CARBOHIDRATOS

Carbohidratos: Son compuestos aldehdicos o cetnicos de polialcoholes o compuestos que por hidrlisis dan estos derivados.

Son compuestos orgnicos formados por carbono ( C ), oxgeno ( O ) e hidrgeno ( H ), cuya frmula emprica es Cn (H2O)n.

Funciones ms importantes de los carbohidratos:

Energa

Reserva o almacn

Estructural

Se clasifican en SIMPLES Y COMPUESTOS:SIMPLES.- Son aquellos que estn formados nicamente por C, H, y O.COMPUESTOS.- Son aquellos que adems de C. H y O pueden tener otros elementos como N, S, F, etc.

Monosacrido.- El azcar ms simple de los que existen, es la unidad bsica entre los carbohidratos.Disacridos.- Son aquellos carbohidratos formados por dos monosacridos.Oligosacridos.- Son aquellos carbohidratos formados por 2 a 10 monosacridos.Polisacridos.- Son aquellos carbohidratos formados por ms de 10 monosacridos.

MONOSACRIDOSPor su grupo funcional los monosacridos pueden ser:ALDOSAS.- Por contener funcin aldehdo.CETOSAS.- Por contener funcin cetona.

Por su nmero de carbonos los monosacridos pueden ser:

Triosas 3 C

Tetrosas 4 C

Pentosas 5 C

Hexosas 6 C

Heptosas 7 C

Ejemplos de monosacridos importantes:

Aldotriosa Gliceraldehdo

Cetotriosa Dihidroxiacetona

Aldopentosa Ribosa

Cetopentosa Ribulosa

Xilulosa

Aldohexosa Glucosa

Manosa

Galactosa

Cetohexosa Fructosa

Estereoismeros, Son compuestos con la misma frmula estructural pero diferente configuracin espacial.

La presencia de carbonos asimtricos o quirales (tomos de carbonos unidos a 4 grupos diferentes) determina el nmero de ismeros posibles de un monosacrido. (2n) donde n = tomos de carbonos quirales.

Los diferentes tipos de isomera entre los monosacridos pueden ser:

Formas D y L

Epmeros

Ismeros funcionales

Anmeros

Formas D y L.- Estn determinados por la posicin del -OH del penltimo carbono; hacia la derecha ser serie D, hacia la izquierda serie L. Se conocen tambin como enantimeros, y que son imgenes en espejo.La mayor parte de los monosacridos en los mamferos son de la serie D.

Epmeros.- Son monosacridos que difieren entre s, por la orientacin del -OH de un slo carbono.La glucosa tiene dos epmeros importantes; La galactosa en base a la posicin del carbono 4 y la manosa en base a la posicin del carbono 2.

Ismeros funcionales.- Se refiere a los monosacridos que tienen la misma frmula estructural pero difieren en su grupo funcional, por ejemplo la glucosa y la fructosa, la glucosa tiene funcin aldehdo y la fructosa, funcin cetona.

La presencia de carbonos asimtricos tambin confieren actividad ptica a los compuestos. S el compuesto desva el plano de luz polarizada hacia la derecha, se denomina DEXTROGIRO (+) o se dice que tiene poder dextrorrotatorio.S el compuesto desva el plano de la luz polarizada hacia la izquierda se le denomina LEVGIRO (-) o se dice que tiene poder levorrotatorio.Cuando existen cantidades iguales de ismeros dextrorrotatorios y levorrotatorios la mezcla no tiene actividad ptica (no desva la luz polarizada) y se denomina mezcla RACEMICA.

Anmeros.- Al producirse la ciclizacin, el carbono carbonilo se transforma en un nuevo centro quiral. Este carbono se denomina anomrico.Los dos isomros posibles ocasionados por la ciclizacin de los nonosacridos se denominan ANMEROS.S el grupo hidroxilo (-OH) est hacia abajo, corresponde al anmero.S el grupo hidroxilo est hacia arriba, corresponde al anmero .

En las aldosas el carbono anomrico es el 1En las cetosas el carbono anomrico es el 2

En estado natural los azucares presentan estructura cclica.Haworth llam PIRANOSA a los anillos de 6 miembros (5 carbonos y 1 oxgeno) por su similitud al pirano.Haworth llam FURANOSA a los anillos de 5 miembros (4 carbonos y 1 oxgeno) por su similitud al furano.As la glucosa generalmente se encuentra como GLUCOPIRANOSA y la fructosa como FRUCTOFURANOSA.

Ismeros funcionales.- Se refiere a los monosacridos que tienen la misma frmula estructural pero difieren en su grupo funcional, por ejemplo la glucosa y la fructosa, la glucosa tiene funcin aldehdo y la fructosa, funcin cetona.

Los monosacridos ms importantes son fermentables por la levadura, excepto la galactosa.

Por contener su carbono anomrico libre, todos los monosacridos son azucares reductores, ya que son capaces de formar enoles en un medio alcalino.

Enlace glucosdicoLa unin entre los monosacridos, para formar disacridos, oligosacridos y polisacridos se conoce como enlace glucosdico.El enlace glucosdico, qumicamente corresponde a un eter, ya que resulta de la unin de dos -OH previa prdida de una molcula de H2O.

Para romper este enlace glucosdico, se requiere incorporar una molcula de H2O con el fin de regenerar los -OH de cada monosacrido y separarlos, esta reaccin se conoce como hidrlisis y las enzimas que la realizan se conocen como hidrolasas.

