“AÑO INTERNACIONAL DEL TURISMO SOSTENIBLE PARA EL DESARROLLO”

UNIVERSIDAD NACIONAL DE PIURA

FACULTAD DE INGENIERIA INDUSTRIAL

ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERIA

AGROINDUSTRIAL E INDUSTRIAS ALIMENTARIAS

CURSO : alimentación y nutrición humana

TEMA : propiedades de la proteína del huevo

DOCENTE : MSc. NELLY LEYVA POVIS

ALUMNOS : CORDOVA CASTRO ABELARDO

MEDINA FLORES RONALDO

TACURE GARCIA CARLOS

TOCTO CHUMACERO ANDREE

ORTIZ CARHUACHINCHAY ELVIS

PIURA – PERÚ

2017

I. INTRODUCCIÓN.

Como ya se mencionado en informes anteriores del rol de las proteínas del huevo en la

salud humana, en este informe se hablara un poco sobre los cambios que ocurren con las

proteínas del hubo , ya sea por desnaturalización por cambios de Ph, desnaturalización

por urea y cloruro guanidinio, desnaturalización por cambio de temperatura,

desnaturalización con detergentes, con solventes orgánicos, entre otros. Hay que tener en

cuenta que las proteínas afectan la viscosidad por tres mecanismos: coagulación, agente

de carga y estabilizante de emulsión. (extraído de

https://ilustracionmedica.wordpress.com/tag/fisica/).

Acerca de la proteínas del huevo el autor del libro” EL GRAN LIBRO DEL HUEVO”

nos habla de la composición nutricional, que “el huevo es un alimento con una gran

capacidad saciante”, lo que hace que tenga un interés especial en las dietas de

adelgazamiento. Algunos estudios muestran que incluir huevos en el desayuno cuando se

sigue una dieta hipocalórica favorece una mayor pérdida de peso, ya que la persona que

sigue el régimen se siente más saciada, y esto ayuda al seguimiento y cumplimiento de la

dieta. Por ello, puede ser de interés incorporar huevos de la forma más natural y con

menos grasa añadida (pasados por agua, cocidos) al desayuno o tomarlos a media mañana,

por ejemplo en una dieta de adelgazamiento como un «método» para llegar a la hora de

la comida sin sentir sensación de hambre.

También dentro de la coagulación de las proteínas el calentamiento o la acidificación

del medio hace que las proteínas cambien su conformación y abran sus cadenas: esto es

la desnaturalización proteica. Esas cadenas peptídicas desplegadas tienden a “enredarse”

entre sí y aumentan la viscosidad del líquido. El peligro de usar ligazones por

coagulación es que un exceso de desnaturalización lleva a precipitación de las proteínas,

es decir, a un fluido cortado con grumos vomitoides. Por ejemplo; Todo el que haya

hecho crema inglesa sabe que descuidarse en ese rango crítico de 80-85ºC significa la

diferencia entre una crema untuosa y unos huevos revueltos flotando en leche.

La yema de huevo es la ligazón coagulativa por excelencia. Mucho menos útil es el

huevo entero o la clara, pues son mejores para gelificación que para espesamiento. Por

ejemplo en La sangre de un civet o los corales de marisco actúan de manera similar.

Conviene conocer la temperatura de coagulación para cada producto.

Dando como recomendaciones finales en la ingesta del huevo, ya que restos son una

fuente importante de nutrientes para personas de todas las edades y su inclusión en una

dieta variada proporciona indudables ventajas nutricionales y sanitarias. Además, su

interés puede ser aún mayor en determinadas etapas de la vida o en estados fisiológicos

con necesidades especiales. La Sociedad Española de Nutrición Comunitaria -SENC- en

sus Guías Alimentarias para la Población Española indica que «para un niño, persona de

tamaño pequeño, o mediano, o inactiva, podría ser conveniente un consumo de tres a

cuatro huevos por semana, mientras que una persona corpulenta, o físicamente activa,

podría consumir hasta 7 huevos por semana» en el contexto de una dieta variada y

equilibrada. También la Guía de la Alimentación Saludable recomienda, para la población

en general, un consumo de tres a cuatro raciones de huevos por semana (una ración de

huevos equivale a unos 100-125 g con cáscara y en peso neto -parte comestible-, serían

dos huevos de tamaño mediano, 53-63 g)

