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UNIDAD DIDÁCTICA I: COMPOSICIÓN QUÍMICA DE LOS SERE S VIVOS 1.- INTRODUCCIÓN A la hora de abordar el estudio de los seres vivos, la comprensión de su estructura y funcionamiento debe ir precedida por la comprensión de la estructura y funcionamiento de sus componentes químicos. Como estos compuestos siguen las mismas leyes físicas y químicas que rigen el comportamiento de la materia, su estudio guarda una estrecha relación con esas ciencias. 2.- LA COMPOSICIÓN ELEMENTAL DE LA MATERIA VIVA: BI OELEMENTOS Se denominan elementos biogénicos o bioelementos a aquellos elementos químicos que forman parte de los seres vivos. En la actualidad se han identificado unos 70 (todos ellos de la tabla periódica), pero no todos ellos son indispensables o comunes a todos los seres vivos.

A.- Bioelementos primarios: Son el C, H, O, N, P y S. Constituyen, aproximadamente, el 95% del total de la materia viva y sin los cuales no se pueden construir las moléculas fundamentales de los seres vivos.

La importancia y abundancia de estos elementos se deben a sus propiedades: - El presentar las capas electrónicas externas incompletas le permite formar enlaces

covalentes, y dar lugar a las biomoléculas. - El C, N y O pueden compartir más de un par de electrones, formando enlaces dobles o

triples, lo cual amplía mucho la posibilidad de formar moléculas diferentes. - El C puede formar enlaces estables carbono – carbono, constituyendo cadenas carbonadas

lineales, ramificadas, anillos..., de estructuras tridimensionales complejas. Asimismo se puede unir a otros elementos químicos, dando nuevos grupos funcionales (aldehído, cetona, alcohol, amina...) que originan compuestos orgánicos muy diversos.

- Al poseer un nº atómico bajo los electrones compartidos en los enlaces se hallan próximos al núcleo, y las moléculas originadas son estables.

- Al ser el O y el N elementos electronegativos, muchas biomoléculas son polares y por ello solubles en agua, requisito imprescindible para que tengan lugar las reacciones biológicas fundamentales para la vida.

- Son elementos que se incorporan fácilmente desde el medio externo, ya que se encuentran en moléculas (CO2, H2O, nitratos...) que pueden ser captadas de manera sencilla.

- Los compuestos orgánicos formados por estos átomos se hallan en estado reducido, por lo que reaccionan con facilidad con el oxígeno existente en la superficie del planeta, para dar compuestos inorgánicos (CO2 y H2O), de baja energía. La energía desprendida en esas oxidaciones es aprovechada para las funciones vitales de los organismos.

B.- Bioelementos secundarios: Forman parte de todos los organismos vivos, si bien en conjunto no suelen superar el 4% del total de la masa del ser vivo. En ellos se incluyen el Na, K, Ca, Mg y Cl.

C.- Oligoelementos: Están presentes en proporciones inferiores al 0,1%, pero son elementos imprescindibles, pues desempeñan funciones esenciales en diferentes procesos bioquímicos y fisiológicos. Entre ellos tenemos el Fe, Mn, Cu, Zn, F, Ni, Co, I, Si, Li, B, Mo, Al, Cr...

3.- LAS MOLÉCULAS BIOLÓGICAS A.- Introducción

Se denominan biomoléculas a los compuestos químicos, formados por la unión de bioelementos, que forman parte de los seres vivos. Clásicamente recibían el nombre de principios inmediatos, nombre que hace referencia a que se trata de compuestos que se obtienen a partir de los seres vivos de forma inmediata cuando se utilizan medios físicos (filtración, destilación, trituración, decantación, disolución...).

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Dentro de ellas se distinguen dos tipos: - Biomoléculas inorgánicas: Presentes en la materia inerte, aunque se encuentran también en

los seres vivos. Son el agua, las sales minerales y algunos gases (CO, CO2). - Biomoléculas orgánicas: Están formadas por carbono, al que se unen, al menos hidrógeno y

oxígeno,; frecuentemente se añade nitrógeno y, en menor proporción, fósforo y azufre. Son compuestos exclusivos de los seres vivos, y se clasifican en 4 grandes grupos: Glúcidos, Lípidos, Proteínas y Ácidos nucleicos. Algunas biomoléculas orgánicas son muy grandes y se denominan macromoléculas o polímeros. Los polímeros están formados por la unión de moléculas más sencillas llamadas monómeros. Los monómeros de las proteínas son los aminoácidos y los de los ácidos nucleicos los nucleótidos.

Algunas moléculas como las enzimas, vitaminas y hormonas, que en ocasiones se consideran grupos independientes, químicamente se encuadran en los grupos anteriores.

(Importante: Lar materia orgánica forma parte de un ser vivo, pero no está viva. Ninguna molécula tiene vida)

B.- Biomoléculas inorgánicas a.- Agua: Es una molécula de enorme importancia biológica, tanto por su abundancia, como

por las funciones que desempeña en la materia viva y por el papel que ha jugado en el origen y evolución de la vida. a’.- Abundancia: La cantidad de agua presente en un ser vivo depende de la especie de que

se trate (los organismos acuáticos contienen un porcentaje muy elevado mientras que los valores más bajos corresponden a especies adaptadas a vivir en condiciones de desecación o en zonas desérticas), la edad del individuo (en los individuos jóvenes la proporción es mayor que en los de más edad) y del tipo de tejido u órgano que consideremos, pues aquellos de gran actividad bioquímica contienen una proporción de agua mayor que los menos activos.

Contenido hídrico en algunos organismos

Contenido hídrico en algunos órganos y tejidos humanos

Contenido hídrico en algunos órganos vegetales

Algas 98% Plasma sanguíneo 92% Sandía 95% Medusas 97% Corteza cerebral 86% Espárrago 93% Hongos 80% Sangre 79 Zanahoria 87% Cangrejo de río 77% Músculos 75% Patata 78% Feto humano 94% Piel 72% Plátano 76% Hombre adulto 63% Tejido conjuntivo 60% Grano de trigo 11% Liguen 55% Huesos 22% Semilla de guisante 11% Pino 47%

Dientes 10%

Grano de arroz 10% b’.- Papel en el origen y evolución de los seres vivos: La mayoría de las hipótesis actuales

sobre el origen de la vida en la Tierra coinciden en aceptar que la vida, tal y como hoy la conocemos, se originó en el agua: pero incluso antes de eso debió de participar en las reacciones químicas que dieron lugar a las moléculas más complejas que forman la materia viva. A lo largo del tiempo los organismos evolucionaron en el ambiente acuoso y más tarde consiguieron adaptarse a la vida fuera del agua, pero hasta los que la han abandonado, adaptándose totalmente al medio terrestre, no han podido prescindir de ella y mantienen grandes proporciones de este líquido en su medio interno. En ese sentido, el medio interno no es otra cosa que un medio acuoso que permite la vida celular en condiciones semejantes a la del medio marino donde surgió.

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c’.- Estructura química: La unión entre el átomo de O y los dos de H se realiza mediante enlaces covalentes, en los que cada átomo de H de una molécula comparte un par de e- con el átomo de O. Sin embargo, y a pesar de ser una molécula eléctricamente neutra, como la electronegatividad del O es mayor que la del H, los pares de e- compartidos se ven atraídos con más fuerza por el núcleo del O que por el del H, lo que hace que el enlace O-H esté polarizado, apareciendo una densidad de carga negativa en el oxígeno y una densidad de carga positiva en el hidrógeno. Este permanente carácter dipolar del agua hace que sus moléculas puedan atraerse entre sí, estableciéndose puentes de hidrógeno, más débiles que los covalentes y de corta duración, pero al formarse un gran número de ellos, sus efectos determinan la mayor parte de las propiedades típicas del agua. También se pueden formar puentes de hidrógeno entre el agua y otras moléculas polares distintas.

d’.- Disociación iónica: El agua pura es capaz de disociarse en iones, lo que hace que en realidad sea una mezcla de tres especies: agua molecular (H2O), protones hidratados (H3O

+) e iones hidroxilos (OH-)

2H2O H3O+ + OH-

En agua pura esta disociación es muy débil, siendo la concentración de moléculas

ionizadas a 25ºC de 10-14 mol/L, y, por tanto [H+] = [OH-] = 10-7 Hay sustancias que al disolverse en el agua liberan H+. A estas sustancias se les llama

ácidos. Si la sustancia disminuye la concentración de H+ o aumenta la de OH- se denomina base. Para conocer el grado de acidez o basicidad de una disolución se debe medir la cantidad de iones H+ presentes en ella. Al ser cantidades muy pequeñas, habría que usar exponenciales. Por eso se denomina pH a la expresión

pH = - log [H+].

El pH del agua pura es 7 neutro. Las sustancias ácidas disueltas en agua lo disminuyen (1

a 6) y las básicas lo suben (8 a 14) e’.- Funciones biológicas: Vienen determinadas por sus propiedades físico-químicas que, a

su vez, derivan de la estructura química que acabamos de estudiar. En el cuadro siguiente se resumen las principales funciones del agua en los seres vivos,

relacionándolas con la/s propiedad/es correspondiente/s

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Propiedad Debida a Función biológica

Líquida a temperatura ambiente

Los puentes de hidrógeno mantienen a las moléculas unidas

Es vehículo de transporte dentro del organismo y medio lubricante

Alto calor de vaporización

El agua no se evapora hasta que la energía calorífica es lo suficientemente alta como para romper los puentes de hidrógeno.

Alto calor específico Para poder elevar su temperatura debe absorber gran cantidad de calor, que emplea en romper los puentes de hidrógeno.

Función termorreguladora: Es buen regulador térmico ayudando a mantener constante la temperatura corporal de los animales homeotermos (mamíferos, aves) gracias a su alto calor específico. También el alto calor de vaporización influye (el sudor enfría el cuerpo al evaporarse)

Elevada tensión superficial (su superficie forma una película elástica tensa)

Las moléculas superficiales están fuertemente unidas a otras del interior, pero no a las externas de aire.

Causa de la mayoría de las deformaciones celulares y de los movimientos citoplasmáticos

Es uno de los mejores disolventes que se conocen

La mayoría de las sustancias polares se disuelven en ella al formar puentes de hidrógeno.

Posibilidad de transporte de muchas sustancias y de que en su seno se den todas las reacciones metabólicas

Alta cohesión (unión entre sus moléculas) y adhesión (unión a otras moléculas con cargas eléctricas)

Los puentes de hidrógeno mantienen juntas las moléculas de agua, que puede así formar columnas continuas, y, además es prácticamente incompresible.

