tema 3 prótidos
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PRÓTIDOS
definición• Son biomoléculas formadas por C, H, O y N
• Pueden contener S.• Constituyen el grupo de moléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos (+/- 50% del peso celular seco)
composición• Son polímeros de unas unidades más pequeñas: los aminoácidos.
• Los aminoácidos se unen por enlaces peptídicos, formando polímeros, denominados polipéptidos.
• Pueden contener componentes no aminoacídicos:
• Los componentes no aminoacídicos pueden:• Ser orgánicos o inorgánicos.• Estar unidos a la fracción aminoacídica del prótido:• covalentemente• mediante diversos tipos de uniones químicas débiles
composición
aminoácidos
aminoácidosCompuestos orgánicos de bajo
peso molecular.Se caracterizan por tener en el
carbono a: Un grupo carboxilo: -COOH Un grupo amina: -NH2
AMINOÁCIDOS: Diferenciamos:▪ Primarios: son los 20 aa proteicos
(forman proteínas y son a-aminoácidos). Tienen el grupo amina en el mismo carbono que el grupo carboxilo y se le llama C a
▪ +150 no proteicos (son o no a-aminoácidos).
Son:▪ Sólidos.▪ Solubles en agua.▪ Incoloros o poco coloreados.▪ Punto de fusión >200ºC.
aminoácidos
Los aminoácidos no proteícos son aminoácidos que no forman parte de las proteínas
Pueden ser a-aminoácidos o tener el grupo amina en un carbono que no sea el a.
Pueden funcionar como intermediarios metabólicos o como neurotransmisores,
aminoácidos
aminoácidos
La cadena lateral es distinta en cada aa ydetermina sus propiedades químicas y biológicas.
Para designar los aminoácidos se utilizan abreviaturas formadas por las tres primeras letras de sus nombres en inglés (p.ej. glicina Gly).
Los animales solo son capaces de sintetizar algunos aminoácidos protéicos a partir de compuestos más sencillos.
El resto, llamados aminoácidos esenciales, no pueden sintetizar. Deben ser ingeridos en la dieta.
Los aminoácidos esenciales varían según especies.
En el ser humano hay nueve aminoácidos esenciales.
aminoácidos
Los seres autótrofos pueden sintetizar todos los aminoácidos.
Los alimentos fuente de aminoácidos esenciales son: pescado, huevos, queso…
Con los veinte aminoácidos proteícos, se puede formar un número de proteínas infinito, ya que una diferencia en el número de los aminoácidos o el cambio de un aminoácido por otro o en el orden en que se disponen da lugar a una nueva proteína.
aminoácidos
Alanina (Ala)Arginina (Arg)
Asparragina (Asn)Aspartato (Asp)Cisteína (Cys)
Glutamato (Glu)Glutamina (Gln)
Glicina (Gly)Prolina (Pro)Serina (Ser)
Tirosina (Tyr)
Histidina (His)Isoleucina ((Ile)Leucina (Leu)Lisina (Lys)
Metionina (Met)Fenilalanina (Phe)
Treosina (Thr)Triptófano (Trp)
Valina (Val)
aminoácidos
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
clasificación de los aminoácidos
Los aminoácidos se clasifican según sea el radical R que de une al carbono a
Se clasifican en: Neutros apolares.
▪ R es una cadena alifática (hidrocarbonada) por lo que son hidrófobos.
▪ Son insolubles.▪ A pH 7, su carga neta es 0, estando ionizados el grupo carboxilo y el amina, compensando la carga negativa (COO-) con la positiva NH3
+
aminoácidos no polares o hidrofóbicos
Polares sin carga. ▪ R es una cadena con radicales que forman puentes de hidrógeno con el agua por lo que son hidrófilos.
▪ A pH 7 su carga neta es 0 porque sus grupos polares (-OH, -NH2, -SH) carecen de carga.
▪ Se mantienen ionizados los grupos amina y carboxilo
▪ Tanto en no polares como en polares sin carga, hay aminoácidos aromáticos por tener R en forma de anillo aromático (similar al benzeno).
aminoácidos polares sin carga
aminoácidos polares sin carga
Polares con carga. A su vez pueden ser:▪ Ácidos
▪A pH 7 tienen carga negativa ya que R tiene un grupo ácido ionizado –COO-.
