aminoácidos y péptidos

Origen de las proteínas…

Genes: Contienen la información para la estructura de las

proteínas

Entropía negativa

PolímeroPolipétidos

Péptidos

Hidrólisis = compuesto por aminoácidos

20 aminoácidos – estándar

Contienen:

Dos grupos funcionales

Un grupo amino

Un grupo carboxilato

Diferente grupos sustituyentes (grupos R)

Sus propiedades van a dictar el comportamiento

del aminoácido

Prolina

No estándar

pH 7 - Anfótero - Zwitteriones

Capacidad de interacción con el agua

Aminoácidos Apolares neutros

Aminoácidos Polares Neutros

Aminoácidos Ácidos

Aminoácidos Básicos

Grupo R hidrocarbonado : 2 tipos

Aromáticos

Voluminoso

HC insaturado

Estructura cíclica

Alifáticos

No aromático

Metabolismo de la piel – 17% cabello

Hidrófilos (OH-COO) ester

(CO) carbonilo - Estabilidad proteica

Grupo R= ácido carboxilico

Dona H+ = pH negativo

Grupo R= Amina

Aceptan H- = pH positivo

C5:OH - 5 hidroxilisina-colageno (enlac-inter/intra)

1.- Mensajeros químicos

Neurotransmisores : glicina, gaba, serotonina y

melatonina

Hormonas : tiroxina y ác. Indol acético

2.- Precursores moléculas nitrogenadas

B. nitrogenadas, hemo y clorofila

3.- Intermediarios metabólicos

Arginina, citrulina, ornitina y síntesis de úrea

Formación después de cadena peptídica.

Ac. Carboxiglutámico - protrombina

4 Hidroxiprolina – 5 hidroxilisina

Fosforilación OH – regula actividad proteica

Glicina simétrico

“C” asimétricos o quirales (19- 4)

Existen como estereoisómeros

Enantiómero : luz polarizada contraria ISÓMEROS ÓPTICOS

Isomería: = # con diferente estructura

Estereoisómero: isómero que difiere por

posición espacial.

Diastoisómero

Enantiómero

Dextrógiro

Levógiro (-)

Biomoléculas

Simétricas “L”

Propiedad estructural y funcional

Hélices de proteínas (forma L)

Polipétidos de laboratorio L-D no forman

hélices

Enzima-quiral= sustrato enantiómera

Proteasa (hidrólisis) no degrada polipéptidos

artificiales formados por D