las enzimas
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LAS ENZIMAS
DEFINICIÓN: Proteínas especializadas en la catálisis de reacciones biológicas.
- MUY ESPECÍFICAS:
- POSEEN PODER CATALÍTICO ALTÍSIMO.
- SON MUY EFICACES
- GRAN VARIABILIDAD. se conocen cerca de 2000 diferentes.
- Se nombran añadiendo al nombre del sustrato el sufijo ASA.
UREASA (urea).
ENERGÍA LIBRE DE ACTIVACIÓN: Energía necesaria para llevar todas las
moléculas de un mol de sustancias a una determinada temperatura, al estado de
transición, en la cima de la barrera de activación.
- Eligen la reacción.
- Eligen el sustrato.
Bajan energía de
activación PROPIEDADES
REACTIVOS
PRODUCTOS
ENERGÍA LIBRE DE ACTIVACIÓN
COMPLEJO ACTIVADO
SENTIDO DE LA REACCIÓN
- SIN CATALIZADOR ES ALTA Y LA
VELOCIDAD ES LENTA.
- CON CATALIZADOR ES MENOR Y
AUMENTA LA VELOCIDAD.
AUMENTO DE LA TEMPERATURA:
a) Aumenta movimiento térmico y el número de moléculas que
alcanzan el estado activado.
b) Aumentando 10 ºC aumenta la velocidad al doble.
ADICIÓN DE UN CATALIZADOR (BIOCATALIZADOR O ENZIMA)
a) El enzima se combina con el sustrato.
b) Se obtiene un estado de transición de menos energía.
c) Aumenta la velocidad.
d) Al final se regenera el enzima al separarse del producto.
SIN CATALASA 18 Kcal/mol
CATALIZADOR DE
PLATINO
13 Kcal/mol
CATALASA 7 Kcal/mol V*108
ENZIMA SUSTRATO COMPLEJO
ENZIMA-SUSTRATO
COMPLEJO
ENZIMA-SUSTRATO
ENZIMA PRODUCTO
Mecanismos
para
aumentar la
velocidad de
una reacción
SUSTRATO
ENZIMA
COMPLEJO
ENZIMA-SUSTRATO
SE FORMA PARA
BAJAR LA
ENERGÍA DE
ACTIVACIÓN
Se ha demostrado su presencia
por microscopía electrónica (adn-
polimerasa), por variaciones en
las propiedades físicas del
ENZIMA : SOLUBILIDAD Y
ESTABILIDAD AL CALOR.
ESPECIFICIDAD: Los
enzimas son muy específicos.
Diferencian formas d y L de los
aas.
SATURACIÓN: Aumentando la
concentración de soluto aumenta la
velocidad hasta que el enzima se
SATURA (SATURACIÓN)
CENTRO ACTIVO: Conjunto de aas de la proteína
que permite la unión con el
sustrato y la rotura y formación
de enlaces.
El enzima se une al sustrato mediante interacciones no muy
fuertes y desestabilizan los enlaces que se deben romper.
1. Formado por 5 ó 6 aminoácidos separados en
estructura 1ª pero juntos en la conformación
tridimensional.
2. El resto de los aminoácidos condiciona la estructura
tridimensional de la proteína y por lo tanto del centro
activo.
3. Los aas del Centro Activo tienen unos radicales que
permiten la unión al sustrato y la catálisis de la
reacción. (GRUPOS CATALÍTICOS).
4. FORMAS DE UNIÓN CON SUSTRATO:
En algunos grupos de encimas los GRUPOS
CATALÍTICOS deben tener una estructura
que encaje con el sustrato (MODELO
LLAVE-CERRADURA).
En otros el CENTRO ACTIVO tiene una
forma parecida al SUSTRATO y se amolda a
éste. ADAPTACIÓN INDUCIDA.
En otros casos donde el sustrato no tiene forma
definida la adaptación del ENZIMA y
SUSTRATO es mutua. En estos la unión con
el sustrato no es muy fuerte.
5. Los CENTROS ACTIVOS están formados por
grupos hidrofóbicos (el agua no puede introducirse).
