practica iii aminoacidos y peptidos

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Instituto Tecnológico de Santo Domingo Laboratorio de Bioquímica I Seccion 73 Practica III: Aminoácidos y Péptidos Prof. Blanca Rodríguez Abigail Rosa 11-0596 Yhomira Montano 11-0472

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Page 1: Practica iii   aminoacidos y peptidos

Instituto Tecnológico de Santo Domingo

Laboratorio de Bioquímica ISeccion 73

Practica III:Aminoácidos y Péptidos

Prof. Blanca Rodríguez

Abigail Rosa11-0596

Yhomira Montano11-0472

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Introducción

Todas las actividades metabólicas del organismo requieren de proteínas como

precursores. Las características singulares de una proteína están dictada por

su secuencia lineal de aminoácidos denominada estructura primaria. La

estructura primaria de una proteína determina su plegado y sus interacciones

con otras moléculas en las células para realizar su función. Las estructuras

primarias del ser humanos se sintetizan a partir de 20 aminoácidos dispuestos

en una secuencia lineal determinada por el código genético.

El cuerpo humano requiere de muchos aminoácidos para:

Descomponer los alimentos.

Crecer.

Reparar tejidos corporales.

Llevar a cabo muchas otras funciones corporales.

La unión de dos aminoácidos se conoce como un péptido, es decir, estos son

moléculas de aminoácidos unidos mediante enlaces .Estos tienen múltiples

aplicaciones biológicas, como neurotransmisores, hormonas, antibióticos,

entre otras. Los aminoácidos y péptidos constituyen parte de los componentes

de la base de la vida del ser humano, y son esenciales para que la vida.

Page 3: Practica iii   aminoacidos y peptidos

Aminoácidos

Los aminoácidos son las moléculas que conforman las proteínas. Se

encuentran compuestos principalmente de Carbono,Hidrogeno, y Oxigeno; su

estructura consta de una cadena con un grupo amino (–NH2) y un grupo

carboxilo (–COOH) unidos al mismo átomo de carbono, llamado alfa (α), [un

atomo de Hisdrogeno y un grupo quimico denominado cadena lateral, que es

diferente en cada aminoacido (Marks)]

Todos los aminoácidos poseen un grupo R o cadena lateral cuya composición

puede variar desde un solo átomo dehidrogeno hasta una estructura mas

compleja como en el grupo guanidina de la arginina.

Clasificación

Se pueden clasificar siguiendo distintos criterios:

Ø Su nivel de pH: Neutros, Básicos y Ácidos.

Ø Polaridad: Polares y No-Polares,

Ø Conforme sus propiedades químicas. Son cinco categorías:

-Hidrocarburos no aromáticos (alifáticos), presencia de OH.

-S presente (azufrados).

-Hidrocarburos aromáticos (aromáticos), con un grupo COOH adicional.

(Acidoamídicos).

-Con un grupo NH2 adicional. (Básicos o alcalinos).

-Con una estructura amínica secundaria cíclica. (Imínicos).

Ø Conforme a la nutrición humana: esenciales y no-esenciales.

Ø Según las propiedades de su cadena

-Neutros polares, hidrófilos o (polares): serina (Ser), treonina (Thr),

cisteína (Cys), tirosina (Tyr), asparagina (Asn) y glutamina (Gln).

-Neutros no polares, apolares o hidrófobos: glicina (Gly), alanina (Ala),

valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ile), metionina (Met), prolina (Pro),

fenilalanina (Phe) y triptófano (Trp).

-Con carga negativa, o ácidos: ácido aspártico (Asp) y ácido glutámico

(Glu).

-Con carga positiva, o básicos: lisina (Lys), arginina (Arg) e histidina (His).

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Ø Según su obtención o nutrición humana

Existen más de 150 aminoácidos, pero de todos ellos solo 20 son necesarios

para los seres vivos:

A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo para obtenerlos

se les llama Esenciales, la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el

desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los

tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Estos

son:

-Valina (Val): forma parte integral del tejido muscular.

-Leucina (Leu): interviene con la formación y reparación del tejido

muscular.

-Isoleucina (Ile): regula el azúcar en la sangre e interviene en la

formación de hemoglobina.