▪ Básicos▪A pH 7 tienen carga positiva ya que R presenta un grupo alcalino ( –NH3+, =NH2+, =NH+)
clasificación de los aminoácidos
aminoácidos polares con carga
clasificación de los aminoácidos
aromáticos
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
isomeríaEn todos los
aminoácidos, excepto en la glicina, el carbono a es asimétrico por estar enlazado a cuatro grupos distintos.
Debido a ello presentan isomería geométrica y óptica
Carbono asimétrico
Glicina
estructural: configuración D y L
Los aminoácidos pueden presentar dos configuraciones: D, si tienen el grupo amino a la derecha.
L, si lo tienen a la izquierda
Configuración L
Configuración D
configuración D y L
isomería: óptica
Debido al carbono asimétrico también tienen actividad óptica ya que desvían el plano de la luz polarizada.
Si lo desvían hacia la izquierda son levógiros y si lo desvían hacia la derecha son dextrógiros.
Esto es independiente de que sean D o L, de manera que tanto unos como otros, pueden ser dextrógiros o levógiros.
carácter anfótero
En disolución acuosa, los aminoácidos se comportan a la vez como ácidos o como bases. Se llama comportamiento anfótero.
Se debe a que el grupo carboxilo cede un protón, mientras que el grupo amino, lo capta.
Se origina así una forma iónica dipolar (o hermafrodita o zwitterión) que amortigua las variaciones de pH.
carácter anfótero
carácter anfótero
Si el medio en el que se encuentra la forma dipolar se acidifica, el grupo –COO- capta los protones, amortiguando la acidez y comportándose como una base.
Si el medio se alcaliniza, el grupo amino ionizado –NH3
+ cede protones amortiguando la alcalinidad y comportándose
como ácido.
carácter anfótero
carácter anfótero
Medio ácido Medio alcalino
punto isoeléctrico No todos los aminoácidos tienen el ión
hermafrodita (zwitterion) a pH neutro. Se llama punto isoeléctrico de un
aminoácido al pH al que el aminoácido adopta una forma dipolar neutra con tantas cargas positivas como negativas (zwitterion).
Depende del aminoácido en cuestión. La mayoría de aminoácidos tienen un
punto isoelétrico entre (5,07 y 6,02), excepto los ácidos (Ácido Aspártico y Ácido Glutámico) que lo tienen menor y los básicos (Histidina, Lisina y Arginina) que lo tienen mayor.
carácter anfótero y punto isoeléctrico
En disolución acuosa, los aminoácidos se ionizan según el pH y su propio Pi: En medio más alcalino que el Pi, se
ioniza como un ácido (los grupos -COOH liberan protones, quedando como -COO-)
En medio más ácido que su Pi, como una base (los grupos -NH2 captan protones, quedando como -NH3+)
En medio con el pH igual a su Pi, como un ácido y una base a la vez.
punto isoeléctrico
punto isoeléctrico
punto isoeléctrico
Si un aminoácido tiene su punto isoeléctrico en 6,02 (alanina por ejemplo), significa que a pH 6,02, el aminoácido es neutro, teniendo igualadas sus cargas positivas y negativas.
A pH menor de 6,02, va a adquirir carga positiva al combinarse con los H+ que sobran y que dan carácter ácido (amortiguando el pH)
A pH mayor de 6,02, tomará carga negativa al ceder protones y amortiguar también el pH
punto isoeléctrico
pH < isoeléctric
o
pH > 7
pH > isoeléctric
oPunto
isoeléctrico
Problema 1 Se dispone de una disolución de alanina y treonina,
cuyos pI son, respectivamente, 6,02 y 6,6. Si se someten a electroforesis, ¿cuál se dirigirá al ánodo y cuál al cátodo si el pH es de 6,3? Al ánodo o polo positivo se dirigirá el aminoácido
que tenga carga neta negativa, y al cátodo o polo negativo, el que tenga carga neta positiva.
La alanina tiene un pI menor que el pH de la disolución, por tanto, el grupo NH3+ pierde protones y su carga neta, en esas condiciones es negativa, es decir se dirigirá al ánodo.
Por el contrario, la treonina tienen un pI mayor que el pH de la disolución, por tanto el grupo –COO– acepta protones del medio, y su carga neta, en esas condiciones es positiva, es decir, se dirigirá al cátodo.
Si el pI de la leucina es 5,98, escribe la fórmula de dicho aminoácido a pH= 5,98 y a pH=10 A pH 5,98 la leucina tiene carga neta 0.
Aparece el zwitterion.