DISACRIDOS

Son glucsidos formados por dos monosacridos, unidos por un enlace glucosdico.Los principales disacridos son:

MALTOSA (Glucosa + Glucosa en enlace 1-4 ) REDUCTORLACTOSA (Galactosa + Glucosa en enlace 1-4) REDUCTORSACAROSA (Glucosa + Fructosa en enlace 1-2) NO REDUCTORCELOBIOSA (Glucosa + Glucosa en enlace 1-4) REDUCTORISOMALTOSA (Glucosa + Glucosa en enlace 1-6) REDUCTOR

La Lactosa "NO" es fermentable por la levadura, mientras que Maltosa y Sacarosa "SI"

La lactosa se encuentra en la leche, es el carbohidrato ms importante para el recin nacido.

La sacarosa es el azcar de mayor consumo humano, abunda en los jugos de las plantas, como la caa, la remolancha, la pia etc.

OLIGOSACRIDOSLa importancia de los oligosacridos radica en que se unen a otros compuestos, como son PROTENAS Y LPIDOS formando GLUCOPROTENAS y GLUCOLPIDOS respectivamente.

POLISACRIDOSLos POLISACRIDOS pueden ser HOMOPOLISACRIDOS (todos los residuos de monosacridos son iguales) y HETEROPOLISACRIDOS (dos o ms residuos diferentes)

HomopolisacridosLos homopolisacridos ms importantes son:CELULOSA, ALMIDN Y GLUCGENO.

CELULOSA:- Son cadenas lineales de poliglucosas. Todas las glucosas son beta y el enlace es 1-4.

La celulosa es el principal componente de las plantas (esqueleto del mundo vegetal).

ALMIDN.- Se encuentra exclusivamente en las plantas, tanto en las races como en los tallos y las hojas, tambin se encuentra en las semillas de los cereales.

Es un polmero de glucosas unidas por enlaces glucosdicos 1-4 y 1-6 (puntos de ramificacin ). El disacrido repetitivo en la molcula de almidn es la maltosa.

En el almidn se distinguen 2 fracciones :Amilosa (15 a 20%) fraccin lineal Amilopctina (80 a 85%) fraccin remificada

La funcin del almidn es la reserva o almacn de glucosa en las plantas.

Las Dextrinas: Son el producto de la fragmentacin parcial del almidn. S continua esta fragmentacin se obtendrn: Maltosas, Isomaltosas y Glucosas.

GLUCGENO.- Se encuentra exclusivamente en los animales, abundantemente en el hgado y en el msculo.

Su principal funcin es el almacenamiento de glucosa.Esctructuralmente es una molcula de poliglucosas unidas por enlaces glucosdicos a 1-4 y a1-6 (en los puntos de ramificacin).

Estructuralmente el glucgeno es idntico a la fraccin amilopectina del almidn, solo que mucho ms ramificado (cada 8-10 residuos de glucosa hay una ramificacin).

INULINA.- Es otro homopolisacrido formado por unidades de fructosas en enlace beta 1-2.La inulina se encuentra en las alcachofas, cebolla, ajo y tubrculo de la dalia.

QUITINA.- Es un homopolisacrido formado por unidades de N-acetil glucosamina.Componente estructural principal de los exoesqueletos de los artropodos, como los insectos y crustceos.

HeteropolisacridosLos Heteropolisacridos se conocen tambin como GLUCOSAMINOGLICANOS y por su consistencia nucoide, MUCOPOLISACRIDOS.

Los heteropolisacridos ms importantes son:

cido hialurnico (Ac. Glucurnico + N-acetilglucosamina)nCondroitin 4-sulfato (Ac.Glucurnico+N-acetilgalactosamina 4 sufato)n Condroitin 6-sulfato (Ac. Glucurnico + N acetilgalactosamina 6 sulfato)nHeparina (Ac. Idurnico + N-glucosamina 6-sulfato + Ac glucurnico)nDermatan sulfato (Ac. Idurnico + N-acetilgalactosamina 6-sulfato o 4-sulfato)nKeratan sulfato (Galactosa 6-sulfato + N-acetilglucosamina 6-sulfato)n

LPIDOS

Se definen como constituyentes de los seres vivos, insolubles en agua y solubles en solventes orgnicos (no polares) como Eter, Cloroformo, Benceno.

Presentan alcohol esterificado o aminado a ac. grasos.

Funciones ms importantes de los lpidos:Energa (9 Kcal/mol)

Almacn Estructural

Aislante trmico

Aislante elctrico

Amortiguador contra traumatismos

Los lpidos se clasifican en SIMPLES y COMPUESTOS. SIMPLES: Formados por ALCOHOL y AC. GRASO

COMPUESTOS. Adems de ALCOHOL Y AC. GRASO contienen otros grupos qumicos, como azufre, fsforo, nitrgeno, etc.

Los Alcoholes que forman parte de los lpidos son:

GLICEROL (Aciliglicridosfosfoacilglicridos)

ESFINGOSINA (Esfingolpidos)

HEXACOSANOL (Ceras)

CLASIFICACIN DE LOS LPIDOS

I. LPIDOS SIMPLES.- steres de ac. grasos con diversos alcoholes

1.- ACILGLICERIDOS: steres de ac. grasos con glicerol (Mono, Di , o Triacilglicridos)

GRASA.- Slida a temperatura ambiente.

ACEITE.- Lquido a temperatura ambiente.

2.- CERAS: steres de ac. grasos de cadena larga con alcohol monohdrico tambin de cadena larga.

II. LPIDOS COMPUESTOS.- steres de ac. grasos que contiene otros grupos qumicos adems de alcohol y ac. graso

1.- FOSFACILGLICERIDOS: steres de ac. Grasos con glicerol y ac. fosfrico.

