u 3 enzimas y coenzimas
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ENZIMAS Y COENZIMAS
M.C. Alma Citlali Vásquez Moreno
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ENZIMAS Y COENZIMAS 3.1 Enzimas: clasificación y
nomenclatura. 3.2 Coenzimas y cofactores.
3.3 Factores que afectan la velocidad de las reacciones enzimáticas.
3.4 Enzimas reguladas y no reguladas. Propiedades generales.
3.5 Principales coenzimas.
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HISTORIA• 1835, primera teoría general sobre la catálisis
química.• 1860, L. Pasteur postuló y dijo ……• 1877 se empleo por primera vez el término de
enzima.• 1897, E. Büchner extrajo las enzimas que catalizan
la fermentación alcohólica.• 1926, J.B. Sumner aisló por primera vez una
enzima en forma cristalina.• 1930 a 1936, quedó bien establecida “la naturaleza
proteíca de las enzimas”
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ENZIMASENZIMASSONPROTEÍNAS ESPECIALIZADAS
CATALIZADORESBIOLÓGICOS
FUNCIONAN COMO
YA QUE REGULAN
LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES QUE OCURREN ENLAS CÉLULAS
TIENEN COMO CARACTERÍSTICAS
SON MUY ESPECÍFICAS TIENEN ENORME PODER CATALITICO. LA ACTIVIDAD CATALITICA ESTA
REGULADA.
EJEMPLO ANHIDRASA CARBÓNICA AMILASA
TIENEN UN SITIO ACTIVO
A ESTE
SE UNE EL SUSTRATO
FORMANDO EL COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO
EL CUAL DISMINUYE LA ENERGÍA DE ACTIVACIÓNAUMENTA LA VELOCIDAD DE REACCIÓN
COENZIMAS O
COFACTORES
ALGUNAS REQUIEREN DE
ENTRE ELLASLA
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Clasificación de Enzimas1 Oxido-reductasas. Agregan o sustraen electrones: 1.1 CH-OH 1.2 C=OH 1.3 C=CH 1.4 CH-NH2
1.5 CH-NH 1.6 Actúan sobre el NADH y NADPH.2 Transferasas. Transferencia de grupos funcionales, de una molécula a
otra o dentro de la misma molécula: 2.1 Gpos. De un átomo de carbono. 2.2 Gpos. Aldehídicos o cetónicos. 2.3 Gpos. Acilo. 2.4 Gpos. Glucosilo. 2.6 Gpos. Nitrogenados. 2.7 Gpos. Fosfato. 2.8 Gpos. Que contienen azufre.
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Clasificación de Enzimas3 Hidrolasas.
Rompen una molécula en dos por acción del agua: 3.1 Esteres. 3.2 Enlaces glucosídicos. 3.4 Enlaces peptídicos. 3.5 Otros enlaces C-N. 3.6 Anhídridos de ácido. 4 Liasas. Elimina agua para adición de dobles enlaces: 4.1 C=C 4.2 C=O 4.3 C=N
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5 Isomerasas. Reacciones de isomerización. 5.1 Racemasas y epimerasas. 5.2 Isomerasas cis-trans. 5.3 Oxido reductasas intramoleculares.6 Ligasas. Unen a dos moléculas formando un enlace
a expensas del ATP. 6.1 C-O 6.2 C-S 6.3 C-N 6.4 C-C
Clasificación de Enzimas
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LISOZIMA Y SU SUSTRATO
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ENZIMAS
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SITIO ACTIVO
Tiene algunas características particulares como:
1Especificidad: absoluta y de grupo.2 Región tridimensional.3Interacciones reversibles.
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Las enzimas cumplen su poder catalítico gracias a:
• Fijación estereoquímicamente complementaria del substrato.
• Transformación catalítica del mismo. En ambas funciones participan:
- Cadenas laterales de los aminoácidos. - Grupos o moléculas no proteicas.
- Grupos prostéticos. - Iones metálicos.
- Cofactores.
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Teoría de la acción enzimática 1
• Modelo de Llave y Cerradura (Emil Fisher)
• Modelo aceptado durante mucho tiempo, donde el substrato y enzima se
acoplan de forma estereoespecífica, de la misma manera que una
llave se ajusta a su cerradura.
• Hoy se considera insuficiente al no explicar algunos fenómenos de inhibición enzimática
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Teoría de la acción enzimática, 2• Modelo de Ajuste
Inducido (Koshland)• Tanto la enzima como el substrato
sufren una alteración en su estructura por el
hecho físico de su unión.
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Teoría de la acción enzimática, 3• La teoría del ajuste inducido se amplia en la actualidad definiendo la acción enzimática como:
Estabilización del estado de transición.
Según el cual, el centro activo enzimático es en realidad complementario
no al substrato o al producto, sino al estado
de transición entre ambos.
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Sustrato: molécula(s) sobre la(s) que actúa la enzima.
Actividad enzimática: velocidad a la que cursa la reacción enzimática.
Velocidad: variación de la concentración en la unidad de tiempo.
Unidades: katal: moles.s-1
U.I. : micromoles.min-1
La velocidad es directamente proporcional de la concentración de enzima; por tanto, la velocidad es una medida de la concentración de la enzima en una preparación.
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Energía de activación
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Enzimas que dependen de Cofactores
• El cofactor puede ser un ión metálico o bien
una molécula orgánica llamada coenzima, algunos enzimas necesitan
ambos.
• Los cofactores son generalmente
estables al calor.