A pH=10 tiene carga neta negativa. -
Problema 2
LOS AMINOÁCIDOS FORMAN PÉPTIDOS
Los aminoácidos se unen mediante un enlace químico llamado enlace peptídico.
Se obtienen así, cadenas llamadas péptidos.
Se trata de un enlace covalente entre el OH del grupo carboxilo de un aminoácido y un H del amino del otro aminoácido.
Se desprende una molécula de agua, quedando los aminoácidos unidos C-N, sin oxígeno intermedio como sucedía en glúcidos y lípidos.
enlace peptídico
Es un enlace covalente más corto que la mayoría de enlaces C-N.
Tiene carácter parcial de doble enlace lo que hace que sea rígido por lo que el C y el N del enlace así como el H y el O unidos a ellos se mantienen siempre en el mismo plano.
Los enlaces que von a los Ca (tanto el que une un Ca con el carboxilo, como el que une el siguiente Ca con el amina) sí que pueden girar.
El O del carboxilo y el N del amina siguiente se disponen en lados opuestos del enlace (configuración trans)
enlace peptídico
Aminoácido 1
Aminoácido 2
Enlace peptídico
Plano del enlace peptídico
enlace peptídico
La disposición espacial del enlace peptídico hace que los átomos del grupo carboxilo y los del grupo amino se sitúen en el mismo plano con distancias y ángulos fijos. Además presenta cierta rigidez que inmoviliza en el plano los átomos que lo forman.
enlace peptídico
Planos del enlace peptídico (sin capacidad de
giro)
Enlaces con
capacidad de giro
Si se unen dos aminoácidos, se forma un dipéptido; si se unen tres, un tripéptido, etc. Si es inferior a diez, oligopéptido y más de diez, polipéptido.
Cuando se alcanzan los 50 aminoácidos y/o masa molecular superior a 5000 u, se considera una proteína.
Algunas proteínas tienen, además de aminoácidos, otras moléculas que ya veremos.
enlace peptídico
hidrólisis
Se trata de una reacción reversible. La rotura del enlace peptídico es un
reacción de hidrólisis. Requiere una molécula de agua y se
obtienen los dos aminoácidos originales. En la digestión, esta reacción la realizan las
enzimas proteasas. Mediante hidrólisis parcial de algunas
proteínas se pueden obtener péptidos más pequeños que no son proteínas, aunque hay péptidos naturales como la insulina que tienen funciones muy importantes.
enlace peptídico e hidrólisis
H2OHidrólisis Enlace peptídico
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
estructura de las proteínas
La organización de una proteína viene determinada por cuatro niveles estructurales: Estructura primaria. Estructura secundaria. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria.
Cada una de estas estructuras corresponde a la disposición de la anterior en el espacio.
Estructura
primaria
Estructura
terciaria
Estructura
cuaternaria
Estructura
secundariaα-hélice
β-lámina plegada
estructura de las proteínas
estructura primaria Corresponde a la secuencia de
aminoácidos de la proteína. Consiste en los aminoácidos que la
constituyen y en qué orden se colocan. De esta estructura dependen las
demás y la función de la proteína. Se considera extremo inicial al que
tiene el aminoácido con el grupo amino libre (extremo N-inicial)
Se considera extremo final al que tiene el aminoácido con el grupo carboxilo libre (extremo C-terminal)
La cadena tiene un eje formado por el Ca, el C carboxílico y el N del amino (Ca-CO-NH) que se repite un número variable de veces.
Las cadenas laterales de los aminoácidos (R) salen de los Ca alternativamente a un lado o a otro del eje.
Los aminoácidos se numeran empezando desde el extremo N-terminal hasta el extremo C-terminal.
estructura primaria
Extremo N-inicial Extremo C-terminal
estructura primaria
Es la disposición de la cadena de aminoácidos (estructura primaria) en el espacio.
Debido a la capacidad de giro de los planos de ciertos enlaces , uno respecto a otros, a medida que los aminoácidos se van uniendo, el péptido adopta una disposición estable.
Se mantiene por puentes de hidrógeno entre el –H del grupo amina y =O del carboxilo.
estructura secundaria
Según el número de puentes de hidrógeno que pueda formar se distinguen tres estructuras secundarias: a-hélice. Hélice de colágeno. Conformación b o b-lámina plegada
estructura secundaria
α-hélice Hélice de colágeno
Conformación β
Puentes de hidrógeno
estructura secundaria
a-hélice
Se forma al enrollarse la estructura primaria helicoidalmente sobre sí misma con giro dextrógiro.
