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Diseñan un juego de ordenador para crear nuevas proteínas

El juego es como un «Tetris on-line» y, quienes lo jueguen, contribuirán a dar conla secuencia genética de nuevas proteínas, algo clave para desarrollar, por ejemplo, vacunas contra enfermedades como el VIH o el Alzheimer.

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Diario de la Ciencia

Investigadores del Instituto Médico Howard Hughes, de la Universidad de Washington, han presentado en mayo de 2008 un videojuego «on-line» que consiste en plegar moléculas para formar proteínas no presentes en la naturaleza y con funciones totalmente nuevas. El juego, que recibe el nombre de «Foldit!» (¡Pliégalo!), se puede descargar y jugar a través de Internet, es gratuito, e incluye elementos para que se puedan hacer partidas de varios jugadores, chatear con otros participantes y crear perfiles on-line. El programa tiene el aspecto de un Tetris del siglo XXI y está compuesto por una serie de niveles de práctica diseñados para enseñar los fundamentos de cómo se pliegan las proteínas. Los jugadores, siguiendo unas reglas muy sencillas, tienen que ir construyendo diferentes figuras geométricas en tres dimensiones y según van siendo más diestros, podrán ir subiendo de nivel, con lo que las formas geométricas se irán haciendo cada vez más complejas y, casi sin darse cuenta, podrían

descubrir la estructura de una nueva proteína. El investigador David Baker y el informático Zoran Popovik, ambos de la Universidad de Washington, han reconocido que aunque el juego es complicado, esperan encontrar un perfil de usuarios que sean expertos en resolver estructuras de proteínas y que estén dispuestos a jugar unas cuantas horas a la semana para diseñar nuevas proteínas que podrían ayudar a crear nuevos medicamentos.

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Esquema

Los aminoácidos

Las proteínas

Aminoácidos no polares o hidrofóbicos

Enlace peptídico Estructura de las proteínas

Aminoácidos polares sin carga

Aminoácidos polares con carga

Estructura primaria

Estructura secundaria

Estructura terciaria

Estructura cuaternaria

Propiedades de las proteínas

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Recursos para la explicación de la unidad

Los aminoácidos Aminoácidos no polares o hidrofóbicos

Aminoácidos polares sin carga

Aminoácidos polares con carga

Enlace peptídico Estructura primaria

Estructura terciaria

Estructura secundaria

Estructura cuaternaria

La estructura de las proteínas

Propiedades de las proteínas

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Los aminoácidos

Grupo carboxilo

Grupo amino

Configuración L Configuración D

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Aminoácidos no polares o hidrofóbicosAlanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) Isoleucina (Ile)

Triptófano (Trp)Prolina (Pro)Fenilalanina (Phe)Metionina (Met)

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Aminoácidos polares sin cargaGlicina (Gly) Serina (Ser) Treonina (Thr) Cisteína (Cys)

Tirosina (Tyr)Glutamina (Gln)Asparagina (Asn)

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Aminoácidos polares con carga

Ácido aspártico (Asp) Ácido glutámico (Glu)

Lisina (Lys) Arginina (Arg)

Histidina (His)

Carga negativa

Carga positiva

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Enlace peptídico

Aminoácido 1

Aminoácido 2

Enlace peptídico

Plano del enlace peptídico

PARA SABER MÁS

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Enlace peptídico

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La estructura de las proteínas

Estructura primaria

Estructura terciaria

Estructura cuaternaria

Estructura secundaria

α-hélice

β-lámina plegada

ESTRUCTURA PRIMARIA

ESTRUCTURA SECUNDARIA

ESTRUCTURA TERCIARIA

ESTRUCTURA CUATERNARIA

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La estructura de las proteínas: estructura primaria

Extremo N-inicial Extremo C-terminal

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La estructura de las proteínas: estructura secundaria

α-hélice Hélice de colágeno Conformación β

Puentes de hidrógeno

VOLVERLA LUPA AMPLÍA LA IMAGEN

PARA SABER MÁS

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La estructura de las proteínas: estructura secundaria

α-hélice Puentes de hidrógeno

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La estructura de las proteínas: estructura secundaria

Hélice de colágeno

Hidroxiprolina

Superhélice de colágeno

Prolina

Glicina

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La estructura de las proteínas: estructura terciaria

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Codos sin estructura α-hélice

Grupo hemo

Sectores con estructura α-hélice

Mioglobina Triosa-fosfato-isomerasa

Proteína simple con dos dominios estructuralesElastina en estado relajado y extendido

Sectores en α-hélice

Sustrato

Sustrato fijo

Dominio A Dominio BCadena polipeptídica

de elastina

Sectores en conformación β

Codo

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La estructura de las proteínas: estructura cuaternaria

Hemoglobina Insulina

Enlace disulfuroCadena α

Cadena α

Cadena β

Cadena β

Grupo hemo

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Propiedades de las proteínas

Proteína en estado normal

Proteína desnaturalizada

Desnaturalización

Renaturalización