Permite que se mantenga la forma y volumen de las células, los cambios y deformaciones del citoplasma y el ascenso de la savia bruta

Mayor densidad en estado líquido que en sólido

Los puentes de hidrógeno “congelados” mantienen las moléculas más separadas que en estado líquido

Mares y ríos se hielan sólo en su superficie; el fondo permanece líquido y los organismos sobreviven al invierno

Capacidad de disociación iónica

El agua pura es capaz de disociarse en iones

2H2O�H3O+ + OH-

Función bioquímica: Interviene en muchas reacciones bioquímicas, aportando hidrogeniones o hidroxilos. Por ejemplo, reacciones de hidrólisis

b.- Sales minerales: a’.- Introducción: Se pueden encontrar en los seres vivos disueltas o

precipitadas. Las precipitadas tienen una función de sostén, formando esqueletos, caparazones o depósitos diversos. Las disueltas están en forma de iones, siendo los más frecuentes:

Aniones: Cl-, CO32-, HCO3

-, PO43-, HPO4

2- SO42- Cationes: Na+, K+, Ca+2, Mg+2, Fe+2, Fe+3

Algunos cationes pueden aparecer también asociados a determinadas moléculas orgánicas (proteínas), como el ión ferroso, que interviene en el transporte de oxígeno asociado a la hemoglobina.

b’.- Funciones biológicas: a’’.- Sales precipitadas: El carbonato cálcico forma el caparazón de moluscos, corales y muchos protozoos, impregna el caparazón de crustáceos, endurece los huesos de vertebrados y forma la parte dura de sus dientes. El Fosfato cálcico contribuye al endurecimiento de los huesos de los mamíferos. La sílice (SiO2) impregna y endurece muchas plantas (gramíneas, p.e.) y forma el caparazón de muchos microorganismos (diatomeas p.e.) y las espículas de determinadas esponjas b’’.- Sales disueltas: Intervienen fundamentalmente en dos tipos de procesos: La regulación de los fenómenos osmóticos y regulación del pH. Además, determinados iones son imprescindibles para que se lleven a cabo muchos procesos biológicos. En el cuadro siguiente se describen brevemente los más importantes:

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Ión Ión Mg2+ Forma parte de la molécula de clorofila

Activador y cofactor de algunas enzimas K+ Transmisión de la corriente nerviosa

Contracción muscular Regulación de la actividad cardiaca

Ca2+ Coagulación de la sangre Contracción muscular Transmisión sináptica Activador y cofactor de algunas enzimas Regulación de la actividad cardiaca

Na+ Transmisión de la corriente nerviosa I- Forma parte de la hormona tiroidea

Fe2+ Forma parte de los citocromos y la hemoglobina Biocatalizador

a’’’.- Regulación de los fenómenos osmóticos: Todos los medios líquidos biológicos (sangre, plasma intersticial...) constituyen disoluciones de sales en agua de cuyo grado de concentración depende la estabilidad celular. Los procesos biológicos dependientes de la concentración de soluto (moléculas e iones) en agua se denominan osmóticos y tienen lugar cuando existen dos soluciones de diferente concentración separadas por una membrana semipermeable (aquella que no deja pasar el soluto pero sí el disolvente). Se observa, entonces, el paso del disolvente (agua) desde la disolución más diluida (hipotónica o hipoosmótica) hacia la más concentrada (hipertónica o hiperosmótica) a través de las membranas, de manera que la hipertónica se va diluyendo y la hipotónica concentrando, hasta que las dos soluciones adquieren la misma concentración (isotónicas o isoosmóticas). Para evitar el paso de agua sería necesario aplicar una presión, denominada Presión osmótica, tanto más intensa cuanto mayor fuera la diferencia de concentración entre ambas disoluciones. Como la membrana plasmática es semipermeable, es necesario mantener una concentración salina dentro de la célula igual a la del medio externo para que ésta no tenga pérdida ni ganancia neta de agua. Si la concentración del medio intracelular es mayor que la del medio externo, la entrada excesiva de agua producirá un hinchamiento, conocido como turgencia celular, que puede provocar la rotura de la membrana y la muerte de la célula. Si, por el contrario, la concentración en el medio interno es menor que en el externo, la célula pierde agua y disminuye su volumen, proceso que recibe el nombre de plasmolisis, y puede ocasionar también la muerte celular. Las células poseen sistemas de regulación para evitar problemas osmóticos cuando el medio externo es hipotónico o hipertónico en relación con el medio intracelular. b’’’.- Regulación del pH: En los organismos es conveniente que el pH de sus fluidos no cambie bruscamente, pues eso podría ocasionar el cambio de estructura de muchas biomoléculas, o la alteración de muchas reacciones químicas. Para ello, en las soluciones acuosas de los seres vivos están presentes los denominados Sistemas tampón o Sistemas amortiguadores de pH. Dichos sistemas son disoluciones de un ácido débil y su base conjugada, de manera que si se añaden pequeñas cantidades de H+ la base los neutraliza, y si lo que se añade son OH-, es el ácido el que los neutraliza. En los líquidos intercelulares el tampón que existe es el bicarbonato, que se encarga de mantener el pH próximo a 7,4

HCO3- + H+ H2CO3 CO2 + H2O

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y en los intracelulares el tampón fosfato mantiene el pH en torno a 6,86 HPO4

2- + H+ H2PO4-

En ambos casos, si aumenta la concentración de hidrogeniones del medio, el equilibrio se desplaza a la derecha, y si disminuye, lo hace hacia la izquierda. C.- Biomoléculas Orgánicas: a.- Introducción a’.- Algunos grupos funcionales biológicamente importantes

Grupo Nombre Importancia biológica – OH

Hidroxilo (alcohol) Polar y, por esta razón, soluble en agua. Forma puentes de hidrógeno

O – C OH Carboxilo (ácido)

Ácido débil. Cuando pierde un ión hidrógeno adquiere carga negativa. Polar. Forma puentes de H.

O – C O - + H+

H – C = O

Aldehído

Polar y, por esta razón, soluble en agua. Forma

puentes de hidrógeno

C = O

Cetona

Carbonilo

H – N H Amino

Base débil. Cuando acepta un ión hidrógeno adquiere carga positiva

H – N+ – H H

O – P – OH OH

Fosfato

Ácido (dador de hidrógeno; en solución presenta habitualmente carga negativa

O – P – O- + 2H+ O-

b’.- Isomería: Es muy frecuente que dos o más moléculas orgánicas compartan la misma

fórmula molecular (mismo nº de átomos de cada elemento), pero que posean distinta forma estructural, es decir, que sus átomos se encuentren unidos entre sí de forma diferente. A estos compuestos se le denominan isómeros estructurales, y químicamente son compuestos de propiedades distintas.

Dimetilamina: CH3 – NH – CH3 (C3H7N) y Etilamina: CH3 – CH2 – NH2 (C3H7N) Si dos compuestos comparten la misma fórmula estructural, pero la diferencia entre

ellos se debe a la posición relativa de los átomos en el espacio, se dice que presentan Isomería espacial o estereoisomería. Esto se produce siempre que hay algún átomo de carbono asimétrico, es decir, un carbono que está unido a cuatro grupos distintos (se les suele identificar en la fórmula con un *).

Para representar en el plano del papel estas moléculas, se utiliza habitualmente la Proyección de Fischer, en la que la cadena carbonada se dispone en vertical y los grupos unidos a los carbonos asimétricos se sitúan a la izquierda y a la derecha de éstos. En el caso de los monosacáridos, aquellos estereoisómeros en los que, según la representación de Fischer, el grupo OH más alejado

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del grupo aldehído o cetona queda a la derecha, se dice que son de la serie D. Los que lo poseen a la izquierda son de la serie L. Una forma D es la imagen en el espejo, o enantiómero de su forma L, y no se pueden superponer, por lo que son moléculas distintas. Aunque tienen las mismas propiedades químicas difieren en que cada una desvía la luz polarizada en sentido opuesto. El que desvíe hacia la derecha o hacia la izquierda la luz polarizada no está relacionado con que sea forma D o L. Las formas D son más frecuentes en la naturaleza que las formas L.

Si dos monosacáridos se diferencian únicamente en la posición que ocupa el grupo hidroxilo en un carbono se dice que son epímeros (D-Glucosa y D-Galactosa, p.e.)

b.- Glúcidos: a’.- Concepto: Son biomoléculas orgánicas formadas por C, H y O cuya fórmula general es: Cm(H2O)n (de ahí el nombre de hidratos de carbono) y en muchas ocasiones de sabor dulce (de ahí el nombre de azúcares). Químicamente son polialcoholes con un grupo funcional carbonilo (aldehído o cetona).

b’.- Clasificación de los glúcidos a’’.- Monosacáridos: a’’’.- Concepto: Son los glúcidos más sencillos. En ellos m = n.

Son blancos, dulces, solubles en agua, cristalizables y no pueden ser hidrolizados. La presencia del grupo carbonilo les confiere, además, propiedades reductoras, que se utilizan para identificarlos (prueba de Felhing). Su principal función en los organismos es energética (los organismos las usan como fuente de energía), aunque algunos de ellos entran a formar parte de la composición de moléculas con funciones muy diferentes (nucleótidos p.e.).

b’’’.- Estructura de los monosacáridos: Los más importantes están formados por cadenas carbonadas de 3 a 7 átomos de carbono (triosas, tetrosas, pentosas, exosas, heptosas), y como poseen un grupo aldehído o ceto, tendremos aldosas y cetosas. En el cuadro se representan las fórmulas de las diferentes formas D de los monosacáridos existentes. Para cada uno de ellos, existe su correspondiente forma L. - Formas cíclicas: En disolución acuosa, el grupo aldehído o el cetona puede

reaccionar fácilmente con un grupo hidroxilo de la misma molécula para dar lugar a Hemiacetales (aldehído) y Hemicetales (cetona). Cuando esto le sucede a monosacáridos de 5 o más átomos de carbono, se forman moléculas con estructura cíclica o de anillo de cinco eslabones (Furanósicos) o de 6 eslabones (Piranósicos).

Las estructuras cíclicas se representan mediante Proyecciones de Haworth: Los grupos que en la estructura lineal quedan a la derecha de la cadena carbonada, se sitúan abajo, y los de la izquierda se sitúan arriba. Cuando el oxígeno queda detrás (alejado del espectador) y el carbono 1 a la derecha, los monosacáridos de la serie D tienen el grupo CH2OH arriba.

Osas o Monosacáridos Oligosacáridos

Homopolosicáridos Holósidos Polisacáridos

Heteropolisacáridos Ósidos

Heterósidos

D-Gliceraldehído L-Gliceraldehído

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Al formarse las formas cíclicas, aparece un nuevo carbono asimétrico, aquel en el que estaba el grupo aldehído o cetona, que recibe el nombre de Carbono anomérico. Aparecen, por tanto, dos nuevos estereoisómeros, que reciben el nombre de anómeros o formas anoméricas, y se nombran anteponiendo al nombre del monosacárido las letras griegas α o β según que el grupo OH del carbono anomérico quede abajo o arriba de la estructura cíclica.

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c’’’.- Nomenclatura de pentosas y exosas: El nombre completo de un monosacárido debe indicar: 1- El tipo de anómero (α o β) 2- El tipo de enantiomorfo (D o L) 3- El nombre de la molécula (glucosa, fructosa...) 4- El tipo de estructura cíclica (furanosa o piranosa)

d’’’.- Principales monosacáridos: - Triosas: - El D-gliceraldehído y la dihidroxiacetona son importantes intermediarios

en el metabolismo energético de las células. - Pentosas: - La β-D-ribosa (ribofuranosa) forma parte de moléculas tan importantes

como el ATP, el NAD y el ARN. - La β-D-Desoxirribosa (sin grupo -OH en el C 2) se encuentra en los nucleótidos del ADN.

- La D-ribulosa participa en la fotosíntesis. - Exosas: - La Glucosa (D-glucopiranosa, mezcla de anómeros α y β, una aldoexosa)

es la principal fuente de energía para muchos organismos, es precursora de muchos otros compuestos y el monómero a partir del cual se sintetizan muchos otros glúcidos.

- La Galactosa (D-galactopiranosa, mezcla de anómeros α y β, una aldoexosa) forma parte de la lactosa, de diferentes polisacáridos estructurales y de ciertos glucolípidos.

- La Fructosa (D-fructofuranosa, mezcla de anómeros α y β, una cetoexosa) se encuentra libre en muchas frutas, forma parte de la sacarosa y sus ésteres fosfatos son intermediarios del metabolismo.

- La Manosa (D-manopiranosa, mezcla de anómeros α y β, una aldoexosa) forma parte de la estructura de muchos polisacáridos.

b’’.- Ósidos: Glúcidos más complejos derivados de las osas. Se clasifican en: a’’’.- Holósidos: Formados por unión de monosacáridos. Dentro de ellos se distingue

entre los Oligosacáridos y los Polisacáridos - Enlace O-glucosídico: Los monosacáridos pueden unirse entre sí para constituir otros

glúcidos más complejos. Esta unión es una reacción de polimerización y normalmente se establece entre el hidroxilo del carbono anomérico de un monosacárido y un grupo hidroxilo de un carbono no anomérico del otro monosacárido, liberándose una molécula de agua y quedando los dos monosacáridos unidos por el oxígeno de uno de los grupos hidroxilos implicados, formando un enlace denominado O-glucosídico.

