clase 09 enzimas

7/26/2019 Clase 09 Enzimas

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ENZIMASENZIMASQ.F. HERLESS MENDOZA CSPEDESQ.F. HERLESS MENDOZA CSPEDES


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ENZIMASENZIMASSon biomolculas (polmeros biolgicos)cuya funcin es

aumentar la velocidad de las reacciones bioqumicas,actan por lo tanto como catalizadores biolgicos.

a presencia y el mantenimiento de un con!unto completo yequilibrado de enzimas son esenciales para la desintegracin de

nutrientes a fin de que proporcionen energa y bloques deconstruccin quimicos, el monta!e de esos bloques de

construccin "acia proteinas, #$%, membranas, celulas y te!idos,y la utilizacin de energa para impulsar la motilidad celular, la

funcin neural y la contraccin muscular.


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&'ul es su naturaleza qumica&'ul es su naturaleza qumica

a gran mayora de las enzimas sona gran mayora de las enzimas sonprotenas.protenas.

Sin embargo e*isten algunos #+$ queSin embargo e*isten algunos #+$ quepueden actuar como enzimas (ribozimas)pueden actuar como enzimas (ribozimas)


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&&'ul'uleses lalaestructura de unaestructura de unaprotenaprotena

as protenas son macromolculas,as protenas son macromolculas,polmeros de aminocidospolmeros de aminocidos

#nalizando estas palabras#nalizando estas palabrasMakrsMakrs- grande- grande

PolymersPolymers- compuesto de varias partes- compuesto de varias partes

Son cadenas simples, no ramificadas, deSon cadenas simples, no ramificadas, deaminocidos unidos unos a otros.aminocidos unidos unos a otros.


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&'ul es la estructura de un&'ul es la estructura de unaminocidoaminocido

odos los aminocidos estn formadosodos los aminocidos estn formadospor un grupo amino y un grupo carbo*ilo.por un grupo amino y un grupo carbo*ilo.

#mino 'arbo*ilo


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&'mo actan las enzimas&'mo actan las enzimas

as enzimas son catalizadores y comoas enzimas son catalizadores y como

tales aumentan la velocidad de la reaccintales aumentan la velocidad de la reaccin

qumica, sin modificar su resultado.qumica, sin modificar su resultado.

$o modifican la energa de los reactivos ni$o modifican la energa de los reactivos ni

de los productos pero s disminuyen lade los productos pero s disminuyen la

energa de activacin, una especie deenerga de activacin, una especie de

barrera energtica que deben pasar losbarrera energtica que deben pasar los

reactivos para convertirse en productos.reactivos para convertirse en productos.


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& /na misma enzima cataliza las& /na misma enzima cataliza lasdistintas reaccionesdistintas reacciones

$o, las enzimas son especficas, cada$o, las enzimas son especficas, cada

una cataliza una determinada reaccin.una cataliza una determinada reaccin.


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a alta especificidada alta especificidad

se debe a que suse debe a que su

estructura terciariaestructura terciaria

le permite formarle permite formarcavidades llamadascavidades llamadas

sitios activos, lugarsitios activos, lugar

donde se ubica eldonde se ubica elsustrato durante elsustrato durante el

proceso de catlisis.proceso de catlisis.


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a enzima se unea enzima se uneespecficamente a lasespecficamente a las

molculas denominadasmolculas denominadas

sustratos, formando unsustratos, formando uncomple!o enzima0sustrato ycomple!o enzima0sustrato y

favoreciendo su transformacinfavoreciendo su transformacinen productosen productos


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sustratosustrato

'omple!o'omple!o

enzima0sustratoenzima0sustrato

productosproductos


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/na +eaccin/na +eaccin

1nzimtica-1nzimtica-


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&a velocidad de una reaccin&a velocidad de una reaccin

catalizada por una enzima escatalizada por una enzima essiempre la mismasiempre la misma

$o, depende de muc"os factores entre los$o, depende de muc"os factores entre losque se cuentan-que se cuentan-

'oncentracin del sustrato'oncentracin del sustratoemperaturaemperatura

p2p2


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'oncentracin de sustrato'oncentracin de sustrato

