hemoglobina[1]
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HEMOGLOBINA
UNIVERSIDAD DE SAN MARTIN DE PORRES
FLORES REQUE , FiorellaGARCIA SANCHEZ
ChristianGRADOS VITONERA, Victor
LEON ZORRILLA ,Hugo
GRUPO
07A
HEMOGLOBINAHEMOGLOBINA
DEFINICIÒNDEFINICIÒNLa hemoglobina es una proteína que contiene
hierro y que le otorga el color rojo a la sangre.
Se encuentra en los glóbulos rojos y es la encargada del transporte de oxígeno por la sangre desde los pulmones a los tejidos.
La hemoglobina también transporta el dióxido de carbono, que es el producto de desecho del proceso de producción de energía.
VALORES NORMALES
Hombre: de 13.8 a 17.2 g/dL Mujer: de 12.1 a 15.1 g/dL
TIPOS DE HB Y COMPOSICIÒN
Tipo de HemoglobinaTipo de Hemoglobina 2 cadenas 2 cadenas polipeptídicaspolipeptídicas
2 cadenas 2 cadenas polipeptídicaspolipeptídicas
Hemoglobina A (adulto) (HbA1): 97%
2 cadenas
alfa
2 cadenas beta
Hemoglobina A2 (adulto) (HbA2) 2%
2 cadenas
alfa
2 cadenas delta
Hemoglobina F (fetal): (HbF): 1%
2 cadenas
alfa
2 cadenas
gamma
Hemoglobina Gower II (embrionaria)
2 cadenas
alfa
2 cadenas épsilon
Oxihemoglobina (HbO2): Hb unida al oxígeno.
Desoxihemoglobina: Desoxigenada (Hb reducida)
Carboxihemoglobina: Hb unida a CO2. Letal en grandes concentraciones.
Carbaminohemoglobina o carbohemoglobina: ciertos aminoácidos de la Hb se asocian al CO2.
Metahemoglobina: Hb con Fe3 (oxidado), así no se une al oxígeno.
Hemoglobina glucosilada (HbA1c): Glucosa unida a valina terminal de cadena Beta. Aumenta en diabetes mal controlada.
cristian
GRUPO HEMO Grupo prostético, que actúa como cofactor.
Conformado por una molécula de protoporfirina IX más Fe2+.
Su síntesis es más pronunciada en la médula ósea y el hígado.
Síntesis de HemoProceso detallado
Por acción de la ferroquelatasa. El hierro se incorpora, después del ensamblaje de la protoporfirina IX.
Producto hemo actúa como un retroinhibidor en caso de regulación.
La célula tiene que asegurarse que la proporción de -globina, -globina y hemo sea de 2/2/4.
GRUPO HEMO
El Fe2+. Posee 6 enlaces. 4 con la protoporfirina con la cual forma un
plano. 2, en plano perpendicular. Uno de ellos se une a la cadena polipeptídica por
medio de la histidina F8 (histidina proximal) El sexto enlace es con el O2, que además está
unido a la histidina distal.
GRUPO HEMO
ALOTERISMO COOPERATIVO
Es una característica de la hemoglobina.
Permite una saturación al 100%.
La atracción de O2 hacia la Hb, aumenta, a mayor Nº de O2 ligados.
FUNCIONES DE LA HB
TRANSPORTE DE O2
CURVA DE DISOCIACIÓN
TRANSPORTE DE CO2.
Disuelto en plasma Formando los llamados Compuestos
carbamínicos (25%): surgen de la unión de CO2 con los grupos aminos de las proteínas.
Como bicarbonato (65%):
BUFFER DE PH INTRACELULAR
: Es otra de las funciones de la hemoglobina, y está dada por la captación de H+ antes mencionada. La hemoglobina es el principal buffer de la sangre aunque el más importante buffer del organismo es el bicarbonato ya que el organismo puede regular la concentración de este último, a nivel pulmonar y renal.
PREGUNTA Nª 02 2.-¿ ?
A.- B.- C.- D.-