capÍtulo - biología la vida en la tierra -...

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En Corea del Sur se le realizan pruebas a la carne para determinar su origen, luego de que se descubriera un caso de la enfermedad de las vacas locas en ganado proveniente de Estados Unidos.

Moléculas biológicas

genos), y la bilis que ayuda a digerir las grasas. Sin embargo,el colesterol también puede contribuir a las enfermedades delcorazón, como indica la sección “Guardián de la salud: Elcolesterol, aliado y enemigo”.

3.5 ¿QUÉ SON LAS PROTEÍNAS?

Las proteínas son moléculas compuestas por una o más cade-nas de aminoácidos. Las proteínas desempeñan muchas fun-ciones; esta diversidad de funciones es posible gracias a lavariedad de estructuras proteínicas (tabla 3-3). Las células con-tienen cientos de enzimas diferentes, que son proteínas impor-tantes que dirigen casi todas las reacciones químicas que se

¿QUÉ SON LAS PROTEÍNAS? 47

¿Por qué tantos alimentos se anuncian como “sin colesterol” o“bajos en colesterol”? Aunque el colesterol es esencial para lavida, los investigadores en el campo de la medicina han encon-trado que los individuos con altos niveles de colesterol en lasangre tienen un riesgo creciente de sufrir ataques al corazón yaccidentes cerebrovasculares. El colesterol contribuye a la for-mación de obstrucciones en las arterias, llamadas placas (FIGU-RA E3-3), que a la vez promueven la formación de coágulossanguíneos. Si un coágulo se atora y bloquea una arteria quesuministra sangre al músculo cardiaco, provocará un ataque alcorazón. Si el coágulo bloquea una arteria que alimenta el cere-bro, provocará un accidente cerebrovascular.

El colesterol proviene de los alimentos derivados de anima-les: las yemas de huevo son particularmente ricas en colesterol;las salchichas, el tocino, la leche entera y la mantequilla tam-bién lo contienen. Quizás hayas escuchado hablar del colesterol“bueno” y “malo”. Como las moléculas del colesterol son nopolares, no se disuelven en la sangre (constituida en su mayo-ría por agua). Por consiguiente, grupos de moléculas de coles-terol, rodeados por moléculas portadoras de proteínas polaresy fosfolípidos se transportan en la sangre. Estos paquetes decolesterol más los portadores se llaman lipoproteínas (lípidosmás proteínas). Si estas lipoproteínas tienen más proteínas ymenos lípidos, se les denomina “lipoproteínas de alta densi-dad” o HDL porque las proteínas son más densas que los lípi-dos. Las HDL del paquete de colesterol son el colesterol“bueno” y son transportadas al hígado, donde se eliminan dela circulación y posteriormente se metabolizan (por ejemplo, en lasíntesis de bilis). En contraste, el colesterol “malo” se transpor-ta en paquetes lipoproteicos de baja densidad (“colesterolLDL”), que tienen menos proteínas y más colesterol. El coleste-rol LDL circula a las células del cuerpo y se deposita en las pare-des arteriales. Una razón elevada entre HDL (colesterol“bueno”) y LDL (colesterol “malo”) se correlaciona con unmenor riesgo de enfermedades del corazón. Una prueba com-pleta de colesterol permite distinguir entre los dos tipos de ésteque hay en la sangre.

Quizás hayas escuchado hablar de los ácidos transgrasoscomo los villanos de la alimentación. Éstos no se encuentrancomo tales en la naturaleza, sino que se producen cuando losaceites se endurecen artificialmente para convertirlos en sólidosa temperatura ambiente. La investigación ha revelado queestos ácidos transgrasos no se metabolizan normalmente y queaumentan el colesterol LDL y reducen el HDL, lo que sugiereque representan un mayor riesgo de sufrir enfermedades car-diacas para quienes los consumen. La Food and Drug

Administration (FDA) de Estados Unidos ahora exige que lasetiquetas de los alimentos procesados indiquen su contenidode transgrasas. En respuesta a las preocupaciones en torno a lasalud, muchos fabricantes de alimentos y cadenas de comidarápida están reduciendo o eliminando las transgrasas de susproductos.