# mayor concentracin de sustrato es# mayor concentracin de sustrato es

mayor la velocidad.mayor la velocidad.3ero no aumenta indefinidamente, cuando3ero no aumenta indefinidamente, cuando

no "ay ms enzima para unirse al sustratono "ay ms enzima para unirse al sustrato

se alcanza la velocidad m*imase alcanza la velocidad m*ima


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p2p2

'ada enzima tiene un p2 ptimo en el'ada enzima tiene un p2 ptimo en elcual la actividad enzimtica es m*imacual la actividad enzimtica es m*ima


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emperaturaemperatura

'ada enzima tiene una temperatura'ada enzima tiene una temperatura

ptima en la cual su actividad es m*imaptima en la cual su actividad es m*ima


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%e modo que %e modo que

si variamos el p2 o la temperatura, lasi variamos el p2 o la temperatura, la

velocidad de la reaccin catalizada porvelocidad de la reaccin catalizada poruna enzima tambin vara.una enzima tambin vara.

os valores de p2 y temperatura ptimaos valores de p2 y temperatura ptima

son aquellos a los cuales se alcanza lason aquellos a los cuales se alcanza lam*ima actividad enzimtica o la mayorm*ima actividad enzimtica o la mayor

velocidad de reaccinvelocidad de reaccin


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1stado $ativo1stado $ativo 1stado %esnaturalizado1stado %esnaturalizado

%esnaturalizacin de una 3rotena%esnaturalizacin de una 3rotena

Se llama desnaturalizacinde las protenas a la prdida de lasestructuras de orden superior(secundaria, terciaria ycuaternaria), quedando la cadena polipeptdica reducida a un

polmero estadstico sin ninguna estructura tridimensional fija


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Desnaturalizacindela ribonucleasa. Engeneral, ladesnaturalizacin fuerteproduce una destruccin

permanente de lamolcula

Agentes desnaturalizantes Sedistinguen agentes fsicos(calor) yqumicos(detergentes, disol!entesorg"nicos, p#, fuerza inica).


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Cofactor (Coenzima):$tomo, ion o molcula que participa en elproceso cataltico sin ser enzima ni substrato.

%os cofactores participan de dos maneras distintas

&. ' tra!s de una fijacin muy fuerte a la protena y salensin ser modificados del ciclo cataltico

. omo un segundo substrato* salen modificados del ciclocataltico y por lo general requieren otra enzima para !ol!eral estado original.

Cofactores Enzimticos


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+ '2

$245

'6605 675 276 + '6 '660 5 2767 5 $28

5

#minocido 'etocido#6

%'+ Laminocido o!idasa es una fla"oprotena

%as fla!oprotenas tienen un grupo prosttico fla!nico,que inter!iene en el proceso cataltico sin salir modificadodel mismo

$2

$ $2

$ 6

24'

24'

6


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%os cofactores enzim"ticos suelen ser molculas complejas,que nuestro organismo no puede sintetizar, por lo general.

or esa razn muc-os cofactores enzim"ticos deben ser, entodo en parte, ingresados con la dieta* muc-os de ellos son, porlo tanto, "itaminas.

i todos los cofactores son !itamnicos ni todas las !itaminas

son cofactores enzim"ticos


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ofactores de naturaleza !itamnica* ejemplos

#$ %idrosolu&les/iamina /iamina pirofosfato 0&1ibofla!ina 2la!inas 2'3, 24 0irido5al irido5al fosfato 06obalamina oenzimas cobamdicos 0

&$c.'scrbico 'c. 'scrbico icotinamida '37, '37 $c.%ipoico %ipoamida$c.2lico oenzimas folnicos

$c.antotnico antetenas (o', p.e.)