La reacción inversa es una Hidrólisis, en la que mediante la adición de una molécula de agua se rompe el enlace O-glucosídico y se regeneran los dos grupos hidroxilos, quedando separados ambos monosacáridos.

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- Oligosacáridos: Glúcidos que resultan de la unión de dos a diez monosacáridos. Entre ellos destacan * Los Disacáridos, formados por la unión de dos monosacáridos mediante un enlace O-glucosídico. Normalmente siguen teniendo libre un grupo aldehído o cetona que puede oxidarse, por lo que tienen carácter reductor. Son también dulces, solubles en agua y cristalizables, pero, a diferencia de los monosacáridos, sí que son hidrolizables, dando lugar a los monosacáridos constituyentes. Aunque se suelen utilizar nombres propios para designar a los distintos disacáridos, existe una nomenclatura química para designarlos : 1.- Nombre del monosacárido que emplea el –OH del grupo carbonilo en la unión,

terminado en -osil 2.- Entre paréntesis los C participantes en el enlace, separados por una flecha corta 3.- Nombre del segundo monosacárido terminado en –osa (en –ósido si el 2º -OH

implicado en el enlace es anomérico también). ** Principales Disacáridos:

• Sacarosa: α-D-glucopiranosil (1→ 2) β-D- fructofuranósido. Es el azúcar corriente de mesa. Se obtiene comercialmente de la remolacha o de la caña de azúcar, aunque se encuentra también en el néctar de muchas flores y en algunos frutos, como dátiles o higos. Es el principal componente de la savia elaborada de los vegetales. No tiene carácter reductor.

• Lactosa: β -D-galactopiranosil (1→ 4) β-D- glucopiranosa. Se encuentra libre en la leche, y forma también parte de glucolípidos.

• Maltosa: α-D-glucopiranosil (1→ 4) α -D- glucopiranosa: Es el azúcar de malta. Procede de la hidrólisis del almidón y del glucógeno. Se encuentra en semillas en germinación, que comienzan a emplear el almidón acumulado. La cebada germinada artificialmente sirve para la fabricación de cerveza y whisky, y para obtener malta, sustituto del café.

• Celobiosa: β-D-glucopiranosil (1→ 4) β-D-glucopiranosa: Se obtiene en la hidrólisis de la celulosa.

• Isomaltosa: α-D-glucopiranosil (1→ 6) α -D-glucopiranosa: Se obtiene también del almidón y el glucógeno.

* Otros Oligosacáridos: Existe una gran diversidad de oligosacáridos, pues puede variar su número, ramificaciones, tipo de monosacáridos que se unen y forma de enlazarse éstos para formar la cadena de oligosacáridos. Suelen encontrarse en las membranas celulares, unidos a proteínas o a lípidos, glucoproteínas y glucolípidos

Isomaltosa

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respectivamente, y gracias a su gran variedad sirven como señas de identidad para los distintos tipos celulares y también como receptores de sustancias específicas. Por último, algunos antibióticos (estreptomicina y neomicinas, p.e.) son oligosacáridos.

- Polisacáridos: Resultan de la unión de muchos monosacáridos mediante enlaces o-glucosídicos, con pérdida de una molécula de agua por cada enlace. Constituyen macromoléculas poliméricas, aunque el número de monosacáridos es variable, oscilando entre unos pocos cientos y varios miles, pero siempre con pesos moleculares muy elevados. No son dulces, ni cristalizan, ni son solubles en agua (aunque algunos, como el almidón forma soluciones coloidales), ni poseen carácter reductor. Sí son hidrolizables. Se clasifican en:

* Homopolisacáridos: Cuando tienen un único tipo de monosacárido * Heteropolisacárido: Cuando tienen más de un tipo de monosacárido ** Principales Homopolisacáridos:

• Almidón: Constituye la principal reserva energética de los vegetales, acumulándose en forma de gránulos en los plastos y formando enormes depósitos en tubérculos y semillas. Es en realidad una mezcla de dos polisacáridos, la Amilosa, y la Amilopectina. La Amilosa es un polímero de α – D- glucosas unidas por enlaces (1→ 4). Su estructura es helicoidal, con seis monómeros por cada vuelta. En caliente es soluble en agua. Con yodo se tiñe de azul negruzco.

La Amilopectina: Se diferencia de la anterior en que periódicamente se ramifica mediante enlaces (1→ 6) y en que la estructura es lineal.

• Glucógeno: Es el polisacárido de reserva de los animales, en los que forma gránulos visibles y abundantes en hígado y músculos estriados. Su estructura es parecida a la de la amilopectina, pero con ramificaciones más frecuentes (cada 10 ó 12 moléculas de glucosa).

• Celulosa: Polisacárido estructural que constituye el principal componente de la pared celular de las células vegetales. Está formado por un nº elevado de moléculas de glucosa (a veces hasta 15.000) unidas mediante enlaces glucosídicos β (1→ 4) en cadenas lineales no ramificadas. La estructura se estabiliza mediante puentes de hidrógeno que se establecen entre moléculas de una misma cadena y entre moléculas de cadenas paralelas, lo que hace que sea una molécula rígida y resistente al ataque químico. Pocos animales (p.e. los herbívoros sí) poseen enzimas que permitan su hidrólisis (celulasa). La celulosa tiene importantes aplicaciones industriales, ya que es materia prima para la fabricación de papel o tejidos.

AMILOSA

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• Quitina: Es un polisacárido estructural similar a la celulosa. El monómero constituyente es un derivado de la glucosa (N-acetil-D-glucosamina) unidos mediante enlaces glucosídicos β (1→ 4). Forma la pared celular de hongos y el esqueleto externo de artrópodos.

• Pectina: Es otro componente de la pared celular de las células vegetales. Se usa para fabricar mermeladas. Está formada por un monómero derivado de la galactosa (ácido metilgalacturónico).

** Principales Heteropolisacáridos: • Hemicelulosa: Forma parte de la pared celular. Contiene Xilosa y arabinosa

(pentosas las dos) y otros monosacáridos. • Mucílagos: Es un grupo variado que tiene la propiedad de absorber gran cantidad

de agua. Se encuentran en bacterias, algas y vegetales. Entre ellos destaca el Agar-agar (producido por algas rojas y que contiene D y L galactosa) que se usa como espesante en la industria alimentaria para elaborar sopas, flanes, helados, etc. y para preparar medios de cultivos de microorganismos.

• Gomas: Forman parte de algunas secreciones vegetales que las plantas segregan para cubrir y cerrar heridas. Al secarse al aire se convierten en masas cristalinas que disueltas en agua sirven de pegamento (goma arábiga, p.e.). Presentan una composición diversa en la que predomina la arabinosa, la ramnosa, la galactosa y el ácido glucurónico.

• Mucopolisacáridos o glucosaminoglucanos: Son de origen animal. Suelen asociarse a proteínas para formar productos viscosos que forman parte de sustancias intercelulares de tejidos y, a veces, como lubricantes. Entre ellos tenemos el Ácido Hialurónico (en tejidos conectivos y en el líquido sinovial), la Condroitina (en huesos y cartílagos) y la Heparina (anticoagulante presente en algunas células de las paredes de las arterias y en la sustancia intercelular de hígado y pulmones).

c’’’.- Heterósidos: Formados por glúcidos unidos a otro tipo de componente, que se llaman, en general agluconas. Existen multitud de ejemplos: Adenosina, Glucosa-6-fosfato, glucoproteínas, glucolípidos (ya mencionados)...

c’.- Métodos de identificación de glúcidos: - La solubilidad, capacidad de cristalizar y el sabor

dulce permiten diferenciar a mono y disacáridos de polisacáridos.

- Prueba de Fehling: Consiste en calentar una disolución compuesta por el glúcido que se investiga y sulfato de cobre (II). Si el glúcido es reductor (mono y disacáridos excepto la sacarosa), se oxidará, reduciendo al sulfato de cobre (II), de color azul, a óxido de cobre (I), de color rojo anaranjado. Si no es reductor, la reacción no se producirá y el color no cambiará.

- El almidón da un color azul con el reactivo de lugol (disolución de yodo y yoduro de potasio), y el glucógeno, por el contrario, da color rojo con ese mismo reactivo.

- La celulosa tratada con verde brillante, se observa al microscopio teñida de ese color.

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d’.- Síntesis de las funciones biológicas de los glúcidos

Síntesis de las funciones biológicas de los glúcidos F. energética F. estructural F. de información Otras

Constituyen el material energético de uso inmediato para los seres vivos, siendo la Glucosa el más utilizado como fuente de energía. El Almidón (vegetales) y el Glucógeno (animales) permiten almacenar miles de moléculas de glucosa en forma de reserva energética.

La Celulosa, Pectina y Hemicelulosa forman parte de la pared celular (vegetales). La Quitina forma el exoesqueleto de artrópodos y los caparazones de crustáceos. La Ribosa y Desoxirribosa forman parte de los ác. Nucleicos.

Los Oligosacáridos de glucoproteínas y glucolípidos presentes en el exterior de las membranas celulares permiten reconocer los distintos tipos celulares.

Lubricantes: como el ác. Hialurónico Cementantes: como la Condroitina Anticoagulantes: como la Heparina

c.- Lípidos: a’.- Concepto: Son compuestos apolares, insolubles en agua, pero solubles en

disolventes orgánicos no polares (benceno, éter, cloroformo, acetona...). Tienen un tacto característico (grasiento, untuoso), y manchan el papel de forma característica. Desde el punto de vista químico y funcional son muy heterogéneos. Muchos de ellos tienen únicamente C, H y O, formando largas cadenas lineales o varios anillos aromáticos. En otros aparece también P, N y/o S. En cuanto a las funciones, los hay energéticos, estructurales, hormonas, mensajeros celulares, vitaminas, colorantes, aromatizantes...

a’’.- Ácidos grasos: Son ácidos carboxílicos

formados por largas cadenas carbonadas (entre 12 y 24 átomos de Carbono), con un nº par de átomo de carbonos. Las cadenas pueden ser saturadas (no presentan dobles enlaces y las cadenas son lineales) o insaturadas (existen uno o varios enlaces dobles entre átomos de carbono, en los que se forman “codos” donde las cadenas cambian de dirección).

Entre los grupos – CH2 – se forman enlaces de Van der Waals. Los diferentes ácidos grasos se diferencian entre sí en la longitud de la cadena y en el nº y posición

Saturados Ácidos grasos

Insaturados

Triacilglicéridos Ceras Simples Fosfoglicéridos

Lípidos saponificables

Complejos Esfingolípidos

Esteroides

Isoprenoides o Terpenos

b’.- Clasificación de los lípidos

Lípidos insaponificables Prostaglandinas

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de los dobles enlaces, características de las que también dependen algunas de sus principales propiedades físicas, como el punto de fusión (mientras más larga y saturada, más alto porque el empaquetamiento entre molé-culas es mayor) y la solubilidad.

En cuanto a la solubilidad, los ácidos grasos son moléculas anfipáticas, es decir, bipolares, que tienen una zona hidrófila (cabeza polar) con afinidad por el agua, constituida por el grupo carboxilo (-COOH), y una zona hidrófoba (cola apolar), formada por la cadena hidrocarbonada, que es repelida por el agua. El gran tamaño de esta zona es la responsable de que los ácidos grasos sean insolubles en el agua y solubles en disolventes orgánicos.

Debido a esta característica, al entrar en contacto con el agua, los ácidos grasos orientan las cabezas polares hacia ella, mientras que las colas apolares se sitúan en posición opuesta. Esto da lugar a formación de estructuras esféricas (micelas) o en empalizada, en este último caso en monocapa (si los ácidos grasos se sitúan en la interfase entre agua y un medio no polar como el aire) o en bicapa (con las colas apolares enfrentadas y las cabezas polares hacia el exterior, en contacto con el agua).