Se debe al establecimiento de puentes de hidrógeno entre el –NH- de un aminoácido y el –CO- del cuarto aminoácido siguiente.
La formación espontánea de estos enlaces hace que los grupos carboxilo queden orientados en el mismo sentido y los amino, en sentido contrario.
La hélice tiene 3,6 aminoácidos por vuelta
Un ejemplo sería la a-queratina (pelo, uñas)
α-hélice Puentes de hidrógeno
a-hélice
Las cadenas polipeptídicas de colágeno tienen una disposición en hélice especial. Se enrolla de forma levógira. Es más alargada que la a-hélice por la
abundancia de un aminoácido: prolina y un derivado de la misma (hidroxiprolina) que carecen de H libre en el grupo amina, lo que dificulta la formación de puentes de hidrógeno.
El colágeno se estabiliza gracias a la unión de tres hélices que forman una superhélice que es la molécula completa de colágeno.
hélice de colágeno
Hélice de colágeno
Hidroxiprolina
Superhélice de colágeno
Prolina
Glicina
Prolina
Hidroxiprolina
Las H de los grupos amina, se emplean en el enlace peptídico y ya no están disponibles para los puentes de hidrógeno.
hélice de colágeno
conformación b La cadena de aminoácidos no forma
una hélice, sino una cadena distendida en forma de zigzag debido a la ausencia de enlaces entre aminoácidos próximos porque la cadena está estirada al máximo que permiten los enlaces covalentes que la forman.
Cuando la cadena se repliega se forman puentes de hidrógeno entre aminoácidos que quedan en paralelo debido al plegamiento.
Se forma una lámina plegada muy estable llamada b-lámina plegada
Cuando las estructuras b tienen el mismo sentido, la hoja b resultante es paralela y si las estructuras b tienen sentidos opuestos, la hoja plegada resultante es antiparalela.
conformación b
Paralela Antiparalela
conformación b
paralelo
Extremo N
Extremo Cantiparalelo
Extremo C
Las proteínas que no forman estructura terciaria se quedan en estructura secundaria alargada y forman proteínas fibrilares o filamentosas.
Son insolubles en agua y en disoluciones salinas por lo que tienen funciones esqueléticas (estructurales)
Las más conocidas son: el colágeno de huesos y de tejido conjuntivo; la a-queratina de pelo, uñas, pezuñas, plumas y cuernos; la b-queratina o fibroína de la seda y la elastina del tejido conjuntivo.
estructura secundaria
estructura terciaria Es la disposición que adopta en el
espacio la estructura secundaria al plegarse sobre sí misma y adoptar una forma tridimensional.
Los radicales apolares se sitúan en el interior y los polares hacia el exterior.
Esto posibilita que sean solubles en agua y disoluciones salinas (disolución coloidal)
Los tramos rectos de estas proteínas presentan estructura secundaria en a-hélice o conformación b, mientras que los tramos de giro carecen de estructura secundaria.
Se mantienen debido a enlaces entre los radicales (R) de los aminoácidos por lo que depende directamente de la secuencia de los mismos (estructura primaria) y cada proteína tiene la suya propia.
estructura terciaria
Las proteínas que permanecen en estructura terciaria aparecen como tridimensionales. Se les llama proteínas globulares.
Son solubles en agua y en disoluciones salinas, pero formando disoluciones coloidales.
Tienen funciones muy variadas además de las estructurales: Biocatalizadoras, transporte, defensa, etc.
estructura terciaria
Codos sin estructura α-
héliceGrupo hemo
Sectores con estructura α-
hélice
Mioglobina
Triosa-fosfato-isomerasa
Elastina en estado relajado y extendido
Sectores en α-hélice
Cadena polipeptídica de
elastina
Sectores en conformación
β
Codo
estructura terciaria
Extendida
Relajada
estructura terciaria
estructura cuaternaria Es la que presentan las proteínas
formadas por dos o mas cadenas polipeptídicas con estructura terciaria.
Estas cadenas pueden ser idénticas o no, unidas por enlaces no covalentes (débiles) o a veces, por enlaces covalentes tipo enlace disulfuro.
Cada cadena recibe el nombre de protómero.
