unidad iv. sub-unidad 4.3. - memberfiles.freewebs.com · estudiar la formación del enlace...
TRANSCRIPT
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2008.
Unidad IV. Sub-Unidad 4.3.
República Bolivariana de Venezuela
Universidad del Zulia
Facultad de Medicina
Escuela de Nutrición y Dietética
Cátedra de Química General para Nutrición
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2008.
Conocer la estructura, clasificación y propiedades fisicoquímicas de los aminoácidos. Estudiar la formación del enlace peptídico y la estructura y funciones de algunos péptidos de importancia biológica. Describir la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas. Reconocer la importancia de laos aminoácidos y proteínas en la nutrición humana.
Proteína Aminoácido
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2008.
• Aminoácidos: Son las unidades básicas que forman las proteínas. Existen
20 aminoácidos en las proteínas.
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2008.
Cuando los cuatro sustituyentes sobre el carbono central son diferentes se dice que el
carbono es asimétrico y permite la existencia de isomeros ópticos.
Existen dos posibles disposiciones de los átomos enlazados al carbono (central), los
ISÓMEROS D y L.
El isomero D, se puede hallar en la naturaleza, pero nunca en proteínas típicas.
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2008.
A un pH determinado un aminoácido se presenta casi exclusivamente
en forma de Zwitterion, es decir con las formas iónicas positivas y
negativas en iguales proporciones; ese pH se conoce como Punto
Isoélectrico.
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2008.
Los péptidos son el resultado de la unión
covalente de aminoácidos mediante un
enlace amida (denominado enlace peptídico).
Los péptidos tienen un número de
aminoácidos pequeño y, a menudo, una
conformación muy flexible en solución.
• Péptidos: Son moléculas que se forman cuando se unen de 2 a 10
aminoácidos a través de enlaces peptídicos.
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2008.
Cuando se unen los aminoácidos para formar polipéptidos, el grupo amino (-
NH2) de un aminoácido se une con el grupo carboxilo (- COOH) de otro
aminoácido, mediante una reacción de condensación, formando un enlace
peptídico. Esta unión va acompañada con la eliminación de una molécula de
agua.
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2008.
En la nomenclatura sistemática los péptidos son acil aminoácidos, por lo que
se nombran añadiendo la terminación acil, al aminoácido cuyo grupo
carboxilo ha formado el enlace peptídico Ej. Glicilalanina, es diferente de
Alanilglicina.
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2008.
Existen muchos péptidos de importancia biológica:
Hormonas como la oxitocina (9 residuos de A-A), estimula la contracción
uterina
Hormona adrenocorticotrópica (39 residuos de A-A), glóbulo anterior de la
pituitaria,
Glutatión (3 residuos), es un agente reductor.
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2008.
• Proteínas: Son sustancias orgánicas que contienen carbono,
hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y otros elementos. Están
compuestas por aminoácidos. Son polímeros de los
aminoácidos.
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2008.
• Estructura Primaria: Secuencia de los aminoácidos.
Está determinada por el enlace peptídico entre residuos de aminoácidos sucesivos. La
estructura primaria debe dar respuesta a las siguientes interrogantes para que se pueda
comprender la estructura proteica:
1. ¿Qué aminoácido se encuentra en el extremo N-terminal de la cadena polipeptídica
(NH2 -terminal)?
2. ¿Qué aminoácido se encuentra en el extremo C-terminal de la cadena polipeptídica
(COOH-terminal)?
3. ¿Qué aminoácidos se encuentran entre los dos extremos de la cadena, cuál es su
secuencia, y la localización de los puentes disulfuros? (Observe el ejemplo de la
molécula de insulina, en la que se muestran los aminoácidos terminales, la secuencia de
A-A en las cadenas A y B Y la ubicación de los puentes disulfuros).
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2008.
• Estructura Secundaria: Disposición de aminoácidos
en el espacio.
α-Hélice Hoja β-Plegada
Se refiere a ciertas estructuras comunes que se repiten en la molécula
proteica. Se consideran dos tipos de estructuras secundarias la hélice
y la lámina plegada.
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2008.
• Estructura Terciaria: Plegamientos de las cadenas de
aminoácidos sobre si misma.