Existen ácidos grasos que no pueden ser sintetizados por el hombre (linoleico, linolénico y araquidónico, p.e.), y se denominan ác. grasos esenciales. Su carencia impide la síntesis de otras moléculas (lípidos saponificables, p.e.), y deben ser aportados por la dieta (aceites de semilla o pescado azul lo contienen).

Nº C Estructura Nombre P.Fusión

C12:0 CH3-(CH2)10-COOH Ác. Laúrico 44,2 C14:0 CH3-(CH2)12-COOH Mirístico 53,9 C16:0 CH3-(CH2)14-COOH Palmítico 63,1 C18:0 CH3-(CH2)16-COOH Esteárico 69,6 C20:0 CH3-(CH2)18-COOH Araquídico 76,5

Sa tu ra

dos C24:0 CH3-(CH2)22-COOH Lignocérico 86 C16:1 CH3-(CH2)5-CH=CH-(CH2)7-COOH Palmitoleico -0,5 C18:1 CH3-(CH2)7- CH=CH-(CH2)7-COOH Oleico 13,4 C18:2 CH3-(CH2)4-CH=CH-CH2-CH=CH-(CH2)7-COOH Linoleico -5 C18:1 CH3-CH2-CH=CH-CH2-CH=CH-CH2-CH=CH-(CH2)7-COOH Linolénico -11

In sa tu ra

dos C20:1 CH3-(CH2)4-(CH=CH-CH2)3-CH=CH-(CH2)3-COOH Araquidónico -49,5

b’’.- Lípidos saponificables: a’’’.- Concepto: Son ésteres, resultado de la unión

covalente entre ácidos grasos y alcoholes (o amidas, si la unión es entre ácido graso y amina). En esa reacción de esterificación se pierde agua. Por ello, estos lípidos se pueden hidrolizar, liberándose los ácidos grasos de los alcoholes al añadir una molécula de agua a cada enlace éster. Si la reacción se produce en medio alcalino (en presencia de KOH o NaOH, p.e.) se denomina saponificación, pues se producen los alcoholes y jabones (sal del ácido graso correspondiente).

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Esterificación R – COOH + R’ – OH R – COO – R’ + H2O

Ác. Graso Alcohol Hidrólisis Lípido saponificable Saponificación

R – COO – R’ + KOH (R – COO)- K+ + R’ – OH Lípido saponificable Álcali Jabón Alcohol b’’’.- Tipos de lípidos saponificables:

- Triacilglicéridos o grasas Formados por tres moléculas de ácidos grasos (iguales o distintas) unidas por enlaces éster a una molécula de glicerina (o glicerol).

Si los tres ácidos grasos son iguales, se denominan grasas simples, y se nombran con el prefijo tri-, seguido del nombre del ácido graso y la terminación –ina (triestearina, tripalmitina, trioleina). Si los ácidos grasos son diferentes se denominan grasas mixtas.

Las grasas naturales están formadas por mezclas de triacilglicéridos simples y mixtos. Pueden ser sólidas, como los sebos mantecas y tocinos de los animales, o líquidas como los aceites vegetales, más ricos en ácidos grasos insaturados que las animales. Son moléculas apolares, insolubles en agua, sobre la que flotan debido a su baja densidad. Desempeñan dos funciones importantes:

• Constituyen la principal reserva energética en los animales, debido a que poseen un valor energético superior al de los glúcidos y proteínas. Así se consigue almacenar la máxima energía con el mínimo peso, lo que facilita la movilidad del animal. Las acumuladas en las semillas vegetales proporcionan energía al embrión durante su desarrollo.

• Proporcionan aislamiento térmico y físico. El panículo adiposo de la piel actúa como aislante térmico contra el frío. Las grasas depositadas alrededor del corazón o riñones actúan como protección contra los traumatismos.

- Ceras: Ésteres de un ácido graso de cadena larga con un alcohol de cadena larga. En general son sólidas y totalmente insolubles en agua, ya que son hidrófobas.

La función que desempeñan suele ser protectora e impermeabilizante. Así forman la cubierta impermeable que recubre a hojas, frutos y plantas, impidiendo la pérdida de agua y protegiéndolos frente a parásitos. La piel, escamas y plumas de los animales están cubiertos con una capa de cera que los mantiene flexibles, lubricados e impermeables. Entre las ceras más conocidas está la Lanolina (cera protectora de la lana de las ovejas), el Cerumen del conducto auditivo externo (dificulta el acceso de parásitos y cuerpos extraños) y la Cera de los panales de las abejas.

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- Fosfoglicéridos: Son triésteres de la glicerina, pero de los tres ácidos unidos a ella, dos son ácidos grasos y el tercero es un ácido ortofosfórico. Esta molécula se denomina “ácido fosfatídico”. El grupo fosfato, a su vez, se une a un aminoalcohol, originando el fosfoglicérido completo. Junto a las esfingomielinas constituyen los Fosfolípidos. Entre ellos destacan: la fosfatidilcolina (lecitina), presente en la yema del huevo y en el tejido nervioso, la fosfatidiletanolamina (cefalina), presente en el cerebro o la fosfatidilserina.

Los fosfoglicéridos son también moléculas anfipáticas, ya que tienen dos partes diferentes: una cabeza hidrófila polar, que comprende el grupo fosfato y el compuesto polar, y una cola hidrófoba apolar constituida por las dos cadenas de ácidos grasos. De esta propiedad deriva su función biológica. Todas las membranas celulares están constituidas por una doble capa fosfolipídica, en la que las colas apolares de ambas capas quedan enfrentadas entre sí, mientras que las cabezas polares se orientan hacia el medio interno y externo, ambos acuosos.

- Esfingolípidos: Son también componentes de las membranas celulares, aunque en menor proporción que los fosfoglicéridos. Químicamente son amidas del alcohol “esfingosina” (o uno de sus derivados) con un ácido graso, lo que forma una “ceramida”, que, a su vez, se une a un grupo polar formando el esfingolípido. Según el grupo polar, se distinguen dos clases de esfingolípidos:

• Esfingomielinas: El grupo polar es una molécula de ác. fosfórico esterificada con colina, por lo que son fosfolípidos.

Se encuentran en la vaina de mielina que aísla a los axones de las neuronas.

• Glucoesfingolípidos: Su grupo polar es un glúcido. Si es un monosacárido se

forman los “cerebrósidos” y si es un oligosacárido es un “gangliósido”. Desempeñan un papel fundamental como antígenos celulares, es decir, moléculas identificativas de células que permiten el reconocimiento entre ellas, y que se relacionan con múltiples procesos, sobre todo inmunitarios.

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c’’.- Lípidos insaponificables: a’’’.- Concepto: Se incluyen en este grupo los lípidos que no contienen ácidos grasos en su composición química (tampoco son ésteres) y, por tanto, no llevan a cabo la reacción de saponificación. Se encuentran en los seres vivos en menor cantidad que los saponificables, pero comprenden algunos compuestos biológicos de función importante.

b’’’.- Tipos de lípidos insaponificables: - Terpenos o isoprenoides: Son polímeros de la molécula de isopreno

(2-metil-1,3-butadieno) CH3

CH2 = C – CH = CH2

La presencia de los dos dobles enlaces conjugados hace que tengan electrones deslocalizados que pueden absorber fácilmente la energía luminosa, por lo que dan lugar a compuestos coloreados. Se clasifican según el nº de moléculas de isopreno que tengan:

Tipo Características Ejemplos

Monoterpeno 2 unidades de isopreno. Compuestos volátiles que dan aroma a muchas plantas.

Limoneno (limón), Mentol (menta), Geraniol (geranio), Timol (tomillo)

Diterpeno 4 unidades de isopreno Fitol (componente de la clorofila), Vitaminas E y A Triterpeno 6 unidades de isopreno. Escualeno (precursor del colesterol) Tetraterpeno 8 unidades de isopreno. En ellos se

incluyen pigmentos de importancia fotosintética.

Carotenoides: Licopeno (rojo del tomate), Xantofila (Amarillo del maíz o de la yema de huevo), β-caroteno (naranja de la zanahoria y precursor de la Vitamina A)

Politerpeno Más de 8 unidades de isopreno. Caucho natural. Cadenas laterales de quinosas (coenzima Q o plastoquinona, p.e.)

- Esteroides: Derivan del ciclopentanoperhidro-

fenantreno (hidrocarburo tetracíclico, también llamado esterano). Se diferencian entre sí por el nº de dobles enlaces y por el tipo y localización de los grupos funcionales sustituyentes. Los principales esteroides son: • El Colesterol: Forma parte de las membranas de las células animales y se

encuentra también unido a proteínas en el plasma sanguíneo. Es el precursor del resto de esteroides del organismo. Cuando se encuentra en elevadas cantidades en la sangre contribuye a formar los ateromas o placas en las paredes de las arterias.

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En realidad el colesterol forma parte de los esteroles, que se caracterizan por tener un grupo alcohol en el carbono 3 y una cadena hidrocarbonada en el 17. Otros esteroles son el “ergosterol” presente en hongos, y los fitosteroles, presentes en las células vegetales.

• Los ácidos biliares: Producidos por el hígado. Emulsionan las grasas en el intestino para favorecer su digestión. Su síntesis es el principal destino metabólico del colesterol.

• Vitamina D: En realidad es una prohormona, a partir de la cual se sintetiza una hormona esteroidea que regula el metabolismo del calcio y del fósforo. Nuestro organismo puede fabricarla en las células de la piel a partir de un precursor, por acción de los rayos ultravioletas del sol.

• Hormonas esteroideas:

- Prostaglandinas: Se forman por ciclación de ácidos grasos poliinsaturados, como el ácido araquidónico. Sus funciones son muy variadas: estimulan la agregación de plaquetas, activan las respuestas inflamatorias de los tejidos, provocan la subida de la temperatura corporal (fiebre), controlan el descenso de la tensión arterial, intervienen en la contracción del músculo uterino, inhiben la secreción gástrica...

c’.- Métodos de identificación de lípidos: - Comprobar la insolubilidad en H2O y la solubilidad en compuestos orgánicos (éter,

acetona...) - Las grasas se identifican con una solución alcohólica saturada con un colorante específico:

el Sudán III. La aparición de una coloración roja o rosada revela la presencia de grasas. d’.- Síntesis de las funciones biológicas de los lípidos F. de reserva energética F. estructural F. protectora F. Transportadora F. Biocatalizadora Son un importante material energético de uso biológico que, al no almacenarse con agua, resulta relativamente ligero. La combustión metabólica de un gramo de lípido produce unas 9,4 kcal.

El carácter bipolar de fosfoglicéridos y esfingolípidos les permiten organizarse en bicapas en medios acuoso y formar parte fundamen-tal de las membranas biológicas.

Las grasas actúan como aislantes tér-micos y mecá-nicos

Las lipoproteínas plasmáticas son las encargadas del transporte de lípidos, como el colesterol y los triglicéridos.

Las hormonas esteroideas y las vitaminas A, D, E y K (liposolubles) facilitan las reac-ciones químicas que se producen en los seres vivos.

Tipo de hormona esteroidea Nombre Función Ecdisona Muda de artrópodos

Progesterona Regula el embarazo, el ciclo ovárico y son precursores metabólicos de las demás hormonas esteroideas

Femeninas Estrógenos (estradiol)

Fomenta el desarrollo sexual femenino y mantiene los caracteres sexuales femeninos

Sexuales

Masculinas Testosterona Fomenta el desarrollo sexual masculino y mantiene los caracteres sexuales masculinos

Glucocorticoides Cortisol Cortisona

Fomentan la gluconeogénesis y, a dosis elevadas, son inmunodepresores.