'$ Liposolu&lesaftoquinonas 8arbo5ilacin 9


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ofactores de naturaleza no !itamnica ejemplos

#emo #emoenzimas, citocromosomplejos 2e8S 2erredo5inas

:uinonas /r.electrnico mitocondrial y fotosinttico;lutatin 1edo5* transporte de amino"cidos'/ /ransf.de fosfato y


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>itaminas que no forman parte de cofactores enzim"ticos

Liposolu&les

1etinoides !it. 'alciferoles !it. 3/ocoferoles !it. E


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odelo de Lla"e Cerradura(Emil 2isc-er)

Substrato y enzima se acoplan deforma estereospecfica,

de la misma manera que unalla!e se ajusta a su cerradura.

4odelo aceptado durante muc-o

tiempo* -oy se considera

insuficiente al no e5plicaralgunos fenmenos de la in-ibi8cin enzim"tica.

*eoras de la Accin

Enzimtica


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odelo de A+uste ,nducido(9os-land)

/anto la enzima como elsubstrato sufren unaalteracin en su estructura

por el -ec-o fsico de launin.

Est" muc-o m"s de

acuerdo con todos losdatos e5perimentalesconocidos -asta elmomento.


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%a teora del 'juste ?nducido se ampla en la actualidaddefiniendo la accin enzim"tica como

Esta&ilizacin del Estado de *ransicin

Seg@n lo cual, el entro 'cti!o enzim"tico es en realidadcomplementario no al substrato o al producto, sino al

estado de transicin entre ambos.


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+ '

6

6 +9 -u&strato un ster

+ ' 6 +9

60

60

Estado de transicin

intermediario tetradrico,inestable

+ '

6

60

26 +9 .roductos


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Clasificacin

/omenclatura deEnzimas


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'/ -e5osa fosfotransferasa

ombre sistem"tico

Donador Aceptor

Grupo transferido

E .A.&.&

@mero sistem"tico

EnzymeComission

GrupoSubgrupo

Sub-subgrupo

Enzima

ombre com@n #e5oBinasa lasificacin de enzimas ;rupos


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&. +5idorreductasas

. /ransferasasCgrupos alde-idos

Cgupos acilosCgrupos glucosilosCgrupos fosfatos (Binasas)

D. #idrolasasC/ransforman polmeros en monmeros.'ctuan sobreCenlace sterCenlace glucosdicoCenlace peptdico

Cenlace 8

lasificacin de enzimas ;rupos

%iasas


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. %iasasC('dicin a los dobles enlaces)CEntre y

CEntre y +CEntre y

F. ?somerasasC(1eacciones de isomerizacin)

6. %igasasC(2ormacin de enlaces, conaporte de '/)Entre y +CEntre y SCEntre y

CEntre y


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?n-ibidor

Efector que -ace disminuir la acti!idad enzim"tica, a tra!s deinteracciones con el centro acti!o u otros centros especficos(alostricos).

Esta definicin e5cluye todos aquellos agentes que inacti!an ala enzima a tra!s de desnaturalizacin de la molcula enzim"tica

,n0i&icin Enzimtica


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3e esta forma, -abr" dos tipos de in-ibidores

?. ?sostricos ejercen su accin sobre el centro acti!o

??. 'lostricos ejercen su accin sobre otra parte de la molcula,causando un cambio conformacional con repercusin negati!a en laacti!idad enzim"tica.

Acti"ador alostrico:fa"orece la unin del

sustrato

,n0i&idor alostrico:impide la unin del

sustrato


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%os in-ibidores isostricos pueden ser de dos tipos

&. ?n-ibidor re"ersi&le establece un equilibrio con la enzima libre,con el complejo enzima8substrato o con ambos

E 7 ? E?

. ?n-ibidor irre"ersi&le modifica qumicamente a la enzimaE 7 ? EG

ES 7 ? ES?


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?n-ibicin re!ersible(a) El in-ibidor se fija al centro acti!o

de la enzima libre, impidiendo lafijacin del substrato ,n0i&icinCompetiti"a

(c) El in-ibidor se fija @nicamente al complejo enzima8substratouna !ez formado, impidiendo la accin cataltica* este tipo se

conoce como ,n0i&icin Anticompetiti"a

(b) El in-ibidor se fija a la enzimaindependientemente de que lo-aga o no el substrato* el in-ibidor,

por tanto, no impide la fijacin delsubstrato a la enzima, pero s impide

la accin cataltica ,n0i&icin /oCompetiti"a


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E ES

E?

