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EXPOSICION
AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
ANGEL J. CARRASCO LOPEZ
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1. Introducción
2. Clasificación de los aminoácidos
3. Estereoquímica
4. Propiedades
5. Algunas reacciones biológicas6. Péptidos y proteínas
6.1. Introducción
6.2. Secuenciación de péptidos y
proteínas
6.3. Estructura de péptidos y proteínas
Índice
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1. Introducción
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- Los aminoácidos son ácidos carboxílicos que contienen una función amina. En
determinadas condiciones el grupo amina de una molécula y el carboxilo de otrareaccionan uniendo ambos aminoácidos mediante un enlace amida.
-Los enlaces amida entre aminoácidos se conocen como enlaces petídicos y elproducto formado por la unión de dos aminoácidos se llama dipéptido.-La cadena peptídica puede extenderse mediante la incorporación de otros
aminoácidos (tripéptidos, tetrapéptidos, etc.). Los polipéptidos contienen muchasunidades de aminoácidos.-Las proteínas son polipéptidos que contienen más de 50 aminoácidos, sonpolímeros formados por 100-300 aminoácidos.-Las proteínas ejercen muy diversos papeles en los seres vivos: la seda, el pelo, losmúsculos, el tejido conectivo y casi todos los enzimas son proteínas.
1. Introducción
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2. Clasificación de los aminoácidos
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2. Clasificación de los aminoácidos
Nombre Abreviación Estructura
Aminoácidos con extremos de cadenas non polares
Glicina Gly(G)
Alanina Ala (A)
Valina Val(V)
Leucina Leu(L)
Isoleucina Ile(I)
Metionina Met(M)
H2N
O
OH
N H 2
O
O H
NH2
O
OH
NH2
O
OH
NH2
O
OH
NH2
S
O
OH
Nombre Abreviación Estructura
Prolina Pro(P)
fenilalanina Phe (F)
Triptófano Trp(w)
Aminoácidos con extremos de cadenas polares pero noionizados
Asparagina Asn(N)
Glutamina Gln (Q)
NH
O
OH
N H 2
O
O H
H2N
HN
O
OH
NH2O
H2N
O
OH
NH2
O
H2N
O
OH
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Nombre Abreviación Estructura
Aminoácidos con extremos de cadena polares pero no
ionizadosSerina Ser (S)
Treonina Thr(T)
Aminoácidos con extremos de cadenas ácidos
Ácidoapártico
Asp(D)
Ácidoglutámico Glu (E)
Tirosina Tyr(Y)
NH2
HO
O
OH
NH2
OH O
OH
NH2O
HO
O
OH
NH2
O
HO
O
OH
Nombre Abreviación Estructura
Cisteína Cys(C)
Aminoácidos con extremos de cadena básicos
Lisina Lys(K)
Arginina Arg (R)
Histidina His (H
NH2
HO
O
OH
NH2
HS
O
OH
NH2
H2N
O
OH
NH2
NH
NH
H2N
O
OH
NH2HN
N
O
OH
2-Clasificación de los aminoácidos
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3. Estereoquímica
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- La glicina es el aminoácido más sencillo y es aquiral.
-En los demás -aminoácidos el carbono es un centro estereogénico.
- Las configuraciones se especifican mediante la notación D y L. Todos losaminoácidos que provienen de proteínas tienen configuración L, aunque se conocenα-aminoácidos naturales de la serie D.
3. Estereoquímica
CO2
H3N H
H
CO2
H3N H
R
CO2
NH3H
RGlicina
(Aquiral) L-aminoácido(Proyección de Fischer y en perspectiva)
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- El cambio de la configuración en aquellos aminoácidos que poseen sólo un centroestereogénico conduce a la obtención de su enantiómero. Para un aminoácido conmás de un centro estereogénico el cambio de configuración del carbono α de L a D dalugar a un diastereoisómero.
CO2
H3N H
CH2CH3
H3C H
CO2
H NH3
CH2CH3
H3C H
3. Estereoquímica
L-Isoleucina D- Allo-Isoleucina
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4. Propiedades
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- Los aminoácidos son sustancias mucho más polares de lo que uno esperaría de
acuerdo con su fórmula molecular.- Las propiedades que presentan, sólidos cristalinos solubles en agua, se atribuyen alhecho de que la forma estable es un zwitterión o sal interna.
- Los aminoácidos son anfóteros, contienen un grupo ácido y uno básico.