PRODUCTO
ENZIMA
Enlace entre sustrato y producto no
muy fuerte (permite la reacción y la
separación del producto)
CENTROS
ACTIVOS
1. En el centro activo hay grupos COO- y NH3
+.
CATÁLISIS ÁCIDA o BÁSICA según predominen
grupos ácidos o básicos.
2. Los enzimas se unen al sustrato mediante un enlace
(COVALENTE DÉBIL). Se forma el COMPLEJO
ES y se baja la energía de activación.
3. La unión con el enzima distorsiona al sustrato y
permite que se rompan los enlaces con facilidad.
DEFINICIONES
SUSTRATO: Moléculas presentes en las células que interaccionan con los
enzimas para formar el complejo enzima-sustrato en las reacciones
biológicas de catálisis enzimática.
PRODUCTO: Nueva molécula que se forma en la célula debido a las
reacciones bioquímicas de catálisis enzimática, a partir del complejo
enzima-sustrato.
COFACTOR: Molécula no proteica que se une al enzima para poder
desarrollar éste la función catalítica.
COENZIMA: Molécula no proteica de naturaleza orgánica, que se une al
enzima para poder desarrollar éste la función catalítica. Es decir, es un
cofactor orgánico.
HOLOENZIMA: Complejo enzima-cofactor activo (proteina+ión
inorgánico o proteína + molécula orgánica).
APOENZIMA: Coenzima unido fuertemente a la parte proteica del
Holoenzima (interacción covalente).
1. Se necesita en cantidades mímimas.
2. No sintetizadas por animales y se debe tomar en dieta.
3. Suelen ser coenzimas:
a) Riboflavina y Ac. Nicotínico (enzimas de oxidación
de glúcidos).
b) Al ser parte de un catalizador se necesita en poca
cantidad.
FACTORES
CATÁLISIS
ENZIMÁTICA
VITAMINAS
CENTRO ACTIVO: Porción de la cadena polipetídica del enzima en la
cual los aas. presentes tienen capacidad catalítica. Normalmente se
encuentra en el interior de la molécula, hay ausencia de agua, ya que suelen
ser aas. hidrófobos.
COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO: Molécula que se forma en las
reacciones biológicas catalizadas por enzimas, entre el enzima que cataliza
la reacción y el sustrato sobre el cual actúa. Suele tener una vida media
corta, ya que a partir de él se forma el producto de la reacción y se queda
libre el enzima.
ESPECIFICIDAD
ESTRUCTURA
TERCIARIA
SI SE PRODUCE
DESNATURALIZACIÓN
DISMINUYE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
CARACTERÍSTICAS
Sustrato con GRUPO FUNCIONAL que
le permite unirse al enzima y situar la
molécula en el centro activo
Sustrato con ENLACE QUÍMICO
específico que pueda ser atacado por
enzima.
CLASIFICACIÓN
DE ACCIÓN Cataliza una sola
REACCIÓN
DE SUSTRATO
ABSOLUTA: Actúa sobre una
sustancia específica
DE GRUPO: Actúa sobre unos
enlaces determinados
ESTEREOQUÍMICA: Actúa sobre
uno de los isómeros ópticos
MECANISMOS DE REGULACIÓN ENZIMÁTICA
1) PH ÓPTIMO.
a) Cada enzima tiene un PH óptimo
b) Comportamiento ácido base de enzima y sustrato
determina el PH óptimo.
c) EL PH óptimo no tienen que coincidir con el PH
del entorno intracelular.
d) Regulando el PH del entorno intracelular se
puede regular la acción de la enzima.
2) CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO
La velocidad de la reacción es
proporcional a la concentración de
soluto (a valores bajos de ésta)
Al aumentar más la concentración la velocidad
no aumenta en igual proporción
Cuando la concentración de soluto sobrepasa
un umbral la velocidad se mantiene constante.
En ese momento todas las enzimas están
ocupadas. SATURACIÓN
3) TEMPERATURA ÓPTIMA
4) IONES METÁLICOS COMO Mg+2
y Na+ o
COENZIMAS.