Corticoides

Mineralocorticoides Aldosterona Regula el equilibrio iónico en el interior del organismo

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d.- Proteínas: Son las biomoléculas orgánicas compuestas de C, H, O y N, y en la mayor parte de los casos, también contienen S. Su importancia biológica se debe, por un lado a su abundancia en los seres vivos (hasta el 50% del peso celular seco), y, sobre todo, a la variedad de funciones biológicas que desempeñan: estructural, de transporte, movimiento, regulación... Químicamente son macromoléculas formadas por la unión (a través de un tipo de enlace característico, denominado enlace peptídico) de muchas moléculas más simples denominadas aminoácidos y poseen una estructura tridimensional característica y una función propia.

a’.- Los aminoácidos: a’’.- Concepto: Como su nombre indica, los

aminoácidos son moléculas que poseen, al menos, un grupo amino (- NH2) y un grupo carboxílico (-COOH). Los aminoácidos que constituyen las proteínas presentan siempre el grupo amino unido al carbono α (el más cercano al grupo carboxílico). Existen 20 aminoácidos distintos de este tipo, que se diferencian entre sí por el otro grupo unido al carbono α, el llamado R o cadena lateral.

b’’.- Propiedades de los aminoácidos: a’’’.- Carácter anfótero: Una molécula se dice que es anfótera cuando puede

comportarse como ácido o como base dependiendo del pH del medio donde se encuentre. Este es el caso de los aminoácidos: al tener un grupo carboxilo pueden desprender H+, por lo que tienen carácter ácido; por otro lado, al tener un grupo amino, son capaces de aceptar H+ y, por tanto, también tienen carácter básico.

Al pH existente habitualmente en los medios biológicos (próximo a 6), ambos grupos suelen estar ionizados y los aminoácidos aparecen como iones dobles. A un pH más ácido, los aminoácidos tendrán carga neta positiva, pues los H+ del medio son captados por el grupo –COO-, neutralizando éste y quedando únicamente la carga del grupo -NH3

+. Por el contrarios, en un pH más básico, el grupo -NH3

+ cederá un H+ al medio y el aminoácido quedará con carga negativa. La cadena lateral (R), a su vez, puede tener grupos ionizables que participan en la

carga eléctrica del aminoácido. b’’’.- Estereoisomería: El carbono α es asimétrico

en todos los aminoácidos (excepto en la glicina en la que R = -H), por lo que existen dos estereoisómeros con diferente actividad óptica. El L es el que posee el grupo amino a la izquierda, y el aminoácido D el que lo posee a la derecha. Los aminoácidos proteicos son todos L-aminoácidos, aunque en la naturaleza existen D-aminoácidos (p.e. formando parte de antibióticos).

c’’.- Clasificación de los aminoácidos: Según la cadena lateral, los aminoácidos proteicos se clasifican en tres grupos:

• Aminoácidos neutros: La cadena lateral no posee carboxilo ni amino y, por tanto, a pH neutro su carga eléctrica neta es 0. A su vez se subdividen en:

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* Aminoácidos neutros polares: Su cadena lateral posee grupos hidrófilos (con

enlaces covalentes polares)que le permiten formar puentes de hidrógeno por lo que, aunque no tiene carga eléctrica neta, son muy solubles en agua.

* Aminoácidos neutros apolares: la cadena lateral sólo contiene enlaces covalente apolares y, por tanto, son hidrofóbicos e insolubles en agua.

• Aminoácidos ácidos: Presentan un grupo carboxilo en la cadena lateral y poseen carga eléctrica negativa, ya que ese grupo desprende H+.

• Aminoácidos básicos: Contienen algún grupo amino en la cadena lateral que, debido a su carácter básico, puede tomar H+, lo que hará que el aminoácido tenga carga positiva.

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b’.- El enlace peptídico: Los aminoácidos se unen entre sí al reaccionar el grupo carboxílico principal del primero con el grupo α amino del siguiente, formando una amida y liberándose una molécula de agua. A este tipo de unión se le denomina Enlace peptídico, y el compuesto resultante de la unión de dos aminoácidos, Dipéptido. Como éste continúa teniendo un extremo con un grupo amino y otro con un grupo carboxilo, puede reaccionar con otro aminoácido, formando un nuevo enlace peptídico, y así sucesivamente, dando lugar a un polipéptido.

El enlace peptídico se estabiliza por resonancia, ya que posee

cierto carácter de doble enlace, al desplazarse continuamente una pareja de electrones desde el grupo carbonilo al enlace peptídico y al revés, lo que hace que aparezcan dos formas resonantes.

Como consecuencia de ello, el enlace peptídico es rígido (no admite giros) y los cuatro átomos del grupo péptido y los dos átomos de carbono α quedan en el mismo plano. Sin embargo, los enlaces del carbono α con el carbono carbonílico y con el nitrógeno son covalentes sencillos puros, alrededor de los cuales la molécula puede girar libremente.

c’.- Estructura de las proteínas: La actividad biológica de una proteína depende en gran

medida de la disposición espacial de su cadena polipeptídica. Efectivamente, dicha cadena sufre una serie de plegamientos que proporcionan una gran complejidad a la estructura de las proteínas, habiéndose definido cuatro niveles diferentes, conocidos como estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria, cada uno de los cuales se construye a partir del nivel anterior. a’’.- Estructura Primaria: Se denomina así a la secuencia de aminoácidos en la cadena polipeptídica. El nº, tipo y orden de los aminoácidos que constituyen dicha estructura son distintos para cada proteína, y viene determinado, como veremos en otro tema, por la información genética que posee la célula. Una variación, aunque sea pequeña, de esta estructura puede alterar la forma espacial de la proteína, e incapacitarla para realizar su función. Por convenio, el extremo amino se escribe al principio (izquierda) de la cadena y el carboxilo al final.

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b’’.- Estructura Secundaria: En realidad, la estructura primaria constituye una serie de planos articulados pues, como ya hemos visto, los enlaces peptídicos no pueden girar, y los átomos de carbono, nitrógeno y oxígeno que participan en ellos se sitúan en un mismo plano. Entre estos átomos se establecen puentes de hidrógeno (sin que intervengan los grupos laterales de los aminoácidos) que pliegan la cadena. Aunque la disposición de la cadena polipeptídica en el espacio puede variar, existe una conformación más estable que ninguna otra que, lógicamente, es la que se mantiene y a la que se le denomina estructura secundaria. Existen dos tipos básicos:

• La Hélice α: Consiste en un plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre sí misma, en el sentido de giro de las agujas del reloj y contiene 3,6 aminoácidos por vuelta. La estructura se mantiene estable por puentes de hidrógeno entre el oxígeno del grupo carbonilo de un aminoácido y el hidrógeno del cuarto aminoácido consecutivo. Los grupos laterales quedan extendidos perpendicular-mente hacia fuera de la hélice. Las proteínas (o parte de proteínas) con esta estructura tienen una cierta elasticidad, ya que los puentes de hidrógeno se pueden romper y volver a formar. Asimismo la estructura se distorsiona en agua.

• Lámina plegada o β plegada: Los planos de los enlaces peptídicos sucesivos se disponen en zig-zag, y la estructura se estabiliza mediante puentes de H entre los grupos C=O y N-H de Aa pertenecientes a diferentes segmentos de la cadena polipeptídica, que pueden pertenecer a la misma o a diferente cadena. Las cadenas laterales de los aminoácidos se disponen alternativamente por encima y por debajo de esta estructura.

Estas dos estructuras no son las únicas posibles, pero sí las más frecuentes. Así, el colágeno, p.e., posee una estructura secundaria característica en la que tres cadenas peptídicas se enrollan entre sí.

El que una proteína adquiera una u otra estructura secundaria depende, en definitiva, de su estructura primaria. Por último, una misma cadena polipeptídica puede presentar diferentes estructuras secundarias en diferentes segmentos de la misma. c’’.- Estructura Terciaria: La cadena polipeptídica, aunque estabilizada por su estructura secundaria, puede aún sufrir giros y plegamientos, adquiriendo una disposición tridimensional conocida como estructura terciaria de la proteína. Es consecuencia de uniones que se realizan por medios de enlaces entre las cadenas laterales (R) de los aminoácidos. Los enlaces pueden ser de cuatro tipos:

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• Puentes disulfuros: Debidos a la formación de fuertes enlaces covalentes entre dos grupos –SH que pertenecen a sendos aminoácidos cisteína.

• Fuerzas electrostáticas: Enlaces de tipo iónico entre grupos con cargas eléctricas opuestas (p.e. un grupo carboxilo de una cadena lateral de un aminoácido ácido y un grupo amino de otra de uno básico).

• Puentes de hidrógeno: Se establecen entre grupos polares no iónicos en los que existen cargas parciales en su cadena lateral (p.e. grupos –OH de la serina o treonina).

• Fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas: Son uniones débiles que se producen bien entre grupos no polares que se polarizan por la presencia de una carga o por desplazamientos electrónicos temporales o que, al no poder interaccionar con el agua, tienden a hacerlo entre sí, ocultándose del agua que envuelve la molécula.

En general, se considera que existen dos tipos de estructuras terciarias: • Globular: Las proteínas poseen un alto grado de plegamiento y adquieren forma

compacta (no necesariamente esférica). Son formas típicas en enzimas, p.e. Generalmente son solubles en agua.

• Fibrilar : Las proteínas presentan forma alargada, con un grado de empaquetamiento menor. Tienen funciones estructurales y generalmente son insolubles en agua.

Para terminar, como de la estructura terciaria depende la función de la proteína, cualquier cambio en su disposición puede provocar la pérdida de su actividad biológica. d’’.- Estructura Cuaternaria: Sólo está presente en proteínas formadas por más de una cadena polipeptídica, cada una de las cuales se denomina subunidad. Las subunidades pueden ser iguales o distintas, y se unen entre sí mediante interacciones del mismo tipo de las vistas para la estructura terciaria. La disposición relativa de las subunidades entre sí es lo que se denomina estructura cuaternaria. En algunos casos son muchas subunidades las que se ensamblan, como en la actina o en las cápsidas de los virus. En otros casos la complejidad es menor, como en la hemoglobina, formada por 4 subunidades iguales 2 a 2.

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d’.- Propiedades de las proteínas: De la estructura de las proteínas se derivan importantes propiedades que hacen posible muchas de las funciones que desempeñan estas biomoléculas en los seres vivos. Entre ellas destacan:

a’’.- Especificidad: Gracias al elevado nº de combinaciones posibles en la secuencia de aminoácidos, las proteínas son moléculas específicas, es decir, cada especie biológica posee algunas proteínas que otras especies no tienen. Incluso proteínas con estructura tridimensional y funciones parecidas suelen tener una secuencia peptídica diferente en distintos organismos, lo que permite establecer parentesco evolutivo entre especies a partir del análisis de las semejanzas que existen entre algunas proteínas. Esta especificidad se observa también entre individuos de una misma especie. Hay dos tipos de proteínas, las enzimas y las inmunoglobulinas cuyas funciones requieren de manera especial la capacidad de las proteínas para presentar una secuencia específica de aminoácidos.

b’’.- Desnaturalización: Como ya hemos dicho, la función biológica de una proteína depende de su estructura tridimensional, también conocida como conformación nativa. Se denomina Desnaturalización a la pérdida de esta estructura nativa, por pérdida de los enlaces de las estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservando tan sólo la estructura primaria.

Las causas de la desnaturalización pueden ser aumento de la Tª o de la presión, variaciones del pH o cambios en la concentración salina del medio, todo lo cual dificulta la formación de los enlaces responsables del mantenimiento de la estructura nativa.

La desnaturalización puede ser reversible, si al cesar el agente que provocó el cambio de estructura, la proteína recupera la conformación nativa (renaturalización), o irreversible, si la proteína ya no puede volver a recuperar la estructura nativa (caso de la albúmina del huevo cuando se expone a temperaturas elevadas).

c’’.- Solubilidad: Las proteínas son más solubles en agua si presentan más aminoácidos polares que aminoácidos apolares, pues en este segundo caso las cadenas laterales interaccionarían entre ellas con más fuerza que con el agua circundante.

