proteÍnas o prÓtidos

PROTEÍNAS O PROTEÍNAS O

PRÓTIDOSPRÓTIDOS

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MAPAS RESUMEN

Autora: Bazán Cabrera

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COMENCEMOSCOMENCEMOS

I. CARACTERÍSTICAS:

Son compuestos cuaternarios formados por C,H,O,N. Algunas pueden contener S, P, Fe, Mg, etc.

Son macromoléculas cuyas unidades monoméricas son moléculas simples denominadas aminoácidos.

Son cadenas simples, no ramificadas, de aminoácidos unidos uno con otro.

Tienen elevado peso molecular.C2932 H4724 N828 S8 Fe4 O840

La mayoria son solubles en agua, otras son insolubles y forman soluciones coloidales. No dializan a través de membranas semipermeables

Tienen un alto grado de especificidad: las proteínas suelen ser específicas de cada organismo

Se pueden desnaturalizar por acción del calor, alcohol, pH u otras sustancias

Son anfóteros: disociándose como ácidos o bases según el pH del medio.


¿Cómo es la estructura de un ¿Cómo es la estructura de un aminoácido?aminoácido?

Todos los aminoácidos están formados por un grupo amino NH2 y un grupo carboxilo COOH.

Amino Carboxilo


Al átomo de C se une a cuatro grupos químicos diferentes:

aminoGrupo R (cadena lateral)

R es distinto para cada aminoácido

carboxilo

hidrógeno


B) Clasificación de los aminoácidos Existen cerca de 300 aminoácidos en la naturaleza, pero solo

unos 20 forman parte de las proteínas . Se clasifican en dos grupos:

A. ESENCIALES : Aminoácido que no se pueden sintetizar en el organismo, por lo que se deben ingerir en la dieta. son ocho en el adulto y diez en el niño . La arginina y la histidina solo se sintetizan en el adulto .

B. NO ESENCIALES : Aminoácidos que si pueden ser sintetizados en el organismo.


ESENCIALES NO ESENCIALES

ValinaLeucinaTreoninaTriptófanoMetioninaIsoleucinaFenilalaninaLisinaHistidina *Arginina*

AlaninaAc. aspárticoAc. glutámicoAsparraginaCisteinaGlicinaGlutaminaTirosinaProlinaSerina

* Son semiesenciales, ya que en el adulto si se sintetiza.


¿Cómo se unen los aminoácidos entre sí?El grupo amino de un aminoácido se

une al grupo carboxilo de otro, se pierde una molécula de agua formándose la unión peptídica que es una función amida.


Enlace peptídico

Enlace que une dos aminoácidos de forma covalente.

Ocurre por reacción entre dos aminoácidos a través de sus radicales carboxilo (COOH) y amino (NH2).

- COOH + OH - COOHOH

R

NH2

R

HNH

- CONH - CH - COOH + H OCH

R

NH2

R

enlace peptídico

Aminoácido Aminoácido

2

Dipéptido

H2O


Los enlaces peptídicos conectan los aminoácidos formando cadenas lineales


Nombre N°de Aa Importancia Biológica

CarnosinaGlutatiónEndorfinasAngiotensina IIBradikininaOcitocinaVasopresinaGramicidinaGastrinaInsulina

2358999

101751

Regula en pH intramuscularCoenzima de varias enzimasAnalgésico endógenoHipertensor arterialPotente hipertensorCausa contracción del úteroHormona antidiuréticaAntibióticoEstimula secreción de HClHormona pancreática.

Péptidos Principales


IV. ESTRUCTURA PROTEICA

Las proteínas están formadas por cadenas polipeptídicas. Según como se dispongan en el espacio pueden tener estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.


A. ESTRUCTURA PRIMARIA

Determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena polipeptídicaes, es decir informa sobre cuantos aminoácidos hay de cada clase y en que orden se encuentran.

