Curso 2012-2013

INSULINA

GLUCAGÓN

VIRUS DEL MOSAICO DEL TABACO

SOMATOTROPINA u hormona de SOMATOTROPINA u hormona de crecimientocrecimiento

RODOPSINA

OVOALBÚMINA

PROPIEDADES PROPIEDADES DEDE LOS LOS AMINOÁCIDOSAMINOÁCIDOS

►COMPORTAMIENTO ÁCIDO-BASECOMPORTAMIENTO ÁCIDO-BASE

►ESTEREOISÓMEROS ESTEREOISÓMEROS ACTIVIDAD ÓPTICAACTIVIDAD ÓPTICA

►ALGUNOS AMINOÁCIDOS SON ALGUNOS AMINOÁCIDOS SON ESENCIALESESENCIALES

ESTEREOISÓMERÍA DE LOS ESTEREOISÓMERÍA DE LOS AMINOÁCIDOSAMINOÁCIDOS

MEZCLA RACÉMICA : mezcla en la que las formas L y D de los aminoácidos están presentes en un 50%. Es ópticamente inactiva.

Se conoce la velocidad de de cada aminoácido.

Concretamente la del L-aspartato de la dentina es a razón del 0,1%, esta propiedad se utiliza para calcular la edad de los dientes

COMPORTAMIENTO COMPORTAMIENTO ÁCIDO-BASEÁCIDO-BASE

LOS AMINOÁCIDOS SON LOS AMINOÁCIDOS SON ANFÓTEROSANFÓTEROS ES DECIR ES DECIR SE COMPORTAN TANTO COMO SE COMPORTAN TANTO COMO ÁCIDOS (DADORES DE H)ÁCIDOS (DADORES DE H) COMO COMO BASES (ACEPTOR DE H):BASES (ACEPTOR DE H):

AMINOÁCIDOS ESENCIALESAMINOÁCIDOS ESENCIALES

►Son aquellos que no podemos sintetizar y Son aquellos que no podemos sintetizar y que por tanto deben ser incorporados en la que por tanto deben ser incorporados en la dieta.dieta.

►Lys, Trp ,Thr, Phe, Val, Met, Leu e IleLys, Trp ,Thr, Phe, Val, Met, Leu e Ile

ENLACE PEPTÍDICOENLACE PEPTÍDICO

DOS AMINOÁCIDOS PUEDEN UNIRSE DOS AMINOÁCIDOS PUEDEN UNIRSE ENTRE SÍ MEDIANTE EL DENOMINADO ENTRE SÍ MEDIANTE EL DENOMINADO ENLACE PEPTÍDICO AL REACCIONAR EL ENLACE PEPTÍDICO AL REACCIONAR EL GRUPO CARBOXILÍCOGRUPO CARBOXILÍCO DE UN DE UN AMINOÁCIDO CON EL AMINOÁCIDO CON EL GRUPO AMINOGRUPO AMINO DE DE OTRO, LIBERÁNDOSE UNA MOLÉCULA OTRO, LIBERÁNDOSE UNA MOLÉCULA DE AGUA. DE AGUA.

CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICOPEPTÍDICO

► ES UN ENLACE AMIDA DE TIPO COVALENTEES UN ENLACE AMIDA DE TIPO COVALENTE► LOS 4 ÁTOMOS DEL ENLACE PEPTÍDICO :LOS 4 ÁTOMOS DEL ENLACE PEPTÍDICO : OO l l C-N SE DISPONEN EN EL MISMO PLANOC-N SE DISPONEN EN EL MISMO PLANO ll HH► LA UNIÓN C-N NO TIENE ROTACIÓN ,SÓLO HAY LA UNIÓN C-N NO TIENE ROTACIÓN ,SÓLO HAY

LIBERTAD DE ROTACIÓN EN LOS CARBONOS LIBERTAD DE ROTACIÓN EN LOS CARBONOS αα

Los péptidos presentan un grupo amino Los péptidos presentan un grupo amino N-terminal N-terminal y grupo carboxilo terminal y grupo carboxilo terminal C-terminalC-terminal

INSULINAINSULINA

COMPOSICIÓN DE LAS COMPOSICIÓN DE LAS PROTEÍNASPROTEÍNAS

►Las proteínas están compuestas por una o Las proteínas están compuestas por una o varias cadenas polipeptídicas.varias cadenas polipeptídicas.

