PROTEINAS

FUNCIN Y COMPONENTES DE LAS PROTENASLas protenas son esenciales para la formacin y mantenimiento de los tejidos corporalesLos aminocidos son los elementos estructurales de las protenasLas protenas de plantas y animales estn formados por 20 aminocidos

COMPOSICIN DE LAS PROTENASLas protenas estn formadas por 20 -aminocidos en configuracin L.Los aminocidos estn compuestos por carbono, hidrgeno, oxgeno, nitrgeno, y algunos por azufre.Los aminocidos se diferencian por sus cadenas laterales

Amino AcidosLos aminocidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).Las otras dos valencias del carbono se saturan con un tomo de H y con un grupo variable denominado radical R.

Las caractersticas de la cadena lateral (R) influyen en las propiedades fisiolgicas y fsico-qumicas de los aminocidos y por lo tanto tambin de las protenasSe dividen en cinco grupos segn las distintas cadenas laterales:cadenas laterales alifticas no polarescadenas laterales polares sin carga (hidroflicas)cadenas laterales cargadas positivamente cadenas laterales cargadas negativamente cadenas laterales aromticas

PROPIEDADES DE LOS AMINOCIDOS

AMINOCIDOS DE LAS PROTENAS1 Cadenas laterales no polaresalanina (Ala)glicina (Gly)isoleucina (Ile)leucina (Leu)metionina (Met)valina (Val)2 Cadenas laterales polares no cargadas (hidroflicas)asparragina (Asp-NH2)cisteina (Cys)glutamina (Glu-NH2)prolina (Pro) serina (Ser)treonina (Thr)

AMINOCIDOS DE LAS PROTENAS3 Cadenas laterales cargadas positivamente arginina (Arg)histidina (His)lisina (Lys)

4 Cadenas laterales cargadas negativamente cido asprtico (Asp)cido glutmico (Glu)

5 Cadenas laterales aromticasfenilalanina (Phe)triptfano (Trp)tirosina (Tyr)

Aminocidos esencialesPara la especie humana son esenciales ocho aminocidos: treonina, metionina, lisina, valina, triptfano, leucina, isoleucina y fenilalanina (adems puede aadirse la histidina como esencial durante el crecimiento, pero no para el adulto)

Propiedades de los A.A.Los aminocidos son compuestos slidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusin (habitualmente por encima de los 200 C); solubles en agua; con actividad ptica y con un comportamiento anftero

Propiedades OpticasLa actividad ptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolucin de aminocidos, y es debida a la asimetra del carbono , ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminocidos en Dextrogiros (+) si desvian el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levgiros (-) si lo desvian hacia la izquierda

Propiedades Opticas

Comportamiento Qumico El comportamiento anftero se refiere a que, en disolucin acuosa, los aminocidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un cido (cuando el pH es bsico), como una base (cuando el pH es cido) o como un cido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este ltimo caso adoptan un estado dipolar inico conocido como zwitterin.El pH en el cual un aminocido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual nmero de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoelctrico. La solubilidad en agua de un aminocido es mnima en su punto isoelctrico

Zwitterion

ESTEREOQUMICA DE LOS AMINOCIDOS

Todos los aminocidos (excepto la glicina) tienen actividad ptica debido a un tomo de C asimtrico en posicin .Los aminocidos de protenas animales y vegetales son siempre ismeros L.D-AlaninaL-Alanina

Enlace peptdicoLos pptidos estn formados por la unin de aminocidos mediante un enlace peptdico.Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aa. y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molcula de agua.

Enlace peptdico

Cada pptido o polipptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto del pptido, formado por una unidad de seis tomos (-NH-CH-CO-), es idntico a todos ellos. Lo que vara de unos pptidos a otros, y por extensin, de unas protenas a otras, es el nmero, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminocidos

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINASPara formar pptidos los aminocidos se van enlazando entre s formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como: Oligopptidos.- si el n de aminocidos es menor 10. Dipptidos.- si el n de aminocidos es 2. Tripptidos.- si el n de aminocidos es 3. Tetrapptidos.- si el n de aminocidos es 4. etc... Polipptidos o cadenas polipeptdicas.- si el n de aminocidos es mayor 10.

