aminoacidos
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AMINOACIDOS Y PROTEINAS
los
Tripéptidos
Aminoácidos
Dipéptidos
Compuestos
son
con dos
Grupos funcionales
Polipéptidos
Formula general
su
Unión
mediante
enlaces
llamados
Peptídicos
da origen a
Las proteínas
en Seres vivos
se
encuentran
20 aminoácidos
de los cuales
12
sintetiza
organismo
8
incorpora
organismo
alimentos
Aminoácidos esenciales
se los llama
el
Proteínas : (del griego proteicos , que significa “primero o principal”)
• Son las moléculas orgánicas mas abundantes en la célula . • Intervienen en el funcionamiento y la estructura del organismo • Químicamente formados por: C,H,O,N .A veces por S , P , C u , M g, Zn y I
Aminoácidos: monómeros de las proteínas
• Diferenciamos 20 aa proteicos y +150 no proteico
Grupo amino (básico)
Grupo carboxílico (ácido)
Carbono α
Grupo radical
Átomo de hidrogeno
Características y propiedad generales
Solubles en agua
Actividad óptica Se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesauna disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría del carbono, ya que sehalla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedadhace clasificar a los aminoácidos en Dextrogiros (+) si desvian el plano de luzpolarizada hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvían hacia la izquierda.
Son sólidos
Cristalizables
Incoloros o poco coloreados
Elevado Punto de fusión 200ºC
Comportamiento anfótera :pueden actuar como ácidos o como bases,El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, losaminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido(cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácidoy una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan unestado dipolar iónico conocido como zwitterión.
El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igualnúmero de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoeléctrico. Lasolubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su punto isoeléctrico.dependiendo del pH del medio
Los aa se unen entre sí por enlaces peptídicos (enlace covalente entre el COO Y NH3+ de 2 aas con perdida de 1 molécula de H2OLos aa unidos se pasan a llamar residuosSe forman dipeptidos (2) ,tripeptidos(3) ,oligopéptidos (<50) ,polipéptidos(+aa)
Enlace peptídico
Se pueden polimerizar formando largas cadenas :péptidos y proteínas.
SIN CARGA
CARGA POSITIVA O BÁSICOS
CON CARGA
NEGATIVA O ÁCIDOSPOLARES
AROMÁTICOS
ALIFÁTICOS
NO POLARES
Aminoácidos no Polares Alifáticos
Alanina (Ala, A): metil Valina (Val, V): isopropil
Leucina (Leu, L): isobutil (ramificado y) Isoleucina (Ile, I): isobutil (ramificado &)
Ll
Metionina (Met, M): metil etil tioéter Prolina (Pro, P): iminoácido
Aminoácidos no Polares Aromáticos
Fenilalanina (Phe, F): metilbenceno Triptófano (Trp, W): metil indol
Glicina (Gly, G): hidrógeno Cisteína (Cys, C): metil mercapto
Serina (Ser, S): hidroximetil Treonina (Thr, T): hidroxietil
Asparagina (Asn, N): metil amida Glutamina (Gln, Q): etil amida
Tirosina (Tyr, Y): hidroxi fenil metil
Aminoácidos Polares con Carga
Positiva o Básicos
Lisina (Lys, K): butil amonio Arginina (Arg, R): guanidopropil
Histidina (His, H): imidazolio
Aminoácidos Polares con Carga
Negativa o ÁcidosÁcido aspártico (Asp, D): acetil Ácido glutámico (Glu, E): proipionil
HisC6H9N3O2
Histidina
AspC4H7NO4
Aspartato
ArgC6H14N4O2
Arginina
PheC9H11NO2
Fenilalaina
AlaC3H7NO2
Alanina
CysC3H7NO2S
Cisteina
GlyC2H5NO2
Glicina
GlnC5H10N2O3
Glutamida
GluC5H9NO4
Glutamato
LysC6H14N2O2
Lisina
LeuC6H13NO2
Leucina
MetC5H11NO2S
Metionina
AsnC2H8N2O3
Aspargina
SerC3H7NO3
Serina
TyrC9H11NO3
Tirosina
ThrC4H9NO3
Treonina
IleC6H13NO2
Isoleucina
TrpC11H12N2O2
Triptófano
ProC5H9NO2
Prolina
ValC5H11NO2
Valina
Aa no polares alifáticos
Aa no polares aromáticos
Aa polares sin carga o neutros
Aa polares positivos básicos
Aa polares negativos ácidos
Estereoisomería, es decir presentar isómeros que difieren en su
orientación espacial.