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HOLOENZIMA y APOENZIMA
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COENZIMAS• Átomo, ión o molécula que participa en el
proceso catalítico sin ser enzima ni substrato.• Contiene como parte de su estructura, una
molécula de alguna de las vitaminas.• Las coenzimas actúan por lo general como
portadores de grupos funcionales, átomos o electrones.
• Cuando el coenzima se halla unido intímamente a la molécula de enzima recibe el nombre de grupo prostético.
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COENZIMAS
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•Factores que afectan la velocidad de las
reacciones enzimáticas.
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pH: Influye en la estructura tridimensional y a su vez sobre la afinidad que tenga el enzima por su
sustrato
• Las enzimas son activas en un margen
limitado de pH.• Se obtiene una gráfica en forma de campana con tres zonas definidas:
1) proporcionalidad. 2) intermedia, y 3) desnaturalización.
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• Los enzimas poseen grupos químicos
ionizables ( carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol –SH, etc.) en las cadenas
laterales de sus aminoácidos.
• El pH no afecta la actividad enzimática
directamente sino que modifica la
concentración de protones.
• A pH alto o bajo se puede producir la
desnaturalización de la enzima y en
consecuencia su inactivación.
• Pepsina 2.0• Tripsina 7.7• Catalasa 7.6• Arginasa 9.7
• Fumarasa 7.8• Ribonucleasa 7.8
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TEMPERATURA• La velocidad de muchas reacciones
enzimáticas se duplica,
aproximadamente por cada 10oC de aumento de
temperatura (Q10=2.0)
• La mayoría de las enzimas se inactivan
entre 45 y 60oC.
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Concentración de Enzima.
• Cuando en una reacción enzimática se mantiene
fija la cantidad de sustrato lo que se varia es la concentración de la
enzima; lo que demuestra que el aumento es proporcional de la
actividad con respecto a la concentración del
enzima.
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Concentración del Sustrato
• Una enzima funciona de manera más eficiente cuando la concentración de sustrato está en exceso en relación con la concentración de enzima.
• En estas condiciones el producto se obtiene a la máxima velocidad.
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Efecto de los Activadores• Como activadores se definen a las
pequeñas moléculas: iones inorgánicos cuya función es estimular
y estabilizar la actividad catalítica.
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INHIBICION ENZIMATICA• La inhibición es uno de
los mecanismos de regulación de las células
vivas y uno de los procedimientos mas
importantes de diagnostico enzimático.
• Cualquier sustancia que reduzca la velocidad de
reacción catalizada enzimáticamente se
puede considerar inhibidor.
• E I
• E + I EI
• E + I EI
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INHIBICION COMPETITIVA
• La característica es que el I
puede combinarse con el E libre de tal
modo que compite con el S normal para unirse al centro
activo.
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• Inhibición Acompetitiva
• En este tipo el I no se combina con el E libre, ni afecta a su reacción con el S
normal. Se combina con el complejo ES
para formar un complejo inactivo.
• ES + I ESI
• Inhibición No- competitiva
• El I no se fija al centro activo, sino en
otro punto de la enzima E modificando
la eficacia catalítica de ésta.
El complejo ternario ESI no origina productos
de reacción.
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SustratoInhibidoracompetitivo
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ENZIMAS REGULADORES
• Algunos enzimas poseen otras propiedades que le confieren
específicamente papeles reguladores del metabolismo.
• Estas formas más especializadas se denominan:
1) Enzimas alostéricos.2) Enzimas moduladas covalentemente.
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ENZIMAS ALOSTÉRICAS• El término alostérico
significa otro sitio.
• Cuya actividad catalítica es
modulada por la unión no covalente de un metabolito específico a un
centro de la proteína distinto del centro
catalítico.
• El centro alostérico es tan específico para la unión del modulador,
como el centro catalítico lo es para la
unión del sustrato.
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• Un modulador puede ser: (+) estimulador
(- ) inhibidor
• Cuando un enzima posee solamente un modulador específico, se dice que es
monovalente.
• Algunos responden a dos o más moduladores específicos, cada uno de ellos unidos aun centro
específico, se dice que son polivalentes.
• Los enzimas alostéricos muestran dos tipos de control:
Homotrópico cuando el modulador es el mismo sustrato.
Heterotrópico cuando su modulador es diferente a su sustrato.
• Este tipo de inhibición se designa de diferentes maneras:
• Inhibición por producto final
• Feed-back • Retroinhibición.
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Modulación Alostérica
S A B C D P
Retroinhibición
S E F G H P
Estimulación por precursor
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ENZIMAS MODULADAS COVALENTEMENTE
fosforilasa fosfatasa
P P
+
P P fosforilasa quinasa
Fosforilasa a Fosforilasa b
Glucógeno-fosforilasa
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ZIMÓGENOS• Los ejemplos clásicos son los enzimas
digestivos pepsina, tripsina y quimotripsina. pepsinasa
Pepsinógeno pepsina + péptidos enteroquinasa
Tripsinógeno tripsina + hexapéptido tripsinasa
Quimotripsinógeno quimotripsina+2 dipéptidos
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ISOZIMAS• Algunos enzimas aparecen en forma múltiples, llamadas
isozimas, dentro de una especie determinada o
tipo de célula.• La Lactato-deshidrogenasa
aparece en 5 formas isozímicas. Estan constituidos por 5
combinaciones de 2 clases de cadenas
polipeptídicas designadas M y H.
M4
M3H
M2H2
MH3
H4
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