son ácidos carboxílicos con un sustituyente amino...
TRANSCRIPT
Son ácidos carboxílicos con un
sustituyente amino. Componen las proteínas.
AMINOÁCIDOS
• Unidades estructurales de proteínas
• Intervienen en la transmisión nerviosa
• Transportadores
• Intervienen en la síntesis de: bases, porfirinas, urea
• Forman péptidos de bajo PM
• Pueden actuar como buffers
• Enfermedades: Fenilcetonuria
IMPORTANCIA BIOLÓGICA
• Triptofano • Valina • Leucina • Treonina • Metionina • Isoleucina • Fenilalanina • Lisina • Histidina • Arginina
AMINOÁCIDOS ESCENCIALES
• Unidades estructurales de proteínas
• Intervienen en la transmisión nerviosa
• Transportadores
• Intervienen en la síntesis de: bases, porfirinas, urea
• Forman péptidos de bajo PM
• Pueden actuar como buffers
• Enfermedades: Fenilcetonuria
IMPORTANCIA BIOLÓGICA
Todos los aa tienen enantiómeros (excepto la Gly)
ISOMERÍA
CLASIFICACIÓN
CLASIFICACIÓN
ENLACE PEPTÍDICO
Mantiene la Hb reducida
Antioxidante
Hormona del ayuno
Regula diuresis
Contracciones uterinas y mamarias
PÉPTIDOS DE
IMPORTANCIA BIOLÓGICA
GLUTATION
GLUCAGON
HORMONA ANTIDIURÉTICA
OXITOCINA
Son macromoléculas de PM 6000, compuestas por
una o varias cadenas polipeptídicas, con una secuencia
característica de aminoácidos unidos por enlaces
peptídicos.
CLASIFICACIÓN
Ej: Enzimas digestivas Quimiotripsina
Simples
Contienen sólo aminoácidos
Conjugadas
Contienen otros componentes: GRUPOS PROSTETICOS
Ej: Hemoglobina Lipoproteínas
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
RECEPTORES
PRIMARIA SECUNDARIA TERCIARIA CUATERNARIA
Hélice
Lámina
Cadena polipeptídica
Subunidades ensambladas
Amino- ácidos
Número
Tipo
Secuencia
NIVELES DE
ESTRUCTURA
LÁMINA BETA
ALFA HÉLICE
ESTRUCTURA TERCIARIA
PÉPTIDO CONECTOR
CADENA B
(30 AA)
CADENA A
(21 AA)
INSULINA
• Proteína más abundante de los vertebrados
• Fibras resistentes a la tensión
• AA: gly, hidroxipro, hidroxilys (unidos a HC). No tiene AA esenciales
• Triple hélice enrollada hacia la izquierda (con PH intercatenarios)
• Tropocolágeno (estriados, unidos por lys o hidroxilys)
COLÁGENO
HEMO 4 pirroles 1 Fe2+
GLOBINA
1°: 1 cadena (153 aa) 2°: 75% a hélice 3°: 8 segmentos AH 4°: no tiene Formada por
Fracción
no
proteica
Fracción
proteica
MIOGLOBINA
4 Protoporfirina IX
4 Fe 2+
2 cadenas ß (146 aa)
2 cadenas (141 aa)
Formada por
Fracción no
proteica
(4 Hemo)
Fracción
proteica
HEMOGLOBINAS PATOLÓGICAS
Hb M - METAHEMOGLOBINEMIA. Cambia Hys proximal por Tir.El Fe2+
se oxida a Fe3+ y no transporta O2.
Hb H - TALASEMIA. Tienen las 4 cadenas iguales.
HEMOGLOBINA
Val - His - Leu- Thr - Pro - Val -Glu
1 2 3 4 5 6 7 Val - His - Leu- Thr - Pro - Glu -Glu 1 2 3 4 5 6 7
Hb normal HbA Hb S
H
C — C
CH2
CH2
COO-
H N —
O CH3 CH3
H
C — C
CH
H N —
O
Hb S - ANEMIA FALCIFORME. Cambia Glu por Val. Varía la solubilidad, se pegotea y
precipita