La mayor parte de las proteínas fibrilares son insolubles en agua, mientras que las globulares son solubles, porque colocan las cadenas hidrófilas en la periferia de la molécula, concentrando los grupos apolares en el interior.

La solubilidad se ve afectada por el pH del medio, pues de él depende el nº de cargas eléctricas y por la concentración salina del medio, ya que mientras más concentración de sales, mayor es la competencia de los iones disueltos con las moléculas de proteínas por rodearse de moléculas de agua y, por tanto, menor solubilidad de las proteínas.

e’.- Clasificación de las proteínas: Podemos hacerlo por su composición o por su función. a’’.- Clasificación estructural: a’’’.- Holoproteínas (o Proteínas simples). Están formadas únicamente por cadenas

polipeptídicas, ya que en su hidrólisis sólo se obtienen aminoácidos. Según su estructura terciaria, se subdividen en Proteínas globulares y Proteínas fibrilares.

Albúminas: Gran tamaño. Transporte de moléculas. Reserva de Aminoácidos Globulinas: Muy grandes

Globu- lares

Histonas: Bajo peso molecular. Asociadas al ADN forman parte de la cromatina. Regulación génica

Queratina: Rica en cisteína. Forma parte de pelos, plumas, escamas... Colágeno: Gran resistencia al estiramiento. Presente en tej. Conjuntivo, cartilaginoso y óseo Miosina: Participa en la contracción muscular

Fibri- lares

Elastina: Muy elástica. Aparece en pulmones, arterias, dermis de la piel

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b’’’.- Heteroproteínas (proteínas complejas). Además de las cadenas polipeptídicas, están compuestas también por una parte no proteica denominada grupo prostético. Una heteroproteína desprovista de su grupo prostético recibe el nombre de apoproteína.

Grupo Grupo Prostético Ejemplos

Fosfoproteínas Ác. Ortofosfórico Vitelina (yema del huevo) Caseína (queso)

Glucoproteínas Glúcido Antígenos de las membranas Gammaglobulinas Mucus de ap. Digestivo y respiratorio

Lipoproteínas Lípido

Porfirínicos Metalporfirina

Hemoglobina (Fe2+). Transporte de O2 Mioglobina (Fe2+). Músculos estriados Citocromos (Fe). Transporte de e- en metabolismo Peroxidasas y catalasas (Fe). Enzimas Clorofila ( Mg2+ y fitol). Fotosíntesis Cianocobalamina (Mo). Vitamina B12

Cromoproteínas (coloreadas)

No Porfirínicos No

metalporfirina Rodopsina. Capta la luz en la retina Hemocianina (Cu2+). Transporta O2 en invertebr.

Nucleoproteínas Ác. nucleico Cromatina y cromosomas

f’.- Funciones de las proteínas: De la enorme variedad de funciones que desempeñan las

proteínas podemos destacar: a’’.- Proteínas estructurales: Formación de estructuras celulares (Histonas), dar rigidez,

flexibilidad o forma a tejidos y órganos. Pertenecen a este grupo la mayor parte de las proteínas fibrilares (Colágeno, Queratina, Fibroína...)

b’’.- Proteínas de reserva: Constituyen un almacén de aminoácidos que el organismo utilizará en el crecimiento, desarrollo y reparación de sus estructuras, por lo que son muy abundantes en las semillas vegetales y los huevos de animales (Albúminas...)

c’’.- Proteínas activas: Desempeñan funciones diversas, pero todas tienen en común que, para desempeñar su función, han de interaccionar con otra sustancia denominada ligando. Dentro de ellas tenemos:

• Enzimas: Son biocatalizadores que regulan las reacciones químicas que se producen en los seres vivos, uniéndose al ligando, denominado en este caso sustrato.

• Proteínas transportadoras: Se unen reversiblemente a un ligando y lo transportan de un lugar a otro (Hemoglobina, Mioglobina, Albúminas...)

• Proteínas reguladoras: Interaccionan con el ligando y ponen en marcha determinado procesos celulares (Hormonas como la insulina...)

• Proteínas contráctiles: Al unirse al ligando experimentan un cambio en la conformación que tiene como consecuencia el acortamiento o alargamiento del órgano u orgánulo del que forma parte (Miosina de las células musculares...)

• Proteínas inmunes: Algunas actúan como antígenos, proporcionando identidad molecular a los organismos vivos, y otras como anticuerpos, bloqueando a cualquier molécula extraña que se introduzca en ellos.

• Proteínas de regulación genética: Participan en los procesos de activación e inactivación de la información genética y también las hay que controlan la duplicación del ADN.

Además de todas las ya mencionadas, hay proteínas con función anticoagulante, luminiscentes, venenos, que responden a estímulos...

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g’.- Métodos de identificación de las proteínas: Aunque se puede detectar fácilmente la presencia de proteínas en una disolución coagulándola con calor o por adición de un ácido, existen algunas pruebas específicas para identificarlas:

• Prueba de Biuret: Detecta la presencia de cualquier compuesto con dos o más enlaces peptídicos. Consiste en alcalinizar el medio con NaOH y añadir una gotas de sulfato de cobre (II). Se obtiene un complejo de color violeta rosado. Pero si moléculas no proteicas poseen dos grupos –C-N-, también dan esta coloración, por lo que no se puede empelar para detectar proteínas en la orina, pues la urea da resultado positivo.

• Prueba xantoproteica: Permite detectar la presencia de grupos fenilos en una molécula (característica que cumplen casi todas las proteínas, pues es raro que no lleven algún aminoácido con grupo fenol). Se añade HNO3 concentrado y se obtiene un precipitado blanco que se vuelve amarillo al calentar, y naranja al alcalinizar con amoniaco.

• Prueba de Millon: También detecta fenoles. Se emplea Hg disuelto en HNO3 (reactivo de Millon) y se obtiene un precipitado blanco que se vuelve rojo al calentar, debido a la formación de complejos de Hg (II).

e.- Ácidos nucleicos: Químicamente los ácidos nucleicos son macromoléculas formadas por la unión de muchos monómeros denominados nucleótidos. Funcionalmente tienen una gran importancia, pues son las moléculas que dirigen y controlan todos los procesos biológicos.

a’.- Nucleósidos: Son compuestos formados por la unión de una pentosa y una base nitrogenada.

• La pentosa puede ser β-D- ribofuranosa (ribosa) o β-D- 2- desoxirribofuranosa (desoxirribosa).

• Bases nitrogenadas: Son compuestos heterocíclicos con átomos de nitrógeno en el anillo. Pueden ser de dos tipos: Púricas (Guanina y Adenina) y Pirimidínicas (Citosina, Uracilo y Timina)

La unión siempre se realiza mediante un enlace N-glucosídico entre el carbono 1’ de la pentosa y el N 1 de la base nitrogenada si es pirimidínica y el N9 si es púrica.

El compuesto resultante se nombra con el nombre de la base nitrogenada seguido del sufijo –osina, para el caso de las bases púricas (adenosina, guanosina) o –idina, para el caso de las pirimidínicas (citidina, uridina, timidina). Si la pentosa es la desoxirribosa se antecede del prefijo desoxi- (desoxicitidina, desoxiadenosina...)

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b’.- Nucleótidos: Resultan de la unión entre un nucleósido y moléculas de ácido fosfórico. La unión es un enlace éster entre la pentosa y el ácido fosfórico. Lo más frecuente es que este enlace se realice con el grupo alcohol del carbono 5’ de la pentosa, aunque existen nucleótidos con el grupo fosfato unido al 3’.

Un nucleótido puede tener una, dos o tres moléculas de ácido fosfórico enlazadas; por eso, para nombrarlos se suprime la última a del nombre del nucleósido y se indica a continuación el lugar de la unión a la pentosa y el nº de fosfatos unidos. Si no se indica el carbono de unión se sobreentiende que es el 5’.

Base Ribonucleótidos 5’-fosfato Desoxirribonucleótidos 5’-fosfato Adenina Adenosín-monofosfato AMP Desoxiadenosín-monofosfato dAMP Guanina Guanosín–monofosfato GMP Desoxiguanosín–monofosfato dGMP Citosina Citidín-monofosfato CMP Desoxicitidín-monofosfato dCMP Uracilo Uridín-monofosfato UMP Timina Desoxitimidín-monofosfato dTMP

Base Ribonucleótidos 5’-difosfato Desoxirribonucleótidos 5’-difosfato Adenina Adenosín-difosfato ADP Desoxiadenosín-difosfato dADP Guanina Guanosín–difosfato GDP Desoxiguanosín–difosfato dGDP Citosina Citidín-difosfato CDP Desoxicitidín-difosfato dCDP Uracilo Uridín-difosfato UDP Timina Desoxitimidín-difosfato dTDP

Base Ribonucleótidos 5’-trifosfato Desoxirribonucleótidos 5’-trifosfato Adenina Adenosín-trifosfato ATP Desoxiadenosín-trifosfato dATP Guanina Guanosín–trifosfato GTP Desoxiguanosín–trifosfato dGTP Citosina Citidín-trifosfato CTP Desoxicitidín-trifosfato dCTP Uracilo Uridín-trifosfato UTP Timina Desoxitimidín-trifosfato dTTP

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a’’.- Nucleótidos de interés biológico: Además de formar parte de los ácidos nucleicos, algunos nucleótidos llevan a cabo funciones básicas para los seres vivos. Entre ellos destacamos:

a’’’.- Moléculas acumuladoras y donantes de energía: Ciertas reacciones bioquímicas tienen como finalidad la producción de energía. Si esta energía se desprendiera libremente tendría muy poca utilidad para el organismo. Es más eficaz disponer de moléculas que acumulen la energía liberada, de manera que pueda ser utilizada posteriormente en la cantidad y en el momento preciso. Algunos nucleótidos (sobre todo la adenosina y en menor medida la guanosina) con más de un grupo fosfato desempeñan esta función, debido a que los enlaces entre fosfatos acumulan energía química que puede transferirse a otras moléculas cuando dichos enlaces se hidrolizan. Inversamente, la energía desprendida en muchas reacciones biológicas puede aprovecharse para formar estos enlaces ricos en energía:

AMP + Pi + Energía (7 kcal/mol) ADP; ADP + Pi + Energía (7 kcal/mol) ATP

Es habitual representar los enlaces de alta energía con el símbolo ( ~ ), en lugar de la notación habitual ( - ) de los enlaces.

b’’’.- Coenzimas: Las coenzimas son sustancias orgánicas no proteicas que han de intervenir en reacciones químicas catalizadas por enzimas, para que éstas puedan realizar su función. No son específicas en cuanto al sustrato, sino que cada clase de coenzima actúa en una misma clase de reacción, sea quien sea el sustrato. Las coenzimas pueden hacer posible la acción enzimática de dos maneras: uniéndose temporalmente a la enzima para facilitar su contacto o su acción catalítica sobre el sustrato, o enlazándose con el sustrato para provocar un cambio en su estructura que facilite la acción de la enzima.

Algunos derivados de nucleótidos intervienen como coenzimas en reacciones enzimáticas importantes. Es el caso de: • Nicotinamín adenín dinucleótido (NAD+), Nicotinamín adenín dinucleótido fosfato

(NADP+) y Flavín adenín dinucleótido (FAD): Los dos primeros están formados por dos nucleótidos unidos: uno cuya base nitrogenada es la adenina, y otro que tiene como base a la nicotinamida (o vitamina PP). En el caso del NADP, existe además un grupo fosfato en el carbono 2’ de una ribosa.

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El FAD es parecido, pero contiene adenina y una base nitrogenada denominada flavina (derivado de la riboflavina o vitamina B2). Los tres tienen una acción semejante. Participan en reacciones de deshidroge-nación. Estas deshidrogenaciones toman H+ y electrones de algunas moléculas y quedan como NADH, NADPH y FADH2 respectivamente. Estas coenzimas, en estado reducido, pueden ceder fácilmente electrones y H+ a otras moléculas.

