bbioquimica de los alimentos - enzimas en panaderia y confiteria
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UNIVERSIDAD NACIONAL DEL CENTRO DEL PERÚ
FACULTAD DE INGENIERÍA EN INDUSTRIAS ALIMENTARIAS
Trabajo Encargado
ENZIMAS EN LA PANIFICACIÓN Y CONFITERÍA
Presentado por:
Balbín Chuquillanqui, Wilder Luis Gamarra Tenicela, Lizbeth Verónica
García Ventocilla, David Dany Gómez Vila, José Luís
Manrique Huatuco, Rocio Silvia Mejía Aguirre, Lidia Esther
Curso: Bioquímica de los Alimentos
Docente: Ing. Libia Gutiérrez Gonzalo
Huancayo – Perú
2006
Para los estudiantes de nuestra facultad
ÍNDICE
Introducción 1
Marco teórico 2
Enzimas 2
Propiedades de los enzimas 2
Efecto del ph sobre la actividad enzimática 2
Efecto de la temperatura sobre la actividad enzimática 3
Efecto de los cofactores sobre la actividad enzimática 3
Especificidad enzimática 4
Cinética enzimática 4
Actividad enzimática 6
Estructura de las enzimas 7
Enzima en productos de panificación 7
Amilasas 9
Tipos de amilasas 11
Pentosanasas 12
Proteasas 13
Lipoxigenasas 13
Lactasa 14
Glucosa-oxidasa 14
Enzimas en confitería 17
Conclusiones 18
Revisión bibliográfica 19
Anexos 20
1. INTRODUCCIÓN
Las enzimas son catalizadores de origen biológico que cumplen muchos de los
requisitos necesarios para impulsar la nueva de los alimentos. Son catalizadores muy
activos en medios acuosos y en condiciones muy suaves de temperatura, presión, pH,
etc. Son catalizadores muy específicos: pueden modificar un único substrato en una
mezcla de substratos muy similares e incluso pueden discernir entre dos isómeros de
una mezcla racémica de un compuesto quiral, Son catalizadores muy selectivos:
pueden modificar un único enlace o un único grupo funcional en una molécula que
tenga varias posiciones modificables.
A pesar de estas excelentes propiedades catalíticas, las enzimas han ido
evolucionando a través de los siglos para cumplir mejor las necesidades fisiológicas de
los seres vivos y no para ser utilizadas en sistemas industriales como el de los
alimentos.
En este trabajo damos a conocer las aplicaciones de las enzimas en la industria de
confites y panificación describiendo los tipos de enzimas que son utilizados y sus
beneficios para las etapas de producción y como producto final.
Los objetivos que se pretende es la de dar a conocer uno de los campos de aplicación
de las enzimas en los alimentos y de la conocer los tipos de enzimas que son
utilizados en estas industrias.
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2. MARCO TEÓRICO 7.1. ENZIMAS
Las enzimas son proteínas altamente especializadas que tienen como función la
catálisis o regulación de la velocidad de las reacciones químicas que se llevan a cabo
en los sistemas biológicos.
Casi todas las reacciones químicas de las células son catalizadas por enzimas, con la
particularidad de que cada enzima solo cataliza una reacción, por lo que existirían
tantas enzimas como reacciones.
En una reacción catalizada por la enzima (E), los reactivos se denomina sustratos (S),
es decir la sustancia sobre la que actúa la enzima. El sustrato es modificado
químicamente y se convierte en uno o más productos (P). Como esta reacción es
reversible se expresa de la siguiente manera:
La enzima libre se encuentra en la misma forma química al comienzo y al final de la
reacción.
7.2. PROPIEDADES DE LOS ENZIMAS Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser proteínas y de actuar como
catalizadores. Como proteínas, poseen una conformación natural más estable que las
demás conformaciones posibles. Así, cambios en la conformación suelen ir asociados
en cambios en la actividad catalítica. Los factores que influyen de manera más directa
sobre la actividad de un enzima son:
2.2.1. Efecto del pH sobre la actividad enzimática
Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -
NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos.
Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva,
negativa o neutra. Como la conformación de las proteínas depende, en parte,
de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más
adecuada para la actividad catalítica. Este es el llamado pH óptimo.
La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH.
Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del pH óptimo pueden
afectar drásticamente su actividad. Así, la pepsina gástrica tiene un pH óptimo
de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10 (Figura de la
izquierda). Como ligeros cambios del pH pueden provocar la desnaturalización
de la proteína, los seres vivos han desarrollado sistemas más o menos
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complejos para mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores
fisiológicos.
2.2.2. Efecto de la temperatura sobre la actividad enzimática En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas:
por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las
reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al
ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por
el calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama
temperatura óptima. Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad
de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de
actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad
enzimática decrece rápidamente hasta anularse.