II. Marco teórico

Anteriormente en la introducción se habló que las proteínas que podrían sufrir

desnaturalización por distintos tipos, aquí mencionaremos tres casos esenciales. Según

BADUI en su libro “QUIMICA DE LOS ALIMENTOS ,5TA EDICCION” da a

conocer que , la aplicación de calor es uno de los agentes desnaturalizantes que se

utilizan con mayor frecuencia en alimentos, debido a que facilita la digestión de las

proteínas y logra desnaturalizar los inhibidores de proteasas que frecuentemente se hallan

en alimentos basados en proteínas de leguminosas. Ambos procesos facilitan la digestión

por las enzimas hidrolíticas del tracto gastrointestinal. La aplicación de calor afecta la

estabilidad de las interacciones no covalentes de la estructura tridimensional de las

proteínas, pues se eleva la entalpía de la molécula y se rompe el delicado balance de los

enlaces que mantienen el equilibrio puesto que también se afectan las propiedades

funcionales de los alimentos, es importante realizar un análisis de los procesos

termodinámicos involucrados. Como mencionamos antes, calentar una proteína ya

calentada propicia una transición súbita, y cuando se tiene la mitad de las moléculas en

estado desnaturalizado se alcanza el equilibrio, que coincide con la temperatura de

transición, de melting o temperatura de desnaturalización.

También Un cambio en el pH del ambiente natural o fisiológico de las proteínas puede

acarrear modificaciones importantes en su conformación debido a cambios en la

ionización de las cadenas laterales cargadas, porque se afecta el número de los puentes

salinos que estabilizan la estructura nativa. Una desnaturalización alcalina implica la

neutralización de la carga positiva de cadenas laterales de Lys, His y Arg, una

desnaturalización ácida implica la protonación de cargas de Asp, Glu, ambos casos

impiden la formación de una interacción electrostática. En los procesos tecnológicos

que involucran la obtención de aislados proteínicos vegetales, el tratamiento alcalino se

aplica con mayor frecuencia. Se utiliza para elevar la concentración de proteína y

requiere una solubilización alcalina a valores de pH cercanos a 10.Con este proceso se

busca modificar las estructuras originales de las proteínas para aumentar su potencial

tecnológico y mejorar sus propiedades funcionales, aunque en estas condiciones es

frecuente encontrar una porción de las moléculas que han sufrido hidrólisis. Además, en

esos valores de pH los grupos ionizables que adquieren cargas negativas traen como

consecuencia una expansión de las moléculas causada por repulsiones intermoleculares

debido a sus cargas iguales.

Por lo tanto, Las proteínas de la clara de huevo son muy sensibles a los diversos factores

que promueven la desnaturalización, en especial pH y tratamientos térmicos, y muestran

alta capacidad para asociarse y formar geles con distintas propiedades reológicas,

comportamiento que depende de la presencia de otras moléculas, como el tipo de azúcar

presente. También se agregan o coagulan según las condiciones de pH. Temperatura y

sales, que influyen en este proceso y de cuyas variaciones dependerá la rigidez de los

geles.

Ya para concluir , hay que de dar a conocer que uno de los usos más extendidos de las

proteínas de la clara es la formación de espumas, que se logra tras la desnaturalización de

los polipéptidos y la formación de una interface aire/liquido relativamente estable propia

de este estado de dispersión."'' La ovoalbúmina es responsable de la cantidad de espuma

producida, mientras que la ovomucina actúa como su agente estabilizador; ambas

tracciones pierden estas características cuando se contaminan con los lípidos de la yema.