4. Propiedades
Formas zwitteriónicas de un aminoácido
H3N CH C
R
O
O
H2N CH C
R
OH
O
H3N CH C
R
O
O
H2N CH C
R
O
O
H3N CH C
R
OH
O
-H+
+H+-H+
+H+
Especie presenteen medio ácido
Especie presenteen medio básico
ZwitteriónEspecie presenteen medio neutro
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Curva de valoración de la glicina.- Valores de pH menores que pKa1: la especie a es la mayoritaria.- Valores entre pKa1 y pKa :la principal especie es el zwitterión ( b). La concentracióndel zwitterión es máxima en el punto isoeléctrico pI.- Valores superiores a pKa2: la especie c es la presente en mayor concentración.
a b c
4. Propiedades
H3N CH C
R
O
O
H2N CH C
R
O
O
H3N CH C
R
OH
O-H+
+H+
-H+
+H+
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-La glicina se caracteriza por dos pKa: uno corresponde a la posición más ácida(pKa1) y el otro a la menos ácida (pKa2). Otros aminoácidos con cadenas laterales
neutras presentan valores de pKa similares a los de la glicina.- El punto isoeléctrico pI corresponde al valor de pH para el cual el aminoácido notiene carga neta, corresponde a un máximo en la concentración del zwitterión.
4. Propiedades
Aminoácido pKa1 pKa2 pI
Glicina 2.34 9.60 5.97
Alanina 2.34 9.69 6.00 Valina 2.32 9,62 5.96
Leucina 2.36 9,60 5.98
Isoleucina 2.36 9,60 6.02
Metionina 2.28 9,21 5.74
Prolina 1.99 10.60 6.30
fenilalanina 1.83 9,13 5.48Triptofan 2.83 9,39 5.89
Asparagina 2.02 8,80 5.41
Glutamina 2.17 9,13 5.65
Serina 2.21 9,15 5.68
Treonina 2.09 9,10 5.60
pKa1:ionización del grupo carboxílico; pKa2: deprotonación del ión amonio
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- Aquellos aminoácidos que poseen cadenas laterales que contienen grupos ácidos o básicos se caracterizan mediante tres valores de pKa. El valor del pKa extra (puede
ser pKa2 o pKa3) refleja la naturaleza de la función presente en la cadena lateral.- Los puntos isoeléctricos de estos aminoácidos se encuentran a medio camino entrelos valores de los pKa del monocatión y del monoanión.
- Las propiedades ácido-base de la cadena lateral de los aminoácidos sonimportantes tanto para las propiedades de las proteínas que los contienen comopara el análisis de mezclas de aminoácidos que pueden ser separados en base a su
capacidad para dar o aceptar protones.
4. Propiedades
Aminoácido pka1 pKa2 pKa3 pI
Ácido Aspártico 1.88 3.65 9.60 2.77
Ácido Glutámico 2.19 4.25 9.67 3.22Tirosina 2.20 9.11 10.07 5.66
Cisteína 1.96 8.18 10.28 5.07
Lisina 2.18 8.95 10.53 9.74
Arginina 2.17 9.04 12.48 10.76
Histidina 1.82 6.00 9.17 7.59
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5. Algunas reacciones biológicas
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- El ácido glutámico se forma en la mayoría de los organismos por reacción de ácidoα-cetoglutárico y amoníaco. El ácido α-cetoglutárico, intermedio del ciclo de Krebs, seforma a partir de la rotura metabólica de carbohidratos, grasas y proteínasprovenientes de los alimentos.
- El proceso es una aminación reductora (formación de imina y reducción de ésta)catalizada por un enzima y por acción de un agente reductor (un coenzima). Lareducción de la imina intermedia tiene lugar de forma estereoselectiva dando lugarúnicamente al ácido L-glutámico.
- El ácido L-glutámico no es, por tanto, un aminoácido esencial. No es necesariotomarlo en la dieta ya que los animales pueden sintentizarlo.
5. Algunas reacciones biológicas
Ácido α-cetoglutárico Ácido L-glutámico
O
OH
O
HO
O
NH3
NH2
O
HO
O
OHEnzima
Agente redutor +
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-El ácido L-glutámico es un intermedio clave en la síntesis de otros aminoácidos,por ejemplo la L-alanina, mediante un proceso conocido como transaminación.