Figura Nº01: Efecto de la temperatura en la actividad enzimática
2.2.3. Efecto de los cofactores sobre la actividad enzimática
A veces, un enzima requiere para su función la presencia de sustancias no
proteicas que colaboran en la catálisis: los cofactores. Los cofactores pueden
ser iones inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de
los enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una
molécula orgánica se llama coenzima. Muchos de estas coenzimas se
sintetizan a partir de vitaminas. En la figura inferior podemos observar una
molécula de hemoglobina (proteína que transporta oxígeno) y su coenzima (el
grupo hemo). Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos
covalentemente al enzima se llaman grupos prostéticos. La forma
catalíticamente activa del enzima, es decir, el enzima unido a su grupo
prostético, se llama holoenzima. La parte proteica de un holoenzima (inactiva)
se llama apoenzima, de forma que:
Apoenzima + grupo prostético= holoenzima
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Figura Nº02: Cofactores de los enzimas
3. ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA
Las moléculas del sustrato se unen a un sitio particular en la superficie de la enzima,
denominada sitio activo, donde tiene lugar la catálisis. La estructura tridimensional de este
sitio activo, donde solo puede entrar un determinado sustrato (ni siquiera sus isómeros) es
lo que determina la especificidad de las enzimas. El acoplamiento es tal que E. Fisher
(1894) enunció: "el sustrato se adapta al centro activo o catalítico de una enzima
como una llave a una cerradura".
Pasos que ocurren durante la acción enzimática:
Sustrato se enlaza a la enzima.
Ocurren alteraciones químicas que incluyen rompimiento y formación de enlaces.
La enzima libera el producto de la reacción.
4. CINÉTICA ENZIMÁTICA
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.
Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción
catalítica y de la especifidad del enzima. La velocidad de una reacción catalizada por un
enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en muchos casos no es necesario purificar o aislar el enzima. La medida se realiza siempre en las condiciones óptimas
de pH, temperatura, presencia de cofactores, etc, y se utilizan concentraciones saturantes
de sustrato. En estas condiciones, la velocidad de reacción observada es la velocidad
máxima (Vmax). La velocidad puede determinarse bien midiendo la aparición de los
productos o la desaparición de los reactivos.
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Figura Nº03:Cinética enzimática
Al seguir la velocidad de aparición de producto (o de desaparición del sustrato) en función
del tiempo se obtiene la llamada curva de avance de la reacción, o simplemente, la
cinética de la reacción. A medida que la reacción transcurre, la velocidad de acumulación
del producto va disminuyendo porque se va consumiendo el sustrato de la reacción (Figura
de la derecha). Para evitar esta complicación se procede a medir la velocidad inicial de la reacción (v0). La velocidad inicial de la reacción es igual a la pendiente de la curva de
avance a tiempo cero. De esta forma, la medida de v0 se realiza antes de que se consuma
el 10% del total del sustrato, de forma que pueda considerarse la [S] como esencialmente constante a lo largo del experimento. Además, en estas condiciones no es necesario considerar la reacción inversa, ya que la cantidad de producto formada es tan
pequeña que la reacción inversa apenas ocurre. De esta forma se simplifican enormemente
las ecuaciones de velocidad.
Figura Nº04: curva de avance de una reacción
Para estudiar la cinética enzimática se mide el efecto de la concentración inicial de sustrato sobre la velocidad inicial de la reacción, manteniendo la cantidad de enzima
constante. Si representamos v0 frente a [S]0 obtenemos una gráfica como la de la Figura de
abajo. Cuando [S]0 es pequeña, la velocidad inicial es directamente proporcional a la
concentración de sustrato, y por tanto, la reacción es de primer orden. A altas [S]0, el
enzima se encuentra saturada por el sustrato, y la velocidad ya no depende de [S]0. En
este punto, la reacción es de orden cero y la velocidad es máxima (Vmax).
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Figura Nº05:Actividad enzimática
5. ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Se define la unidad de actividad enzimática (U) como la cantidad de enzima que cataliza
la conversión de 1 µmol de sustrato en un minuto. La actividad específica es el número de
unidades de enzima por miligramo de proteína (U/mg prot) o por mililitro de disolución
(U/ml).
Recientemente, el Sistema Internacional de unidades (SI) ha definido la unidad de actividad
enzimática como la cantidad de enzima que transforma 1 mol de sustrato por segundo.
Esta unidad se llama katal (kat). Como 1 mol son 106 µmoles y 1 minuto son 60 segundos,
resulta que 1 katal equivale a 60 x 106 U. Esta unidad es muy grande, de forma que se
utilizan frecuentemente los submúltiplos como el microkatal (µkat, 10-6 kat) o el nanokatal
(nkat, 10-9 kat).
Cuando se conoce el peso molecular del enzima puro y el número de centros activos por
molécula de enzima, las medidas de actividad enzimática permiten calcular el número de recambio del enzima, o sea, el número de reacciones elementales que realiza el enzima
por cada centro activo y por unidad de tiempo.
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Figura Nº06: Actividad enzimática
6. ESTRUCTURA DE LA ENZIMAS
Las enzimas son grandes proteínas que aceleran las reacciones químicas. En su estructura
globular, se entrelazan y se pliegan una o más cadenas polipeptídicas, que aportan un
pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio activo, o lugar donde se adhiere el
sustrato, y donde se realiza la reacción. Una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si
sus formas no encajan con exactitud. Este hecho asegura que la enzima no participa en
reacciones equivocadas. La enzima misma no se ve afectada por la reacción. Cuando los
productos se liberan, la enzima vuelve a unirse con un nuevo sustrato.