Los animales, incluida la especie humana, pueden sintetizartodo el colesterol que sus cuerpos requieren. Alrededor de un85% del colesterol en la sangre humana se sintetiza en el cuer-po, y el otro 15% proviene de la dieta. Las elecciones del esti-lo de vida también juegan un papel importante; el ejerciciotiende a incrementar el colesterol HDL; en tanto que la obesi-dad y el tabaquismo aumentan los niveles de LDL. A causa delas diferencias genéticas, los organismos de algunas personasfabrican más colesterol que los de otras. Estudios realizadoscon gemelos idénticos indican que la genética también influyeen el efecto que tiene la dieta sobre los niveles de colesterol. Elcuerpo de algunos individuos puede compensar una dieta altaen colesterol fabricando una menor cantidad de éste. Otraspersonas compensan de manera deficiente esta situación, porlo que su dieta tiene una influencia directa sobre los niveles de colesterol. Los gemelos idénticos comparten estos rasgos decompensación o de falta de ella.

Los individuos con altos niveles de colesterol (aproximada-mente el 25% de todos los adultos en Estados Unidos) recibencontinuas advertencias para cambiar a una dieta baja en coles-terol y grasas saturadas, así como mantenerse en un peso salu-dable y ejercitarse. Para quienes tienen niveles peligrosos decolesterol y que no logran reducirlos modificando su estilo devida, los médicos a menudo prescriben medicamentos para talefecto.

El colesterol, aliado y enemigoGUARDIÁN DE LA SALUD

FIGURA E3-3 Placa de colesterolUna placa de colesterol (estructura en forma de rizo) bloqueaparcialmente una arteria carótida.

Tabla 3-3 Funciones de las proteínas

Función Ejemplo

Estructura Colágeno en la piel; queratina en cabello, uñas,cuernos

Movimiento Actina y miosina en los músculos

Defensa Anticuerpos en el torrente sanguíneo

Almacenamiento Albúmina en la clara del huevo

Señales Hormona del crecimiento en el torrentesanguíneo

Catálisis Enzimas (Ejemplo: la amilasa digierecarbohidratos; la sintetasa de ATP produce ATP)

48 Capítulo 3 MOLÉCULAS BIOLÓGICAS

efectúan dentro de las células, como veremos en el capítulo 6.Otros tipos de proteínas se utilizan para fines estructurales,como la elastina, que da elasticidad a la piel; la queratina, quees la principal proteína de las uñas, el pelo, las plumas y loscuernos de los animales; y la seda de las telarañas y los capu-

c) Seda

b) Cuernos

a) Pelo

FIGURA 3-17 Proteínas estructuralesEntre las proteínas estructurales comunes está la queratina, la cuales la proteína en a) el pelo, b) los cuernos y c) la seda de una tela-raña.

grupoamino

hidrógeno

grupovariable

grupocarboxilo

RO

O

CC

HH

H

H

N

FIGURA 3-18 Estructura de los aminoácidos

llos de los gusanos de seda (FIGURA 3-17). Incluso otras pro-teínas brindan una fuente de aminoácidos para el desarrollode animales jóvenes como la albúmina de la clara de huevo yla caseína de la leche. La hemoglobina transporta el oxígenoen la sangre; mientras que las proteínas contráctiles en losmúsculos permiten el movimiento tanto de células individua-les como del cuerpo completo de los animales. Algunas hor-monas, como la insulina y la hormona del crecimiento, sonproteínas; los anticuerpos (que ayudan a combatir enferme-dades e infecciones), y muchos venenos (como el de la ser-piente de cascabel) producidos por animales también sonproteínas.

Las proteínas se forman a partir de cadenas de aminoácidos

Las proteínas son polímeros de aminoácidos. Todos los amino-ácidos tienen la misma estructura fundamental (FIGURA 3-18),que consiste en un carbono central unido a cuatro grupos fun-cionales distintos: un grupo amino nitrogenado (—NH2); ungrupo carboxilo (—COOH); un hidrógeno; y un grupo quevaría entre los diferentes aminoácidos (R).

