Bioquímica, Tema 1-6

1. Poner un ejemplo de cada uno de los procesos de reacción siguientes: Sustitución nucleofílica, Eliminación, Oxidación-reducción, Adición.

2. Citar un aminoácido con cadena lateral hidrofóbica, otro con grupo polar sin carga, un AA ácido y un AA básico.

3. Considerando los 20 aminoácidos protéicos codificables calcular el número total de tetrapéptidos posibles.

4. Indicar a qué nivel de la estructura proteica contribuye cada uno de los siguientes términos: secuencia de aminoácidos, lamina beta, enlace de hidrógeno, puente disulfuro.

5. En relación con los aminoácidos definir los siguientes términos: carbono alfa, punto isoeléctrico (pI), enlace peptídico, aminoácido hidrofóbico.

6. Un polipéptido posee un valor bajo de pI. Sugerir los aminoácidos que lo forman.

7. ¿A qué nivel de la estructura protéica actúan los siguientes agentes desnaturalizantes: calor suave, ácido fuerte, solución salina saturada, disolventes orgánicos tipo cloroformo, agente reductor?

8. Un aminoácido tiene un valor de pKR = 10.0 ¿A qué grupo de aminoácidos pertenece? ¿Por qué? ¿Cuál es su carga neta a pH=7.0?

9. Los valores de los pK de un aminoácido son los siguientes:pKa1 = 2.1; pKa2 = 9.8; pKR = 3.9 ¿A qué grupo de aminoácidos pertenece? Decir la carga neta que tendrá el aminoácido a los siguientes valores de pH: 2.1, 3.9, 7.0, 9.8, 13.0 explicando el por qué. ¿Cuál es el valor de su pI?

10.Los valores de los pK de un aminoácido son los siguientes:pKa1 = 2.2; pKa2 = 9.0; pKR = 12.5 ¿A qué grupo de aminoácidos pertenece? Decir la carga neta que tendrá el aminoácido a los siguientes valores de pH: 2.2, 7.0, 9.0, 12.5 explicando el por qué. ¿Cuál es el valor de su pI?

11.Los valores de los pK de un aminoácido son los siguientes: pKa1 = 2.2; pKa2 = 9.0; pKR = 12.5 ¿A qué grupo de aminoácidos pertenece? Decir la carga neta que tendrá el aminoácido a los siguientes valores de pH: 2.2, 7.0, 9.0, 12.5 explicando el por qué. ¿Cuál es el valor de su pI?

12.En relación con las propiedades ácido-base de los aminoácidos:a) Representar la curva de titulación de un aminoácido monoamino y monocarboxilo que tiene los valores de pKa1 = 3.34 y pKa2 = 9.60, especificando las especies iónicas predominantes en los puntos clave de la curva.

b) Calcular el pI del siguiente tripéptido: Gly-Ala-Val siendo:Gly (pKa1=2.34; pKa2=9.6); Ala (pka1=2.34; pKa2=9.69); Val (pKa1= 2.32; pKa2=9.62).

c) En qué dirección se moverá el tripéptido cuando se coloque en un campo eléctrico a los valores de pH siguientes: 1, 5, 10, 12.

13.Considere el tetrapéptido siguiente: Lys-Ser-Asp-Ala. Los valores de los pK son: pKα carboxilo: 2.34; pKα amino: 8.95: pKR Asp: 3.86; pKR Lys: 10.79. Determinar: a) El pI del tetrapéptido. B) En qué dirección se moverá el péptido cuando se coloque en un campo eléctrico a pH=4 y a pH=9.

14.La arginina tiene los valores de pKa siguientes: pKa1 = 2.17, pKa2 = 9.04 y pKR = 12.48. ¿Cuál es la estructura y la carga neta de la arginina a los siguientes valores de pH?: 1, 4, 7, 10, 12.

15.Definir la P50 para la hemoglobina. ¿Qué efecto cualitativo cabría prever que tuviera cada una de las siguientes modificaciones sobre la P50? a) Aumento de pH de 7.2 a 7.4 y b) Aumento de la presión parcial de CO2 de 20 a 40 mm Hg.

16.Definir la P50 para la hemoglobina. ¿Qué efecto cualitativo cabría prever que tuviera cada una de las siguientes modificaciones sobre la P50? a) Disminución de pH de 7.4 a 7.2 y b) Disociación en cadenas polipeptídicas monomérica.

17.Poner un ejemplo de cada uno de los compuestos o estructuras siguientes: a) Epímero; b) Azúcar reductor; c) Diastereoisómero.

18.Define lo que es un enlace glucosídico y pon un ejemplo.

19.Dibujar esquemáticamente la fórmula de la glucosa y de la galactosa y sus respectivas proyecciones de Haworth.

20. ¿Cuál es el número de estereoisómeros que posee un monosacárido de 5 átomos de carbono?

21. ¿Se puede ciclar la fructosa como piranosa? Dibuja su estructura.

22.¿Tienen todos los disacáridos poder reductor? ¿Y los monosacáridos? Poner ejemplos explicando el por qué.

23.Cuáles de los siguientes azúcares son reductores y cuáles no: Almidón, celulosa, fructosa, sacarosa, ribosa.