LECITINAS

CEFALINAS

FOSFATIDILSERINA

FOSFATILINOSITOL

CARDIOLIPINA

PLASMALGENOS2.- ESFINGOLIPIDOS: El alcohol presente es la esfingosina

ESFINGOMIELINA

CEREBRSIDOS

SULFTIDOS

GANGLISIDOS

III.- SUSTANCIAS ASOCIADAS O DERIVADAS DE LPIDOS.-1.- EICOSANOIDES

PROSTAGLANDINAS

LEUCOTRIENOS

TROMBOXANOS2.- ESTEROLES

COLESTEROL y DERIVADOS3.- VITAMINAS LIPOSOLUBLES

VITAMINAS A, D, E, K.

Ac. GRASO.- Es una cadena de hidrocarburo con grupo carboxilo (-COOH) al extremo.

Los ac. Grasos que existen en las grasas naturales generalmente contienen un # par de tomos de carbonos y son de cadena lineal.

Los tomos de carbono se enumeran a partir del carbono CARBOXILO.El carbono adyacente al carboxilo es el # 2 y se le conoce tambin como carbono , el # 3 es el y as sucesivamente hasta el carbono metlico terminal, que se le conoce como carbono .

Para la nomenclatura de los ac. grasos se toma en cuenta el nmero de carbonos y se aade la terminacin:

ANOICO - - - - - Ac. grasos saturadosENOICO - - - - - Ac. grasos insaturados

CIDOS GRASOS SATURADOSLos ac. grasos saturados (carecen de dobles enlaces) ms importantes son:

Ac. PALMTICO (Hexadecanoico) 16 C

Ac. ESTERICO (Octadecanoico) 18 C

Ac. ARAQUIDNICO (Eicosanoico) 20 C

AC. LIGNOCRICO 24 C

CIDOS GRASOS INSATURADOSLos ac. grasos insaturados (contienen 1 o ms dobles enlaces) ms importantes son:

Ac. PALMITOLEICO (9 Hexadecenoico)Ac. OLEICO (9 Octadecenoico) Ac. LINOLEICO (9,12 Octacadienoico) Ac. ARAQUIDNICO (5,8,11,14 Eicosatetraenoico) 20:4;5,8.11,14.

Los cidos grasos que no pueden ser sintetizados en el organismo de animales superiores se llaman cidos grasos ESENCIALES y son:

Ac. LINOLEICO

Ac. LINOLENICO

Los ac. grasos precursores de PROSTAGLANDINAS son:

Ac. LINOLEICO

Ac. LINOLENICO

Ac. ARAQUIDNICOLPIDOS SIMPLES

ACILGLICRIDOS.- Son lpidos simples que contienen GLICEROL como alcohol y pueden ser:

MONOACILGLICRIDOS

DIACILGLICRIDOS

TRIACIGLICRIDOS

La unin del grupo -COOH del ac. graso al -OH del glicerol previa salida de una molcula de agua da origen a un enlace tipo STER.

El enlace STER se rompe por hidrlisis

Generalmente el cido graso esterificado en el carbono es saturado.Generalmente el cido graso esterificado en el carbono es insaturado.

En posicin ' puede ser indistintamente saturado o insaturado.

Los TRIACILGLICRIDOS son llamados grasas neutras.

Estos lpidos (acilglicridos) lquidos a temperatura ambiente debido a su contenido relativamente elevado de cidos grasos insaturados, se conocen como aceites (generalmente de origen vegetal). Cuando son slidos a temperatura ambiente se conocen como grasas o mantecas, contienen una gran proporcin de cidos grasos saturados (generalmente de origen animal).

CERAS.- Son steres formados por cidos grasos de cadena larga y alcoholes monohdricos tambin de cadena larga.

Son la cubierta protectora de hojas, tallos y las frutas de los vegetales y la piel y el plumaje de algunos animales.

LPIDOS COMPUESTOS

GLICEROFOSFTIDOS (fosfolpidos o fosfoacilglicridos).- Contienen una estructura bsica comn llamada ac. fosfatdico (excepto los plasmalgenos)

El cido fosfatdico esta formado por glicerol ms 2 ac grasos y fsforo en el carbono 3, al cual se une una base nitrogenada que da la identidad al fosfoacilglicrido.

FOSFATIDILETANOLAMINA (CEFALINA) Ac. fosfatdico + etanolamina

FOSFATIDILCOLINA (LECITINA) Ac. fosfatdico + colina

FOSFATIDILSERINA Ac. fosfatdico + serina

FOSFATIDILINOSITOL Ac. fosfatdico + inositol

CARDIOLIPINA 2 ac, fosfatdicos + glicerol

Los plasmalgenos contienen un radical alkilo en el carbono 1 del glicerol, estos pueden ser:

PLASMALGENOS de etanolamina

PLASMALGENOS de serina

PLASMALGENOS de colina

PLASMALGENOS de inositol

ESFINGOLPIDOS.- Son lpidos compuestos que contienen un alcohol aminado de 18 carbonos llamado esfingosina en vez del glicerol.

Todos los esfingolpidos contienen una estructura en comn llamada CERAMIDA.La ceramida est formada por esfingosina ms un ac. graso (enlace amida).

ESFINGOMIELINACeramida + fosforilcolina

Los esfingolpidos que contienen por lo menos un monosacridos se llama tambin GLICOESFINGOLPIDOS y son:

CEREBRSIDOS

GLUCOCEROBRSIDOSCeramida + glucosa

GALACTOCEREBRSIDOS Ceramida + galactosa

SULFTIDOSCeramida + galactosa

GANGLISIDOS Ceramida + una cadena oligosacrida entre ellos ac silico (NANA)

PROSTAGLANDINAS

Los eicosanoides son un grupo de compuestos muy potentes semejantes a las hormonas que se producen en la mayora de los tejidos animales. Se les conoce tambin como reguladores autcrinos.La mayora de los eicosanoides derivan del cido araquidnico, al liberarse de los fosfolpidos de las membranas por accin de la enzima fosfolipasa 2.

