PROTEÍNASPROTEÍNAS

Funciones:EstructuralesTransporteTrabajo MecánicoDefensivaEnergética

PROTEÍNASPROTEÍNASEn las proteínas, los aminoácidos sucesivos

están unidos de modo covalente entre sí a través del grupo α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α-amino del siguiente. El enlace amídico resultante se llama Enlace Peptídico.

PROTEÍNASPROTEÍNAS

Cada proteína adopta una estructura espacial única, que se conoce como estructura nativa, y que está directamente relacionada con la función biológica

El estudio estructural se realiza estableciendo 4 niveles:

ESRUCTURA

PRIMARIA

Nos indica el orden en el que están unidos los aminoácidos en la cadena polipeptídica.

Es la secuencia de aminoácidos.

ESTRUCTURA ESTRUCTURA SECUNDARIA SECUNDARIANos define las disposiciones regionales y con

elementos de simetría que nos podemos encontrar en determinadas regiones en las cadenas polipeptídicas.

ESTRUCTURA ESTRUCTURA SECUNDARIA SECUNDARIA

En la naturaleza se observan 3 estructuras secundarias u orientaciones principales: Helicoideal, Láminar (o hoja plegada) y Aleatoria.

HELICOIDEALHELICOIDEAL

La estructura se estabiliza, gracias a la gran La estructura se estabiliza, gracias a la gran cantidad de puentes de Hidrógeno que se cantidad de puentes de Hidrógeno que se establecen entre los aminoácidos de la espiralestablecen entre los aminoácidos de la espiral

b-laminar es una estructura en forma de zig-zag, forzada por la rigidez del enlace peptídico Se estabiliza creando puentes de Hidrógeno entre distintas zonas de la misma molécula, doblando su estructura. De este modo adquiere esa forma plegada.

LAMINARLAMINARPosibles disposiciones, la paralela, en la que las

diferentes cadenas tienen el extremo amino y carboxilo del mismo lado, y antiparalela, con el grupo amino y carboxilo contrapuestos. Esta última, la antiparalela es más frecuente.

Paralela Antiparalela

ESTRUCTURA ESTRUCTURA TERCIARIATERCIARIA

Define el conjunto de todas las interacciones tales como puentes de hidrógeno, enlaces disulfuro, que rigen el plegamiento de la cadena completa en el espacio, y engloba todas las estructuras secundarias que pueden existir en distintas zonas de la molécula.

ESTRUCTURA ESTRUCTURA CUATERNARIACUATERNARIA

Define las interacciones entre varias cadenas polipeptídicas para formar una proteína.

+ =

ESTRUCTURA CUATERNARIAESTRUCTURA CUATERNARIA

PROTEÍNAS GLOBULARES: PROTEÍNAS GLOBULARES: ESTABILIDADESTABILIDADFuerzas de atracción

ion a ion entre las cadenas laterales que tienen grupos iónicos con cargas opuestas como las que entre la lisina(+)/ácido glutámico(-) o arginina(+)/ácido aspártico(-).

PROTEÍNAS GLOBULARES: PROTEÍNAS GLOBULARES: ESTABILIDADESTABILIDADPuentes de H de los

enlaces peptídicos que ocurren en las regiones helicoidales y laminares.

Los aácidos con cadenas laterales que contienen átomos de hidrógeno unidos a átomos de oxígeno o nitrógeno, como los grupos alcohol de la serina y treonina

PROTEÍNAS GLOBULARES: PROTEÍNAS GLOBULARES: ESTABILIDADESTABILIDAD

Puente disulfuro es un enlace covalente formado por dos grupos sulfidrilo (-SH), cada uno de ellos perteneciente a un residuo de cisteína

PROTEÍNAS GLOBULARES: PROTEÍNAS GLOBULARES: ESTABILIDADESTABILIDAD

Interacciones hidrofóbicas entre las cadenas laterales apolares de los residuos de la leucina, valina, isoleucina, alanina, fenilalanina y otros aminoácidos no polares, sobre todo los del núcleo interior de la molécula.

OLIGÓMEROSOLIGÓMEROSLa hemoproteína mioglobina

está presente en el tejido muscular, donde fija y almacena O2 cuando la concentración del O es alta y lo libera cuando las células así lo requieren.

La mioglobina consiste en una sola cadena polipeptídica asociada con un un grupo prostético hemo, presenta 8 segmentos helicoidales.

OLIGÓMEROSOLIGÓMEROSLa hemoglobina otra

importante hemoproteína, está presente en los eritrocitos y en ellos fija el O2, transportándolo por todo el cuerpo y liberándolo en los tejidos que lo necesitan.

La hemoglobina está formada por 4 cadenas polipeptídicas, cada una de las cuales se asocia con un grupo heme, 2 cadenas α y 2 cadenas β, de modo que forman el tetrámero α2β2.