present protena

UNIVERSIDAD NACIONAL DE INGENIERIA

Sede Regional Estelí

UNI-NORTE

QUIMICA DE ALIMENTOS

PROTEÍNAS

INTRODUCCION

Las moléculas de proteínas están compuestas principalmente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.

Las proteínas se encuentran en plantas y animales y son esenciales para toda vida.

Formar estructuras de soporte y protección, tales como el cartílago, la piel, las uñas, el pelo y el músculo.

Las proteínas están construidas a base de unidades más pequeñas, los aminoácidos.

Las proteínas pueden ser desdobladas para crear formas intermedias de tamaños y propiedades variables.

1.¿QUE SON PROTEÍNAS ?

Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.

Conservan su actividad biológica solamente en un intervalo relativamente limitado de pH y de temperatura.

Las unidades monoméricas son los aminoácidos y el tipo de unión que se establece entre ellos se conoce como enlace peptídico.

ComposiciónComposición

Todas las proteínas contiene C, H, O y N, y casi todas poseen además S.

El contenido de N representa ~ el 16 % de la masa total de la molécula → c / 6,25 g proteína hay 1 g de N. Este factor de 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la medición del N de la misma.

Son polímeros de alto peso molecular. Están formadas por unidades estructurales básicas llamadas aminoácidos (aa).

PROTEINAS

Las proteínas son biomoléculas de gran tamaño, formadas por carbono, hidrogeno, oxigeno y nitrógeno. Su estructura está formada por largas cadenas lineales: los aminoácidos. Constituyen el 20% del peso corporal en el adulto.

Funciones:

Estructura

Regulación del metabolismo

Detoxificación

Inmunidad

Energía

Se clasifican en:

Aminoácidos esenciales: Fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano, valina

Aminoácidos no esenciales

Aminoácidos semiesenciales: Alanina, acido aspartico, acido glutamico, arginina, cisteina, cistina, citrulina, glicina, hidroxilisina, hidroxiprolina, histidina, prolina, serina, tirosina.

Balance nitrogenado: Es la relación entre el nitrógeno proteico que perdemos y el que ingerimos. Un gramo de nitrógeno procede de 6,25 gramos de proteína. El nitrógeno se elimina a través de la orina (urea), por las heces y la piel.

IntroducciónIntroducción

De esos 20 ó 22 aminoácidos existentes algunos pueden ser sintetizados en los tejidos a partir de otro A.A. y son llamados no esenciales . Otros por el contrario, no pueden ser sintetizados o no en la calidad necesaria, por lo que tienen que ser absorbidos ya sintetizados y son denominados aminoácidos esenciales . A continuación se da una lista de los aminoácidos esenciales y no esenciales en cerdos y pollos.

AMINOACIDOS ESENCIALES

AMINOACIDOS NO

ESENCIALES

FenilalaninaIsoleucinaLisinaMetioninaTreoninaValinaTriptófanoArgininaHistidina

GlisinaSerinaAsparaginaTirosinaCistinaAcido aspárticoAcido glutámicoCitrulinaOrnitinaProlinaAlanina

Fuentes de proteínas

Carnes,hígado, pescados, leche y sus derivados, los huevos, las legumbres (las proteínas de origen animal poseen mayor predisposición que las vegetales)

“ Las proteínas de la dieta se usan para la formación de nuevos tejidos o para el reemplazo (función plástica). Cuando las proteínas consumidas exceden las necesidades del organismo, sus aminoácidos producen amoniaco y las aminas que se liberan en estas reacciones, son altamente tóxicos, por lo que se transforman en urea en el hígado y se elimina por la orina al filtrarse en los riñones”

El nombre proteína deriva del griego “PROTEIOS”

Compuesto nitrogenado natural de carácter orgánico complejo.

Alimentos ricos en proteínas son la carne, las aves, el pescado, los huevos, la leche y el queso .

2. LOS PÉPTIDOS Y EL ENLACE PEPTÍDICO

Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico.

El enlace peptídico es la unión entre un grupo α-carboxilo de un aminoácido (aa) y un grupo α-amino de otro aa.

ProteínasProteínas

Son polímeros de aminoácidos, (formados por un grupo -COOH, un grupo -NH2 y aun grupo -R con distinto número de C.)

El grupo NH2 de un AA se une con un grupo COOH del AA vecino,

perdiéndose una molécula de agua.( E. peptídico).

3.- AMINOÁCIDOS

Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).

FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO

Clasificación de los Enlaces Peptídico según el numero de aminoácidos.

1.Oligopéptidos: si el n º de aminoácidos es menor de 10.

Dipéptidos: si el n º de aminoácidos es 2.

Tripéptidos: si el n º de aminoácidos es 3.

Tetrapéptidos: si el n º de aminoácidos es 4.

2. Polipéptidos o cadenas polipeptídicas: si el n º de aminoácidos es mayor de 10.

4.- ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Primaria

Secundaria

Terciaria

Cuaternaria

Niveles de organización de las Niveles de organización de las proteínas.proteínas.

PRIMARIA: secuencia de AA. La sustitución de un solo AA altera su función.

Cambios en esta estructura origina una proteína diferente que puede ocasionar enfermedades. P.e. (Anemia falciforme).

Estructura Primaria

Niveles de organización de las Niveles de organización de las proteínas.proteínas.

SECUNDARIA: configuración espacial de la Proteína, determinada por la proximidad de los AA Algunas poseen forma de "hélice" (alfa), y otras de "hoja plegada"(beta.)

Estructura Secundaria