal ____
D-Cuantos aminoácidos esenciales tiene?__ Cuales son ___
Ejercicio :Escriba la secuencia usando la abreviatura de los
aminoácidos del siguiente péptido:
Aminoácido amino terminal: aromático no esencial- 2do aminoácido : no
posee carbono asimétrico. 3er aminoácido: básico con anillo
heterocíclico. 4to aminoácido: esencial azufrado. Aminoácido carboxilo
terminal: Su R es un grupo metilo.
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PEPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLOGICA
(VASOPRESINA, OXITOCINA y GLUTATION)
PEPTIDO SECUENCIA
VASOPRESINA
(nonapéptido)
Hormona
antidiurética. Regula
presión arterial, al
ajustar la cantidad
de agua reabsorbida
por los riñones
H2N-Cis-Tir-Fen-Gln-Asn-Cis-Pro-Arg-Gli-COOH
S-S
OXITOCINA
(nonapeptido)
Hormona que
estimula
contracciones del
útero en el parto.
H2N-Cis-Tir-Ile-Gln-Asn-Cis-Pro-Leu-Gli-COOH
S-S
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En ambos péptidos el aminoácido N -terminal es la cisteína y el carboxilo
terminal es la glicina . Observamos un puente disulfuro entre residuos de
cisteína. En negritas los aminoácidos en que se diferencian en su secuencia
Puente disulfuro
Puente disulfuro
VASOPRESINA
Hormona producida por la hipófisis, actúa en los riñones para regular la concentración de solutos en la sangre. Si la sangre está muy concentrada favorece la retención de agua, si la sangre está muy diluida, entonces se favorece la eliminación de agua.
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OXITOCINA
Estimula la contracción del útero durante el parto y la producción de leche.
Controla el crecimiento y actividad reproductiva de los ovarios y testículos.
Tiene relación con la conducta maternal, la aceptación del bebé y el proceso de amamantarlo. Por eso el nivel de oxitócina en la mujer aumenta al final del parto y durante la lactancia“.
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GLUTATION
El glutatión (GSH) es un tripéptido, que
esta formado de los aminoácidos:
ácido glutámico, cisteína y glicina
Contiene un enlace péptidico inusual entre el
grupo amino de la cisteína y el grupo
carboxilo de la cadena lateral del ácido
glutámico,
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PEPTIDO SECUENCIA
GLUTATION Glu-Cis-Gli
El glutatión, principal antioxidante
endógeno, protege a células de efectos
dañinos, de peróxidos, radicales libres, y
sustancias cancerígenas. Mantiene en
forma activa a los antioxidantes exógenos(
los que consumimos en la dieta : vit C y E.)
esencial para funcionamiento del sistema
inmune.
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Acido glutamico Cisteina Glicina
Encefalinas y Endorfinas
(Polipeptidos) Analgésicos naturales producidos por el cuerpo. Son
polipéptidos que se enlazan a receptores del cerebro
para aliviar el dolor. Parecen ser los responsables de la
exaltación y perdida temporal del dolor en atletas y
corredores. Al sufrir lesiones en competencias y dolores
del parto.
Las encefalinas son pentapéptidos. Son las moléculas
más pequeñas con actividad opiácea
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Leer Química y Salud
Aminoácidos esenciales página 704
Polipéptidos en el cuerpo página 723,
38
Fin