-Fenilalanina (Phe): es importante en los procesos de aprendizaje,

memoria, control de apetito, deseo sexual, estados de ánimo,

recuperación y desarrollo de tejidos, sistema inmunológico y control

del dolor.

-Metionina (Met): interviene en el buen rendimiento muscular, remover

del hígado residuos de procesos metabólicos, ayudar a reducir las

grasas y a evitar el depósito de grasas en arterias y en el hígado.

-Treonina (Thr): es un componente importante del colágeno, esmalte

dental y tejidos. También le han encontrado propiedades

antidepresivas. Es un agente lipotrópico, evita la acumulación de

grasas en el hígado.

-Lisina (Lys): es necesaria para un buen crecimiento, desarrollo de los

huesos, absorción del calcio, formación de colágeno, encimas,

anticuerpos, ayuda en la obtención de energía de las grasas y en la

síntesis de las proteínas.

-Triptófano (Trp): ayuda a controlar el normal ciclo de sueño, tiene

propiedades antidepresivas, incrementa los niveles de somatotropina

permitiendo ganar masa muscular magra e incremento de la

resistencia.

En niños:

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-Arginina (Arg): estimula la liberación de hormonas del crecimiento.

Reduce la grasa corporal, mejor recuperación y cicatrización de

heridas y un mayor incremento de la masa muscular.

-Histidina (His): es extremadamente importante en el crecimiento y

reparación de tejidos, en la formación de glóbulos blancos y rojos.

También tiene propiedades antiinflamatorias.

A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se les conoce

como No Esenciales y son:

-Alanina (Ala): interviene en numerosos procesos bioquímicos del

organismo que ocurren durante el ejercicio, ayudando a mantener el

nivel de glucosa.

-Prolina (Pro): es de fundamental importancia para un saludable estado

de los tejidos de colágeno, piel, tendones y cartílagos.

-Glicina (Gly): es utilizada por el hígado para eliminar fenoles (tóxicos)

y para formar sales biliares. Es necesario para el correcto

funcionamiento de neurotransmisores y del sistema nervioso central.

Incrementa el nivel de creatina en los músculos y también de las

somatotrofinas; de esta manera es posible beneficiarse con un

incremento en la fuerza y masa muscular.

-Serina (Ser): es fundamental en la formación de algunos

neurotransmisores, en la metabolización de las grasas y para mantener

un buen nivel del sistema inmunológico).

-Cisteina (Cys): es importante en la formación de cabello y piel y

también es un agente desintoxicante del amoníaco.

-Asparagina (Asn): interviene específicamente en los procesos

metabólicos del Sistema Nervioso Central.

-Glutamina (Gln)

-Tirosina (Tyr): interviene en distintos procesos de regulación del

apetito, sueño, reducción del stress. También es un buen antidepresivo

y reductor de grasa corpora.

-Ácido aspártico (Asp): ayuda a reducir el nivel de amoníaco en sangre.

-Ácido glutámico (Glu): tiene gran importancia en el funcionamiento del

Sistema Nervioso Central y actúa como estimulante del sistema

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inmunológico.

Propiedades de los aminoácidos

-Ácido-básicas.

Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se

denominan sustancias anfóteras. Los aminoácidos y las proteínas se

comportan como sustancias tampón.

Nutrición

Cuando las proteínas se digieren o se descomponen, los aminoácidos se

acaban. Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos

organismos es la ingesta directa a través de la dieta.

Algunos de los alimentos con todos los aminoácidos esenciales son: la carne,

los huevos, los lácteos y algunos vegetales como la espelta, la soja y la quinoa.

Combinaciones de alimentos que suman los aminoácidos esenciales son:

garbanzos y avena, trigo y habichuelas, maíz y lentejas, arroz y maní

(cacahuetes), etc. En definitiva, legumbres y cereales ingeridos diariamente,

pero sin necesidad de que sea en la misma comida.

Péptidos

Son moléculas compuestas de dos o más aminoácidos unidos mediante un

enlace covalente. El enlace peptídico se obtiene por la pérdida de una

molécula de agua entre el grupo amino de un aminoácido y el carboxilo de

otro.

El resultado es un enlace covalente CO-NH. Podemos seguir añadiendo

aminoácidos al péptido, porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un

COOH terminal.

La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido:

Oligopéptido: Número de aminoácidos < 10.

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Polipéptido: Número de aminoácidos > 10.