Son compuestos que tienen en comn una estructura base llamada cido PROSTANOICO.

El ac. prostanoico es un ac. graso de 20 C, saturado y ciclizado, entre los carbonos 8 y 12 se forma un ciclopentano.

Las prostaglandinas de origen natural solo son dos:Prostaglandina E (PGE), por su solubilidad en terProstaglandina F (PGF), por su solubilidad en una solucin amortiguada de fosfatosLos diferentes tipos de prostaglandinas son diferenciables en base a los grupos funcionales en el anillo ciclopentano.PGE Contiene un grupo carbonilo ( =O ) en el carbono 9PGF Contiene un grupo ( -OH ) en el carbono 9

Los subndices 1, 2 y 3 y se refieren al nmero de instauraciones (dobles enlaces) en la molcula.

El subndice , se refiere a la configuracin del grupo -OH en el carbono nmero 9.

Efectos fisiolgicos de las prostaglandinas:

Estimulan la inflamacin

Reproduccin .- PGE2 y PGF2 inducen el aborto y el parto

(estimulan contraccin del utero)

Inhiben la secrecin gstrica.

Presin sangunea.- Son agentes vasodilatadores

(disminuyen la presin arterial).

Asma bronquial.- Son broncodilatadoras

Agregacin plaquetaria

PROTENAS

Las protenas son polmeros de L-a-aminocidos unidos mediante enlace peptdicos.

Las protenas desempean multiples funciones:

ENZIMTICA

TRANSPORTE

ESTRUCTURAL

HORMONAL

INMUNOLGICAS

RESPIRATORIA

CONTRCTIL

SANGUNEA

VISIN

RECEPTORES

REPRESORES

-Aminocido.- Es un compuesto orgnico que contiene un grupo AMINO (-NH2) y un grupo CARBOXILO (-COOH) unidos al carbono .

La formas D y L de los aminocidos esta condicionada a la existencia de carbonos asimtricos en la molcula

Las formas D y L de los aminocidos son ESTEROISMEROS.

Las protenas estn formadas nicamente por aminocidos de la serie L.

Todos los aminocidos excepto la glicina (por carecer de carbono asimtrico) existen en forma D y L.

En la naturaleza existen aproximadamente 200 aminocidos diferentes, pero solo 20 forman parte de las protenas.CLASIFICACIN DE AMINOCIDOS

Los aminocidos formadores de protenas se clasifican por la estructura de su radical en:

ALIFATICOS (contienen un radical hidrocarburo)

GLI, ALA, VAL, LEU, ILE

HIDROXILADOS (contienen -OH )

SER y TRE

AZUFRADOS o SULFURADOS (contienen azufre)

CIS y MET

AROMTICOS (contienen un anillo aromtico)

FEN, TIR y TRP

ACIDOS (contienen un -COOH extra)

ASP y GLU

BSICOS (contienen un grupo -NH2 extra)

LIS, ARG e HIS

AMIDAS de los aminocidos cidos y bsicosASN y GLN

IMINOCIDO (contienen anillo pirrolidina)

PROLos aminocidos HIDROXILINA e HIDROXIPROLINA, resultan de la hidroxilacin de la LIS y PRO respectivamente, estos AAs no estn codificados en el cdigo genticoExisten otros aminocidos que no forman parte de las protenas, sin embargo tienen actividad metablica activa por lo que desempean diversas funciones en el organismo humano, como:

CITRULINA Ciclo de la urea

ORNITINA Ciclo de la Urea

TAURINA Conjugacin de sales biliares

GABA Neurotrasmisor cerebral

DOPA Metabolismo de las catecolaminas

Los 20 aminocidos formadores de protenas se clasifican tambin en:

ESENCIALES NO ESENCIALES

FENILALANINA GLICINA

LEUCINA ALANINA

TRIPTOFANO SERINA

VALINA CISTENA

LISINA PROLINA

ISOLEUCINA TIROSINA

METIONINA AC. ASPRTICO

TREONINA AC. GLUTMICO

HISTIDINA* ASPARAGINA

ARGININA* GLUTAMINA

*Solo en los nios

Los aminocidos se clasifican de acuerdo a su capacidad para interaccionar con el agua en POLARES y NO POLARES

Los aminocidos NO POLARES o HIDROFBICOS (contienen un radical no polar) son:Alanina

Valina

Leucina

Isoleucina

Prolina

Metionina

Fenilalanina

Triptfano

Los AAs POLARES (tienen radical polar) pueden ser polares "sin carga" como:Glicina

Serina

Treonina

Tirosina

Cistena

Asparagina

Glutamina

POLARES con carga negativa (-):

Ac Asprtico

Ac Glutmico

POLARES con carga positiva (+):

Lisina

Arginina

Histidina

A un pH 7, el grupo carboxilo de un aminocido se encuentra en su forma de base conjugada ( -COO- ) y el grupo amino en su forma de cido conjugado( -NH3+ ). Por lo que cada aminocido puede comportarse como un cido o como una base debl.Los aminocidos se pueden comportar como iones dipolares (ANFOTRICOS O ZWITERIONS). Dependiendo del pH en que se encuentren, pueden neutralizar el medio, por lo que se dice que tienen poder BUFFER, AMORTIGUADOR o TAMPN.