Según el número de protómeros tenemos: Dímeros (insulina) Trímeros (colágeno) Tetrámeros (hemoglobina) Pentámeros (ARN-polimerasa)
Hemoglobina Insulina
Enlace disulfuroCadena α
Cadena α
Cadena β
Cadena βGrupo hemo
estructura cuaternaria
Niveles estructurales de las proteínas
PRIMARIA SECUNDARIA
En α- hélice Lámina plegada: β-laminar
TERCIARIA: se establecen uniones de tipo Enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos.
▪ Atracciones eléctricas entre grupos con carga opuesta.▪ Atracciones hidrofóbicas▪ Fuerzas de Van der Waals entre radicales aromáticos.▪ Puentes disulfuros entre radicales de aminoácidos que contienen azufre (cisteína). Son enlaces covalentes.
CUATERNARIA
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
Propiedades de los prótidos
SOLUBILIDAD ESPECIFICIDAD FUNCIONAL DESNATURALIZACIÓN CAPACIDAD
AMORTIGUADORA
Solubilidad
solubilidad Se debe a la cantidad de aminoácidos
con radicales polares, sobre todo, si tienen carga elevada.
Estos radicales establecen enlaces con las moléculas de agua y así cada radical queda rodeado de moléculas de agua lo que impide que se pueda unir a otras moléculas proteicas lo que provocaría su precipitación.
Forman dispersiones coloidales debido a su elevado peso molecular.
Influyen sobre todo el pH, la temperatura y la fuerza iónica del medio.
Afecta solo a proteínas con estructura terciaria.
solubilidad Los cambios de
pH y la temperatura influyen en la solubilidad de las proteínas porque modifican el grado de ionización de los radicales polares (a más ionización, más solubilidad.
La concentración salina: las proteínas requieren algo de sal para entrar en
solución y son precipitadas por concentraciones relativamente elevadas de sales.
Especificidad
especificidad Cada proteína presenta una
estructura tridimensional específica y una secuencia de aminoácidos también concreta.
Con los 20 aminoácidos, en teoría, se pueden hacer infinitas secuencias.
Esto les permite diferenciar unas moléculas de otras cuando interactúan con ellas.
Es el caso de las proteínas enzimáticas, las hormonas proteicas y los anticuerpos.
especificidad
Las proteínas homólogas son las que realizan la misma función en especies distintas.
Son muy parecidas, pero no idénticas.
Se puede hablar de: Especificidad de especie (proteínas homólogas).
Especificidad de individuo.
especificidad Especificidad de especie: Es una
de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas (diferentes de las de otras especies)
Si realizan la misma función son las llamadas proteínas homólogas (de las que acabamos de hablar) y difieren en algún aminoácido
especificidad
Variaciones en la insulina de distintas especies.
Especificidad de individuo:
dentro de una misma especie hay diferencias protéicas entre los distintos individuos. (sistema sanguíneo ABO)
Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos.
especificidad
especificidad
Especificidad de función: reside en la posición de determinados aa en la estructura primaria. posición aa estructura 1aria → estructura 3aria →
función de esa proteína. Una pequeña variación en la
secuencia de aa puede variar (o hacer que pierda) su función.
especificidad y evolución
Durante el proceso evolutivo se ha formado una gran variedad de proteínas específicas de cada especie, de cada individuo (lo que provoca problemas de rechazo en trasplantes y transfusiones) y de cada función.
Las diferencias entre proteínas homólogas son más acusadas cuanto más alejadas están las especies en cuanto a su parentesco evolutivo.
Si la proteína es previamente hidrolizada (como pasa en el tubo digestivo), no supone ningún problema.
Desnaturalización
La desnaturalización de una proteína consiste en la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria y terciaria (a veces, también la secundaria), conservándose solamente la primaria.
En estos casos las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua.
Las proteínas desnaturalizadas ya no pueden realizar sus funciones.
desnaturalización
Al volverse insolubles, precipitan.Los factores que favorecen la
desnaturalización son: Temperaturas elevadas (por encima de 50-60ºc) o muy bajas (por debajo de 10-15ºc)
Variaciones del pH. Alta concentración de sales.
desnaturalización
Factores que influyen en la actividad proteica
Las proteínas tienen unas condiciones óptimas de funcionamiento que dependen sobre todo del pH y la Temperatura.
Fuera de esos valores, se desnaturalizan y son afuncionales
desnaturalización
Desnaturalización por calorDesnaturalización por pH
Renaturalización: como la desnaturalización no afecta a enlaces peptídicos, si se vuelve a las condiciones iniciales, algunas proteínas pueden recuperar su estructura.