Es determinada genéticamente.Enlace implicado: PEPTÍDICO


B. ESTRUCTURA SECUNDARIA

Se refiere a la disposición de la estructura primaria en el espacio. Enlace implicado: PUENTES DE HIDRÓGENO entre aminoácidos

cercanos. Existen tres tipos de estructura secundaria: α, β, γ.

1. Hélice α: La cadena polipeptídica toma una disposición helicoidal. Se debe a la formación de puentes de hidrógeno entre el NH2 de un aminoácido y el COOH de otro, distante de él tres aminoácidos.

2. Hoja plegada β: Los puentes de hidrógeno se forman entre los aminoácidos cercanos de dos cadenas polipeptídicas paralelas.

Puentes de hidrógeno

3. Al azar (γ): Los segmentos de la cadena se disponen sin adoptar forma definida.


C. ESTRUCTURA TERCIARIA Informa sobre la forma que adopta en el espacio la proteína

completa (forma como la cadena polipeptídica se dobla y enrolla entre sí).

GLOBULAR Forma esférica Soluble en agua Diversas funciones

Ejm: albúmina

FILAMENTOSA• Forma alargada• Insoluble en agua• Función estructural

– Ejm: colágeno


D. ESTRUCTURA CUATERNARIA

Informa sobre las relaciones espaciales entre las cadenas polipeptídicas.

No la poseen todas las proteínas. Se observa en las proteínas formadas por 2 ó más cadenas polipeptídicas.

Las proteínas con estructura cuaternarias son llamadas OLIGOMÉRICAS y cada uno de sus componentes de estructura terciaria se denominan PROTÓMEROS.


Los cuatro niveles de estructura Los cuatro niveles de estructura proteicaproteica


III. FUNCIONES

1. CATALÍTICA

Muchas proteínas son enzimas, es decir catalizan reacciones químicas

2. ESTRUCTURAL

Forman estructuras protectoras externas.

A nivel tisular: Queratina (uñas, piel, pelo, lana,

plumas, picos, caparazones Colágeno (tejido conjuntivo,

cartílago).• Elastina en la piel.


A nivel celular y molecular:Lipoproteínas (membrana celular) Dineína y tubulina (Cilios y flagelos)Histonas y protaminas (empaquetamiento del

ADN en los cromosomas).Algunas proteínas forman poros en la

membrana celular que dejan pasar selectivamente a ciertas sustancias.


3. TRANSPORTE

Transportan O2:• Hemoglobina en la sangre.• Mioglobina en el músculo.• Hemocianina en la

hemolinfa de crustáceos y moluscos.

Existen proteínas específicas que transportan determinados elementos.

Transportan Fe TransferrinaTransportan Cu

Ceruloplasmina

Transportan lípidos

Lipoproteínas: LDL y HDL

Cu


Algunas proteínas almacenan sustancias Ferritina, almacena Fe Caseína, suministra P

4. RESERVA: 5. INMUNOLÓGICA:

A) Reconocimiento celular. Las células de defensas reconocen “sustancias extrañas” basándose en las glucoproteínas de su superficie celular.

B) Síntesis de anticuerpos: Ciertas células reaccionan ante la presencia de células o moléculas extrañas sintetizando proteínas de defensa, como las globulinas o anticuerpos.


7. REGULADORA

Muchas hormonas son proteínas o péptidos que regulan funciones biológicas. Insulina: metabolismo de la glucosa Prolactina: formación de leche Oxitocina: contracción uterina

8. ENERGÉTICA

Las proteínas son la tercera alternativa, después de los glúcidos y lípidos que el organismo emplea para obtener energía.

Ovoalbúmina del a clara de huevo, proporciona una fuente de aminoácidos para los embriones en desarrollo, o la caseina en la leche

La oxidación de 1 g. de proteína produce 4,1 Kcal.