Por su estructura y composición química puede afirmarse que el origen de las enzimas esta
vinculando al origen de las sustancias proteicas. Al hablar del origen de la vida se ha citado
el éxito de los experimentos realizados en el laboratorio para la producción de
aminoácidos; estos aminoácidos son los que precisamente constituyen la base del edificio
proteico. También en el laboratorio se ha intentado la síntesis de proteínas a partir de
aminoácidos.
7. LAS ENZIMAS EN LA PANIFICACIÓN El uso de enzimas hace que las panaderías puedan extender la vida de los panes,
controlar y mejorar el color, incrementar el volumen y mejorar la homogeneidad de la masa
de los mismos.
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Figura Nº07: Enzimas en la panificación
7.1. Historia de las enzimas en la panadería La historia de las enzimas en el campo de la panadería se puede dividir en tres
períodos. El primero empieza a mediados del siglo XIX cuando los panaderos
reconocieron cómo la alfa amilasa de la malta de la cebada aumentaba la fermentación
con la generación de azúcares fermentables (maltosa) del almidón. Algún tiempo
después, otros investigadores descubrieron que la enzima activa del frijol de soya
blanquea la miga y mejora la firmeza del gluten a través de la acción de la lipoxigenasa.
Este período puede denominarse como el de la "planta fuente" de la enzimología
panadera.
A mediados del siglo XX, los investigadores recurrieron a los hongos y bacterias como
fuentes de enzimas alimenticias. La amilasa fúngica fue ofrecida como un sustituto de
la malta amilasa. Su principal avance fue la facilidad de regulación de la dosificación de
la enzima. La amilasa bacteriana mostró la disminución de la firmeza de la miga
durante el almacenado del pan, una función bastante deseable. Desafortunadamente,
una pequeña sobre dosis de amilasa bacteriana producía una miga excesivamente
suave, y la mayoría de los panaderos la evitaban. Las protasas de las plantas
(bromelina, papaína) y las fuentes microbianas se colocaron en el mercado y se
usaban para modificar las propiedades del gluten en ciertas aplicaciones. A este
periodo del uso de las enzimas en la panadería se le puede llamar "la era de la enzima
purificada."
En las últimas dos décadas, las técnicas de bio-ingeniería se han aplicado para
producir enzimas con el propósito de alcanzar objetivos específicos en la panadería. Un
procedimiento común es el de identificar una enzima mediante el procesado de las
características deseadas por medio de la selección de un gran número de organismos.
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El gene de esta enzima es transplantado dentro del material genético de un organismo
que es fácil de cultivar en grandes cantidades, por ejemplo, la bacteria Bacillus subtilis.
Esto convierte una enzima "exótica" en una que está disponible para el uso de la
industria.
Es importante reconocer que las enzimas catalizan pero no son alteradas por las
reacciones químicas que alojan. Su actividad termina sólo cuando el sustrato se
encuentra exhausto o cuando se denaturaliza por condiciones físicas, tales como la
temperatura o el pH, que causa un cambio irreversible en las moléculas mismas de la
enzima.
Muchos avances recientes en la enzimología panadera son sujetos de esta información
de actualidad.
Los enzimas que nos resultan de interés entre los propios de los cereales son las
amilasas, proteasas, hemicelulasas y lipasas. Tanto los contenidos en la harina como
los adicionados en el molino o en la panadería, actúan en las diferentes partes del
proceso de panificación. Su presencia en cantidades superiores o inferiores a las
necesarias, afectará a la calidad del producto final, tanto a su volumen y aspecto, como
a su conservación.
La concentración natural de estos enzimas en los cereales panificables depende en
gran medida de las condiciones climatológicas durante las últimas fases del cultivo del
trigo. Si madurado el grano, éste estuvo expuesto a un ambiente húmedo, se produce
su germinación. En este momento se produce una activación general de las enzimas
amilásicas, que pueden aparecer en exceso en la harina resultante de la molienda de
ese trigo.
Si por el contrario, la maduración y recolección del trigo se realizó en clima seco, el
contenido de enzimas puede llegar a ser insuficiente. Por esta razón, para resolver esta
insuficiencia enzimática, es necesario añadirlos a la harina o a la masa.
Actualmente, la mayor parte de los enzimas producidos industrialmente para su
utilización en los procesos de panificación, se producen mediante fermentaciones de
microorganismos seleccionados. Antes, la falta de amilasas se corregía habitualmente
mediante la adición de malta, que no es más que el producto de la germinación
controlada del trigo o de la cebada, según su destino para la fabricación de pan o
cerveza, respectivamente.
7.2. Amilasas Originalmente los panaderos añadían malta amilasa y amilasa fúngica para alojar la
producción de maltosa fermentable por medio de la hidrólisis de almidón degradado.
Esto aún es aplicable para las masas sin grasa, pero el azúcar que se añade hoy en
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día al pan ordinario y a las masas para bollos proveen adecuadamente lo necesario
para la fermentación de la levadura. La hidrólisis del almidón durante el desarrollo
suaviza levemente la masa para un mejor deslizamiento en la charola, pero esto no es
suficiente incentivo para el uso de las enzimas; sin embargo, la actividad de anti-
ranciedad sí lo es.