NAD+ + H+ + 2e- NADH Forma oxidada Forma reducida

• Coenzima A (CoA): Está compuesto por adenosín difosfato, al que se le une el ácido pantoténico (vitamina B5), y actúa como transportador de grupos acilo (CH3 – CO). Se enlaza con facilidad con ácidos orgánicos.

c’’’.- AMP cíclico (AMPc): Es un derivado del AMP. Actúa como segundo mensajero en la recepción de señales por parte de la célula. Cuando una molécula (hormona, neurotransmisor..) que ha desencadenar una respuesta en una célula es incapaz de atravesar la membrana, se unen a proteínas receptoras específicas de la membrana plasmática, y activa a una enzima (adenil ciclasa) que cataliza la reacción de síntesis del AMPc en el interior de la célula. El AMPc sintetizado activa a su vez las enzimas necesarias para dar respuesta a la señal recibida del exterior de la célula, actuando como mediador entre la información externa y la respuesta final.

Adenil ciclasa ATP AMPc + P P

c’.- El enlace fosfodiéster (nucleotídico).

Polinucleótidos: Los nucleótidos se unen entre sí mediante enlaces tipo éster que se realizan entre el grupo fosfato situado en posición 5’ de un nucleótido y el grupo hidroxilo que se encuentra en el carbono 3’ de otro nucleótido, liberándose una molécula de agua. Así se forma un dinucleótido que al hidrolizarse liberará los dos mononucleótidos.

Dado que existen aún grupos hidroxilos libres, el dinucleótido se puede unir a más nucleótidos y formar tri, tetra, pentanucleótidos... La unión de cientos o miles de nucleótidos constituyen los polinucleótidos o ácidos nucleicos.

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En todos los polinucleótidos existe un extremo (denominado extremo 3’) con una pentosa con el grupo –OH del carbono 3’ libre, y otro extremo (llamado extremo 5’) donde se localiza un grupo fosfato libre unido al carbono 5’ de otra pentosa.

Como la unión entre nucleótidos se produce entre pentosas y fosfatos, se establecen largas cadenas sin ramificar formadas por la secuencia pentosa – fosfato – pentosa – fosfato..., quedando las bases nitrogenadas unidas lateralmente a las pentosas.

La secuencia de bases nitrogenadas es la que proporciona especificidad a una cadena polinucleotídica determinada, por lo que, de manera simplificada, se usa una notación en la que se indica dicha secuencia y los extremos 5’ y 3’.

Existen dos tipos de ácidos nucleicos, el ADN y el ARN d’.- El ARN:

a’’.- Características generales: Está formado por largas cadenas de nucleótidos unidos entre sí por enlaces fosfodiéster entre las posiciones 3’ y 5’ de los nucleótidos consecutivos. La pentosa es la Ribosa (β-D- ribofuranosa ) y las bases nitrogenadas la Adenina, Guanina, Citosina y Uracilo. Siempre que no se especifique la polaridad las cadenas se escriben de 5’ a 3’.

El orden de los nucleótidos en la cadena o secuencia es lo que diferencia a unos ARN de otros y constituye la estructura primaria del ARN. Excepto en los reovirus, el ARN está constituido por una única cadena, aunque en el ARN transferente existe un apareamiento de bases dentro de la cadena, lo que hace que aparezcan tramos bicatenarios, originados por el plegamiento de la cadena sobre sí misma (estructura secundaria).

El ARN es la molécula encargada de sintetizar las proteínas de un organismo, a partir del mensaje genético codificado por el ADN. Este proceso es sumamente complejo y requiere la intervención de varios b’’.- Tipos de ARN:

a’’’.- ARN mensajero(ARNm): Es la copia complementaria de un fragmento de ADN (la que corresponde a un gen o grupos de genes que vayan a expresarse) y lleva la información necesaria para fabricar una proteína. Está constituido por un filamento simple y es bastante inestable, por lo que se destruye rápidamente (su vida es de unas 10 horas en células eucarióticas), evitándose así la superproducción de proteínas. Se forma en el núcleo, aunque ejerce su función en el citoplasma. Constituye entre el 3 y el 5% del total de ARN celular.

b’’’.- ARN ribosómico (ARNr): Forma parte de los ribosomas e interviene en el proceso de unión de los Aa para sintetizar las proteínas. Es el más abundante (75-85% del total) y es bastante estable. La cadena aparece plegada con zonas en las que las bases están apareadas. Existen cadenas distintas de ARNr, que se diferencian por su velocidad de sedimentación.

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c’’’.- ARN transferente (ARNt): Se encuentra disperso por el citoplasma y se encarga de transportar aminoácidos. Están formados por cadenas cortas (entre 70 y 95 nucleótidos), adoptando la molécula una estructura muy característica en forma de hoja de trébol: Existen 4 zonas (brazos) de doble cadena, con las bases apareadas, en cuyos extremos existen zonas sin aparear (bucles). El extremo 3’ de la cadena tiene siempre la secuencia de bases CCA. A este nucleótido de adenina terminal se une el aminoácido que va a ser transportado. En el bucle opuesto a este brazo se encuentra el anticodón, triplete de bases nitrogenadas que indica el aminoácido que puede unirse a esa molécula de ARNt.

d’’’.- Otros tipos de ARN: En el núcleo celular pueden observar pequeñas moléculas de ARN que son precursoras de los tipos celulares. Muchos virus almacenan su información genética en moléculas de ARN, normalmente simples pero, en ocasiones, dobles.

ADN ARN Pentosa Desoxirribosa Ribosa Bases nitrogenadas No hay Uracilo No hay Timina Longitud de la cadena

Generalmente más largas Generalmente más cortas

Tipo de molécula Generalmente cadena doble con las bases nitrogenadas enfrentadas: A-T y C-G

Generalmente cadena sencilla, aunque en algún tramo puede plegarse, enfrentándose las bases: A-U y C-G

Localización en la célula

En el núcleo celular (cromosomas); en mitocon-drias y cloroplastos.

Núcleo: disperso en el jugo nuclear o concentrado en los nucléolos. En citoplasma disperso en el citosol o concentrado en los ribosomas.

Estabilidad Más estable, debido al arrollamiento de la molécula formando la doble hélice.

Menos estable al no ser tan compacta por no existir doble hélice.

e’.- El ADN:

a’’.- Características generales: Está formado por la unión de desoxirribonucleótidos, es decir, sus nucleótidos contienen desoxirribosa (β-D- 2- desoxirribofuranosa). Las bases nitrogenadas nunca son uracilos. Excepto en algunos virus, está constituido por dos cadenas polinucleótidas unidas entre sí en toda su longitud. Esta doble cadena se dispone en forma lineal (ADN del núcleo de las células eucarióticas) o circular (ADN de las células procariotas, ciertos virus y de algunos orgánulos citoplasmáticos de las células eucarióticas). Se considera la molécula más importante de un ser vivo, ya que constituye los genes o unidades de la herencia, y, por tanto, porta la información necesaria para el desarrollo de las características biológicas de un individuo y contiene las instrucciones para que las células realicen sus funciones.

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b’’.- Estructura del ADN : Fue determinada en 1953 por Watson y Crick, y presenta varios niveles de complejidad: a’’’.- Estructura primaria: Está formada por la secuencia de desoxirribonucleótidos, en

cuyo extremo 5’ de la cadena existe un fosfato libre y en el extremo 3’ una pentosa con el –OH del carbono 3’ libre. La diferencia entre las moléculas de ADN de los distintos organismo radica únicamente en el orden de las bases nitrogenadas unidas a las pentosas, que sólo pueden ser Adenina, Timina, Guanina y Citosina.

b’’’.- Estructura secundaria: Se determinó a partir de dos descubrimientos previos: • Que siempre había la misma cantidad de bases

púricas que pirimidínicas y que el nº de adeninas era siempre igual al de timinas, y el de guaninas al de citosinas.

• Mediante difracción de rayos X se dedujo que la molécula posee una estructura helicoidal con dos periodicidades, una cada 0,34 nm y otra cada 3,4 nm.

A partir de estos datos Watson y Crick elaboraron su modelo tridimensional del ADN, que presenta las siguientes características: • El ADN está constituido por dos cadenas de po-

linucleótidos unidas entre sí en toda su longitud. • Las dos cadenas son antiparalelas, lo que

significa que el extremo 3’ de una de ellas se enfrenta con el 5’ de la otra.

• La unión entre las cadenas se realiza por medio de puentes de hidrógeno entre las bases nitrogenadas de ambas. Concretamente, la adenina forma dos de estos puentes con la timina y la citosina tres con la guanina. Luego las cadenas no son idénticas, sino complemen-tarias. Así, si se conoce la secuencia de bases de una, es posible deducir la complementaria.

• Las dos cadenas están enrolladas en espiral formando una doble hélice alrededor de un eje imaginario.

• La doble hélice es dextrógira: el enrollamiento gira en el sentido de las agujas del reloj.

• El enrollamiento de la doble hélice es plectonémico, es decir, las cadenas no se pueden separar sin desenrollarlas.

• Las bases nitrogenadas quedan en el interior de la doble hélice, mientras que los esqueletos pentosa-fosfato se sitúan en la parte externa.

• Los planos de las bases nitrogenadas enfrentadas son paralelos entre sí y perpendiculares al eje de la hélice.

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• La anchura de la hélice es de 2 nm, la longitud de cada vuelta de 3,4 nm y cada 0,34 nm se encuentra un par de bases complementarias, por lo que existen 10 bases por vuelta.

c’’’.- Estructura terciaria: La doble hélice sufre nuevos plegamientos que dan lugar a un tercer nivel estructural. Así las largas cadenas de ADN se acoplan al reducido espacio disponible en el interior celular. La actividad del ADN depende en gran medida del grado de plegamiento que posea su molécula. Como resultado final, el ADN aparece constituyendo la cromatina o los cromosomas del núcleo celular.

d’’’.- Desnaturalización, renaturalización e hibridación del ADN: Cuando la doble hélice del ADN se somete a temperaturas elevadas, cambios de pH del medio o a altas concentraciones salinas, las dos cadenas se separan, al romperse los puentes de hidrógeno entre las bases nitrogenadas. Este proceso denominado desnaturalización es reversible, si el tratamiento aplicado no ha sido muy drástico.

Si se mezclan moléculas desnaturalizadas de ADN de diferente procedencia (diferentes cromosomas de una misma célula, o moléculas de diferentes individuos o especies), al enfriar la solución se pueden obtener moléculas híbridas en las que cada cadena tiene distinta procedencia. Según el grado de emparejamiento que exista entre las dos cadenas, se puede estudiar el parentesco entre los dos ADN (investigaciones policiales, estudios filogenéticos, procesos biotecnológicos...)

f.- Biocatalizadores: Enzimas y Vitaminas: a’.- Las Enzimas:

a’’.- Características generales: Son catalizadores biológicos que actúan acelerando la velocidad de las reacciones químicas y permitiendo que se produzcan en condiciones fisiológicas (a temperatura, pH y presión propios del medio intracelular). Como características generales podemos indicar que las enzimas no alteran los equilibrios de la reacción que regulan, simplemente hacen que suceda más deprisa, no experimentan cambios estructurales al final del proceso químico que catalizan, por lo que una misma molécula puede actuar miles de veces en un segundo, son eficaces a muy baja concentración y son específicas, es decir, cada enzima sólo reconoce, se une y modifica a sustratos determinados y para una sola de las posibles reacciones que ese sustrato puede sufrir (especificidad de sustrato y de acción). b’’.- Naturaleza química: Casi todas son proteínas globulares. Muchas necesitan unirse a otras sustancias no proteicas, es decir, son heteroproteínas.

La parte de la molécula que tiene naturaleza proteica se llama Apoenzima, y la no proteica Cofactor. El conjunto recibe el nombre de Holoenzima, y constituye la enzima funcional, con actividad catalítica.

