enzimas alostéricas. e 1 e 2 e 3 e 4 e 15 a b c d e.......... ez al menos un enzima regulador...
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Enzimas Alostéricas
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E1 E2 E3 E4 E15
A B C D E .......... Ez
Al menos Un Enzima Regulador
Demanda celular
E1
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Enzima Regulador
Enzimas alostéricos o reguladores No-Covalentes
E1 E2 E3 E4 E15
A B C D E ......... ........... ZZZE1
Inhibición por retroceso o retroalimentación
L-treonina B C D E ......... L-Isoleucina
Treonin deshidratasa
Treonin deshidratasa
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Enzima Alostérico
Efecto Modulador
= a los enzimas no reguladoresSitio catalítico al que se une el SSitio (s) Reguladores o Alostéricos p / metabolitos
Difiere de comportamiento de M-M
Modulador(es) Negativo
oPositivo
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Enzimas regulados Covalentemente
Reversible
Fosforilasa del Glucógeno
(Glucosa)n + (Glucosa)n-1 + 1- -glucosaP P
Fosforilasa a -serina
Fosforilasa b- serina
Forma activa
Forma inactiva (relativamente)P
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Control a nivel Sustrato
hexocinasa
Gucosa + ATP Glucosa –6-P + ADP
Glucosa –6P
Glucosa –6P
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S + E SE P
S + E SE P + E
S + E SE P
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Activación
Inhibición
Enzimas
Metabolismo
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Control por Retroacción
E1 E2 E3 E4
A B C D E
Control por retroacción negativa
A B C
D E F G
K L M N
Sintesis de Purinas y Pirimidinas
E
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E1 E2 E3 E4
A B C D E
Regulación Alostérica
• Proteínas con múltiples subunidades• Con múltiples lugares activos
Homoalosterismo• Cooperatividad de unión del S
Heteroalosterismo• Regulación de su actividad por otras moléculas efectoras
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Homoalosterismo extremo
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Heteroalosterismo• Regulación de su actividad por otras moléculas efectoras
Efectores heteroalostéricos
Estados Conformacionales
R y T
Activadores
Inhibidores
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http://images.google.com.mx/imgres?imgurl=http://www.biologia.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/energy_enzymes_catalysis/graphics/q3q.gif&imgrefurl=http://www.biologia.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/energy_enzymes_catalysis/03t.html&h=246&w=393&sz=8&hl=es&start=4&tbnid=un4dcyo2Ok-0dM:&tbnh=78&tbnw=124&prev=/images%3Fq%3Denzimas%2Balost%25C3%25A9ricas%26svnum%3D10%26hl%3Des
FosfofructocinasaATP yÁcido cítrico
AMP ADPFructosa 6-P
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depa.pquim.unam.mx/proteinas/enzimas/img17.html
http://www.biorom.uma.es/contenido/cibertexto/enz/enz3.htm#mm
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Actividadbenzimática y variación del pH
• Modificación de la unión enzima-sustrato
• Modificación de la unión enzima-cofactor
• Ionización de los residuos de los aminoácidos del sitio activo
• Ionización del sustrato
• Variación de la estructura terciaria de la proteína
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Progresión de la reacción
En
erg
ía li
bre
Estado de transición
Reactivos
Productos
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ENERGÍA LIBRE DE GIBBS
• Go Energía Libre de Gibbs
• Go Energía Libre de Gibbs estándar a 25 C (298 K) y 1 atmósfera de presión
• Go’ Energía Libre de Gibbs estándar a a pH 7.0
Go’ = -RT ln Keq