El grupo R da a cada aminoácido sus propiedades distinti-vas (FIGURA 3-19). En las proteínas de los organismos sehallan comúnmente 20 aminoácidos. Algunos de éstos sonhidrofílicos y solubles en agua, ya que sus grupos R son pola-res. Otros son hidrofóbicos, con grupos R no polares que soninsolubles en agua. El grupo R de un aminoácido, la cisteína(figura 3-19c), contiene azufre que puede formar enlacescovalentes con el azufre en otras cisteínas; estos enlaces sellaman puentes disulfuro, los cuales pueden enlazar diferen-tes cadenas de aminoácidos entre sí o conectar diferentespartes de la misma cadena de aminoácidos, provocando quela proteína se doble o se pliegue. Por ejemplo, los puentesdisulfuro enlazan cadenas en la proteína queratina del cabe-llo, haciendo que éste sea ondulado o lacio (véase “De cerca:Un asunto peliagudo”).

Los aminoácidos difieren en sus propiedades químicas yfísicas, como tamaño, solubilidad en agua, carga eléctrica,debido a sus diferentes grupos R. Por lo tanto, en gran partela secuencia de aminoácidos determina las propiedades y lafunción de cada proteína —si es soluble en agua, y si es unaenzima, una hormona o una proteína estructural. En algunoscasos, basta un error en un aminoácido para que la proteínano funcione correctamente.

Los aminoácidos se unen para formar cadenasmediante síntesis por deshidratación

Al igual que los lípidos y los polisacáridos, las proteínas seforman como resultado de la síntesis por deshidratación. Elnitrógeno del grupo amino (—NH2) de un aminoácido se uneal carbono del grupo carboxilo (—COOH) de otro aminoáci-do, con un enlace covalente sencillo (FIGURA 3-20). Este enla-ce se llama enlace peptídico y la cadena resultante de dosaminoácidos se conoce como péptido. Se agregan más ami-noácidos, uno por uno, hasta que se completa la proteína. Lascadenas de aminoácidos en las células vivas varían en cuantoa longitud, desde tres hasta miles de aminoácidos. La palabraproteína o polipéptido se reserva a menudo para las cadenaslargas, digamos, de 50 o más aminoácidos de longitud; en tan-to que el término péptido se utiliza para referirse a cadenasmás cortas.

Una proteína puede tener hasta cuatro niveles de estructura

Las proteínas adquieren diversas formas y los biólogos reco-nocen cuatro niveles de organización en la estructura de lasproteínas. Una sola molécula de hemoglobina, la proteínaportadora de oxígeno contenida en los glóbulos rojos de lasangre, presenta los cuatro niveles estructurales (FIGURA 3-21).La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos queconstituyen la proteína (véase la figura 3-21a). En las molécu-las de DNA los genes especifican esta secuencia. Los diferentestipos de proteínas tienen distintas secuencias de aminoácidos.

Las cadenas de polipéptidos tienen dos tipos de estructurassecundarias simples que se repiten. Tal vez recuerdes que sepueden formar puentes de hidrógeno entre partes de molécu-las polares que tienen cargas ligeramente negativas y positi-vas, las cuales se atraen mutuamente (véase el capítulo 2). Lospuentes de hidrógeno entre aminoácidos producen las estruc-turas secundarias de las proteínas. Muchas proteínas, como laqueratina del cabello y las subunidades de la molécula dehemoglobina (véase la figura 3-21b), tienen una estructurasecundaria enrollada, similar a un resorte, llamada hélice. Lospuentes de hidrógeno que se forman entre los átomos de oxí-geno del —C——O en los grupos carboxilo (que tienen una car-ga parcialmente negativa) y los átomos de hidrógeno del—N—H en los grupos amino (que tienen carga parcialmentepositiva) mantienen unidas las vueltas de la hélice. Otras pro-


O

C

HH

CO OH

OH

ácido glutámico (glu)

O

C

HH

OH

C O

ácido aspártico (asp)

O

C

HH

OH

O

C

HH

OH

Grupos funcionales hidrofílicos

a)

b)

c)

CH

Grupos funcionales hidrofóbicos

leucina (leu)fenilalanina (phe)

C

O

CC

H

OH

cisteína (cys)

Grupo funcional que contiene azufre (puede formar

puentes disulfuro)CH2

H2N

CC

CH2

CH3CH3

H2N

CC

CH2

CH2

H2N CC

CH2

OH

H2N

CC

CH2

H2N

SH

FIGURA 3-19 Diversidad de los aminoácidosLa diversidad de los aminoácidos es consecuencia de las diferen-cias en el grupo R variable (en azul), los cuales pueden ser hidrofí-licos o hidrofóbicos. El grupo R de la cisteína es singular porquetiene un átomo de azufre, que puede formar enlaces covalentescon el azufre en otras cisteínas; esto crea un puente disulfuro quedobla una proteína o enlaza las cadenas de polipéptidos cercanas.