Estructura de las protenas

Estructura de las protenasEstructura primariaEs la secuencia de aa. de la protena. Nos indica qu aas. componen la cadena polipeptdica y el orden en que dichos aas. se encuentran. La funcin de una protena depende de su secuencia y de la forma que sta adopte.

Estructura secundariaLa estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el espacio.Los aas, a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin espacial estableTipos de estructura secundaria: la (alfa)-hlice la conformacin beta

Estructura de las protenas

Estructura secundariaEsta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria. Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre el -C=O de un aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le sigue.

Estructura secundariaEn esta disposicin los aas no forman una hlice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposicin en lmina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibrona.

Estructura terciariaLa estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cul ser la secundaria y por tanto la terciaria.. Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar funciones de transporte , enzimticas , hormonales, etc.Estructura de las protenas

Estructura Terciaria Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminocidos. Tipos de enlaces: El puente disulfuro entre los radicales de aminocidos que tiene azufre. Ls puentes de hidrgeno Los puentes elctricos Las interacciones hifrfobas.

Estructura CuaternariaEsta estructura informa de la unin , mediante enlaces dbiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero. Estructura de las protenas

Estructura CuaternariaEl nmero de protmeros vara desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cpsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades protecas

CLASIFICACIN DE PROTENASSe clasifican en : HOLOPROTENAS Formadas solamente por aminocidos HETEROPROTENAS Formadas por una fraccin protenica y por un grupo no protenico, que se denomina "grupo prosttico

HOLOPROTENAS

GlobularesProlaminas:Zena (maza),gliadina (trigo), hordena (cebada) Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz). Albminas:Seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo), lactoalbmina (leche) Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc. Fibrosas Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos Queratinas: En formaciones epidrmicas: pelos, uas, plumas, cuernos. Elastinas: En tendones y vasos sanguineos Fibronas: En hilos de seda, (araas, insectos)

HETEROPROTENAS

Glucoprotenas Ribonucleasa Mucoprotenas Anticuerpos Hormona luteinizante Lipoprotenas De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lpidos en la sangre. Nucleoprotenas Nucleosomas de la cromatina RibosomasCromoprotenas Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxgeno Citocromos, que transportan electrones

Azcar-protena Cuando las protenas se asocian con azcares pueden originar asociaciones supramoleculares como los proteoglicanos o los peptidoglicanosNAG: N-acetilglucosaminaNAM: N-acetilmuramico

Lpido-protenasCuando las protenas se asocian con lpidos pueden originar asociaciones supramoleculares como las lipoprotenas del plasma sanguneo y las membranas biolgicas

Cuando las protenas se asocian con cidos nucleicos pueden originar asociaciones supramoleculares como los ribosomas, nucleosomas o virus

ribosomasnucleosomasvirus

FUNCIONES DE LAS PROTENAS

EstructuralGlucoprotenas: Membranas.Histonas : Cromosomas Colgeno: Tejido conjuntivo fibroso. Elastina: Tejido conjuntivo elstico. Queratina: Epidermis.Enzimatica Numerosas y especializadas. Actan como biocatalizadores de las reacciones qumicas.Hormonal Insulina y glucagn: regulan los niveles de glucosa en sangre Hormona del crecimiento: segregada por hipfisis Calcitonina: regula el metabolismo del calcio

FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

DefensivaInmunoglobulina : anticuerpos frente a posibles antgenosTrombina y fibringeno: formacin de cogulos sanguneos para evitar hemorragias.TransporteHemoglobina: Oxgeno en sangreHemocianina: Oxgeno en sangre de invertebradosMioglobina: Oxgeno en msculoCitocromos: electronesReservaOvoalbmina: clara de huevo Gliadina: trigo Lactoalbmina: leche

Propiedades de las protenasEspecificidadCada una lleva a cabo una determinada funcin y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformacin espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la protena puede significar una prdida de la funcin. Todas las proteinas no son iguales en todos los organismos, cada individuo posee protenas especficas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de rganos transplantados. La semejanza entre protenas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construccin de "rboles filogenticos"

Propiedades de las protenasDesnaturalizacinConsiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura.Todas las protenas desnaturalizadas tienen la misma conformacin, muy abierta y con una interaccin mxima con el disolvente, por lo que una protena soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.Se puede producir por cambios de temperatura, (huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una protena desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformacin, proceso que se denomina renaturalizacin.