PUNTO ISOELCTRICO (PI).- Es el pH al cual el aminocido no tiene carga neta, es decir no se mueve en un campo elctrico, no por falta de cargas, sino por igual nmero de ellas.

PI de los aminocidos neutros (monoaminomonocarboxilados) ser aprox. 6PI de los aminocidos dibsicos ser aprox. 9PI de los aminocidos dicarboxlicos (cidos) ser de aprox. 3

ENLACE PEPTDICO.- Es la unin covalente que se lleva a cabo entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminocido y el grupo amino (-NH2) de otro, con prdida de una molcula de H2O (qumicamente este enlace corresponde a una amida).

DIPPTIDO.- Es el compuesto resultante de la unin de 2 aminocidos

PROTENAS.- Los poliptidos por arriba 10000 D de peso molecular, se consideran protenas.

Los Bioqumicos han diferenciado varios niveles en la organizacin estructural de las protenas: Estructura primaria, secundaria, terciaria, y cuaternaria.

ESTRUCTURA PRIMARIA .- Se refiere al nmero y secuencia de los aminocidos de una protenas est especificada genticamente. Estabilizada solo por enlaces peptdicos (covalente).

ESTRUCTURA SECUNDARIA.- Relacin que guardan los aminocidos en la cadena polipeptdica. Puede ser a-helice, hoja plegada o configuracin beta y tambin al azar. Estabilizada por puentes de hidrgeno.

ESTRUCTURA TERCIARIA.- Relacin que guardan segmentos de una cadena polipeptdica con otros segmentos de la misma cadena (generalmente alejados por estructura primaria), es decir, la configuracin tridimensional que adoptan las cadenas polipeptdicas al plegarse sobre s misma. Esta estructura es estabilizada por:

Puentes de Hidrgeno

Puentes salino o inicos (electrostticos)

Enlace disulfuro (covalente)

Interacciones hidrofbicas

Fuerzas de Van der Waals.

ESTRUCTURA CUATERNARIA.- Relacin que guardan 2 o ms cadenas polipeptdicas de una protena. Estabilizada por atracciones o interacciones no covalentes.

DESNATURALIZACIN PROTEICA.- Cambio en el estado nativo de las protenas. Prdida de la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria, conservndose la estructura primaria. Dependiendo del grado de desnaturalizacin, la protena puede perder parcial o totalmente su actividad biolgica

Agentes desnaturalizantes. cidos y bases fuertes, calor, detergentes, agentes caotrpicos (urea, guanidina), metales pesados (Ag, Pb, Hg) o disolventes orgnicos (etanol).

RENATURALIZACIN PROTEICA.- Regreso al estado nativo de la protena por la eliminacin de los agentes desnaturalizantes.CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS

Por su forma las protenas pueden ser:

FIBROSAS.- Son molculas alargadas con forma de varilla y son insolubles en el agua.Contienen proporciones elevadas de estructuras secundarias regulares, como helice y lamina plegada .Su funcin es estructural. Ej. -queratina, el colgeno y la fibrona de la seda.

GLOBULARES.- Son molculas esfricas compactas, generalmente hidosolubles.Su funcin es metablicamente muy activas. Ej. Mioglobina, Hb, casi todas las enzimas.

Por su composicin las protenas pueden ser:PROTEINAS SIMPLES.- Aquellas protenas formadas slo por aminocidos.

PROTENAS COMPUESTAS O CONJUGADAS.- Aquellas que adems de aminocidos otros grupos.

Las Protenas Simples se clasifican de acuerdo a su solubilidadn en Albuminas Solubles en agua destilada

Globulinas Solubles en sol. salinas diluidas

Glutelinas Solubles en sol. cidas, bsicas y salinas.

Prolaminas Solubles en alcohol 70, cidos y lcalis.

Histonas Solubles en sol. cidas diluidas.

Protaminas Solubles en agua, cidos, bases, sol, salinas.

Escleroprotenas Insolubles en todos los solventes comunes.

PROTENAS COMPUESTAS O CONJUGADAS.- Aquellas que adems de aminocidos contienen. otros grupos

Las Protenas Compuestas o Conjugadas se clasifican de acuerdo a su grupo prosttico (compuesto de naturaleza no proteica unido a las protenas) en:

GlucoprotenasMucina, FSH, LH, Inmunoglobinas etc.

Fosfoprotenas Casena, vitelina.

MetaloprotenasAnhidrasa carbnica, ferritina, ceruloplasmina.

HemoprotenasPorfirinoprotenas, cromoprotenas, Hb, mioglobina, citocromos, catalasas, peroxidasas.

NucleoprotenasVirus, nucleosomas, ribosomas, ribonucleoprotenas, desoxirribonucleopreotenas.

Desde el punto de vista nutricional las protenas pueden ser:

PROTENAS COMPLETAS.- Aquellas que contienen cantidades suficientes de aminocidos esenciales.Son de origen animal (carne, leche huevos)

PROTENAS INCOMPLETAS.- Aquellas que carecen de uno o varios de los aminocidos esenciales.Gliadina.- Protena del trigo (cantidades disminuidas de lisina)Zena.- Protena del maz (cantidades disminuidas de lisina y triptfano)

NUCLETIDOS

Los nucletidos son molculas nitrogenadas complejas necesarias para el crecimiento y la diferenciacin celular, Los nucletidos no slo forman parte de los cidos nucleicos, sino que tambin desempean funciones esenciales en las transformaciones energticas y regulan muchas vas metablicas.

Los nucletidos.- Son compuestos formados por tres componentes: un azcar de 5 carbonos (ribosa o desoxirribosa), una base nitrogenada (purnica o pririmidnica) y uno o varios fosfatos.

