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CAPÍTULO 6.
ENZIMAS 1
Bioquímica
Facultad de Agronomía
INTRODUCCIÓN
Las enzimas son catalizadores, más eficaces y
específicos que muchos otros compuestos químicos.
Hasta 1982 era común escuchar “Todas las enzimas
son proteínas”, sin embargo, recientemente se han
descubierto ciertas formas de ARN que catalizan
algunas reacciones celulares.
6.1 Las enzimas como catalizadores
biológicos
Introducción a las enzimas
A finales del siglo XVIII y principios del XIX se
descubrió que los polisacáridos como el almidón
podían ser transformados en glucosa por extractos
celulares de plantas y saliva de animales.
A mediados de 1800, Louis Pasteur acuñó el termino
“fermento”. Pasteur creía que sólo las células vivas e
intactas de levadura eran capaces de llevar a cabo la
fermentación del azúcar.
Introducción a las enzimas
En 1897 Eduard y Hans Büchner usaron extractos de
células de levadura para fermentar azúcar, lo cual
demostró que los agentes catalizadores naturales
(ahora llamados enzimas) podían funcionar
independientemente de una célula viva.
En 1926 James Summer cristalizó la enzima ureasa de
la planta de frijol
Energía de activación y Estado de
transición
Energía de activación: Barrera energética a vencer por
las moléculas de reactivo antes de convertirse en
productos
Estado de transición: Especie energética (inestable) de
corta duración y con la misma probabilidad de regresar
al material de partida o de transformarse en productos.
Aumento en la velocidad de reacción
Si se quiere aumentar la velocidad de la reacción, se
pueden hacer dos cosas:
Incrementar el nivel de energía promedio de las moléculas
del reactivo mediante un aumento en la temperatura. Aquí la
velocidad se incrementa porque aumenta el número de
colisiones y por consiguiente las moléculas de reactivo
adquieren suficiente energía para vencer la cima pasando
por el estado de transición. No obstante, aumentar la
temperatura no es una opción viable para la mayoría de
células.
Aumento en la velocidad de reacción
La otra forma para aumentar la velocidad de reacción
es la siguiente:
Agregar un catalizador. Un catalizador funciona
disminuyendo la energía de activación de una reacción. El
catalizador dirige las moléculas del reactivo a través de
distintas vías de reacción en donde existe una menor
barrera energética, aumentando así la velocidad.
Propiedades de un catalizador
Aumenta la velocidad de reacción al disminuir la
barrera de energía de activación.
No se consume ni sufre cambio permanente de su
estructura durante el proceso catalítico.
No altera la posición de equilibrio de la reacción, sólo la
velocidad a la cual se alcanza dicho equilibrio.
Por lo general, actúa formando un complejo transitorio
con el reactivo, estabilizando así el estado de
transición.
Cofactores
Componente de bajo peso molecular no proteico de
las enzimas, iones metálicos o coenzimas, que son
necesarias para la actividad de la enzima
determinada
Reacción 1 Glucólisis
Reacción 2 Glucólisis
Reacción 3 Glucólisis
Reacción 10 Glucólisis
Coenzima
Componente no proteico de las enzimas que
durante la consecución de reacciones catalizas
enzimáticamente actúan directamente y sufren una
serie cíclica de reacciones durante el cambio de
cada molécula sustrato.
Cofactor orgánico
Holoenzima
Empacado molecular completo de proteína y
cofactor se le llama holoenzima.
Apoenzima
El término apoenzima se utiliza para definir a la
holoenzima sin el cofactor. Es la parte proteica de
una enzima de la cual se ha separado el cofactor
Nomenclatura de enzimas
Los nombres más comunes para las enzimas se
forman añadiendo el sufijo –asa, al nombre de los
reactivos. Así la enzima tirosinasa cataliza la oxidación
de la tirosina, la celulasa cataliza la hidrólisis de
celulosa para formar glucosa.
Estos nombres definen el sustrato pero no describen la
reacción química.
Cada enzima tiene un nombre oficial internacional y un
número de clasificación que consta de cuatro dígitos.
Clasificación de las enzimas
Todas las enzimas conocidas se pueden clasificar
dentro de seis categorías:
Oxidorreductasas
Transferasas
Hidrolasas
Liasas
Isomerasas
Ligasas
Oxidorreductasa
HIDROLASA
Isomerasa
Liasa
Ligasa
6.2 Propiedades cinéticas de las
enzimas
Ecuación de Michaelis-Menten
Las enzimas tiene propiedades cinéticas únicas
comparadas con catalizadores orgánicos e
inorgánicos.
Para estudiar las velocidad de estas reacciones, se
mezcla enzimas y sustrato en una solución
amortiguadora a una temperatura fija.
La velocidad inicial (Vo) se determina en los primeros
minutos: midiendo disminución de concentración de
reactivo o aumento de concentración de producto.
Ecuación de Michaelis-Menten
Para estudiar el efecto de la concentración del sustrato,
se plantea el siguiente experimento:
Se preparan varios tubos que contienen amortiguador con
cantidades crecientes de sustrato.
Se añade a cada tubo cantidades constantes de enzima.
Se mide la velocidad de reacción.
Se construye una gráfica de velocidad de reacción contra la
concentración de sustrato.
Ecuación de Michaelis-Menten
Después del experimento…
Con concentraciones relativamente bajas de sustrato, el
cambio de velocidad inicial aumenta conforme se añade
más sustrato.
Con concentración más altas, el aumento de la velocidad es
cada vez más lento hasta el punto en que la velocidad se
hace constante sin importar cuánto sustrato esté presente.
La curva tiene forma hiperbólica.
La velocidad constante se define como velocidad máxima
o Vmax.
La constante de Michaelis-Menten
Cuando k2 (constante de la reacción reversible,
reacción donde el complejo enzima-sustrato se
separa en enzima + sustrato ) es mucho mayor que
k3 ( constante de la reacción en donde el complejo
se transforma en enzima-sustrato), la Km es igual a
la razón de k2/k1.
CAPÍTULO 6.
ENZIMAS 1
Bioquímica
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