5. Algunas reacciones biológicas
O
OH
O
HO
ONH3
O
HO
O
O+
O
O
OH
NH3
O
O
+Enzimas
Ácido pirúvico ácido L-glutámico L-Alanina Ácido α-cetoglutámico
ácido L-glutámico Ácido pirúvico Imina Imina reordenada
1era etapa: la formación de la imina 2º etapa: Un enzima cataliza la transferencia de l protón para
obtener un nuevo isómero de la imina
NH2O
HO
O
O
O
O
HO
NO
HO
O
O
O
HO
+ 1º etapa NO
HO
O
O
O
HO
H2º etapa
baseH-ácido
3º etapa: La hidrólisis de la iminia reordenada conduce al formación del anilina y ácido α-cetoglutámico
NO
HO
O
O
O
HO
+ H2O OO
HO
O
O
O
HO
H2N+
Imina reordenada Ácido α-cetoglutárico L-Alanina
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- La L-fenilalanina se clasifica como un aminoácido esencial que sirve comoprecursor biológico de su derivado p-hidroxilado, la L-tirosina.
- Algunas personas carecen del enzima necesario para dicha transformación y la L-fenilalanina que toman en su dieta sufre un proceso metabólico diferente formandoácido fenilpirúvico:
-El ácido fenilpirúvico puede provocar retraso mental en niños (fenilcetonuria).-La descarboxilación de la histidina, por ejemplo, produce histamina, un potente vasodilatador presente normalmente en los tejidos. La histamina es responsable demuchos síntomas asociados con alergias, los antihistamínicos reducen los síntomas
mediante el bloqueo de la acción de la histamina.
5. Algunas reacciones biológicas
L-fenilanlanina
NH2
O
OHEnzimas
Ácido fenilpirúvico
O
O
OH
H2NHN
N
NH2HN
N
O
OH Enzimas
-CO2
Histidina Histamina
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La química del cerebro y del sistema nervioso central se ve afectada por la presenciade los neurotransmisores, algunos de ellos formados a partir de tirosina.
5. Algunas reacciones biológicas
NH2
O
OH
HO
HO
NH2
HO
O
OH
NH2HO
HO
HO
OH
NH2
HO
Tirosina 3,4-dihidroxifenilalanina
Dopamina
Epinefrina(Adrenalina)
HO
OH
NH
HO
norepinefrina(Noradrenalina
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6. Péptidos y proteínas
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En péptidos, polipéptidos y proteínas los aminoácidos se unen unos a otros
mediante enlaces amida. El enlace amida entre un grupo amino de una aminoácido y el carboxilo de otro se denomina enlace peptídico.
- Por acuerdo las estructuras peptídicas se escriben de manera que el grupo aminose escribe a la izquierda y el carboxilo a la derecha. Así los extremos izquierdo y derecho de los péptidos corresponden al extremo amino y al carboxílico,
respectivamente. La alanina es el aminoácido N -terminal en la alanilglicina y laglicina es el aminoácido C -terminal.- El orden preciso de enlace en un péptido es su secuencia de aminoácidos y seespecifica usando las abreviaturas de tres letras correspondientes a cada aminoácidoconectadas por guiones.- Los aminoácidos individuales que componen un péptido son llamados residuos.
6.1. Introducción
HN
O
OH
NH2
O
Alanilglicina
Aminoácido N-terminal
Aminoácido C-Terminal
Glicina
Alanina
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Hechos estructurales importantes:
- El enlace peptídico muestra una geometría plana.
- La conformación más estable con respecto a dicho enlace tiene los dos carbonos en anti, uno con respecto al otro.
- La rotación en torno al enlace amida es lenta debido a la deslocalización del parelectrónico sin compartir del nitrógeno en el grupo carbonilo, lo que da al enlace C-
N cierto carácter de enlace doble.
6.1. Introducción
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La encefalina es un pentapéptido.
6.1. Introducción
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Algunos péptidos presentan modificaciones estructurales, un ejemplo es laoxitocina.
6.1. Introducción
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ANÁLISIS DE AMINOÁCIDOS EN PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
-Existen distintos niveles en la estructura peptídica, uno de ellos es la estructuraprimaria, que consiste en la secuencia ordenada de aminoácidos que forman lacadena completa y que resulta, en gran medida, determinante del resto de losniveles estructurales del péptido o la proteína.
- La determinación de ésta, por tanto, ha resultado un enorme avance para la bioquímica (F. Sanger, premio Nobel de Química 1958). La estrategia básicaconsiste en :
1.Determinar qué aminoácidos están presentes y en qué relación molar.