Proteína: número de aminoácidos > 50.

Los péptidos se diferencian de las proteínas en que son más pequeños (tienen

menos de diez mil o doce mil Daltons) y que las proteínas pueden estár

formadas por la únión de varios polipéptidos y a veces grupos prostéticos.

Péptidos Naturales

La anserina y la carnosina

Son dos dipéptidos presentes en el tejido muscular de los vertebrados, que

contienen B-alanina , su función en el organismo es quizá como amortiguador

del pH de las células musculares.

Aspartame

Endulzarte comercial, capaz de endulzar 200 veces mas que el azúcar

de  (sacarosa), es conocido como nutrasweet cuando es ingrediente de un

producto y como Equal cuando se vende como sustituto de azúcar.

Glutationa

Tripéptido formado por gamma-L-glutamil-L-cisteinilglicina presente en

animales y bacterias, cumple varias funciones en las células:

·Transporte de aminoácidos.- cuando esta se sintetiza o se degrada

requiere de energía, proporcionada por el ATP, lo cual produce

intermediarios activados de aminoacilfosfato antes de cada condensación.

·Agente reductor.- cumple dos funciones una protectora y otra

regenerativa. La primera reduce los compuestos como el peroxido H2O2 y

otros agentes oxidantes, la segunda recupera el grupo –SH de las proteínas

cuando este toma forma de puentes de azufre -S-S- que se forma cuando el

grupo -SH se oxida.

·Fuente de almacenamiento de cisterna.

·Participa en la biosíntesis de las sustancias lipidicas llamadas leucotrienos.

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Péptidos Hormonales

Oxitocina

Estimula la contracción del músculo uterino y la expulsión de la leche de las

glandulas mamarias

Vasopresina

Es un antidiuretico, estimula la reabsorción de agua por el riñón, provoca

contracción del músculo liso y contribuye al control de la presión arterial.

Angiotensina

Octapeptido lineal que eleva la presión estimulando la contracción de los

vasos sanguineos, cuya fuente es el angiotensinogeno proteína polipeptídica

del plasma derivada del hígado.

Somatosina

Inhibe la producción de la hormona del crecimiento y regula la producción de

insulina y glucagon en el páncreas

Péptidos neurotransmisores

Regulan la transmisión de impulsos eléctricos entre las células nerviosas

Acetilcolina

Su función, al igual que otros neurotransmisores, es mediar en la actividad

sináptica del sistema nervioso. Es sintetizada a partir de Colina y Acetil CoA,

en el cerebro tiende a causar acciones excitatorias. Las glándulas que reciben

impulsos de la parte parasimpático del sistema nervioso autónomo se

estimulan de la misma forma. Por eso un incremento de acetilcolina causa una

reducción de la frecuencia cardíaca y un incremento de la producción de

saliva.

Antibióticos peptídicos

Muchos de los antibióticos naturales son péptidos o tienen un pequeño

componente peptídico como parte de su estructura global, una de las

funciones naturales de estos es la protección de los organismos que las

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producen. En el caso del ser humano las produce para defenderse de una

enfermedad.

Un importante inmunosupresor es el péptido ciclosporina que ayuda en

procedimientos quirúrgicos de trasplante; se usa para evitar que el cuerpo

rechace el nuevo órgano recién trasplantado. contiene 11 residuos y es

producida por ciertos hongos.

Conclusión

Todas las reacciones metabólicas utilizan elementos y sustancias que de una

forma u otra han tenido contacto con las estructuras proteicas, sin olvidar que

estas mismas reacciones son comandos traducidos de una proteína (ADN). Es

decir, que las proteínas desempeñan un papel fundamental en la vida.

Las proteínas son péptidos, y los péptidos son uniones de aminoácidos. Esto

nos muestra la importancia y el papel imprescindible que estos tiene en el

organismo. En conclusión podríamos decir que si no tenemos aminoácidos no

podríamos vivir y/o funcionar.

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Bibliografía

1. Bioquímica Básica de Marks, Un enfoque clínico. 2006. España. Segunda Edición. McGraw-Hill

2. Murray, R., & Mayes, P. (2004). Harper Bioquímica ilustrada. México:

Manual Moderno.

3. www.proteinas.org.es

4. http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/spanish/ency/article/002222.htm