►Están formadas por los 20 aminoácidos Están formadas por los 20 aminoácidos

cuyo orden en la cadena (secuencia) cuyo orden en la cadena (secuencia) determina una proteína distinta.determina una proteína distinta.

FORMA DE LAS PROTEÍNASFORMA DE LAS PROTEÍNAS

La La CONFORMACIÓNCONFORMACIÓN de las proteínas es la de las proteínas es la disposición espacial que adopta la molécula disposición espacial que adopta la molécula proteica. En condiciones normales de pH y de proteica. En condiciones normales de pH y de temperatura, poseen solamente temperatura, poseen solamente UNAUNA conformación y ésta es la conformación y ésta es la responsable de las responsable de las funciones que realizan. funciones que realizan. (forma nativa (forma nativa ).).

Esto ocurre porque los Esto ocurre porque los grupos Rgrupos R de los de los aminoácidos se asocian entre ellos y con el agua aminoácidos se asocian entre ellos y con el agua para formar para formar distintos tipos de enlacedistintos tipos de enlace ::

Tipos de enlace entre grupos R::ver página 89ver página 89

► PUENTES DISULFURO: entre 2 cadenas o en el interior PUENTES DISULFURO: entre 2 cadenas o en el interior de la misma. Es un enlace covalente fuerte.de la misma. Es un enlace covalente fuerte.

► PUENTES DE HIDRÓGENO: entre 2 cadenas R, entre 2 PUENTES DE HIDRÓGENO: entre 2 cadenas R, entre 2 enlaces peptídico o entre un enlace peptídico y una enlaces peptídico o entre un enlace peptídico y una cadena lateralcadena lateral

► FUERZAS DE VAN DER WAALS : entre cadenas laterales FUERZAS DE VAN DER WAALS : entre cadenas laterales polares.polares.

► INTERACCIÓN IÓNICA: entre cadenas cargadas a pH INTERACCIÓN IÓNICA: entre cadenas cargadas a pH fisiológico.fisiológico.

► INTERACCIONES HIDROFÓBICAS: entre cadenas INTERACCIONES HIDROFÓBICAS: entre cadenas apolares.apolares.

Hay dos tipos de conformaciónHay dos tipos de conformación

►Proteínas fibrosas : alargadas, insolubles : alargadas, insolubles en agua y generalmente de función en agua y generalmente de función estructural. estructural.

►Proteínas globulares : esférica, solubles : esférica, solubles en agua y con funciones dinámicas.en agua y con funciones dinámicas.

La compleja estructura de las proteínas es preciso estudiarla a diferentes niveles:

►Nivel o estructura primaria►Nivel o estructura secundaria►Nivel o estructura terciaria►Nivel o estructura cuaternaria

ESTRUCTURA PRIMARIAESTRUCTURA PRIMARIA

Viene dada por la Viene dada por la secuenciasecuencia es decir por el es decir por el orden que siguen los aminoácidos en una orden que siguen los aminoácidos en una proteína.proteína.

Es de gran importancia pues determina el Es de gran importancia pues determina el resto de los niveles y como consecuencia la resto de los niveles y como consecuencia la función de la proteína.función de la proteína.

ESTRUCTURA SECUNDARIAESTRUCTURA SECUNDARIA

Las características de los enlaces peptídicos Las características de los enlaces peptídicos imponen determinada estructura imponen determinada estructura secundaria,esta puede sersecundaria,esta puede ser

►αα- hélice- hélice►Estructura de hoja plegada o lámina Estructura de hoja plegada o lámina ββ ►Hélice de colágeno.Hélice de colágeno.