aminoácido

grupoamino

grupoamino

grupocarboxilo

aminoácido péptido agua

enlacepeptídico

O

O

O

H

H H H H

RO

NN

H

H

N

H

H H

R

C C C C

O

OH H

R

C CN

H

H

O

OH H

R

C C � �

FIGURA 3-20 Síntesis de proteínasEn la síntesis de proteínas, una reacción de deshidratación une el carbono del grupo carboxilo de un aminoácidoal nitrógeno del grupo amino de un segundo aminoácido, liberando agua en el proceso. El enlace covalente resul-tante entre aminoácidos se denomina un enlace peptídico.

teínas, como la seda, consisten en muchas cadenas de poli-péptidos que se pliegan una y otra vez, donde puentes dehidrógeno mantienen unidas cadenas adyacentes de polipép-tidos en una disposición de lámina plegada (FIGURA 3-22).

Además de sus estructuras secundarias, las proteínas adop-tan estructuras terciarias tridimensionales complejas, que deter-minan la configuración definitiva del polipéptido (véase lafigura 3-21c). Tal vez la influencia más importante sobre la estructura terciaria de una proteína sea su ambiente celu-lar: específicamente, si la proteína está disuelta en el citoplasma

acuoso de una célula o en los lípidos de las membranas celu-lares, o si abarca ambos ambientes. Los aminoácidos hidrofí-licos pueden formar puentes de hidrógeno con moléculas deagua cercanas, lo cual no pueden hacer los aminoácidos hidro-fóbicos. Por consiguiente, una proteína disuelta en agua sepliega de manera que expone sus aminoácidos hidrofílicos alambiente acuoso externo y hace que sus aminoácidos hidro-fóbicos queden agrupados en el centro de la molécula. Lospuentes disulfuro también pueden contribuir con la estructu-ra terciaria enlazando aminoácidos cisteína de las distintas


a) Estructura primaria: Lasecuencia de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.

c) Estructura terciaria: El plegado de la hélice se debe a puentes de hidrógeno con moléculas de agua circundantes y puentes disulfuro entre los aminoácidos cisteína.

d) Estructura cuaternaria: Polipéptidos individuales se mantienen unidos mediante puentes de hidrógeno o puentes disulfuro.

b) Estructura secundaria:Por lo general, se mantiene con puentes de hidrógeno que forman esta hélice.

hélice

puente de hidrógeno

grupo hemo

leu

val

lys

lys

gly

his

ala

lys

val

lys

pro

NH

OC

OC

HC

C

OC

C

R

NH

NH

NH

C

OC

C

NH

NH

OC

OC

NH

H

O C

C

C

NH

C

OC

C

NH

NH

OC

OC

N

O C

C

FIGURA 3-21 Los cuatro niveles de estructura de las proteínasLos niveles de estructura de las proteínas se ejemplifican aquí con la hemoglobina, que es la proteína de los glóbulos rojos que trans-porta oxígeno (los discos rojos representan el grupo hemo que contiene hierro y que enlaza átomos de oxígeno). En general, los nivelesde estructura de las proteínas están determinados por la secuencia de aminoácidos, las interacciones entre los grupos R de los aminoá-cidos y las interacciones entre los grupos R y su ambiente. PREGUNTA: ¿Por qué cuando se calientan, la mayoría de las proteínas pier-den su capacidad de funcionamiento?


regiones del polipéptido. En la queratina (FIGURA 3-23) lospuentes disulfuro en los polipéptidos helicoidales individua-les pueden deformarlos, creando así una estructura terciariaque hace que el cabello se alacie o se ondule (véase “De cer-ca: Un asunto peliagudo”).

los aminoácidos de la parte externa de la molécula de hemo-globina sirven principalmente para mantenerla disuelta en elcitoplasma de los glóbulos rojos. Por lo tanto, mientras seanhidrofílicos, los cambios en tales aminoácidos no afectarán lafunción de la proteína. Como veremos en el capítulo 12,la sustitución de un aminoácido hidrofílico por uno hidrofó-bico puede tener efectos catastróficos en la solubilidad de lamolécula de hemoglobina. De hecho, tal sustitución es la cau-sa molecular de un doloroso trastorno llamado anemia dre-panocítica (drepanocitosis) que puede causar la muerte.