Los daños térmicos a las proteínas ocasionan una reducción del espumado, sobre todo si

se calientan a temperaturas superiores a 60 'C, pero la adición de ciertas sales y de

sacarosa ejerce un efecto protector. Cuando se calienta la espuma el aire se hincha y la

estructura se mantiene si las proteínas no han sufrido daño. Es frecuente el uso de

preparaciones de huevo o proteínas deshidratadas como ingredientes, y para prevenir el

daño que se puede generar por reacciones de Maillard; antes de la deshidratación de la

clara se realiza un tratamiento con la glucosa oxidasa para eliminar la glucosa.

III. Objetivos

Determinar el comportamiento de las proteínas del huevo con una variación

de pH y un cambio de temperatura.

Conocer las impurezas de un caldo de gallina comercial al ser sometidas por

clarificación con el efecto de la coagulación de la clara de huevo.

Indagar y experimentar de los usos que se les puede dar a los huevos, ya sea

de manera industrial o en el arte culinario.

IV. Materiales y equipos.

Peachimetro

Vaso de precipitado

Termómetros

Pipetas

Papel tisú

Batidora

Cilindros graduados

Cronometro

Papel tisú

Insumos:

Huevos

Zumo de limón

Bicarbonato de sodio

V. Procedimiento

Experimento 4.3: FACTOR PH

Procedimiento:

1. Coloque en los tubos siguientes:

Tubo A: 5 ml de yema de huevo y mida su PH.

Tubo B: 5 ml de yema de huevo y 2 ml de limón, mida su pH.

Tubo C: 5 ml de huevo y 2 ml solución de bicarbonato de sodio, mida su pH.

2. Introduzca ambos tubos en el baño de agua preparado en el paso 1 del

experimento anterior

3. Sujete un termómetro dentro cada tubo de ensayo y anote la temperatura en la

cual la yema de huevo se torna opaca, es, decir se coagula.

4. Anote las observaciones respecto a cada tubo considerando el cambio de la

temperatura de coagulación a diferentes pH y discuta sus resultados.

Experimentos 5: EFECTO DE LA COAGULACIÓN DE LA CLARA DEL

HUEVO COMO ELEMENTO CLARIFICANTE EN EL EXTRACCIÓN DE

IMPUREZAS EN UN CALDO.

Procedimiento:

1. Tome 500 ml del caldo (disolver cubos de caldo de pollo en 500 ml) y anote sus

Características.

2. Extraiga la clara de 2 huevos.

3. Cuando el caldo alcance su punto de ebullición agregue las claras en punto de

hilo y mezcle constantemente.

4. Cuando la clara coagule empiece a retirar con una espumadera las impurezas del

caldo y colóquelas en un plato hondo o en un bowl.

5. Repita este paso hasta que no hallan restos de la clara en el caldo, y el caldo se

observe cristalino.

En su informe: explique la función de las proteínas de la clara del huevo en la

clarificación del caldo, según las observaciones realizadas.

VI. Cálculos y Resultados.

Primer experimento.

peso del huevo: 59.40 gr

pH de la yema de huevo: 6.2

Tiempo de coagulación: 22 minutos a 70° Celsius.

En el tubo A: totalmente coagulado

En el tubo B: del total de la coagulación solo se ha presentado un 50 % de tubo

coagulado.

En el tubo C: el tubo no se ha coagulado, se presenta disuelto formando anillos de

color blanco al fondo del tubo.

Segundo experimento.

Si para 2,35 gr de caldo se ha utilizado 125 ml

En 500 ml de agua destilada, se ha utilizado 9.4 gr de caldo de gallina.

VII. Discusiones

Estudios realizados por la UNIVERSIDAD DE LOS ANDES “Efecto del pH y

concentración de las proteínas sobre la propiedad de gelación de la sangre

animal” según el efecto del pH y de la concentración de proteínas sobre la gelación

de la sangre, a 2250 g x 20 min. Se determinó el contenido de proteínas, el pH y la

humedad, así como la concentración mínima de proteínas y el pH óptimo para la

gelación en todas las fracciones sanguíneas (sangre, plasma y la fracción globular).