Proteína en estado normal
Proteína desnaturaliz
ada
Desnaturalización
Renaturalización
desnaturalización
La desnaturalización es reversible
Capacidad amortiguadora
capacidad amortiguadora
Al formarse los enlaces peptídicos, desaparece el carácter anfótero, ya que dichos enlaces incluyen un grupo cargado de cada aminoácido.
No obstante, la cadena polipeptídica puede mostrar propiedades ácidas o alcalinas debidas a grupos presentes en las cadenas laterales (R) de sus aminoácidos por lo que mantienen su Capacidad amortiguadora
Así, cuando se añade ácido a una solución de proteínas, los grupos –COO- captan los H+ pasando a –COOH, comportándose como bases.
Cuando se añade una base, los grupos –NH3 ceden H+, pasando a NH2, comportándose como ácidos.
En resumen, se comportan como ácidos (liberando protones) o como bases (retirando protones) lo que hace que funcionen como amortiguadoras del pH.
Esta capacidad, no obstante, depende de los grupos R, es decir de los aminoácidos concretos.
capacidad amortiguadora
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
funciones de los prótidosFUNCIÓN ESTRUCTURALFUNCIÓN DE RESERVA DE
AMINOÁCIDOSTRANSPORTEFUNCIÓN CATALIZADORA O
ENZIMÁTICACONTRÁCTILFUNCIÓN REGULADORA U
HORMONALFUNCIÓN DE DEFENSA
INMUNITARIAHOMEOSTÁTICA
estructural A nivel celular:
Forman parte de las membranas celulares.
Forman cilios y flagelos (actina y tubulina).
Sirven de soporte al ADN en la constitución de los cromosomas (histonas).
A nivel histológico: Forman estructuras epidérmicas (a-
queratina) Forman parte de los tejidos
conjuntivo, cartilaginoso y óseo, particularmente de los tendones (colágeno y elastina)
En paredes de ciertos órganos (elastina)
reserva de aminoácidos Algunas proteínas sirven como
reserva de aminoácidos que se utilizarán en desarrollos posteriores.
Aparecen en estructuras y sustancias de las que surgirán nuevos seres (huevos, leche, semillas) Ovoalbúmina de la clara de huevo. Caseína de la leche. Zeína del maíz. Gluten en el trigo
transporte Las permeasas y bombas regulan el
paso a través de la membrana celular. Los citocromos transportan electrones
en mitocondrias y cloroplastos. Algunas proteínas transportan
sustancias Pigmentos respiratorios (hemoglobina,
hemocianina, mioglobina) transportan Oxígeno.
Seroalbúmina transporta un gran número de sustancias (ácidos grasos, entre otras).
Lipoproteínas transportan lípidos hidrófobos facilitando su viaje por el plasma o la linfa.
enzimática y contráctilEnzimática.
Las enzimas son las proteínas que tienen función biocatalizadora, es decir, que regulan las reacciones bioquímicas. (se verán en tema aparte)
Contráctil. Gracias a esta función se posibilita el
movimiento. A nivel celular, la flagelina permite el
movimiento de cilios y flagelos y de las células.
La actina y miosina al moverse entre sí, permiten la contracción y relajación del músculo.
hormonal Las hormonas son proteínas
biocatalizadoras (también las hay lipídicas) que se fabrican en glándulas endocrinas.
Son transportadas por la sangre hasta determinadas células donde provocan distintas reacciones. Insulina y glucagón del páncreas
para regular el metabolismo de la glucosa
Tiroxina de la tiroides que regula el metabolismo.
Hormona del crecimiento de la hipófisis.
defensa y homeostática Defensa:
La realizan los anticuerpos (inmunoglobulinas) que se asocian a antígenos (moléculas extrañas a los organismos) y los neutralizan.
Muchos antibióticos segregados por hongos o bacterias también son péptidos.
Homeostática: Esta función consiste en mantener
constantes los valores del medio interno (pH, salinidad, cantidad de glucosa, etc.)
Un ejemplo (aparte de los ya vistos) es el fibrinógeno que coagula la sangre y tapona roturas de vasos.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
clasificación de los prótidos HOLOPRÓTIDOS (sólo aa =
proteínas) Fibrosas o filamentosas Globulares
HETEROPRÓTIDOS (aa + grupo prostético) Formados por á.á. + componente no aminoacídico Cromoproteínas Glucoproteínas. Lipoproteínas.