Para que un aminoácido esté en el lugar correcto dentro deuna proteína, la secuencia de aminoácidos debe ser la correc-ta; asimismo, la proteína debe tener las estructuras secundariay terciaria correctas. Por ejemplo, las enzimas, como las de tusistema digestivo que descomponen el almidón en moléculasde glucosa, son proteínas que dependen de una forma tridi-mensional precisa para funcionar adecuadamente. Los prio-nes o proteínas priónicas infecciosas que se describen en el“Estudio de caso” tienen una estructura terciaria diferente dela variedad no infecciosa normal. Si se alteran las estructurassecundaria y terciaria de una proteína (dejando intactos losenlaces peptídicos entre los aminoácidos), decimos que laproteína está desnaturalizada y ya no es capaz de desempeñarsu función. Aunque los científicos aún no saben qué causa elcambio de forma en los priones infecciosos, hay muchasmaneras de desnaturalizar las proteínas en la vida cotidiana.En un huevo frito, por ejemplo, el calor de la sartén causa tan-to movimiento en los átomos de la proteína albúmina que sedesgarran los puentes de hidrógeno. Debido a la pérdida desu estructura secundaria, la clara del huevo cambia su aspec-to de transparente a blanco, y su textura de líquida a sólida.La esterilización con calor o rayos ultravioleta desnaturalizalas proteínas de las bacterias o los virus y hace que pierdan sufunción. Las soluciones saladas o ácidas también desnaturali-zan las proteínas matando a las bacterias; es así como se con-servan los pepinillos encurtidos. Cuando alguien se hace unpermanente en el cabello, altera los puentes disulfuro de laqueratina y desnaturaliza la proteína.

lámina plegada

puente de hidrógeno

O

OO

H H H

R R

R

FIGURA 3-22 La lámina plegada es un ejemplode estructura secundaria proteicaEn una lámina plegada, una sola cadena peptí-dica se pliega una y otra vez (conectando por-ciones que no se muestran). Los segmentosadyacentes del polipéptido plegado se unencon puentes de hidrógeno (líneas punteadas) ycrean una configuración semejante a una lámi-na. Los grupos R (en verde) se proyectan deforma alternada hacia arriba y hacia abajo de lalámina. A pesar de su aspecto de acordeón, ori-ginado por los modelos del enlace entre ami-noácidos adyacentes, las cadenas peptídicasestán completamente estiradas y no es fácil esti-rarlas más. Por tal razón, las proteínas de láminaplegada como la seda no son elásticas.

s-s

ss

s-ss-s

ss

queratinass

FIGURA 3-23 Estructura de la queratina.

En ocasiones, los péptidos individuales se enlazan y formanun cuarto nivel de organización proteica llamada estructuracuaternaria. La hemoglobina consta de cuatro cadenas de poli-péptidos (dos pares de péptidos muy similares), que se mantie-nen unidas por puentes de hidrógeno (véase la figura 3-21d).Cada péptido sujeta una molécula orgánica que contiene hierrollamada hemo (los discos rojos de la figura 3-21c y d), que pue-de unirse a una molécula (dos átomos) de oxígeno.

Las funciones de las proteínas están ligadas a sus estructuras tridimensionales

Dentro de una proteína, el tipo, la posición y el número deaminoácidos que llevan grupos R específicos exactos deter-minan tanto la estructura de la proteína como su función bio-lógica. En la hemoglobina, por ejemplo, ciertos aminoácidosque llevan grupos R específicos deben estar presentes congran precisión en los lugares correctos, para sujetar el grupohemo que contiene hierro y que se une al oxígeno. En cambio,