Es la estructura tridimensional
plegada de la cadena polipeptídica,
que da origen a una conformación
globular. La estabilización de la
estructura terciaria requiere
además de los enlaces de
hidrógeno, de enlaces covalentes
de disulfuro, enlaces salinos
(iónicos), enlaces hidrofóbicos
(apolares), fuerzas de van der
Waals. a) enlace salino
b) enlace de hidrógeno
c) interacción hidrofóbica
d) enlace disulfuro
e) interacciones de van der Waals
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2008.
• Estructura Cuaternaria: Unión de varias cadenas
polipeptídicas (protómeros).
Está determinada por el ordenamiento de las subunidades de
polipéptidos para formar una súper estructura, que se mantiene
unida mediante fuerzas electrostáticas débiles no covalentes. Esta
estructura está presente si la proteína tiene más de una cadena de
polipéptido (PROTEÍNAS OLIGOMÉRICAS).
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2008.
Estructura de las PROTEÍNAS
Estructura Cuaternaria de la Hemoglobina
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2008.
• Según su Conformación:
Proteínas Globulares Proteínas Fibrosas - Colágeno
- Queratina
- Enzimas
- Citocromos
• Según su Contenido de Aminoácidos Esenciales:
Proteínas Completas Proteínas Incompletas
Alto valor biológico (Ovoalbúmina) Bajo valor biológico (Proteínas vegetales)
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2008.
Citoplasma
Queratina
Colágeno
Ovoalbúmina
Hemoglobina
Apoproteínas
Transferrina
Insulina
Anticuerpos
Ciclina
Pepsina
Tripsina
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2008.
DIVERSIDA FUNCIONAL DE LAS PROTEÍNAS
Estructurales Queratina, fibroina, colágeno, elastina, mucoproteínas, glucoproteínas.
Enzimas
Biocatalizadores.
Proteasas, ribonucleasas, amilasas, lipasas.
Ficina(higo), papaína( lechosa), Bromelina(piña) huraína (Jabillo).
Hormonas Regulan el metabolismo, Eg, insulina.
Anticuerpos Proteínas formadas en respuesta a un antígeno. Eg., gamma globulinas
Contráctiles Actina y miosina de los músculos
Reserva Ovoalbúmina, ferritina, caseína, gliadina, faseolotoxina (Phaseolus vulgaris).
Transporte
Hemoglobina, citocromos, mioglobina.
Leghemoglobina en nódulos de
leguminosas (Fabaceae), ferrodoxina de los cloroplastos.
Toxinas
Ricina (Ricinus communis), Toxina difterica, toxina botulínica.
Veneno de alacranes o escorpiones, tienen neurotoxina, cardiotoxina,
lecitinasa, hialuronidasa.
Veneno de coral (Micrurus corallinus) tiene colinesterasa, hialuronidasa, L-
aminoácido oxidasa y otras.
Cascabel (Crotalus durissus terrificus). Tiene colinesterasa, hialuronidasa,
desoxiribonucleasa, lecitinasa y otras.
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2008.
Es la pérdida o destrucción de la estructura terciaria de una proteína,
en la que la proteína pasa de una forma plegada o enroscada a una
forma desenroscada o desplegada.
Los principales agentes desnaturalizantes son:
a) Altas temperaturas, provocan la coagulación. Eg.
Huevo cocido.
b) Cambios bruscos de pH.
c) En el laboratorio se pueden usar altas
concentraciones de guanidina o urea (4-8 M), que
rompen enlaces de hidrógeno.
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2008.
La proteína es un nutriente importante que forma los músculos y huesos y suministra energía. Puede colaborar con el control del peso, dado que ayuda a que la persona se sienta llena y satisfecha con las comidas.
Las proteínas más saludables son las más pobres, lo que significa que tienen la menor cantidad de grasas y calorías.
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2008.
TRADUCCION O SINTESIS DE PROTEINAS
http://www.youtube.com/watch?v=G_rkdevhop4&NR=1
TRANSCRIPCIÓN
http://www.youtube.com/watch?v=FNqmh4PoMPQ&feature=player_detailpage
http://www.youtube.com/watch?v=fC_h0zWM1us&feature=player_detailpage
TRANSCRIPCIÓN Y TRADUCCION