Los resultados mostraron que el contenido de proteínas y la humedad, variaron de

acuerdo a la especie. La fracción globular presentó mayor contenido de proteínas que

la sangre y el plasma, siendo los glóbulos de aves los que presentaron el valor más

alto (31,34%). No hubo diferencias significativas con respecto al pH en las diferentes

especies (P > 0,05). La sangre de ave gelificó a menor concentración de proteínas

que la sangre de bovino y porcino. El pH 7 resultó óptimo para la formación del gel

de la sangre, plasma y glóbulos, excepto el plasma de ave donde no se observó

formación de gel a ningún pH.

Según otras investigaciones señalan que la mejor capacidad de gel es a pH 7, cuando

se calienta por 10 minutos entre 75 y 77 °C. Pero su textura será mejor si se

aumentara la temperatura. HIKSON Y COL observaron que cuando de calienta por

largo tiempo a 80 °C se obtienen geles fuertes. Otras investigaciones sugieren, que

Lo geles inducidos por el calor se forman a pH alcalino , como resultado de la

ruptura intramolecular de uniones disulfuro y de la perdida de la extructura

tridimensional de la proteina nativa.

Para el tubo A .En general Si hacemos una compracion del ejemplo anterior

con el experimento numero 1 de FACTOR PH. La sangre para gelificarse

nesecita un ph de 7 por un tiempo de 10 minutos a una temperatura de 76 °C ,

en cambio para que que el primer tubo de ensayo con la yema sola se

gelifique o coagule se requiere una temperatura de 70 °C por un tiempo de 22

minuntos. Esto quiere decir que las proteinas de la yema de huevo presentan

enlaces mas fuertes que unen unas cadenas con otras.

Para el tubo B el ácido presente en el limón (ácido cítrico) es capaz de

producir la desnaturalización de la proteínas dentro de la yema. Es por eso

eso que se presentan cadenas o anillos blancos alrededor del tubo de ensayo

generados por reacciones acido –acido.

Para el tubo C. la yema de huevo presenta mas grasas y menos proteinas que

la clara de huevo. La yema al mezclarse con una sustancia

alcalina(bicarbonato de sodio) empiezan a liberar gases , estos gases hacen

que las proteinas no llegen a desnaturalizarse es por esta razon que el tubo C

no se a coagulado.

En el segundo experimento se observó cómo se iba formando una película en

la superficie de caldo hasta que el agua quede cristalina. La coagulación de

las proteínas de la clara absorbe energía y atrapan grasas presentes en el

caldo. Las cadenas de proteínas que hay en la clara de huevo, denominadas

proteínas globulares, se encuentran enrolladas adoptando una forma esférica.

Las cadenas de proteína se desenrollan y se forman enlaces que unen unas

cadenas con otras(en este caso con las cadenas de los ácidos grasos). Las

grasas que contiene el caldo son insolubles en el agua y su densidad es menor

que el agua es por esta razón que en el experimento quedan atrapadas

formando manchas amarillas unidas también con otras sustancias que

contiene el caldo ,como especias , colorantes, almidones, y levaduras secas.

El poder clarificante de las claras de huevo permite eliminar restos de sólidos en

suspensión en muchos productos líquidos de la industria alimentaria (en caldos de

carne o de pollo para consomés). Es recomendable desgrasar previamente estos

caldos. Para ello, una vez elaborados, se cuelan para eliminar todas las partes sólidas

que puedan tener, como huesos y vegetales, y se guardan en la nevera durante 12

horas como mínimo. Veremos entonces que la grasa ha subido a la superficie y se ha

coagulado formando una capa espesa, sólida y de color amarillento que se puede

retirar con una espumadera. Una vez desgrasado, si se quiere dar más transparencia,

se calienta de nuevo el caldo y, dependiendo de la cantidad, se añaden 1 ó 2 claras

ligeramente batidas que, por efecto del calor, al coagular irán arrastrando las

partículas en suspensión, prácticamente invisibles, pero que enturbian el caldo.