2. Romper el péptido en pequeños fragmentos, separarlos y determinar su
composición en aminoácidos.3. Identificar los aminoácidos de N y C terminales del péptido original y de cadafragmento.
4. Organizar la información de manera que los fragmentos puedan unirse pararevelar la secuencia completa.
6.2. Secuenciación de péptidos y proteínas
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1. Análisis de aminoácidos.
Se lleva a cabo la hidrólisis completa de los enlaces peptídicos mediante eltratamiento con disolución acuosa de HCl 6M y calefacción durante 24 h.
La mezcla de aminoácidos se separa mediante cromatografía de intercambio iónico
(basada en las diferentes propiedades ácido-base) y se establece la proporcióncoloreando los residuos (con ninhydrina).
El proceso se encuentra totalmente automatizado y sólo requiere del orden de 10 -5-10-7 g de péptido.
6.2. Secuenciación de péptidos y proteínas
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2. Hidrólisis parcial del péptido.
- La hidrólisis enzimática (petidasas, proteasas o enzimas proteolíticas) es unahidrólisis selectiva que permite convertir el péptido en fragmentos máspequeños.
- Por ejemplo, un grupo de enzimas pancreáticas, conocidas comocarbopeptidasas, catalizan sólo la hidrólisis del enlace peptídico del
aminoácido C-terminal. La tripsina, enzima digestivo del intestino, catalizasólo la hidrólisis de los enlaces peptídicos que involucran al grupo carboxilo dela lisina o arginina. Así, otras muchas enzimas digestivas se usan en alhidrólisis selectiva de péptidos.
HN CH C
R
OHN CH C
R'
OHN CH C
R''
OEl sitio catalizado de la Quimotripsina
cuando R’ es un grupo aromático
6.2. Secuenciación de péptidos y proteínas
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3. Análisis de los residuos terminales.
- Una secuencia de aminoácidos es ambigua a no ser que se conozca el sentidoen que debe leerse. Es necesario conocer cuál es el extremo N y C- terminal.
- Como vimos antes, la hidrólisis catalizada por carbopetidasas rompe elaminoácido C-terminal, lo que permite identificarlo.
- Para identificar el aminoácido N-terminal se suele aprovechar que el grupoamino puede actuar como nucleófilo (frente a la menor nucleofilia de los N que
forman parte de los enlaces amida).
6.2. Secuenciación de péptidos y proteínas
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O2N
NO2
F + H2N CH C
CH(CH3)2
O
HN CH C
CH2C6H5
O
HN CH2 C
O
HN CH C
CH3
OH
O
1-fluoro-2,4-dinitrobenceno Val-Phe-Gly-Ala
O2N
NO2
CH C
CH(CH3)2
OHN CH C
CH2C6H5
OHN CH2 C
OHN CH C
CH3
OH
O
DNP-Val-Phe-Gly-Ala
O2N
NO2
CH COH
CH(CH3)2
O
H2N CH COH
CH2C6H5
O
H2N CH2 COH
O
H2N CH C
CH3
OH
O
+ + +
DNP-Val Phe Gly Ala
6.2. Secuenciación de péptidos y proteínas
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Un ejemplo: la cadena B de la insulina- La reacción de la cadena peptídica con 1-fluoro-4-nitrobenceno determina el
extremo N-terminal.- La hidrólisis catalizada por pepsina dan cuatro péptidos (en azul) pero sin
puntos de solapamiento entre ellos.- Los péptidos en rojo llenan los espacios entre los representados en azul.- La secuencia en amarillo se aísla mediante la hidrólisis catalizada por tripsina.
6.2. Secuenciación de péptidos y proteínas
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La degradación de Edman (P. Edman) permite el análisis secuencial y automatizado de péptidos basada en un método estándar para analizar el residuo N -terminal, simplemente empezando por el extremo N -terminal y continuandohacia el C -terminal, identificando un aminoácido detrás de otro.
Mejora en la secuenciación de pétidos: degradaciónde Edman y secuenciación automatizada.
+ H2N CH C
R
OHN PÉPTIDO
fenilisotiocyanato
N C SHN CH C
R
OHN PÉPTIDOHN C
S
N CH
C
R
OHN PÉPTIDO
HN
C
S
N CH
C
R
O H2N PÉPTIDO
HN
C
S
H
+HCl
N CH
C
R
O
HN
C
S
Cl-
HClHN CH
C
R
O
HN C
S
Cl
HN CH
C
R
ON
CS
Cl
H
HN CH
C
R
O
N
CS
6.2. Secuenciación de péptidos y proteínas
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ESTRUCTURA SECUNDARIA EN PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
- La estructura secundaria de un péptido consiste en la relación conformacionaldel aminoácido vecino más cercano con respecto a otro.