?

S

E 7

,n0i&icinCompetiti"a

%as fijaciones de substrato e in-ibidor sonmutuamente e!clusi"as* el complejo E? no es producti!o

S


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E ES

E?

?

S

E 7

?

ES?

S,n0i&icin

/o Competiti"a

El in-ibidor se fijaindistintamente a la enzima

libre E y al complejoenzima8substrato ES* ni elcomplejo E? ni el complejoES? son producti!os

S


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E ES

S

E 7

?

ES?

,n0i&icinAnticompetiti"a

El in-ibidor slo puedefijarse al complejo ES*el complejo ES? no es

producti!o


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E ES

E?

?

S

E 7

aractersticas8 %as fijaciones de substrato e in-ibidor son mutuamente e!clusi"as8 ' muy altas concentraciones de substrato desaparece la in-ibicin8 or lo general, el in-ibidor competiti!o es un anlogo qumico del su&strato.8 El in-ibidor es tan especficocomo el substrato

Se define una constante de

equilibrio de disociacin delin-ibidor 9iH

IEJ I?J

IE?J

?n-ibicin ompetiti!a

6


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27$ S

6

6

$2727$ '

6

60

8aminobencenosulfonamida

8aminobenzoato


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$

$

$

$

27$

$

' $2

6

' 2

'660

'27

'27

'6 62

'24

n

$c. 2lico

4et-otre5ate

$

$

$

$

62

27$

$

' $2

6

' 2

'660

'27

'27

'6 62

2

n


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$2

2$

6

6

'24

$2

2$

6

6

:r

/imina

F80romouracilo

'n"logos de base


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626'27

62

$

6

$27

62

626'27

62

$

6

$27

62

itidina

itosinaarabinsido

'n"logos denuclesido


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?n-ibicin ?rre!ersible

8 %os in-ibidores irre!ersibles reaccionan con un grupo qumico de la enzima, modific"ndola co!alentemente

8 Su accin no se describe por una constante de equilibrio 9i,

sino por una constante de !elocidad 1i

E 7 ? EG

8 ' diferencia de la in-ibicin re!ersible, el efecto de los in-ibidores irre!ersibles depende del tiempo de actuacin

del in-ibidor.

8 %os in-ibidores irre!ersibles son, por lo general, altamente t5icos.


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'lgunos tipos de in-ibidores irre!ersibles

&. 1eacti!os de grupos 8S#

. +rganofosfricos

D. %igandos de metales

. 4etales pesados


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2egulacin de la Acti"idadEnzimtica


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2egulacin alostrica

rocesos a ni!el celular* regulacin de ajuste finode la acti!idad enzim"tica, a tra!s de efectos deretroalimentacin(negati!a o positi!a)

2egulacin por modificacin co"alente

rocesos a ni!el supracelular (org"nico)* regulacina gran escala de acti!idades enzim"ticas, a tra!s de

modificacin co!alente de enzimas, pro!ocadas porseKales (transduccin de seKales)

2egulacin alostrica


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1etroalimentacin negati!a en !as metablicas, &

/-r 8cetobutirato ?leTreonina

desaminasa

Sntesis de ?soleucina

El producto final de la ruta, ?soleucina, in-ibe a la primeraenzima de la misma, /reonina desaminasa

2egulacin alostrica


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Suele -aber fenmenos de modificacin co!alente deenzimas en la respuesta celular a seKales qumicas

&. eurotransmisores

. #ormonasD. 2actores de crecimiento. Estmulos morfogenticos y de diferenciacinF. 4uerte celular programada (apoptosis)6. Estmulos antignicosA. %uz y otros agentes fsico8qumicos

2egulacin por modificacin co"alente


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E3EC*4 DE LA 4D,3,CAC,5/ C46ALE/*E-472E LA AC*,6,DAD E/8,9*,CA

Elementos de la reaccin

La Enzima no

fosforilada es inacti"a

La enzima fosforilada

es acti"a


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