Se generó un gran interés por la habilidad de la amilasa de hidrolizar almidón
gelatinizado durante el horneado. Esta acción hace que la retrogradación del almidón
durante el almacenado se retarde y, por tanto, aumenta el período de vida de anaquel
mediante la disminución del endurecimiento de la miga. Esta función de post-horneado
requiere un grado de estabilidad de calor por parte de la enzima de manera que resista
la denaturalización en las temperaturas de gelatinización (150°F a 175°F, o 65°C a
80°C). La amilasa fúngica se desnaturaliza a estas temperaturas, y la amilasa malta es
mínimamente estable en este rango. La amilasa bacteriana es bastante estable, hasta
el punto de que alguna actividad permanece hasta el final del horneado. La
continuación de la hidrólisis cuando el pan se está enfriando y durante el almacenado
puede suavizar la miga excesivamente.
Para contrarrestar este exceso de suavidad, las amilasas se han producido con un
punto intermedio de estabilidad de calor. Estas enzimas hidrolizan el almidón después
de la gelatinización pero se inactivan completamente al final del horneado. La vida de
anaquel del pan hecho con estas amilasas es varios días mayor que el pan hecho con
agentes anti-ranciedad, tales como los mono y diglicéridos.
El almidón se compone de dos tipos de moléculas de estructura diferente: la amilosa,
que está formada por unidades de glucosa que forman cadenas lineales, y de
amilopectina, cuyas cadenas de unidades de glucosa están ramificadas. La producción
de azúcares fermentables para la levadura se realiza mediante rotura de estas cadenas
de moléculas de glucosa por acción de las amilasas, lo que se denomina hidrólisis
enzimática. La eficacia de este proceso depende de la temperatura y del grado de
hidratación del almidón. Su máximo se alcanza cuando se gelifica el almidón, en los
inicios de la cocción.
Las amilasas presentes en la harina al inicio del amasado comienzan su actividad en el
momento en que se añade el agua. El almidón roto durante la molturación del grano de
trigo es más rápidamente hidratado, y por tanto, más fácilmente atacable por las
enzimas. Estas, actúan en acción combinada: la alfa amilasa va cortando las cadenas
lineales en fracciones de menor longitud, llamadas dextrinas, mientras que la beta
amilasa va cortando las cadenas en moléculas de maltosa, formada por dos unidades
de glucosa. El contenido en dextrinas parece tener un efecto importante en la
capacidad de retención de agua y en la consistencia de la masa; si la harina procede
de trigo germinado se produce una excesiva dextrinación y las masas resultan blandas
y pegajosas.
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Como el contenido en beta amilasa del trigo es generalmente suficiente para la
actividad requerida en la fermentación, sólo se controla el contenido de alfa amilasa de
las harinas antes de su utilización. Para conocer el nivel de actividad alfa-amilásica se
emplean dos técnicas de análisis: el Número de Caída, cuyos niveles normales están
comprendidos entre 250-300 segundos y el Amilograma, que debe estar comprendido
entre 400-600 U.B.
Durante la fermentación, continúa la acción de las amilasas, y en el momento de
introducir el pan en el horno aumenta la actividad hasta el momento en que la
temperatura interna de la masa alcanza los límites térmicos de inactivación.
Dependiendo del tamaño de las elaboraciones así como de la temperatura del horno,
después de unos 10 minutos aproximadamente, las enzimas de la levadura se
desactivan y la célula muere. A medida que aumenta la temperatura de la masa en el
horno (650 C), comienza a producirse la gelatinización con lo cual, el almidón se hincha
y forma un gel más o menos rígido, en función de la cantidad de alfa-amilasas
presentes, y de su origen. De estos dos factores dependerá el tiempo durante el que se
sigue produciendo dextrinización en la masa, en la miga en formación. No obstante,
una acción excesivamente prolongada aumenta el volumen del pan con riesgo de
derrumbamiento de su estructura, y el resultado de una miga pegajosa, por el contrario,
una rápida estabilización de la miga dará un volumen escaso.
Cuando el contenido de amilasas, especialmente de alfa-amilasa, es correcto, se
obtiene una influencia positiva no solamente en el volumen del pan, sino también en su
conservación, produciéndose un efecto de ralentización de la retrogradación del
almidón.
7.2.1. Tipos de amilasas Las alfa-amilasas pueden obtenerse a partir de hongos o de bacterias.
Amilasa de origen fúngico. Se producen por fermentación de una cepa del
hongo Aspergillus niger, y es la más utilizada en la fabricación del pan, como
alternativa a la harina de malta. Ello es debido al hecho, entre otros, de que la
alfa-amilasa fúngica tiene una mayor tolerancia a la sobredosificación que la de
origen cereal, lo que se basa en su desactivación durante la primera fase de la
cocción (60-65º C), por lo que no existe el riesgo de que se produzca exceso
de dextrinas, lo cual produciría migas pegajosas.
La actividad de las alfa-amilasas de origen fúngico comerciales se mide en dos
unidades:
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– FAU (Unidad Fungal Amilasa), que es la cantidad que dextrinizará una
solución estándar de almidón a una velocidad de 1 g/hora a 400 C.
– SKB que mide la capacidad de la enzima para degradar una solución de
almidón puro, a un pH de 4,6, durante 60 minutos a 300 C.
La relación entre las FAU y las SKB, es que 1.000 FAU/g aproximadamente
equivalen a 10.000 SKB/g.