Finalmente se vuelve a colar para obtener un caldo, no solo desgrasado, sino

totalmente transparente.

VIII. Conclusiones

Una clara de huevo contiene proteínas dispersas en agua, pero al cocinarse las

proteínas gelifican en forma de una red sólida que contiene gotas de agua

atrapadas.

La clara es muy sensible al calor, coagulándose fácilmente a una temperatura muy

cercana a la necesaria para la pasteurización. Por esta razón se ha desarrollado

muy lentamente un tratamiento de pasteurización efectivo que cause un mínimo

daño a la clara. Las condiciones normales de pasteurización para la clara o para el

huevo entero en los Estados Unidos exigen un calentamiento de entre 60 y 62°C

durante un período de tiempo de 3,5 a 4,0 minutos.

Las proteínas de la clara representan el componente más termosensible del huevo.

Cada una de sus fracciones tiene una cinética de desnaturalización térmica y así,

a 55 °C se inicia el cambio de un líquido transparente y viscoso a un gel opaco; la

albumina se desnaturaliza a 60 °C, mientras que la ovoalbúmina a 84 °C. Una vez

coaguladas las proteínas, al incrementar la temperatura se induce su

deshidratación y se provoca la interacción entre ellas y la formación de la textura

hulosa del huevo cocido.

El huevo en su conjunto, o la clara y la yema en lo individual, tienen propiedades

funcionales de espumante, emulsificante, espesante y estabilizante que se

aprovechan en la elaboración de helados, mayonesas, yogures, panes, pasteles,

merengues y otros alimentos.

Así como las proteínas de la clara espuman, la lecitina y la proteína levitina de la

yema emulsifican. La lecitina es un agente amfifilico y en consecuencia

emulsionante, cuya concentración disminuye con el tiempo y por eso los huevos

viejos no estabilizan bien las mayonesas ni otras emulsiones de aceite en agua.

Las proteínas se pueden alterar por las sales de metales pesados, por ácidos, por

el calor, etc. A este proceso se denomina desnaturalización de proteínas.

Cuando obtenemos un precipitado hay un cambio de estado físico en la proteína,

cuando coagula hay un caso irreversible de la estructura química de la proteína.

La clarificación de caldos por efecto de la coagulación de claro de huevos nos

ha dado a conocer que los compuestos que conforman un caldo de gallina no son

saludables para el consumo humano, ya que en su mayoría son colorantes

artificiales mezclado con grasas.

Un cambio de en las yemas de huevo, si tiende a ser acido su coagulación será

lenta por presencia de proteínas como la albumina, etc. que tienden a

desnaturalizarse.

La clara es la más rica en agua que la yema, contiene un 92% de peso de agua

pero que también contiene un gran porcentaje de proteínas, la principal proteína

es la ovoalbúmina.

Si la temperatura para los dos experimentos ya mencionados hubieran sido

menores como a los 40 °C, el tiempo de coagulación de hubiera sido más largo.

Las proteínas tienden a coagularse de a acuerdo a un cambio de temperatura, es

decir pierde su solubilidad, es por eso que a veces cuando se cocían los huevos

se vuelven color blancos.

IX. BIBLIOGRAFIA. BENITES, B. (1999). EFECTO DEL PH Y CONCENTRACION DE LAS PROTEINAS SOBRE LA

PROPIEDAD DE LA GELACION DE LA SANGRE ANIMAL. REVISTA CIENTIFICA FCV-LUZ, 5.

DERGAL, S. B. (2012). LA CIENCIA DE LOS ALIMENTOS EN LA PRACTICA. MEXICO: PEARSON.

DERGAL, S. B. (2012). QUIMICA DE LOS ALIMENTOS. MEXICO: PEARSON .

HUEVO, I. D. (2009). EL GRAN LIBRO DEL HUEVO. ESPAÑA: EDITORIAL EVEREST.

POTTER, N. (1999). CIENCIA DE LOS ALIMENTOS. ZARAGOZA: EDITORIAL ACRIBIA .

X. Anexos