Los bases purnicas que forman parte de los nucletidos son:

Adenina 6-aminopurina

Guanina 2 amino, 6-oxipurina

Las bases pirimidnicas mayores que forman parte de los nucletidos son:

Citosina 2-oxi,4-aminopirimidina

Uracilo2,4-dioxipirimidina

Timina2,4-dioxi,5-metilpirimidina

La base nitrogenada (purnica o pirimidnica) y el azcar se unen para formar NUCLESIDOS mediante enlace N-glicosdico.

En los nuclesidos purnicos el enlace N-glicosdico ocurre entre el N 9 de la base y el C1' del azcar.

En los nuclesidos pirimidinicos, el enlace N-glicosdico ocurre entre el N1 de la base y el C1' del azcar.

El ac. fosfrico se une al C 5' del azcar de los nuclesidos para formar NUCLETIDOS mediante enlace fosfoster.

Los nucletidos que forman parte de los ac. nucleicos son:

AMP adenosinamonofosfato o ac. adenlico

GMP guanosinamonofosfato o ac. guanlico

CMP citidinamonofosfato o ac. citidlico

UMP uridinamonofosfato o ac. uridlico

TMP timidinamonofosfato o ac. timidlico

La funcin de los nucletidos, no solamente es formar parte de los ac. nucleicos. Otras funciones son:

Metabolismo de la energaATP y GTP

Componentes de coenzimasNAD, NADP, FMN, FAD, CoA.

Portadores de intermediarios activos:UDP-NAGalA

GDP-Fucosa

UDP-Galactosa

CMP-NANA

CDP-Colina

UDP-Glucosa

Adenosilmetionina (SAM)Sntesis de fosfatidilcolina

Sntesis de sulftidos3' fosfoadenosina 5' fosfosulfato (PAPS).

Segundos mensajeros3'5' AMPc, 3'5' GMPc.

ENZIMAS

ENZIMAS.- Son catabolizadores biolgicos que estimulan las reacciones qumicas en las clula.

Catalizador.- Es un compuesto que modifica la velocidad de la reaccin sin formar parte de ella.

SUBSTRATO.- Es la molcula sobre la que acta la enzima y cuya transformacin est condicionada por ella.

PRODUCTO.- Es la molcula resultante de la accin de la enzima sobre el o los substratos.

COENZIMA.- Es un cofactor orgnico no proteico de origen generalmente vitamnico que transporta el subproducto de la reaccin enzimtica. (peso molecular bajo, dializable)

APOENZIMA.- Es la enzima propiamente dicha, de la naturaleza proteica (porcin proteica de la enzima).

HOLOENZIMA.- Se le llama a la unin de la apoenzima (porcin proteica) con la coenzima (porcin no proteica).

PROENZIMA o CIMGENO.- Precursor inactivo de la enzima, requiere perder un pequeo ppido de su molcula para activarse.

ISOENZIMAS O ISOZIMAS.- Formas diversas de una enzima con actividad similar, formadas por proporciones diferentes de las cadenas polipeptdicas de base.

ACTIVADORES.- Iones que aceleran la velocidad de una reaccin y generalmente son indispensables para que se realice la reaccin enzimtica.

CAMINO METBOLICO O ENZIMTICO.- Serie de enzimas que se requieren para llevar un sustrato inicial hasta producto final.

ERROR CONGNITO DEL METABOLISMO.- Falla en el gen encargado de controlar la formacin de una de las enzimas del camino metablico.CLASIFICACIN DE ENZIMAS

La Unin Internacional de Bioqumica clasifica a las enzimas y le da un nmero clave.

El primer dgito corresponde al tipo de reaccin segn la clase.

(existen 6 clases o grandes grupos)

El segundo dgito corresponde a la subclase

El tercer dgito corresponde a la sub-subclase

El cuarto dgito es el nmero que le corresponde a la enzima especfica

Los 6 grandes grupos o clases de las enzimas son:

1.- OXIDORREDUCTASAS. Enzimas que catalizan oxidorreduciones entre dos sustratos.Ej. Deshidrogenasas, oxidasas, oxigenasas, reductasas, peroxidasas.

2.- TRANSFERASAS. Enzimas que catalizan la transferencia de un grupo (distinto del hidrgeno), entre un par de sustratos. Los grupos transferidos pueden ser: amino, carboxilo, carbonilo, metilo, fosforilo, acilo.

3.- HIDROLASAS. Enzimas que catalizan la hidrlisis de diversas uniones (ter, ster, peptdica, glucosdica, etc.)Ej. Esterasas, fosfatasas y peptidasas.

4.- LIASAS. Enzimas que catalizan la remocin de grupos de sustratos por mecanismos diferentes de la hidrlisis, formando enlaces dobles, o se aaden a un doble enlace.Ej. Liasas, descarboxilasas, hidratasas, deshidratasas, desaminasas y sintasas.

5.- ISOMERASAS: Enzimas que catalizan la redistribucin de ismeros pticos, geomtricos y/o de posicin, es decir catalizan varios tipos de reordenamientos intramoleculares.Ej. Epimerasas, mutasas.

6.- LIGASAS. Enzimas que catalizan la combinacin de dos compuestos acopladas por hidrlisis de un enlace pirofosfato del ATP o trifosfato similar.Muchas ligasas incluyen el trmino sintetasa, otras se denominas carboxilasas.

Diferencias entre la reaccin catalizada por catalizador biolgico y catalizador no biolgico.