Nucleoproteínas.
Fosfoproteínas.
Holoproteínas
holoproteínas Filamentosas.
Colágeno. Forman parte de los tejidos óseos, cartilaginoso y conjuntivo.
Elastinas. Forman una matriz elástica. Se encuentran en los pulmones, arterias, etc.
Queratinas. Aparecen en formaciones epidérmicas como uñas, cuernos, plumas y pelos.
Miosina y actina. Responsables de la contracción muscular
holoproteínas Globulares
Albúminas. Regulan la presión osmótica de la sangre y constituyen la reserva principal de aminoácidos del organismo. Transportan hormonas, ácidos grasos, etc.
Globulinas. Incluyen a y b- globulinas (asociadas en la hemoglobina), las (-globulinas (anticuerpos),...
Protaminas e histonas. Asociadas al ADN en los cromosomas (protaminas en espermatozoides)
Gluteninas y prolaminas. De semillas vegetales.
Heteroproteínas
cromoproteínas Según la naturaleza del grupo
prostético se dividen en cinco grupos. Cromoproteínas. Su grupo
prostético es una sustancia coloreada o pigmento por llevar un metal (hemoglobina, hemocianina), ▪ Porfirínicas. Poseen un anillo tetrapirrólico cerrado con un catión en su interior. Ej. Hemoglobina, mioglobina, etc
▪ No porfirínicas. Con el anillo tetrapirrólico abierto. Ej.la hemocianina.(azul), los pigmentos biliares (bilirrubina y biliverdina)
anillo tetrapirrólico
Anillo tetrapirrólico HemoglobinaAnillo cerrado
HemocianinaAnillo abierto
BilirrubinaAnillo abierto
glucoproteína Glucoproteínas. Su grupo prostético es un azúcar como la glucosa unido a la proteína mediante un enlace covalente.
La parte glucídica puede ser variable.▪ Mucoproteínas, forman parte de mucosidades de secreción.
▪ Algunas hormonas (folículoestimulante, luteoestimulante)
glucoproteínas
▪ Constituyentes de las membranas celulares, transportan sustancias a través de la membrana.
▪ Protrombina y fibrinógeno que intervienen en la coagulación.
▪ Algunas enzimas como la ribonucleasa.
▪ Inmunoglobulinas que constituyen los anticuerpos
Lipoproteínas. Su grupo prostético son lípidos unidos a la proteína mediante un enlace no covalente.▪ De las membranas citoplasmáticas.
▪ Las que transportan lípidos insolubles por el plasma como el colesterol y los triglicéridos desde el intestino hacia el hígado o los tejidos adiposos para su almacenamiento.
lipoproteína
lipoproteínas
Las lipoproteínas que transportan el colesterol son dos: LDL: (lipoproteína de densidad baja) transporta colesterol desde el hígados a las células y tejidos. (colesterol malo)
HDL: (lipoproteína de densidad alta) transporta colesterol hasta el hígado para ser destruido. (colesterol bueno)
Nucleoproteínas. Su grupo prostético es un ácido nucléico. Asociaciones de ADN e histonas o protaminas para formar la cromatina del nucleo
Fosfoproteínas. Su grupo prostético es el ácido fosfórico. Caseína de la leche. Vitelina de la yema del huevo.
nucleoproteínas y fosfoproteínas
PAU cantabria
PAU
Razona por qué la modificación del entorno físico-químico de una proteína en una célula puede modificar su función.
Comenta las propiedades generales de las proteínas, centrándote especialmente en: Relación estructura-función. Estabilidad. Composición.
Describe los aspectos más relevantes que caracterizan cada uno de los niveles estructurales de las proteínas, comentando en cada caso, las fuerzas que contribuyen a la formación de los mismos. ¿Qué papel juegan las cadenas laterales de aminoácidos en la estructura de una proteína? Dibuja en una secuencia ordenada las etapas del plagamiento de una proteína.
(Nota: las preguntas de la PAU suelen tratar más sobre las enzimas, pero
las pueden relacionar con la estructura proteica y con otras propiedades
de las mismas por lo que no conviene pasar de ellas.)
PAU
PAU
Desnaturalización de una proteína: explica en qué consiste, así como sus consecuencias estructurales y funcionales. Cita dos métodos para desnaturalizar una proteína. Razona las respuestas.