9. CONTRÁCTILES La actina y la miosina, se encuentran en células musculares y permiten que los músculos se contraigan.

10. CATALÍTICAS Las enzimas, catalizadores químicos que modifican y controlan la velocidad de las reacciones en la célula.

11. AMORTIGUADORA Son sustancias buffers o “tampones”, debido a que pueden neutralizar ácidos y bases, regulando el pH sanguíneo.

12. MANTENIMIENTO DE LA VOLEMIA Y

HEMOSTASIA Proteínas especiales mantienen constante

el volumen sanguíneo.


V. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

A. POR SU SOLUBILIDAD: 1. Solubles en el agua:

Ej. albúmina.2. Insolubles en el agua:

Ej. escleroproteínas.

Las proteínas pueden ser: por su solubilidad y por su composición


B. POR SU COMPOSICIÓN: 1. PROTEÍNAS SIMPLES:

Cuando al hidrolizarse liberan únicamente aminoácidos. Comprende los siguientes grupos:

Albúmina: constituyen el grupo más común e importante de proteínas simples: son solubles en agua. Ejm: ovoalbúmina del huevo, lactoalbúmina de la leche, seroalbúmina del suero, leucosina del trigo.

Globulinas: Insolubles en agua. Ejm: lactoglobulina de la leche, ovoglobulina de la clara de huevo, seroglobulina de la sangre, fibrinógeno de la sangre, miosina del músculo.

Glutelinas: En semillas vegetales. Ejm: gluteína del gluten.


Prolaminas: En semillas vegetales. Ejm: gliadina del trigo , hordeína del centeno, zeína del maíz.

Protaminas: Asociadas a ácidos nucléicos en algunas especies. Ejm: salmina del salmón, clupeina del arenque, escombrina de la caballa.

Escleroproteínas: Tienen funciones estructurales y de protección. Son insolubles en el agua . Ejm: queratina de los pelos y uñas, colágeno de los huesos, tendones y cartílagos ; elastina del tejido conectivo.

Histonas: Son proteínas básicas. Se hallan asociadas a los ácidos nucleicos formando las nucleoproteínas. Ejm: globina.


2. PROTEÍNAS CONJUGADAS: Son aquellas proteínas que al hidrolizarse liberan aminoácidos (apoproteínas) y otras sustancias no proteicas ( grupo prostético) . La unión de la apoproteína y del grupo prostético se denomina holoproteíca.

Glucoproteínas: proteínas unidas a carbohidratos . Ej. Mucina.

Cromoproteínas: Proteínas combinadas con pigmento. Ej. Hemoglobina , mioglobina, citocromos.

Lipoproteínas: Proteínas unidas a lípidos . Se les encuentra en la yema de huevo, ribosomas.


Nucleoproteínas: Proteínas unidas con ácidos nucleicos. Se hallan constituyendo los cromosomas. Los virus pueden ser considerados como nucleoproteínas.

Metaloproteínas: Proteínas unidas a metales . Ej. ceruloplasmina. Que contiene cobre.

Fosfoproteínas: Proteínas unidas al ácido fosfórico . Ej. caseína de la leche.


DESNATURALIZACIÓN DE UNA PROTEÍNA

Es la alteración de las características biológicas de una proteína debido a cambios de el medio: pH, temperatura , iones, presión, electricidad, detergentes, metales pesados, etc. que alteran su estructura cuaternaria, terciaria y secundaria pero no la primaria.

Al desnaturalizarse una proteína pierde su actividad biológica.


GRUPOS PROSTÉTICOSMuchas proteínas contienen

unidades orgánicas o inorgánicas que son parte integrante de la molécula ,pero que no son aminoácidos: GRUPOS PROSTÉTICOS, propios de una proteína conjugada .

Los grupos prostéticos pueden ser iones metálicos como : Fe++ , Zn++ , Mn++ , Mg++, Cu++ ; o un compuesto orgánico como : lípido, carbohidrato, etc.


¡MIL ¡MIL GRACIAS!GRACIAS!


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