Arráncate con cuidado un cabe-llo y observa la raíz o folículo queestaba incrustado en el cuero ca-belludo. El cabello se componeprincipalmente de una proteínahelicoidal llamada queratina. Lascélulas vivas en el folículo pilosoproducen queratina nueva a ra-zón de 10 vueltas de la héliceproteica cada segundo. Las pro-teínas de queratina en un cabe-llo se entrelazan y se mantienenunidas mediante puentes disul-furo (FIGURA E3-4). Si tiramoscon suavidad del extremo delcabello, notaremos que éste esresistente y elástico. Cuando elcabello se estira se rompen lospuentes de hidrógeno que creanla estructura helicoidal de la que-ratina, permitiendo que se alar-gue la secuencia de la proteína. Lamayoría de los puentes disulfurocovalentes, en cambio, se distor-sionan por el estiramiento perono se rompen. Cuando se liberala tensión, estos puentes disulfuroregresan el cabello a su longitudoriginal y se vuelven a formar lospuentes de hidrógeno. Cuandose humedece el cabello se vuel-ve lacio y se rompen los puentesde hidrógeno de las hélices, loscuales son sustituidos por puen-tes de hidrógeno entre los ami-noácidos y las moléculas de aguaque los rodean, de manera que laproteína se desnaturaliza y las hé-lices se colapsan. Observa que elcabello ahora es tanto más largocomo más fácil de estirar. Si enro-llas tu cabello húmedo en tubos orulos y lo dejas secar, los puentesde hidrógeno volverán a formarse en lugares ligeramente dis-tintos y mantendrán el cabello ondulado. Sin embargo, la míni-ma cantidad de agua, incluso la contenida en el aire, permitiráque estos puentes de hidrógeno recuperen su configuraciónnatural.

Si tu cabello es ondulado natural (debido a la secuencia deaminoácidos específica determinada por tus genes), los puen-tes disulfuro dentro y entre las hélices individuales de queratinase forman en lugares que doblan las moléculas de queratina,produciendo un rizo (FIGURA E3-5).

En el cabello lacio los puentes disulfuro ocurren en lugaresdonde no se altera la queratina (como se muestra en la figuraE3-4). Cuando al cabello lacio se le da un “ondulado perma-nente”, se aplican dos lociones: la primera rompe los puentesdisulfuro y desnaturaliza la proteína; luego de que el cabello seenrolla firmemente en rulos o tubos, se aplica una segunda lo-ción que vuelve a formar los puentes disulfuro. Los nuevos

puentes disulfuro conectan nuevamente las hélices de querati-na en las nuevas posiciones determinadas por el rulo, comomuestra el cabello ondulado de la figura E3-5. Estos puentesnuevos son permanentes y transforman genéticamente el cabe-llo lacio en cabello “bioquímicamente” ondulado.

Un asunto peliagudoDE CERCA

s s

ss s

s

s ss s

ss

FIGURA E3-5 Cabello ondulado

un cabello

ampliación de un solo cabello

microfibrilla

célula del cabello

protofibrilla

SS

SS

hélice de una sola molécula de queratina

puentes disulfuro

puentesde hidrógeno

FIGURA E3-4 La estructura del cabelloEn el nivel microscópico, un solo cabello está organizado en haces de “protofibrillas” dentrode otros haces de fibras más grandes llamados “microfibrillas”. Cada protofibrilla consiste enmoléculas de queratina que mantienen su forma helicoidal gracias a los puentes de hidrógeno,con secuencias de queratina diferentes unidas por puentes disulfuro. Estos puentes dan a cadacabello resistencia y elasticidad.

¿QUÉ SON LOS ÁCIDOS NUCLEICOS? 53

El DNA y el RNA (las moléculas de la herencia) son ácidos nucleicos

Los nucleótidos de desoxirribosa forman cadenas cuya longi-tud es de millones de unidades llamadas ácido desoxirribonu-cleico o DNA

P O

O

2O

CH

H

OH

H HH

H

OH

HO

fosfato

base

azúcar

C

N CH

NC

C

N

HC

N

NH2

FIGURA 3-24 Nucleótido de desoxirribosa

fosfato

base

azúcar

FIGURA 3-25 Cadena de nucleótidos

NG CN

O

H

N O

puentes de hidrógeno

H

H N

H

H

NA T

O

H N

HN

H

CH2

H2C

O

O

O�

O P

O

O

OO P

P

P

P

P

P

P

S

S

S

PS

PS

S

S

S

PP

P

P

P

P

P

S

S

P

S

S

S

P

S

S

S

P

P

P

FIGURA 3-26 DNAAl igual que una escalera torcida, la doble hélice de DNA se formamediante sucesiones helicoidales de nucleótidos que hacen unaespiral entre sí. Las dos secuencias se mantienen unidas mediantepuentes de hidrógeno que unen las bases de nucleótidos de dis-tintas sucesiones, las cuales forman los “peldaños” de la escalera.