CATALIZADOR NO BIOLGICOCATALIZADOR BIOLGICO

ORIGENMETALCIDOALCALIPROTENA

ESPECIFICIDADPOCA ALTA

SATURACINNOSI

FORMAN COMPLEJOSCON LOS SUSTRATOS NOSI

TERMOLABILNOSI

REACCIN EXORGNICA: Reaccin en la que se libera energa, es decir G (-)Generalmente son reacciones catablicas.

REACCIN ENDORGNICA: Reaccin en la que se consume energa, es decir G (+). Generalmente son reacciones anablicas

REACCIN ISORGNICA: Reaccin en la que el G es igual a 0 (cero).

CENTRO ACTIVO DE LAS ENZIMAS: Es una zona bien delimitada de la enzima que tiene papel directo en la actividad enzimtica, es decir, regiones especficas de las enzimas responsables de la actividad cataltica.

En 1890 Fischer propone el modelo de la "cerradura y la llave" o tambin llamado molde rgido. Es decir cada enzima se une a un nico tipo de sustrato debido a que el centro activo y el sustrato poseen estructuras complementarias.

Este modelo explica la especificidad absoluta de las enzimas ms no explica la especificidad relativa.

En 1963 Koshland propone el modelo del "ajuste inducido" es decir, Centro Activo Flexible actualmente conocido como ajuste inducido de Koshland.

En este modelo el sustrato no se ajusta con precisin a un centro activo rgido, sino que las interacciones no covalentes entre la enzima y el sustrato modifican el centro activo.

Este modelo explica la especificidad absoluta y relativa de las enzimas.COENZIMAS

Algunas reacciones enzimticas; adems de una enzima especfica requieren de cofactores, que pueden ser orgnicos y se les conoce como coenzimas.

Las reacciones enzimticas que requieren coenzimas son:Oxidorereductasas

Transferasas

Isomerasas

Ligasas

Las coenzimas favorecen la accin de las enzimas al;Favorecer la interaccin [ES]

Interaccionar directamente con la enzima

Interaccionar directamente con en el sustrato

VITAMINAS HIDROSOLUBLES

Las vitaminas hidrosolubles, en sus formas activas, particicipan en diversas vas metablicas como coenzimas

La funcin bioqumica activa de las vitaminas hidrosolubles, es participar como coenzimas en multiples reacciones enzimticas.

VITAMINA B1La Vitamina B1 es tambin llamada TIAMINA, Vit. ANTINEURTICA.Estructuralmente la Vit. B1 contiene un anillo PIRIMIDINA y un anillo TIAZLICO

La forma activa (coenzimtica) de la vitamina B1 es como Pirofosfato de Tiamina ( PPT)

La vit. B1 en su forma coenzimtica (PPT) participa en reacciones de:

Descarboxilacin oxidativa y no oxidativa de -cetocidos

Transcetolacin en la va de las pentosas.

VITAMINA B2La Vit. B2 es llamada tambin RIBOFLAVINA O LACTOFLAVINA. Estructuralmente contienen un anillo Isoaloxasina unido a un Ribitol.La forma activa (coenzimtica) de la vitamina B2 es como FMN (Flavina mononucletido) y FAD (Flavina adeninadinucletido).

Participa como coenzima en reacciones de: OXIDOREDUCCIN.

NIACINATambin es llamada ac. nicotnico.Estructuralmente tiene un anillo piridina. Se encuentra en forma ACIDA y en forma AMIDA.La forma activa (coenzimtica) de la niacina es NAD+ y NADP+

Participa como coenzima en reacciones de:

OXIDOREDUCCIN

VITAMINA B6Tambin es conocida como PIRIDOXINA. Estructuralmente esta formada por un anillo piridina y se encuentra como PIRIDOXINA, PIRIDOXAL Y PIRIDOXAMINA.Su forma activa (coenzimtica ) es como FOSFATO DE PIRIDOXAL (PP).

Su funcin es participar en la sntesis, catabolismo e interconvercin de aminocidos.El PP participa como coenzima en las siguientes reacciones de aminocidos:

DESCARBOXILACIN

RACEMIZACIN

DESAMINACIN

TRANSAMINACIN

TRANSULFURACIN

DESHIDRATACIN

VITAMINA B12 La vitamina B12 se le conoce tambin como COBALAMINA, FACTOR EXTRNSECO DE CASTLE.

Estructuralmente esta formado por un anillo corrina (tetrapirrol). unido al cobalto )

La vitamina B12 puede estar en forma de:

Desoxiadenosilcobalamina

Cianocobalamina

Hidroxicobalamina

Metilcobalamina

Las formas activas (coenzimticas) ms importantes de la Vit. B12 son:Desoxiadenosilcobalamina

Metilcobalamina

Estas formas coenzimticas son llamadas COBAMINAS

Las 2 funciones importantes de la Vitamina B12 son:

SNTESIS DE METIONINA

ISOMERIZACIN DE METILMALONILCoA-> SUCCINILCoA

CIDO FLICOAl cido flico tambin se le conoce como CIDO PTEROILGLUTMICO.Estructuralmente esta formado por anillo Pteridina + PABA (ac. paraaminobenzoico) formando el ac. Pteroico, al que se une ac. glutmico para formar Ac. FLICO.

La forma activa (coenzimtica) del ac. flico es como: ac tetrahidroflico (THF).

Su funcin es transportar fragmentos de un carbono en forma de:METIL

METILENO

METENILO

FORMILO

FORMIMINO

CIDO PANTOTNICOEstructuralmente formando por b-alanina + cido pantoico.Su forma activa (coenzimtica) es formando parte de la CoASu funcin es:TRANSPORTAR GRUPOS ACILOS

BIOTINAEstructuralmente es un derivado imidazlico.Su forma activa (coenzimtica) es conocida como biocitina.

