aminoácidos y péptidos
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Origen de las proteínas…
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Genes: Contienen la información para la estructura de las
proteínas
Entropía negativa
PolímeroPolipétidos
Péptidos
Hidrólisis = compuesto por aminoácidos
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20 aminoácidos – estándar
Contienen:
Dos grupos funcionales
Un grupo amino
Un grupo carboxilato
Diferente grupos sustituyentes (grupos R)
Sus propiedades van a dictar el comportamiento
del aminoácido
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Prolina
No estándar
pH 7 - Anfótero - Zwitteriones
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Capacidad de interacción con el agua
Aminoácidos Apolares neutros
Aminoácidos Polares Neutros
Aminoácidos Ácidos
Aminoácidos Básicos
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Grupo R hidrocarbonado : 2 tipos
Aromáticos
Voluminoso
HC insaturado
Estructura cíclica
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Alifáticos
No aromático
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Metabolismo de la piel – 17% cabello
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Hidrófilos (OH-COO) ester
(CO) carbonilo - Estabilidad proteica
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Grupo R= ácido carboxilico
Dona H+ = pH negativo
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Grupo R= Amina
Aceptan H- = pH positivo
C5:OH - 5 hidroxilisina-colageno (enlac-inter/intra)
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1.- Mensajeros químicos
Neurotransmisores : glicina, gaba, serotonina y
melatonina
Hormonas : tiroxina y ác. Indol acético
2.- Precursores moléculas nitrogenadas
B. nitrogenadas, hemo y clorofila
3.- Intermediarios metabólicos
Arginina, citrulina, ornitina y síntesis de úrea
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Formación después de cadena peptídica.
Ac. Carboxiglutámico - protrombina
4 Hidroxiprolina – 5 hidroxilisina
Fosforilación OH – regula actividad proteica
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Glicina simétrico
“C” asimétricos o quirales (19- 4)
Existen como estereoisómeros
Enantiómero : luz polarizada contraria ISÓMEROS ÓPTICOS
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Isomería: = # con diferente estructura
Estereoisómero: isómero que difiere por
posición espacial.
Diastoisómero
Enantiómero
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Dextrógiro
Levógiro (-)
Biomoléculas
Simétricas “L”
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Propiedad estructural y funcional
Hélices de proteínas (forma L)
Polipétidos de laboratorio L-D no forman
hélices
Enzima-quiral= sustrato enantiómera
Proteasa (hidrólisis) no degrada polipéptidos
artificiales formados por D