3.6 ¿QUÉ SON LOS ÁCIDOS NUCLEICOS?

Los ácidos nucleicos son cadenas largas de subunidades simi-lares llamadas nucleótidos. Todos éstos tienen una estructurade tres partes: un azúcar de cinco carbonos (ribosa o desoxi-rribosa), un grupo fosfato y una base nitrogenada que difiereentre los nucleótidos; la base adenina se ilustra a continuación(FIGURA 3-24).

Los nucleótidos en las sucesiones opuestas forman entre sípuentes de hidrógeno y de esta manera se unen ambassecuencias (FIGURA 3-26). Las cadenas de nucleótidos deribosa, llamadas ácido ribonucleico o RNA, se copian del DNAen el núcleo de cada célula. El RNA lleva el código genéticodel DNA al citoplasma de la célula y dirige la síntesis de pro-teínas. Estudiaremos más a fondo el DNA y el RNA en loscapítulos 9 y 10.

Otros nucleótidos actúan como mensajerosintracelulares y portadores de energíaNo todos los nucleótidos forman parte de ácidos nucleicos.Algunos existen sueltos en la célula o forman parte de otrasmoléculas. Algunos, como el nucleótido cíclico AMP, sonmensajeros intracelulares que llevan señales químicas dentrode la célula.

Otros nucleótidos tienen grupos fosfato adicionales. Estosnucleótidos difosfato y trifosfato, como el trifosfato de adeno-sina (ATP) son moléculas inestables que llevan energía de unlugar a otro dentro de la célula y almacenan la energíamediante enlaces entre los grupos fosfato ( ).

Hay dos tipos de nucleótidos: los de ribosa (que contienenlos cinco carbonos de azúcar ribosa) y los de desoxirribosa(que contienen azúcar desoxirribosa, la cual tiene un átomode oxígeno menos que la ribosa). El componente base delnucleótido de desoxirribosa puede ser adenina, guanina, cito-sina o timina. Al igual que la molécula de adenina de la figu-ra 3-24, todos los nucleótidos de desoxirribosa tienen anillosque contienen carbono y nitrógeno. En la adenina y guanina,los anillos son dobles; en tanto que en la citosina y timina, laestructura es de un solo anillo.

Los nucleótidos se pueden enlazar en cadenas largas (FIGU-RA 3-25) para formar ácidos nucleicos. En éstos, el grupo fos-fato de un nucleótido forma un enlace covalente con el azúcarde otro.


R E P A S O D E L C A P Í T U L ORESUMEN DE CONCEPTOS CLAVE3.1 ¿Por qué el carbono es tan importante en las moléculas

biológicas?Las moléculas biológicas son tan diversas porque el átomo de car-bono puede formar muchos tipos de enlaces. Esta capacidad, a lavez, permite a las moléculas orgánicas (aquellas con una estructu-ra de átomos de carbono) adoptar muchas formas complejas comocadenas, ramificaciones y anillos. La presencia de grupos funciona-les que se muestran en la tabla 3-1 produce una diversidad adicio-nal entre molécula biológicas.

3.2 ¿Cómo se sintetizan las moléculas orgánicas?Casi todas las moléculas biológicas grandes son polímeros que sesintetizan enlazando muchas subunidades más pequeñas (monó-meros). Las cadenas de subunidades se conectan con enlaces cova-lentes creados mediante síntesis por deshidratación; las cadenaspueden romperse por reacciones de hidrólisis. Las moléculas bio-lógicas más importantes se clasifican en carbohidratos, lípidos,proteínas y ácidos nucleicos. Sus principales características se re-sumen en la tabla 3-2.

Web tutorial 3.1 Síntesis por deshidratación e hidrólisis

3.3 ¿Qué son los carbohidratos?Los carbohidratos incluyen azúcares, almidones, quitina y celulo-sa. Los azúcares (monosacáridos y disacáridos) sirven temporal-mente para almacenar energía y construir otras moléculas. Los

almidones y el glucógeno son polisacáridos que sirven para alma-cenar energía a plazo más largo en plantas y animales, respectiva-mente. La celulosa forma las paredes celulares de las plantas y laquitina fortalece las cubiertas externas duras (exoesqueleto) demuchos invertebrados y varios tipos de hongos. Otras clases de po-lisacáridos forman las paredes celulares de las bacterias.