24.Dibujar mediante la proyección de Haworth los compuestos siguientes: a) α-D-glucopiranosa y β-D-glucofuranosa. b) Sacarosa y c) D-lactosa, d) ácido siálico.

25.Dibujar la estructura de una molécula de D-glucosamina unida a la treonina a través de un enlace β-glucosídico.

26.Dibuje los compuestos siguientes: a) anómeros α y β de la galactosa. b) Acido aldónico, urónico y derivados del ácido aldárico de la galactosa. c) Galactitol. d) Lactona del ácido galactónico.

27.Determinar cuáles de los siguientes pares de azúcares son enantiómeros, diastereoisómeros, epímeros o par aldosa/cetosa. a) D-Eritrosa y D-treosa. b) D-glucosa y D-manosa. c) D-ribosa y L-ribosa. d) D-alosa y D-galactosa. e) D-gliceraldehído y dihidroxiacetona.

28.Estructura general de un glicerofosfolípido y de un esfingofosfolípido. ¿Son los glucolípidos esfingolípidos?

29.Considerando estos componentes moleculares: glicerol, ácido graso, fosfato, alcohol de cadena larga e hidrato de carbono, responder a lo siguiente: ¿Qué dos de ellos están presentes en las ceras y en la esfingomielina? ¿Qué dos de ellos están presentes en las grasas y en la fosfatidilcolina?¿Cuáles de ellos están presentes en un gangliósido pero no en una grasa?

30.¿Qué función desempeñan las lipoproteínas plasmáticas en el cuerpo humano?¿Por qué requieren un componente protéico para realizar la función?

31.¿De qué ácido graso proceden la mayoría de los eicosanoides? Relacionar varias alteraciones médicas en las que puede parecer ventajoso suprimir su síntesis.

32.Tipos de enlaces que aparecen en un nucleótido. ¿Y en un polinucleótidos?

33.Representar esquemáticamente el siguiente oligonucleótido: ACTGA

34.¿Cómo se sintetizan los polinucleótidos? ¿En qué dirección?

35.¿En qué condiciones y cómo se forma un DNA-H de triple hélice?

36.Definir temperatura media de fusión para el DNA y explicar de qué factores depende.

37.Explicar cómo influye la fuerza iónica sobre el fenómeno de la desnaturalización del DNA.

38.Una muestra de DNA contiene un 21 % de adenina ¿Cuál es su composición porcentual en bases?

39.Describir cómo contribuye a la estructura helicoidal estable del DNA cada una de las interacciones no covalentes.

40.¿Cómo afectan cada una de las sustancias o condiciones siguientes a la estructura del DNA? a) Etanol b) Calor c) Dimetil sulfato d) ácido nitroso e) Quinacrina.

41.Dar una relación de 3 diferencias entre el DNA procariota y eucariota. Describir las diferencias estructurales entre el RNA y el DNA.

42.¿Qué condiciones físicas producen la desnaturalización del DNA?

43.Transformar matemáticamente la ecuación de Michaelis-Menten en la de los dobles inversos de Lineweaver-Burk.

44.Escribir la ecuación de Michaelis Menten para un ihhibidor competitivo, no competitivo y acompetitivo.

45.Representar según la gráfica de los dobles inversos de Lineweaver-Burk la cinética de una reacción cuyas constantes son: Vmax = 4 μmol/s y KM = 0.5 mM.

46.La presencia de un inhibidor en una reacción enzimática tipo Michaelis-Menten hace que el valor de la KM aumente 3 veces cuando la concentración del mismo es de 10 mM. ¿De qué tipo de inhibidor se trata? ¿Cuántas veces aumentará la KM si el inhibidor se encuentra a una concentración de 20 mM?

47.En un tipo de inhibición reversible denominada acompetitiva el inhibidor se une solo al complejo ES y bloquea la catálisis al hacerlo. Deducir la ecuación cinética para este caso y dibujar la representación de los dobles inversos.

48.Calcular los valores de Km y Vmax de la cinética de las reacciones enzimáticas representadas por las rectas A y B ¿Qué relación guardan ambas rectas? ¿De qué tipo de inhibición se trata?

49.Concepto y significado de las constantes cinéticas KM, Vmax, Kcat y Ki ¿Qué es lo que define la eficiencia de un enzima?

50.Calcular los valores de Km y Vmax de la cinética de las reacciones enzimáticas representadas por las rectas A y B ¿Qué relación guardan ambas rectas?

51.La presencia de un inhibidor en una reacción enzimática tipo Michaelis-Menten hace que el valor de la Vmax disminuya 5 veces cuando la concentración del mismo es de 20 mM. ¿De qué tipo de inhibidor se trata? ¿Cuántas veces disminuirá la Vmax si el inhibidor se encuentra a una concentración de 40 mM?

52.La siguiente gráfica muestra la representación de Lineweaver-Burk para una misma reacción enzimática en diferentes condiciones A, B y C (Los números representan los lugares de corte con los correspondientes ejes) Responder a las siguientes cuestiones: Calcular los valores de KM y Vmax para cada una de las rectas A, B y C. ¿Qué relación guardan las rectas entre sí? ¿De qué tipo de inhibición se trata? Explicar de forma particular qué sucede en los casos B y C.