5) ENZIMAS REGULADORAS DEL METABOLISMO:
a) ENZIMAS ALOSTÉRICOS: Actividad catalítica
modulada por la unión covalente de un metabilito
específico a un centro distinto al centro activo.
b) ENZIMAS MODULADOS
COVALENTEMENTE. Formas activa e inactiva
interconvertidas por acción de otra enzima.
INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
DEFINICIÓN: Acción de iones o moléculas específicas que disminuyen
la acción catalítica de un enzima. Es un método de control de las
reacciones metabólicas de los seres vivos.
DESNATURALIZACIÓN POR
EFECTO DE LA
TEMPERATURA
AUMENTO DE LA
VELOCIDAD POR
MAYOR AGITACIÓN
TERMICA
1ª clasificación
NATURALES: Control biológico de la célula
NO NATURALES: Fabricados en laboratorio
1) Se combinan con enzima y no se pueden separar (de
forma covalente).
2) Desestabilizan estructura 3ª y el enzima deja de ser
activo.
3) Se unen por lugares muy específicos al enzima.
4) Los Naturales son fabricados por la célula al acabarse el
sustrato. Después son degradados en aminoácidos.
5) Inhibidores no Naturales:
a) GAS MOSTAZA: Inhibe la Acetil-colinesterasa.
b) Insecticidas: DIPF (Se une a restos de serina)
IODOACETAMIDA (Se una a restos de cisteína).
INHIBICIÓN REVERSIBLE
DEFINICIÓN: El inhibidor bloque actividad enzimática temporalmente.
Después el enzima vuelve a ser activo.
1) El inhibidor es muy parecido al sustrato y compiten por el centro
activo.
CH2OH-CH2OH ---- (CH3-CH2OH) -----COOH-COOH
Etilenglicol Ihibidor_etanol Ácido oxálico
2) Depende de la concentración del Inhibidor.
2ª Clasificación
IRREVERSIBLES
REVERSIBLES
Inhibición
COMPETITIVA
Inhibición
ACOMPETITIVA
Inhibición
NO COMPETITIVA
Inhibición
IRREVERSIBLE
SUSTRATO INHIBIDOR
ENZIMA
COMPETITIVA
1) La COMPETITIVA se puede solucionar añadiendo mucha
cantidad de sustrato.
2) La ACOMPETITIVA se puede solucionar añadiendo poco
sustrato para que no se forme mucho complejo E-S.
3) La NO COMPETITIVA no tiene solución.
ENZIMAS ALOSTÉRICOS
1) PRESENTAN UNA CURVA SIGMOIDAL Y NO HIPERBÓLICA.
2) PRESENTA UNO O MÁS CENTROS REGULADORES
DISTINTOS DEL CENTRO ACTIVO.
3) TIENEN VARIAS SUBUNIDADES.
ACOMPETITIVA
El inhibidor se une cuando se ha formado el complejo
ENZIMA-SUSTRATO
Enzima
Sustrato
Inhibidor
NO COMPETITIVA Se une tanto al enzima libre como al complejo enzima-
sustrato, pero siempre por un lugar distinto al centro activo.
SOLUCIONES
A LA
IHNHIBICIÓN
AL AÑADIRSE EL SUSTRATO
LA VELOCIDAD NO AUMENTA
MUCHO YA QUE ESTÁ EN
FORMA TT Y ES NECESARIO
QUE SE UNA LA PRIMERA
MOLÉCULA DE SUSTRATO
4) PRESENTAN DOS CONFORMACIONES INTER-
CONVERTIBLES R (ELEVADA AFINIDAD) Y T (ALTA
AFINIDAD).
5) PRESENTAN REGULADORES (ACTIVADORES O
INHIBIDORES ALOSTÉRICOS) QUE SE UNEN A LOS
CENTROS REGULADORES.
6) ALGUNOS ENZIMAS SE AGRUPAN EN CADENAS
SECUENCIALES FORMANDO SISTEMAS MULTIENZIMALES.
EL PRIMER ENZIMA DE LA SECUENCIA SUELE SER UN
ENZIMA ALOSTÉRICO.
PUEDE SER EL
SUSTRATO