QUERATINA DEL PELO

Hay 3,6 aminoácido por vuelta, con un paso de rosca de 5,4ÅSentido de giro es dextrógiro (pág. 89)

HOJA PLEGADA O β- PLEGADA

LA ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LA HOJA PLEGADA PUEDE TENER DOS CONFIGURACIONES:

TRIPLE HÉLICE DE COLÁGENO

Contienen glicina, prolina e hidroxiprolina, está formada por 3 alfa-hélices unidas por puentes de hidrógeno y enlaces covalentes lo que confiere gran fuerza de tensión al colágeno

ESTRUCTURA TERCIARIAESTRUCTURA TERCIARIA

Es la configuración espacial Es la configuración espacial definitiva que adaptan las distintas definitiva que adaptan las distintas

regiones de la cadena regiones de la cadena polipeptídica(polipeptídica(αα-hélice o -hélice o ββ -plegada -plegada) )

como consecuencia de las como consecuencia de las interacciones establecidas entre las interacciones establecidas entre las

cadenas laterales.cadenas laterales.

ESTRUCTURA CUATERNARIAESTRUCTURA CUATERNARIA

►Se trata de una asociación de varias Se trata de una asociación de varias cadenas polipeptídicas que se unen cadenas polipeptídicas que se unen mediante fuerzas débiles.mediante fuerzas débiles.

SOLUBILIDAD

ESPECIFICIDAD

- DE ESPECIE - Especificidad de individuo - DE FUNCIÓN

CAPACIDAD AMORTIGUADORA

DESNATURALIZACIÓN

1.SOLUBILIDAD:

- Depende del pH, concentración salina , temperatura, etc

- En general las proteína fibrosas son insolubles y las globulares solubles.

- Las proteínas solubles en agua, al ser macromoléculas, no forman verdaderas disoluciones sino dispersiones coloidales (no precipitan)

2. ESPECIFICIDAD - DE ESPECIE: proteínas que realizan funciones similares en los seres presentan diferencias entre las especies .

- DE INDIVIDUO es la responsable del rechazo en los trasplantes

- DE FUNCIÓN: cada proteína tiene una función concreta ; cualquier cambio en la secuencia de aminoácidos puede modificar su conformación y esto provocar una disminución o pérdida de su función Ej. anemia falciforme es una enfermedad hereditaria donde la Hb es anormal debido la sustitución del aminoácido ácido glutámico por la valina.

3. CAPACIDAD AMORTIGUADORA

Pueden neutralizar los cambios de pH por estar constituidas por aminoácidos que tienen carácter anfótero.

4. DESNATURALIZACIÓN

Supone la pérdida de la conformación espacial debido a variaciones de temperatura, de pH u otros agentes que rompen los enlaces disulfuro , puentes de hidrógeno y el resto de interacciones que mantienen estables la estructura secundaria ,terciaria y cuaternaria

TTIPOS DE PROTEÍNASIPOS DE PROTEÍNASHOLOPROTEÍNASHOLOPROTEÍNAS

► GLOBULARESGLOBULARES

ProtaminasProtaminas HistonasHistonas AlbúminasAlbúminas GlobulinasGlobulinas GluteninaGlutenina ProlaminasProlaminas

► FIBROSASFIBROSAS

ColágenoColágeno QueratinaQueratina ElastinaElastina FibroínasFibroínas

HETEROPROTEÍNASHETEROPROTEÍNAS► GLUCOPROTEÍNAS:peptidoglucaGLUCOPROTEÍNAS:peptidogluca

-nos,mucinas,anticuerpos,fibrinó--nos,mucinas,anticuerpos,fibrinó-genosgenos

► FOSFOPROTEÍNAS: CaseinaFOSFOPROTEÍNAS: Caseina► LIPOPROTEÍNASLIPOPROTEÍNAS:: de membranade membrana TromboplastinaTromboplastina Transportadoras de lípidosTransportadoras de lípidos► NUCLEOPROTEÍNASNUCLEOPROTEÍNAS► CROMOPROTEÍNASCROMOPROTEÍNAS:: PorfirínicasPorfirínicas : :

Ferroporfirinas:Hemoglobina, Ferroporfirinas:Hemoglobina, Mioglobina, Citocromos.Mioglobina, Citocromos.

No porfirínicas:No porfirínicas: Hemocianina, Flavoprteínas,Hemocianina, Flavoprteínas, Carotenoproteínas (rodopsina)Carotenoproteínas (rodopsina)

FINFIN