Su funcin es participar como coenzimas en reacciones de: CARBOXILACIN.Coenzima de: PIRUVATO CARBOXILASA

ACETIL-CoA CARBOXILASA

CIDO LIPOICO Para muchos autores no es considerado como vitamina, sin embargo su funcin coenzimtica esta bien definida.Tambin conocido como AC. TICTICOSu funcin coenzimtica consiste

TRANSFERENCIA DE GRUPOS ACETILOS

Coenzima de: PIRUVATO CARBOXILASAACETIL-CoA CARBOXILASA

VITAMINA CA la vitamina C se le llama tambin CIDO ASCRBICOPuede encontrarse como cido ascrbico (reducido) o como ac. dehidroascrbico (oxidado).

Participa como coenzima en las siguientes reacciones:HIDROXILACIN DE LA LISISNA Y PROLINA EN EL SNTESIS DE COLAGENAOXIDACIN DEL P-HIDROXIFENILPIRUVATO-----> AC. HOMOGENTSICOOXIDACIN DEL HOMOGENTSICO----> AC. MALEILACETOACTICOOXIDACIN DE LA DOPAMINA EN LA SNTESIS DE CATECOLAMINAS

ACTIVADORES

Algunas enzimas requieren de activadores (IONES METLICOS) para lograr su funcin.El mecanismo de accin de los activadores pueden ser:

Unirse al sustrato

Unirse a la enzima

Unirse a la coenzima

Unir al sustrato con la enzima

Algunos activadores inicos son:

Fe++ (Citocromos, Ferritinas.)

Mg++ (Activa al ATP)

Ca++ (Enzimas de la coagulacin, contraccin muscular)

Cu++ (Oxidasas)

Zn++ (DHL, anhidrasa carbnica)

Mn++ (DNAsa)

Se++ (Glutatin peroxidasa)

LOS FACTORES QUE MODIFICAN LA VELOCIDAD DE LA REACCIN ENZIMTICA SON:

A) pH Las enzimas actan a cierto pH ms rpidamente, es decir tienen su pH ptimo de accin.

B) TEMPERATURA: La velocidad de la reaccin enzimtica se incrementa al aumentar la temperatura hasta alcanzar un valor mximo, por arriba de esta temperatura optima la reaccin declina.

La velocidad de la reaccin se duplica al aumentar cada 10 C (Q10 = 2)

C) CONCENTRACIN DE LA ENZIMA: La velocidad de la reaccin enzimtica es directamente proporcional a la concentracin de la enzima.

D) CONCENTRACIN DEL SUSTRATO: La velocidad de la reaccin al inicio es directamente proporcional a la concentracin de sustrato, hasta llegar a una meseta en la cual la velocidades constante, es decir, se hace independiente a la concentracin del sustrato.

A la velocidad que se logra la saturacin de la enzima con el sustrato se le llama VELOCIDAD MXIMA.

A la concentracin de sustrato necesaria para alcanzar la velocidad media se le llama KM (constante de Michaelis-Menten)

KM.- Significa afinidad de la enzima por el sustrato

KM Elevado = Poca afinidad de la enzima por el sustratoKM Bajo = Mucha afinidad de la enzima por el sustrato INHIBICIN ENZIMTICA

La actividad de la enzima puede inhibirse. Se llama inhibidor a las sustancias que impiden la realizacin de la actividad propia de la enzima, incluyen varios frmacos, antibiticos, conservadores alimenticios y venenos.

INHIBICIN COMPETITIVA: El inhibidor tiene estructura similar a la del sustrato y compite por situarse en el centro activo de la enzima para formar un complejo [EI] que dificulta la formacin de [ES].

En la inhibicin competitiva SE MODIFICA KM PERO NO SE ALTERA Vmax.

INHIBICIN NO COMPETITIVA: El inhibidor acta independientemente de la cantidad de sustrato presente, es decir se une a otros sitios de la enzima.El inhibidor se une a la enzima o al complejo [ES] formando complejo [ESI] poco productivoEn la inhibicin NO Competitiva SE MODIFICA la Vmax PERO NO SE ALTERA EL KM.

INHIBICIN ACOMPETITIVA.- El inhibir se une slo al complejo [ES] y no a al enzima libreEn la inhibicin acompetitiva SE ALTERA TANTO KM COMO Vmax.

REGULACIN ALOSTRICA. Llamada tambin modulacin o retroalimentacin, puede ser Positiva o Negativa facilitando o impidiendo la accin de la enzima.Generalmente las enzimas alostricas estn constituidas por 2 o ms protmeros o subunidades.Adems del sitio activo cada protmero tiene un sitio regulador (sitio de enlace al modulador positivo o negativo), las enzimas alostricas generalmente catalizan pasos reguladores clave en las vas metablicas.ENZIMAS EN LA CLNICA

Existen enzimas con funciones no definidas en el suero en el que existen concentraciones bajas, pero en determinadas condiciones patolgicas de cierto rganos muestran actividad alta en el suero, lo que tiene gran valor en medicina, se les conoce como enzimas en la clnica.

ENZIMA SRICADIAGNSTICO PRINCIPAL

ASTINFARTO DEL MIOCARDIO

ALTHEPATITIS

AMILASAPANCREATITIS, PAROTIDITIS

CK INFARTO DEL MIOCARDIO

TRANSTORNOS MUSCULARES

FOSFATASA CIDACa DE PRSTATA

FOSFATASA ALCLINA ENF. OSEAS

TRAST. HEPTICOS OBSTRUCTIVOS

DHLINFARTO DEL MIOCARDIO

LIPASA PANCREATITS