Las amilasas de origen fúngico utilizadas en la panadería tienen una actividad
variada que va desde baja actividad 2.500 SKB/g hasta alta actividad 50.000
SKB/g.
La alfa-amilasa Bacteriana. Se produce a partir de la bacteria Bacillus subtilis, y
es muy resistente al calor por lo que a temperaturas de 70 a 90º C alcanza su
máxima velocidad de reacción. El efecto secundario típico de la amilasa
bacteriana es una disminución de la viscosidad del engrudo del almidón.
La alfa-amilasa de origen cereal (harina de malta). Su elaboración consiste en
la germinación del trigo para que se movilicen las alfa-amilasas naturales del
grano. Hasta la década pasada los mejorantes completos de panificación se
formulaban con este tipo de amilasas.
Estas amilasas se inactivan a 75º C, por lo que en una harina con elevada
actividad enzimática o en el caso de una sobredosificación, esta mayor
estabilidad al calor puede ocasionar los mismos problemas que las harinas
procedentes de trigo germinado.
La Amiloglucosidasa. También denominada Glucoamilasa se obtiene también
de un hongo, el Aspergillus rhizopus, y actúa sobre las dextrinas produciendo
glucosa, lo que se traduce en una aceleración de la fermentación.
7.3. Pentosanasas Estos enzimas actúan sobre las pentosanas que son unos polisacáridos distintos al
almidón. Esta reacción de hidrólisis aumenta la absorción de agua en la masa,
aumentando la tenacidad y disminuyendo ligeramente la extensibilidad.
Los preparados enzimáticos de pentosanasas se añaden con el propósito de frenar el
envejecimiento rápido del pan. Se ha podido observar que retardan la velocidad de
retrogradación del almidón.
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Al mismo tiempo, dichos enzimas retienen agua durante la cocción y posteriormente
este agua puede ser suministrada gradualmente al almidón, lo que permite mantener
más tiempo el pan tierno.
Estudios recientes sobre la aplicación de preparados enzimáticos con pentosanasas en
el pan precocido han tenido un efecto positivo. Por experiencia podemos decir que los
mejorantes completos indicados para el pan precocido son los que no contienen DATA,
que es sustituido por lecitina de soja. La presencia de pentosanasas hace que se
acelere la formación de la miga, consiguiendo una pronta firmeza en su estructura,
pudiéndose de este modo reducir el período de precocción.
7.4. Proteasas
La utilización de enzimas proteolíticas en la fabricación del pan no es de uso corriente
en España, debido a que las harinas son flojas y extensibles y, en muchos casos la
harina ya es portadora de dichas enzimas provenientes del ataque del garrapatillo en el
trigo.
Las proteasas de origen fúngico son menos agresivas que las de origen bacteriano y se
emplean en las masas fermentadas, exclusivamente cuando son muy fuertes y
tenaces, y en la fabricación de magdalenas, bizcochos y plum-cakes.
En la fabricación de galletas y barquillos se utilizan proteasas bacterianas. En estos
casos su efecto se traduce en un debilitamiento del gluten, lo que favorece el laminado
de la masa y su expansión sin deformación durante la cocción. La degradación del
gluten ayuda a la obtención de galletas más crujientes. En la fabricación de barquillos
la viscosidad o fluidez de la masa aumenta con la adicción de proteasas bacterianas,
que ayudan a la evaporación del agua, lo que repercute en una mayor productividad y
una menor fragilidad.
7.5. Lipoxigenasas La harina de soja activa es el principal portador del enzima lipoxigenasa. En la
fabricación de pan de molde y pan de hamburguesas y, en general, en aquellos panes
que se desee potenciar la blancura de la miga está recomendado el uso de entre 5 y 10
g/kilo de harina de soja activa.
El efecto de la lipoxigenasa sobre el ácido linoleico, es la formación de
hidroxiperóxidos, que producen una oxidación acoplada de sustancias lipófilas, como
los pigmentos carotenoides. Esta oxidación ocurre durante la etapa de amasado y da
lugar a una miga más blanca y brillante, al mismo tiempo que aumenta el volumen del
pan y que su sabor es más insípido.
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Se puede conseguir también este efecto oxidante con una dosificación alta de ácido
ascórbico pero resultaría una masa tenaz difícil de mecanizar.
Con la adicción de harina de soja activa se puede potenciar el efecto oxidante sin
modificar el equilibrio de la harina.
7.6. Lactasa
El azúcar de la leche y sus productos derivados se denomina lactosa, y es un
disacárido, es decir, está formada por dos azúcares simples; la glucosa, que es
fermentada por la levadura, y la galactosa, que no es fermentada y tiene poco poder
edulcorante. La lactosa puede ser hidrolizada a estos tipos de azúcares mencionados
por medio de una enzima denominada lactasa. Este fenómeno de degradación del
azúcar de la leche produce un aumento en la velocidad de fermentación y contribuye a
la coloración del pan.
En la fabricación de pan de molde y de hamburguesa, el uso de leche en polvo o suero
potenciará el color de la corteza, disminuyendo el tiempo de cocción y manteniendo el
máximo de humedad.
7.7. Glucosa-oxidasa Este enzima, en presencia de agua y oxígeno, cataliza la oxidación de la glucosa a
ácido glucónico y peróxido de hidrógeno. Esta transformación favorece la oxidación de
las proteínas, aumentando la tenacidad del gluten, y reduciendo su extensibilidad. Su
efecto es como el del ácido ascórbico: incrementa la retención de gas y aumenta el
volumen del pan.
