enzimas en una reacción catalizada por un enzima: la sustancia sobre la que actúa el enzima se...
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ENZIMASEn
una reacción catalizada por un enzima:La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamadacentro activo.Una vez formados los productos la enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacciónLos factores que influyen de manera más directa sobre la actividad de un enzima son:pH Temperatura
Cofactores
1.
2.
3.
Efecto del pHSegún el pH del medio, los grupos R
de las enz pueden tener carga eléctricapositiva, negativa o neutra.Hay un pH en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica. Este es el llamado pH óptimo.La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. (amortiguadores fisiologicos)
Amortiguadores fisiológicos ejemplos;Bicarbonato, Fosfato, Hemoglobina,
Aminoácidos y proteínas
Efecto de la Tº los aumentos de
temperatura aceleran las reacciones químicas
La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima
Efecto
de
los
cofactores
Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores para su función. Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como
Mn++, Zn++ etc.
el Fe++, Mg++,
Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama coenzima.
Muchos de estos coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas
Un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de baja masa molecular, necesario para la acción de una enzima.
Función de los Cofactores Alterar la estructura de la enzima tridimensional
Intervenir como otro sustrato
10Aminoácidos y Proteínas
El cofactor se une a una estructura proteica, denominada apoenzima, y el complejo apoenzima-cofactor recibe el nombre de HOLOENZIMA.
t
Coenzimas y sus vitaminas de procedencia
COENZIMA VIT DE PROCEDENCIA
TPP (tiamina pirofosfato) Tiamina
LAS COENZIMAS SON COFACTORES ORGÁNICOS NO PROTEICOS, TERMOESTABLES, QUE UNIDOS A UNA APOENZIMA CONSTITUYEN LA HOLOENZIMA O FORMA
CATALÍTICAMENTE ACTIVA DE LA ENZIMA
ClasificaciónEn función de su acción catalítica específica,
clasifican en 6 grandes grupos o clases:las enzima se
Clase
Clase
Clase
Clase
Clase
Clase
1: OXIDORREDUCTASAS
2: TRANSFERASAS
3:
4:
5:
6:
HIDROLASAS
LIASAS
ISOMERASAS
LIGASAS
Clase 1: OXIDORREDUCTASAS Reacciones de oxidación- reducción . Ejm: oxidasas
Clase 2: TRANSFERASAS Catalizan la transferencia de un grupo químico
(distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro. Ejm: Quinasas
Una transferasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo funcional, por ejemplo un metilo o un grupo fosfato, de una molécula donadora a otra aceptora
Clase 3: HIDROLASAS Catalizan las reacciones de hidrólisis: (rupturas hidroliticas.
Ejm proteinasas
lactosa + agua ↔ glucosa + galactosa
Una hidrolasa es una enzima capaz de catalizar la hidrólisis de un enlace químico
Clase 4: LIASAS Formación de dobles enlaces por eliminación de un
grupo qq o adición de grupos a dobles enlaces. Ejem: aldehido liasas
Las liasas son enzimas que catalizan la ruptura de enlaces C-C, C-O, C-N y otros enlaces por otros medios
distintos a la hidrólisis o la oxidación
Clase 5: ISOMERASAS Catalizan la interconversión de isómeros: rearreglos
de átomos dentro de una molécula. Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa
Una enzima isomerasa es una enzima que transforma un isómero de un compuesto químico en otro. Puede, por ejemplo,
transformar una molécula de glucosa en una de galactosa.
Clase 6: LIGASAS Reacciones en las que se unen dos moléculas
Formación de enlaces qq, utilizando ATP u otros nucleótidos como fuente de energía. Ejem: polimerasas
NomenclaturaNombres particulares
Cuando la acción típica del enzima es la hidrólisissegundo componente del nombre se omite,por ejemplo: lactasa.
del sustrato, el
Nombre sistemático:Consta actualmente de 3 partes:el sustrato preferenteel tipo de reacción realizadoterminación "asa“
1.2.3.
Ejm: glucosa fosfato isomerasa-
NomenclaturaCódigo de la comisión enzimática:
El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico, encabezado por las letras EC (enzyme commission), seguidas de 4 números separados por puntos. El 1º número indica a cual de las seis clases pertenece el enzima, el 2º se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo, el 3º y el 4º se refieren a los grupos químicos específicosque intervienen en la reacción.