Todos los aminoácidos tienen un carbono asimétrico o quiral,
con excepcion de la glicina, y por lo tanto pueden ocupar
diversas posiciones en el espacio, formando imágenes
especulares o quirales, que proviene del griego chiros.
COOH
H C NH2
R
COOH
NH2 C H
R
D L
Dextrorrotatorio (+) Levorrotatorio (-)
Los neurotransmisores son el producto de
síntesis específico por parte de la neurona y que
es liberado al medio extracelular en el proceso
que se denomina sinapsis, ejerce su acción
sobre receptores específicos de membrana que
son, lógicamente, diferentes para cada
neurotransmisor.
Estos receptores específicos de membrana se
sitúan tanto en neuronas y otras células
efectoras como en la propia neurona de síntesis.
Están localizados en el sistema nervioso, si bien
su distribución accede a otros tejidos como el
muscular y el hormonal.
La mayoría de las farmacoterapias que se
utilizan en psiquiatría se basan en los
mecanismos de acción de los propios
neurotransmisores.
La tiroxina es un tipo
de hormona tiroidea, es la
principal hormona secretada
por las células foliculares de
la glándula tiroidea.
El ácido indolacético es una
auxina (hormona vegetal) que
actúa a nivel de los ápices, en los
que hay tejido meristemático, el
cual es indiferenciado.
•La citrulina es un compuesto
biológico presente en diversos
organismos.
•Interviniente en el ciclo de la urea.
•La citrulina difunde desde la
mitocondria al citosol, donde
continúa el resto del ciclo de la urea.
•Por otra parte, es una sustancia
que tiene la capacidad de producir
un relajamiento de los vasos
capilares. Además, al ser convertida
por el metabolismo en un
aminoácido llamado arginina
produce efectos beneficiosos.
La ornitina es un aminoácido
bibásico, sintetizado en las
mitocondrias como producto del
glutamato.
Puede incorporarse al ciclo de la
urea para formar citrulina.
Además, es el precursor de la
poliamina putrescina.
Aparecen en los
hidrolizados de proteína.Algunos aminoácidos son
modificados químicamente
MODIFICACIONES
PSTRADUCCIONALES
Proceso de traducción o
síntesis proteica.
Que en realidad se trata de
dos cisteínas unidas a
través de un disulfuro.
CISTINA
COLÁGENO
HIDROXILACIÓN
4-Hidroxiprolina
y
5-Hidroxilisina
Transformación enzimática
en la que es fundamental
la participación.
De residuos de prolina y lisina.
ÁCIDO ASCÓRBICO
Algunos factores de la
coagulación sanguínea
presentan una modificación
postraduccional consistente
en un residuo de ácido
glutámico carboxilado, el
ácido g-carboxiglutámico.
Esta modificación añade
carga negativa adicional a
dichos factores. Entre ellos
destaca particularmente la
protrombina. En el proceso
de carboxilación es
fundamental la presencia de
vitaminas K.
Son compuestos nitrogenados
Estos dos grupos se pueden
ionizar en medio acuoso.
Responsables del anfoterismo
de los aminoácidos.
(-NH2) (-COOH)
El grupo amino es básico y adquiere carga positiva cuando capta un protón.
El grupo carboxilo, en tanto ácido, puede ceder un protón y adquirir carga negativa.
Según la concentración de protones libres disponibles en el medio donde se encuentre (según el pH), el aminoácido será un catión, un anión, o un ión dipolar, si ambos grupos se ionizan simultáneamente.
Es una representación grafica de la variación del pH de una solución debida al agregado de una base o un ácido.
Arrhenius (teoría de ionización): Acido o base fuerte: están muy disociados en
disolución acuosa Ácido o base débil: están poco disociados.
La curva de valoración se divide en cuatro fases que son: Fase inicial Fase antes del punto de equivalencia Fase en el punto de equivalencia Fase después del punto de equivalencia
A pH ácido la Gly se encuentra como un ácido diprótico, ya que tanto el grupo amino como elcarboxilo se encuentran protonados, es decir, a pH = 1, el 100% de las moléculas de aminoácido se encuentran en forma de catión.
Al ir añadiendo equivalentes de base, el grupo α-carboxilo (-COOH) se disocia, cediendoprotones al medio y transformándose en un grupo carboxilato.Cuando pH = pKC, la glicina se encuentra
como 50% cation + 50% zwitterion. Por lo tanto puede servir como un tamponarmortiguador
Si se siguen añadiendo equivalentes de base, el grupo amino (-NH3+) se disocia también,obteniéndose la forma totalmente desprotonada de la glicina; este equilibrio está definido por el pKN. Cuando pH = pKN, la glicina se encuentra como 50% zwitterion + 50% anion.