TABLA Nº 01: ACTIVIDAD ALFA-AMILASA DE LA HARINA
ACTIVIDAD PARÁMETRO
MUCHA NORMAL POCA
NÚMERO DE CAÍDA
150 250-300 370
AMILOGRAMA U.B.
100 400-600 800
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TABLA Nº 02: GRUPOS DE ENZIMAS
Componentes de la harina
Tipo de enzima
Reacciones catalizadoras Mejora
Amilasas de la harina de malta
Amilasa fúngica Amilasa bacteriana
Características de la masa:
Volumen Porosidad
Color de la corteza
Alfa amilasamejoramiento de la harina, mejorador para panificación
amilasa, oxidasa
substituto del bromato
amilasa, xilanasa
aumento de volumen y tolerancia en los
productos para horno
antistalingamilasa
Desintegración del almidón en:Azúcares Dextrinas
alarga la vida a los productos para horno
Almidón
Amiloglucosidasa Aroma Conservación
Superficie crujiente
Celulasas
Desintegración de la celulosa
Apertura de las estructuras
Características de la masa:
Volumen Elasticidad de la
miga
Hemicelulasas
Desintegración de hemicelulosas Estabilidad de fermentación
Volumen Conservación
Otros polisacáridos
Pentosanasas Desintegración de
pentosanas Normalización de las
harinas
Proteasas Proteasas fúngicas
Aflojan la estructura del gluten
Características de la masa:
Ablandamiento de la estructura del glutenProteínas
Proteasas bacterianas
Acortan las cadenas proteicas hasta la
eliminación del gluten
Calidad de la bollería y pastelería
LípidosLipoxigenasas
(mediante harina de soja sin desgrasar y
sin tostar)
Oxidación de carotenoides Formación de
peróxidos
Blanqueado de la miga
Mejora del gluten
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Figura Nº08: Termo cinética interna del pan a 2,5 cm superficie (curva 1). centro del pan (curva
2)
S=Inicio gelatina
Y=Destrucción levadura
Ba=Zona inactiva amilasa bacteriana
Ca=Inactividad amilasa cereal
Fa=Inactividad amilasa fúngica
Cb=Inactividad beta amilasa cereal
ACTIVIDAD ALFA-AMILASA FRENTE A LA TEMPERATURA
Figura Nº09: Actividad alfa-amilasa frente a la temperatura
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8. ENZIMAS EN CONFITERÍA
Figura Nº10: Confites
La aplicación de las enzimas en la industria confitera se basa en la obtención de jarabes de
glucosa o fructosa a partir de almidón de maíz. Estos jarabes se utilizan en los rellenos de los
caramelos como centros líquidos en lugar del producido con azúcar de caña o de remolacha.
La forma antigua de obtener estos jarabes, por hidrólisis del almidón con un ácido, ha sido
prácticamente desplazada en los últimos 15 años por la hidrólisis enzimática, que permite
obtener un jarabe de glucosa de mucha mayor calidad y a un costo muy competitivo. Los
enzimas utilizados son las alfa-amilasas y las amiloglucosidasas. La glucosa formada puede
transformarse luego en fructosa, otro azúcar más dulce, utilizando el enzima glucosa-
isomerasa, usualmente inmovilizado en un soporte sólido.
También se utilizan enzimas en el refinado de azúcar para la obtención de la materia prima de
la industria confitera en donde la extracción de la sacarosa, a partir de la melaza de la
remolacha azucarera puede complicarse por la presencia de rafinosa, un trisacárido que no
permite la cristalización. Para incrementar la recuperación del azúcar y mejorar el proceso, la
rafinosa puede degradarse enzimáticamente. El resultado de esta degradación es doble; por un
lado favorece la cristalización y, además, produce sacarosa como uno de los productos de la
hidrólisis. La enzima alfa-galactosida es producida por el hongo Morteirella vinaceae raffinosutilizer y puede ser empleada convenientemente para inmovilizar los residuos
micelares que producen este organismo. La reacción hidrolítica se efectúa a pH superior a 5
para evitar la inversión de la sacarosa catalizada por el medio ácido. Algunas veces, se
requiere un tratamiento similar en el proceso de obtención a partir de la caña de azúcar, donde
el almidón es hidrolizado antes de la cristalización mediante el uso de alfa-amilasa.
Otra enzima utilizada es la Invertasa que mayormente es producida utilizando Saccharomyces
cerevisiae, esta enzima es capaz de hidrolizar sucrosa a glucosa y fructosa. Que
posteriormente será usada en la producción de confitería
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9. CONCLUSIONES
- 18 -
10. REVISIÓN BIBLIOGRÁFICA
Owen R. Fennema. Química de los alimentos 2ª edición España: AcribiaS.A. 2000
P. Gaceta. Tecnolo´gia de la enzimas . España: Acribia S.A. 1990
http://www.ehu.es/biomoleculas/ENZ/ENZ1.htm
http://fai.unne.edu.ar/biologia/metabolismo/enzimas.htm
http://mx.encarta.msn.com/media_461517494_761575875_-
1_1/Estructura_y_funci%C3%B3n_de_una_enzima.html
www.monografias .com
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ANEXOS
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ENZIMAS UTILIZADOS EN LA INDUSTRIA DE LOS ALIENTOS
Nombre Aplicación Orígen Descripción Actividad pH ° Celsius
Acid Stable Protease *
Comidas y Bebidas Otros Suplementos Dietéticos
Aspergillus niger
Una enzima capaz de hidrolizar proteínas ácidas. Normalmente usada en suplementos dietéticos y en muchas otras aplicaciones que requieren hidrólisis en condiciones altamente ácidas.