Web tutorial 3.2 Estructura y funciones de los carbohidratos

3.4 ¿Qué son los lípidos?Los lípidos son moléculas no polares, insolubles en agua, con es-tructura química variada, que incluyen aceites, grasas, ceras, fosfo-lípidos y esteroides. Los lípidos se utilizan para almacenar energía(aceites y grasas) y para impermeabilizar el exterior de muchasplantas y animales (ceras); son el componente principal de lasmembranas celulares (fosfolípidos) y funcionan como hormonas(esteroides).

Web tutorial 3.3 Estructura y funciones de los lípidos

3.5 ¿Qué son las proteínas?

O T R O V I S TA Z O A L E S T U D I O D E C A S O P R O T E Í N A S M I S T E R I O S A SPrusiner y sus colaboradoresidentificaron una proteína quese encuentra normalmente en el

reino animal como la responsable dela tembladera y, ahora, de la enfermedad de las vacas locas. Pero los priones infeccio-sos, con la misma secuencia de aminoáci-dos, son diferentes. Ahora ya sabes que eldoblamiento tridimensional de una proteínaes crucial para su funcionamiento adecuado.Los priones infecciosos están plegados demanera muy diferente a los priones protei-cos normales, que no provocan la enferme-dad. Al igual que sucede con los juguetesTransformerMR, una misma estructura puedeadoptar apariencias completamente diferen-tes. Por desgracia, los priones infecciosos re-sisten los ataques del calor y de las enzimascapaces de descomponer sus contrapartesnormales. ¿Cómo “se reproduce” el prióninfeccioso? Prusiner y otros investigadoresencontraron evidencia sólida que apoya una

hipótesis radical: la proteína mal plegada in-teractúa con proteínas normales y provocaque éstas cambien su configuración, convir-tiéndose así en una forma infecciosa. Des-pués las nuevas proteínas mal plegadascontinúan transformando más proteínas nor-males, en una reacción en cadena que se ex-pande indefinidamente. Como en el caso deCharlene, en ocasiones toma años antes deque una cantidad suficiente de proteínas setransformen para provocar los síntomas dela enfermedad. Los científicos están investi-gando cómo ocurre el plegamiento anormaly por qué los priones mal plegados causanla enfermedad.

El trabajo de Stanley Prusiner condujo alreconocimiento de un proceso de la enfer-medad totalmente novedoso. Por fortuna, laprincipal ventaja del método científico esque las hipótesis son susceptibles de pro-barse experimentalmente. Si repetidos ex-perimentos apoyan una hipótesis, entonces

incluso los principios bien establecidos cien-tíficamente —por ejemplo, que un agenteinfeccioso siempre contiene material genéti-co— deben redefinirse. Aunque algunoscientíficos todavía insisten en que las proteí-nas no pueden ser infecciosas, las investiga-ciones de Prusiner son tan convincentespara la comunidad científica, que se le otor-gó el Premio Nobel en 1997.

Piensa en esto Un trastorno llamado “ca-quexia crónica” se ha detectado en las po-blaciones de alces y ciervos tanto en estadosilvestre como en cautiverio, en diversas en-tidades del oeste de Estados Unidos. Al igualque la tembladera y la BSE, la caquexia cró-nica es una enfermedad neurológica mortalcausada por priones. No se ha confirmado laexistencia de casos de seres humanos con la enfermedad. Si fueras un cazador en unaregión afectada por este mal, ¿comerías car-ne de ciervo o de alce? Explica por qué.

P O

O

OH

P O

O

OH

P O

O

OH

HO

C

N CH

NC

C

N

HC

NCH2

H

O

H

OH OH

HH

NH2

FIGURA 3-27 La molécula ATP portadora de energía.

Los nucleótidos como el ATP pueden liberar energía parafomentar las reacciones que demandan energía (para sinteti-zar una proteína, por ejemplo). Otros nucleótidos (NAD+ yFAD) se conocen como “portadores de electrones” que llevanenergía en forma de electrones de alta energía. Estudiaremosmás a fondo estos nucleótidos en los capítulos 6, 7 y 8.

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