xiii. proteÍnas

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  • 8/6/2019 XIII. PROTENAS

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    PROTENAS: componentes estructurales

    Ms abundantes en las clulas.

    Formadas por C,H,O,N y S.

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    Algunas de sus funciones

    Forman parte de estructuras corporales (pelo,uas, msculos,piel).

    Reparacin de tejidos.

    Anticuerpos.

    Enzimas.

    Regulacin de funciones corporales(hormonas).

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    Monmeros: Aminocidos

    Grupo amino (-NH2)Grupo carboxilo (-COOH)

    http://es.wikipedia.org/wiki/Archivo:AminoAcidball.svg
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    La unin de dos aminocidos ocurre porcondensacin, se libera agua y forma un

    enlace peptdico, dando un grupo amida.

    2 Aa: dipptido.3 Aa: tripptido.

    Masa molecular menor a 5000u: poliptido.

    Masa molecular sobre 5000u: protena.

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    Estructura de los Aa.

    Carbono asimtrico

    carbono

    Enantiomeros

    http://ntic.uson.mx/wikisalud/index.php/Imagen:Aminoacido.jpghttp://ntic.uson.mx/wikisalud/index.php/Imagen:Aminoacido.jpghttp://ntic.uson.mx/wikisalud/index.php/Imagen:Aminoacido.jpghttp://ntic.uson.mx/wikisalud/index.php/Imagen:Aminoacido.jpg
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    20 Aa constituyen las unidades de lasmiles de protenas.

    Se diferencian por los grupos funcionales(alifticos o aromticos, polares oapolares, cidos o bases).

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    Propiedades de los aminocidos

    Slidos a t ambiente.

    Puntos de fusin mayor a 200C.

    Bastante solubles en agua. (segn R)

    Menos cidos que los c. carboxlicos,menos bsicos que las aminas.

    Anfteros.

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    Niveles estructurales de lasprotenas

    1. Estructura primaria: secuencia de Aa.de una protena. Se enumera desde elgrupo amino terminal hasta el grupocarboxilo terminal.

    EJ:

    H2N

    ser - gly

    ala - COOH

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    2. Estructura secundaria: disposicin de lasecuencia de Aa. en el espacio.

    -hlice -lmina plegada

    Ej:PELO

    Ej:PIEL

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    3. Estructura terciaria: forma tridimensional.Estructura secundaria se pliega. Ej:Enzimas.

    Globular Fibrosa

    MioglobinaProtenamsculos

    Colgeno

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    4. Estructura cuaternaria: presente enprotenas con ms de una cadenapoliptdica. Las cadenas se pliegan.

    EJ: Hemoglobina.

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    UNIONES DE LAS

    PROTENAS

    Intermoleculares, funcin:

    Flexibilidad Estabilidad

    Debida a las uniones entre los radicales de los Aa.Covalentes

    (puente disulfuro)Intemoleculares

    ESTABILIDAD

    http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/2/22/Cystine-skeletal.png
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    http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/2/22/Cystine-skeletal.png
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    Estado nativo: protena en suconformacin normal.

    Desnaturalizacin: pierde su estructuranativa. Pierde su actividad biolgica. (pH,

    t)

    Albmina se desnaturaliza al

    cocerla o batirla.Lactoalbmina a temperaturas superiores

    a 60 C se desnaturaliza. (nata)

    http://es.wikipedia.org/wiki/Archivo:Fried_egg,_sunny_side_up.jpg
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    Enzimas

    EspecficasAceleran la

    velocidad de

    una rx.

    Mantienenactividadbiolgica

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    Estructura de las enzimas

    Aminocidos estructurales: esqueleto de laenzima.

    Aminocidos de unin: formacin complejoenzima-sustrato.

    Aminocidos catalticos: transformacinqumica del sustrato.