3,000 SAP /g.
2.0 - 3.5
30 - 60
Alkaline Protease *
Alimentos para Animales Comidas y Bebidas Limpieza y Aguas Residuales Otros
Bacillus licheniformis
Una endoproteasa capaz de hidrolizar una amplia gama de enlaces pépticos. Normalmente usada en detergentes, recuperación de plata y en el agua residual procedente del procesamiento de pescado.
400,000 PC/g
7.0 - 10.0
45 - 65
Alpha Galactosidase
Alimentos para Animales Comidas y Bebidas Otros Suplementos Dietéticos
Aspergillus niger
Una enzima capaz de descomponer azúcares como la stachiosa, melibiosa y raffinosa. Normalmente usada en el procesamiento de soja, alimentos para animales a base de soja y suplementos dietéticos.
15,000 GalU/g
3.0 - 6.0
40 - 60
Amyloglucosidase lucoamylase)
Alimentos para * (GAnimales Comidas y Bebidas Otros Para Panaderías Suplementos Dietéticos
Aspergillus niger
Una enzima que se puede adherir a las unidades individuales de glucosa de los extremos de cadenas de almidón que no hayan sido reducidas. Normalmente usadas en panadería, fermentación, producción de dextrosa, fermentaciones de alcohol, suplementos dietéticos y otras aplicaciones alimentarias.
1,000 3.0 50 - 65AG/g -
5.0
Bacterial Alpha lase *
AAmy
limentos para Animales Comidas y Bebidas Limpieza y Aguas Residuales Otros Para Panaderías
Bacillus subtilis Una alpha amilasa que funciona a niveles de temperaturas y de pH superiores a los de la Alpha Amilasa Fungicida. Normalmente usada en panadería, fermentación, suplementos dietéticos, alimentos para animales y otras aplicaciones alimentarias.
300,000 /g
5.0
30 - 85BAU -
7.0
Glucanase * Alimentos Betapara Animales Comidas y Bebidas Otros
T
Para
richoderma ibrachiatum
Una enzima capaz de
3,000 4.0 40 - 70long BGU/g -
hidrolizar beta 6.5 glucanasa. Normalmente usada en panadería,
- 23 -
Panaderías fermentación, Suplementos procesamiento Dietéticos de alimentos, alimentación
para animales y suplementos dietéticos
Bromelain Alimentos Ananas Una enzima 2,000 G
4.0 45 - 60para comosus capaz de una DU/g -
Animales amplia 8.0 Comidas y especificidad de Bebidas hidrólisis de Otros proteínas Para dentro de una Panaderías extensa gama Suplementos de pH. Dietéticos Normalmente usada como
ablandador de carne y en la producción de alimentos para animales domésticos.
Catalase Comidas y Bebidas Otros
Aspergillus niger
Una enzima en polvo o líquida que convierte el peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno. Normalmente usada en la industria alimentaria para eliminar el exceso de peróxido de hidrógeno (usado como blanqueador en quesos y productos
os).
7,500 Ba
5.0 20 - 50ker/g -
8.0
lácte
Cellulase * Alimentos para Animales Comidas y Bebidas Limpieza y Aguas Residuales
s
T
Otro
richoderma ibrachiatum
Ulong
na enzima capaz de hidrolizar la celulosa. Normalmente usada en el procesado de alimentos, alimentos para
150,000 CU/g
3.0 35 - 70 -
6.0
- 24 -
Para animales, Panaderías suplementos Suplementos dietéticos y Dietéticos otras aplicaciones
alimentarias. También indicada para el tratamiento de aguas residuales.
Cellulase-AN Alimentos para Animales Comidas y Bebidas Limpieza y Aguas Residuales Otros Suplementos Dietéticos
Aspergillus niger
Una enzima capaz de hidrolizar la celulosa. Normalmente usada en el procesado de alimentos, alimentos para animales, suplementos dietéticos y otras aplicaciones alimentarias. También indicada para el tratamiento de aguas residuales.
50,000 CU/g
4.0 40 - 65 -
5.5
Crackerase Comidas y Bebidas Otros Para Panaderías
Bacillus subtilis Un producto Upon Re
6.0 50 - 60compuesto de quest -
mezclas de 8.0 enzimas normalmente usado en la industria panadera para realzar la reacción no enzimática del color tostado, el asentamiento de la masa para conseguir galletas uniformes y mejorar el sabor de las galletas.
Fungal Acid Alimentos Aspergillus Una enzima 500,000 3.0 25 -
- 25 -
- 26 -
Protease para Animales Comidas y Bebidas Otros Suplementos Dietéticos
oryzae capaz de hidrolizar proteína a pépticos y amino ácidos en aplicaciones de bajo pH. Normalmente usada en suplementos dietéticos y en la producción de sabores.
