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Capítulo 6 y Capítulo 7
Enzimas y Coenzimas
Bioquímica
Facultad de Agronomía
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Enzima
• Son biomoléculas que catalizan y regulan
reacciones químicas celulares.
• La mayoría de enzimas son proteínas pero
también se han descubierto formas de ARN
que presentan actividad catalítica.
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Propiedades de las enzimas
• Disminuye la energía de activación de una
reacción.
• Su estructura no cambia permanentemente
durante una reacción.
• No altera la posición del equilibrio de la
reacción.
• Actúa formando un complejo transitorio con
el reactivo (sustrato).
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Componentes de una enzima
• Para funcionar adecuadamente, algunas
enzimas necesitan, además del componente
proteico, una entidad llamada cofactor.
• El cofactor es un componente no proteico
necesario para el funcionamiento de una
enzima.
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Componentes de una enzima
• El cofactor puede ser una molécula orgánica u
organometálica llamada coenzima.
• El cofactor también puede ser un ión
metálico.
• El grupo prostético se utiliza para definir un
cofactor o una coenzima que se encuentra
unido de manera covalente con la proteína
(permanente).
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Componentes de una enzima
• El conglomerado de proteína y cofactor se
llama holoenzima.
• La holoenzima sin el cofactor recibe el
nombre de apoenzima.
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Algunos elementos inorgánicos
que pueden ser cofactores
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Ejemplos de algunas coenzimas
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Oxidorreductasas
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Transferasas
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Hidrolasas
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Liasas
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Isomerasas
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Propiedades cinéticas de las
enzimas
• Velocidad inicial (Vo) = se determina en los
primeros minutos, disminución de
concentración de reactivo o aumento de la
concentración de producto.
• Velocidad máxima (Vmax) = velocidad inicial
constante.
• E + S ES E + P
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Ecuación Michaelis-Menten
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Ecuación Michaelis-Menten
• Vo = velocidad inicial dada por la
concentración del sustrato [S].
• Vmax = velocidad máxima.
• KM = constante de Michaelis
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Constante de Michaelis-Menten (Km)
• Km = k2/k1
• Km = razón de constantes de velocidad.
• k2 = constante de velocidad de la reacción
inversa (disociación del complejo enzima-
sustrato).
• k1 = constante de velocidad de la reacción
directa (formación del complejo enzima-
sustrato)
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Constante Michaelis-Menten
(Km)
• Bajo ciertas condiciones Km es una medida de la
afinidad entre la enzima y el sustrato.
• Cuando Km es grande (0.1 a 0.03) la constante
de disociación también lo es, y por lo tanto se
mantiene muy débilmente unido.
• Un valor pequeño de Km (menor de 0.03)
representa un alta afinidad entre E y S.
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Ecuación de Lineweaver-Burk
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