Holoenzima = Apoenzima (proteína) + Cofactor (no proteína)

Elto. metálico Molécula orgánica (Coenzima)

El Cofactor puede ser un ión metálico (Mg, Mn, Fe, Cu, Zn...), normalmente oligoelementos, o ser moléculas orgánicas, en cuyo caso se denominan Coenzimas, y que ya hemos estudiado anteriormente. Los cofactores a veces pueden unirse fuertemente a la apoenzima por enlaces covalentes y permanecer ligados a ella, denominándose entonces grupo prostético.

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c’’.- Nomenclatura y clasificación de las enzimas: Se conocen alrededor de 2.000 enzimas por lo que ha sido necesario idear un sistema reglado para nombrarlas (antes se le daban nombres propios: pepsina, tripsina...). Para nombrarlas se emplea un término que alude al sustrato y al tipo de reacción catalizada al que se le añade el sufijo –asa (lactato deshidrogenasa o piruvato descarboxilasa, p.e.).

La nomenclatura recomendada por la Comisión Internacional de Enzimas consiste en un código de 4 nº que hacen referencia a la clase, subclase, subdivisión y enzima concreta de que se trata (se usa con menos frecuencia que la anterior). Actualmente existen 6 clases:

Clase Reacciones que catalizan Tipos Ejemplo I Oxidorreductasas Oxidación-reducción, mediante la

transferencia de electrones Deshidrogenasas Oxidasas

Alcohol deshidrogenasa

II Transferasas Transferencia de grupos funcionales (fosfato, amino, metilo...) entre moléculas

Transaminasas Transcarboxilasas Transmetilasas

Aspartato piruvato tran-saminasa

III Hidrolasas Hidrólisis. Rotura de enlaces por introducción de una molécula de agua

Carbohidrasas Esterasas Peptidasas Nucleasas

Carboxipeptidasa Lipasa

IV Liasas Rotura de enlaces no hidrolítica, liberándose grupos químicos

Aminasas Hidratasa

Piruvato descarboxilasa Fumarato hidratasa

V Isomerasas Transformación de un isómero en otro Triosa-fosfato isomerasa VI Ligasas o sintetasas

Unión de moléculas o de un grupo funcional a una molécula, utilizando la Eg proporcionada por el ATP

Piruvato carboxilasa Acetil-CoA carboxilasa

d’’.- Mecanismo de la acción enzimática: Para que ocurra cualquier reacción química (exotérmica o endotérmica), las moléculas que participan deben recibir una cierta cantidad de energía, a la que se le denomina energía de activación, que facilita el que se rompan enlaces químicos y se puedan formar otros nuevos. Las enzimas facilitan las reacciones al hacer disminuir su energía de activación.

La reacción catalizada se produce en tres etapas:

• En primer lugar el sustrato se une reversiblemente al enzima, formando el complejo enzima-sustrato (ES).

Esta unión es muy específica, debido a que la enzima presenta una zona, denominada centro activo, con una forma espacial característica en la que se acopla el sustrato. Su geometría y carga están relacionadas con la conformación del sustrato y con el tipo de reacción, de manera que son responsables de la especificidad de la enzima. Está constituido por unos 10 aminoácidos, que pueden estar alejados en la cadena peptídica, aunque el plegamiento los acerca. Dichos aminoácidos cumplen dos funciones: Unos son de fijación, y son necesarios para que la enzima se una al

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sustrato. Otros son los catalizadores, necesarios para realizar la actividad catalítica, es decir, modifican al sustrato y lo transforman en producto. Por último, existen aminoácidos responsables del mantenimiento de la estructura del centro activo.

Para explicar el acoplamiento entre enzima y sustrato, Fischer recurrió a la teoría de la “llave-cerradura”: los salientes y entrantes del centro activo y del sustrato encajarían exactamente. Posteriormente, Koshland, propuso la teoría de “ajuste o acoplamiento inducido”, ya que el centro activo sufre ligeros cambios para adaptarse al sustrato mientras dura el complejo ES (como una mano y un guante).

• Una vez formado el complejo, los sustratos sufren la reacción que los transforma en productos (P). Esta reacción es rápida e irreversible.

• El producto posee menor afinidad por la enzima. Se disocia el complejo y la enzima queda libre.

e’’.- Cinética enzimática: La cinética enzimática estudia las variaciones de la velocidad de las reacciones enzimáticas. Dicha velocidad se define como la cantidad de materia transformada por unidad de tiempo. Si representamos gráficamente la velocidad de una reacción enzimática respecto a la concentración de sustrato [S], se observa que al principio aumenta de manera lineal al incrementarse [S], pero llega un momento en que ya no aumenta más por mucho que aumente [S]. Esto fue explicado por Michaelis-Menten suponiendo que llega un momento en que la [S] es tal, que toda la enzima disponible se encuentra en forma de complejo ES, por lo que la velocidad es máxima. Uno de los valores que más se utilizan para caracterizar a las enzimas es la denominada constante de Michaelis (Km), que se define como la concentración del sustrato a la que la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima, ya que indica la afinidad que presenta la enzima por el sustrato: mientras mayor sea Km, mayor es la [S] necesaria para conseguir la velocidad semimáxima y, por tanto, la afinidad enzima-sustrato es menor.

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Además de la [S], existen otros factores que modifican la velocidad de la reacción, como son : • Concentración de la enzima: Siempre que exista un exceso de sustrato, la actividad

enzimática es directamente proporcional a la concentración de la enzima. • Temperatura: La elevación de la Tª produce en una aceleración de las reacciones

químicas. Pero a Tª elevadas las enzimas se desnaturalizan y dejan de ser activas. De ahí que la Tª óptima de cada enzima resulte de la conjugación de ambos factores.

• pH: La acción enzimática transcurre entre dos valores límites de pH, fuera de los cuales la actividad es nula, Existiendo un pH óptimo, en que la actividad es máxima, que suele ser bastante próximo al fisiológico (neutro o débilmente ácido), aunque existen excepciones.

• Inhibidores: Se denomina así a cualquier sustancia capaz de disminuir o anular la

velocidad de una reacción enzimática. Aparte del sustrato y del producto, los inhibidores pueden ser de dos tipos:

- Irreversibles: Se unen covalentemente con la enzima y la inactivan o destruyen (sustancias tóxicas o fármacos).

- Reversibles: Se unen débilmente, y, con condiciones adecuadas, pueden separarse de la enzima. Dentro de ellos tenemos a su vez dos tipos, según su manera de actuar:

. Inhibición competitiva: El inhibidor compite con el sustrato por unirse al centro activo de la enzima, debido a que existe una gran semejanza estructural entre el sustrato y el inhibidor. La enzima puede unirse al sustrato (formando el complejo ES) o al inhibidor (EI), pero no a ambos. Lo más característico de esta inhibición es que se puede neutralizar si se añade una concentración de sustrato suficiente para desplazar al inhibidor. . Inhibición no competitiva: El inhibidor se une a la enzima en un sitio diferente al centro activo, alterando la conformación de la molécula enzimática, de manera que el centro activo queda modificado. En este caso se forma un complejo ESI que se convierte en producto con menor velocidad que el complejo ES. En este caso la inhibición depende solamente de la concentración del inhibidor, sin que importe la del sustrato, pues aunque aumente no se llega a alcanzar la velocidad máxima.

UNIDAD DIDÁCTICA I: COMPOSICIÓN QUÍMICA DE LOS SERE S VIVOS 1.- INTRODUCCIÓN 2.- LA COMPOSICIÓN ELEMENTAL DE LA MATERIA VIVA: BIOELEMENTOS A.- Bioelementos primarios

B.- Bioelementos secundarios C.- Oligoelementos:

3.- LAS MOLÉCULAS BIOLÓGICAS A.- Introducción B.- Biomoléculas inorgánicas

a.- Agua: a’.- Abundancia b’.- Papel en el origen y evolución de los seres vivos c’.- Estructura química d’.- Disociación iónica e’.- Funciones biológicas

b.- Sales minerales: a’ Introducción b’.- Funciones biológicas

a’’.- Sales precipitadas b’’.- Sales disueltas: a’’’.- Regulación de los fenómenos osmóticos

b’’’.- Regulación del pH C.- Biomoléculas Orgánicas

a.- Introducción: a’.- Algunos grupos funcionales biológicamente importantes b’.- Isomería

b.- Glúcidos: a’.- Concepto b’.- Clasificación de los glúcidos

a’’.- Monosacáridos: a’’’.- Concepto b’’’.- Estructura de los monosacáridos c’’’.- Nomenclatura de pentosas y exosas d’’’.- Principales monosacáridos

b’’.- Ósidos a’’’.- Holósidos: - Enlace O-glucosídico:

- Oligosacáridos: * Disacáridos * Otros Oligosacáridos

- Polisacáridos: * Homopolisacáridos * Heteropolisacárido

c’’’.- Heterósidos c’.- Métodos de identificación de glúcidos d’.- Síntesis de las funciones biológicas de los glúcidos

c.- Lípidos: a’.- Concepto b’.- Clasificación de los lípidos

a’’.- Ácidos grasos b’’.- Lípidos saponificables: a’’’.- Concepto

b’’’.- Tipos: - Triacilglicéridos - Ceras - Fosfoglicéridos - Esfingolípidos: * Esfingomielinas

* Glucoesfingolípidos c’’.- Lípidos insaponificables: a’’’.- Concepto

b’’’.- Tipos: - Terpenos - Esteroides - Prostaglandinas

c’.- Métodos de identificación de lípidos d’.- Síntesis de las funciones biológicas de los lípidos

d.- Proteínas a’.- Los aminoácidos

a’’.- Concepto b’’.- Propiedades de los aminoácidos: a’’’.- Carácter anfótero

b’’’.- Estereoisomería c’’.- Clasificación de los aminoácidos

b’.- El enlace peptídico c’.- Estructura de las proteínas

a’’.- Estructura Primaria b’’.- Estructura Secundaria: - La Hélice α

- Lámina plegada o β plegada c’’.- Estructura Terciaria d’’.- Estructura Cuaternaria

d’.- Propiedades de las proteínas: a’’.- Especificidad b’’.- Desnaturalización c’’.- Solubilidad

e’.- Clasificación de las proteínas a’’.- Clasificación estructural: a’’’.- Holoproteínas

b’’’.- Heteroproteínas f’.- Funciones de las proteínas

a’’.- Proteínas estructurales b’’.- Proteínas de reserva c’’.- Proteínas activas

g’.- Métodos de identificación de las proteínas e.- Ácidos nucleicos

a’.- Nucleósidos b’.- Nucleótidos

a’’.- Nucleótidos de interés biológico: a’’’.- Moléculas acumuladoras y donantes de energía:ATP b’’’.- Coenzimas: - NAD, NADP y FAD

- Coenzima A c’’’.- AMP cíclico (AMPc)

c’.- El enlace nucleotídico. Polinucleótidos d’.- El ARN

a’’.- Características generales b’’.- Tipos de ARN: a’’’.- ARN mensajero

b’’’.- ARN ribosómico c’’’.- ARN transferente d’’’.- Otros tipos de ARN

e’.- El ADN a’’.- Características generales b’’.- Estructura del ADN: a’’’.- Estructura primaria

b’’’.- Estructura secundaria c’’’.- Estructura terciaria d’’’.- Desnaturalización, renaturalización e hibridación del ADN

f.- Biocatalizadores: Enzimas y Vitaminas a’.- Las Enzimas

a’’.- Características generales b’’.- Naturaleza química c’’.- Nomenclatura y clasificación de las enzimas d’’.- Mecanismo de la acción enzimática e’’.- Cinética enzimática f’’.- Regulación celular de la actividad enzimática: a’’’.- Enzimas alostéricas

b’’’.- Otros mecanismos de regulación b’.- Vitaminas a’’.- Características generales b’’.- Clasificación: a’’’.- Liposolubles

b’’’.- Hidrosolubles