- L. Pauling y R. B. Corey establecieron que ciertas conformaciones peptídicas eranmás estables que otras.
- Dos disposiciones especialmente estables son: la hélice α y la hoja plegada β.
- Ambas conformaciones se basan en:
- La geometría del enlace peptídico es plana y la cadena principal se dispone enconformación anti.
- Se pueden formar enlaces de hidrógeno cuando el grupo N-H de un residuo y elgrupo C=O de otro se encuentran próximos en el espacio. Aquellasconformaciones que maximizan el número de estos enlaces se encuentranparticularmente estabilizadas.
6.3. Estructura de péptidos y proteínas
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Hoja plegada β o lámina β
En esta disposición los aminoácidos forman una
cadena en forma de zigzag, mediante la formación de
enlaces de hidrógeno entre los grupos N-H y los C=O
de cadenas adyacentes antiparalelas. Ej: fibroína de la
seda.
Hélice α
Se forma al enrollarse la estructura primariahelicoidalmente sobre sí misma. Se debe a la
formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de
un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le
sigue. Ej: queratina del pelo, cuernos, uñas, lana.
6.3. Estructura de péptidos y proteínas
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ESTRUCTURA TERCIARIA EN PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS- La estructura terciaria de una proteína consiste en el plegamiento de la cadena.
La forma en que se pliega la cadena afecta tanto a sus propiedades físicas como a sufunción biológica.
- Las proteínas estructurales, tales como las presentes en la piel, el pelo, lostendones, la lana o la seda, pueden tener una estructura secundaria tanto de hélice como de hoja plegada β, pero en general tienen una forma alargada de longitud
varias veces el diámetro de la cadena. Se denominan proteínas fibrosas y tienden ano ser solubles en agua.
- Otras proteínas, incluyendo la mayoría de los enzimas, operan en agua. Éstas sedenominan globulares y tienen una forma más o menos esférica:
Mioglobina
6.3. Estructura de péptidos y proteínas
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La estructura terciaria de una proteína depende de diversos factores:- Su estructura primaria y secundaria.- Su entorno. En proteínas globulares la parte lipofílica se sitúa hacia el interior y losgrupos polares en la superficie. El estado nativo de una proteína es la estructuraterciaria en la cual expresan su actividad biológica.- Conocer el plegamiento de la proteína permite entender el mecanismo por el queun enzima cataliza las reacciones. Ej: carboxipeptidasa.
- La región interna del enzima donde se localizan los grupos funcionales queparticipan en la actividad catalítica se conoce con el nombre de sitio activo.
6.3. Estructura de péptidos y proteínas
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COENZIMAS- Los coenzimas, cofactores o grupos prostéticos interaccionan tanto con los enzimas
como con el sustrato para producir los cambios químicos correspondientes que laproteína no puede hacer por sí misma (ej: reacciones de oxidación o reducción).- El grupo prostético hemo (una porfirina) se encuentra rodeado por la mioglobina(proteína del músculo). Esta proteína es capaz de almacenar el oxígeno gracias a queéste se coordina al Fe2+ del grupo hemo, que no se oxida a Fe3+ (incapaz de unirse aoxígeno) porque se encuentra protegido por esta proteína.
6.3. Estructura de péptidos y proteínas
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ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEÍNAS: HEMOGLOBINA
- Algunas proteínas están formadas por ensamblaje de dos o más cadenas. La formaen que estas subunidades se encuentran organizadas se denomina estructuracuaternaria.- La hemoglobina es una proteína de la sangre encargada del transporte de oxígeno,uniéndose a éste y transportándolo hasta los músculos donde se almacena en lamioblobina. La hemoglobina se une a oxígeno de la misma forma que la mioglobina,
a través del grupo hemo, pero es mucho más grande que ésta. La hemoglobina es unensamblaje de cuatro grupos hemo y cuatro cadenas protéicas, dos llamadas α y dosβ.- Algunas sustancias, por ejemplo CO, mucho más fuertemente al Fe que el oxígenopor lo que interfieren con el transporte y almacenamiento de oxígeno pudiendoprovocar resultados letales.
hemoglobin protease,Escherichia coli(http://www.pdb.org/)DOI:10.1074/jbc.M412885200
6.3. Estructura de péptidos y proteínas
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