HUT/g - 6.0
60
Fungal Alpha Amylase *
Alimentos para Animales Comidas y Bebidas Otros Para Panaderías Suplementos Dietéticos
Aspergillus oryzae
Una enzima alpha amilasa que es capaz de hidrolizar almidón. Normalmente usada en panadería, fermentación, suplementos dietéticos, producción de alcohol potable y otras aplicaciones para comestibles.
100,000 SKB/g
4.0 - 6.0
40 - 65
Fungal Lactase Alimentos para Animales Comidas y Bebidas Otros Suplementos Dietéticos
Aspergillus oryzae
Una enzima capaz de separar la lactosa. Normalmente usada en suplementos dietéticos y en el procesado de alimentos.
100,000 ALU/g
3.0 - 5.0
35 - 55
Fungal Protease Alimentos para Animales Comidas y Bebidas Otros Para Panaderías Suplementos Dietéticos
Aspergillus oryzae
Una enzima capaz de hidrolizar proteínas a pépticos y amino ácidos. Normalmente usada en panadería, creación de sabores (quesos) y otras
400,000 HU/g
6.0 - 9.0
25 - 60
- 27 -
aplicaciones alimentarias.
Glucose Oxidase Comidas y Bebidas Otros
Aspergillus niger
Una enzima que convierte la glucosa (dextrosa) en ácido glucónico. Normalmente usada en la industria alimentaria y de bebidas para detener el descoloramiento no enzimático y para actuar como localizador de oxígeno.
15,000 U/g
5.0 - 8.0
20 - 60
Hemicellulase * Alimentos para Animales Comidas y Bebidas Otros Para Panaderías Suplementos Dietéticos
Aspergillus niger
Una enzima capaz de hidrolizar hemicelulosa. Normalmente usada en panadería, alimentos para animales y suplementos dietéticos.
400,000 HCU/g
3.5 - 6.0
40 - 75
Invertase * Comidas y Bebidas Otros Para Panaderías Suplementos Dietéticos
Saccharomyces cerevisiae
Una enzima capaz de hidrolizar sucrosa a glucosa y fructosa. Normalmente usada en la producción de confitería, suplementos dietéticos y otras aplicaciones alimentarias.
200,000 Sumner/g
3.5 - 5.5
10 - 65
Lipase Comidas y Bebidas Limpieza y Aguas Residuales Otros
Rhizopus oryzae
Una enzima capaz de hidrolizar grasas y aceites. Normalmente
150,000 FIP/g
4.0 - 7.0
30 - 40
- 28 -
Suplementos Dietéticos
usada en suplementos dietéticos. Adecuada para otras aplicaciones alimentarias.
Lipase (Yeast) * Comidas y Bebidas Otros Suplementos Dietéticos
Candida cylindracea (Candida rugosa)
Una enzima lipasa que proporciona hidrólisis de grasas y aceites no específicos sobre una amplia gama de pH.
200,000 FIP/g
3.0 - 8.0
30 - 60
Lipase-AN Comidas y Bebidas Otros Suplementos Dietéticos
Aspergillus niger
Una enzima capaz de hidrolizar grasas y aceites. Normalmente usada en la producción de quesos. Adecuada para otras aplicaciones alimentarias.
20,000 FIP/g
4.0 - 7.0
30 - 50
Lipases Comidas y Bebidas Otros Suplementos Dietéticos
Por favor solicite información sobre nuestros productos especializados de Lipasa con una variada especificidad de substratos.
- -
Neutral Protease *
Alimentos para Animales Comidas y Bebidas Otros Para Panaderías
Bacillus subtilis Una enzima capaz de hidrolizar proteína a péptidos y amino ácidos. Normalmente usada en la elaboración de comida para animales domésticos y
2,000,000 PC/g
6.0 - 8.0
40 - 60
desarrollo de sabores.
arica Papaya UnPapain Alimentos C a enzima 800 4.0 35 - 60para capaz de una TU/MG -
Animales amplia 9.0 Comidas y especificidad de Bebidas hidrólisis de Otros proteínas sobre Para una extensa Panaderías gama de pH. Suplementos Normalmente Dietéticos usada como ablandador de
carne y en la producción de alimentos para animales domésticos.
Pectinase * Alimentos para Animales Comidas y Bebidas Otros Suplementos Dietéticos
Aspergillus niger
Una enzima capaz de hidrolizar la pectina de la fruta. Normalmente usada en la producción de jugos de frutas y vino.
500,000 U/g
3.5 -
40 - 55AJD
6.0
Peptidase Comidas y Bebidas Otros Suplementos Dietéticos
Aspergillus oryzae
Una enzima capaz de catalizar la eliminación de péptidos del final de la cadenas de proteínas. Normalmente usada para eliminar el sabor amargo de las proteínas hidrolisatos.
500 LAP/g 5.5 30 - 60 -
8.5
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Xylanase Alimentos para Animales Comidas y Bebidas Otros Para Panaderías Suplementos Dietéticos
Trichoderma ibrachiatum
Ulong
na enzima que hidroliza xilano. Normalmente usada en el procesado de alimentos, alimentos para animales y suplementos
éticos.
150,000 XU/g
4.0 40 - 60 -
6.5
diet
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