. Ejem:
Regulación de la actividad enzimática
Homeostasis: eq dinámico del medio interno.Modificación de la concentración del sustrato [S]
Modificación de la concentración de la enzima [E]
Adicion covalente
Regulación alosterica
Activación por proteolisisCambios en el pH
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
(zimógeno)
Cambios en la temperatura
Modificación de
la[S]
Es la menos
Ocurre al ↑
compleja.
o ↓ la [S] Bajas [S] es indicador de
disminución de la actividadenzimática
Fig sup: velocidad de rx enzimatica a 6 diferentes [S]
Modificación de la [E] Es mas compleja: requiere la síntesis de novo de enzimas
(inducción enzimática) La síntesis proteica requiere tiempo y mucha energía
Cuando la [S] aumenta por encima de ciertos valores y si aparecen nuevos sustratos (antes ausentes) se deben sintetizar nuevas enzimas.
La inducción enzimática es estimulada por hormonas (largaduración) Represión enzimática: disminución de la síntesis de enzimas** de acuerdo a las necesidades celulares
Regulación enzimática Mantenimiento de un estado ordenado
Conservación de energía
Respuesta a las variaciones ambientales
Elcontrol
1.
2.
3.
4.
se realiza
por:Control genético
Modificación covalente
Regulación alostérica
Activación de zimógenos (proteolisis)24Aminoácidos y Proteínas
Control genético Inducción enzimática
Represión enzimática
25Aminoácidos y Proteínas
INHIBICIÓN ENZIMATICA Medio importante para regular las rutas metabólicas
Tx clínicos se fundamentan en la inhibición enzimática
Permite diseñar técnicas bioquímicas
26Aminoácidos y Proteínas
Adición covalente la actividad enz puede ↑ o ↓ por a adición covalente de un grupo
químico a la enzima Es transitoria y reversible Con mayor frecuencia: g. fosfatos, g. metilo y la adenosina Adición o remoción de g. qq funcionan como mxs de control
Elementos de lareacción
Enzima no fosforilada esinactiva
Enzima fosforilada esactiva
Regulación alostericaLas enz reguladas poralosterismo existen en dosestados:
T o tensoL o laxo
Hay 2 tipos de reguladores alostericos:Efectores o activadores alostericos
Inhibidores alostericosCiertas sust se unen en sitios diferentes del sitio activo (sitio alosterico)Ejm: ATP, NADH, citrato, etc.
1.
2.
1.
2.
Clases de inhibidoresInhibición reversible:
Competitivos
AcompetitivosNo competitivos
1.
2.
3.
Inhibición Irreversible: venenos enzimáticos
29Aminoácidos y Proteínas
dos ynas
Inhibidores competitivos Se unen de forma reversible a la enzima libre para formar complejo EI El S y el I compiten por el mismo lugar en la enzima La actividad de la enzima ↓ El efecto puede invertirse: ↑ la [ S ] Reducen la afinidad de la enzima por el S Tienen una estructura semejante al S
30AminoáciProteí
31Aminoácidos y Proteína
Inhibidores competitivo
Succinato deshidrogenasa
s
dos ynas
Inhibidores acompetitivos Se unen al complejo ES La adición de mas S a la rx= ↑ a la velocidad de rx Se observa en las rxs en las que se unen mas de un sustrato
32AminoáciProteí
Inhibidores No competitivos Se unen tanto a la E como al complejo ES Se unen a un sitio diferente del lugar activo de la E Modificación de la conformación de
del producto) No afectan a la unión del sustrato
la E (impide la formación
Se invierte parcialmente= ↑ la [ S ]
33Aminoácidos y Proteínas
Inhibición
no
competitiva
34Aminoácidos y Proteínas
Inhibición irreversible Se unen covalentemente a la
enzima
Inhibición con metales pesados como Hg (mercurio) y Pb (plomo)
Anemia por envenenamiento por Pb: unión del Pb a los grupos –SH de laferroquelatasa (inserción deFe+2 en el hemo)
35Aminoácidos yProteínas
Grupo functional sulfidrilo: -SH
Inhibición
irreversible
36Aminoácidos y Proteínas
Enzimas alostéricas Son proteínas con varias subunidades
Su actividad es afectada por moléculas otros lugares alostéricos o reguladores
efectoras que se unen a
Catalizan pasos reguladores claves de las rutas bioquímicas Representación de la velocidad de rx son sigmoideas
46Aminoácidos y Proteínas
La actividad optima dela enzima depende de:Catálisi
sTemperatura
pH
Efectos de proximidadtensión
Efectos electrostáticos
y
Presencia
[ S ]
de cofactores
Catálisis
Catálisisacidobásica
covalente [ E ]
47Aminoácidos y Proteínas
