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AMINOACIDOS Y PROTEINAS

22/04/23 2

Las proteínas están formadas por unidades básicas que corresponden a los aminoácidos, los cuales se unen entre sí para formar una estructura en cadena.

Son macromoléculas, de PM muy elevados.

FORMULA GENERAL DE LOS AMINOACIDOS

Ca

grupo a-amino

grupo carboxilo

Son a-amino ácidos

https://www.u-cursos.cl/medicina/2009/1/TOBIOLO1/.../210904

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TODOS LOS AMINOÁCIDOS QUE FORMAN PARTE DE LAS PROTEÍNAS SON L-AMINOÁCIDOS

C

COOH

H2N

R

H

22/04/23 4

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOACIDOS

Aminoacidos

NO POLARES

CON N BÁSICO

ALIFÁTICOS

AROMÁTICOS

POLARES SIN CARGA

CON GRUPOS ÁCIDOS

POLARES CON CARGA

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NO POLARES AROMÁTICOS

H2N CH C

CH2

OH

O

H2N CH C

CH2

OH

O

OH

H2N CH C OH

O

FENILALANINA Phe

TIROSINA Tyr

TRIPTOFANO Trp

CH2

HN

22/04/23 66

POLARES SIN CARGA

H2N CH C

CH2

OH

O

OH

H2N CH C

CH

OH

O

OH

CH3

H2N CH C

CH2

OH

O

SH

H2N CH C

CH2

OH

O

CH2

C

NH2

O

H2N CH C

CH2

OH

O

C

NH2

O

SERINA Ser

TREONINA Tre

CISTEÍNA Cys

GLUTAMINA Gln

ASPARRAGINA Asn

H2N CH C

CH2

OH

O

CH2

S

CH3

METIONINA Met

22/04/23 Gloria Maria Mejia Z. 77

H2N CH C

CH2

OH

O

CH2

CH2

CH2

NH2

H2N CH C

CH2

OH

O

CH2

CH2

NH

C

NH2

NH

H2N CH C

CH2

OH

O

N

NH

LISINA Lis ARGININA

Arg

HISTIDINA Hys

H2N CH C

CH2

OH

O

C

OH

O

H2N CH C

CH2

OH

O

CH2

C

OH

O

ACIDO GLUTÁMICO Glu

ÁCIDO ASPÁRTICO Asp

BÁSICOS (O CARGADOS +) ÁCIDOS (O CARGADOS -)

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AMINOÁCIDOS ESCENCIALES

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• Aminoácidos que no pueden biosintetizar los animales ni el hombre.

• Deben ser administrados en la dieta.

• Son 10:

val, leu, iso, trp, phe, tre, met, lys, arg, hys.

22/04/23 Gloria Maria Mejia Z. 1010

PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

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PROPIEDADES ÁCIDO-BASE-COOH -COO- + H+

ÁCIDO

pK1

-NH2 + H+ -NH3+

BASE

pK2

ZWITTERIÓN

pK1 pK

2

Punto isoeléctrico

• Punto isoeléctrico: valor de pH al cuál la carga neta del aminoácido es cero

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Punto isoeléctrico• A pH ácido: prevalece la especie con carga +

• A pH básico: prevalece la especie con carga –

• Hay un valor de pH para el cuál la carga de la especie es cero. (zwitteriónv o ión dipolar) para un aa neutro

pI = pK1 + pK2

2.

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Al subir el pH se desprotona el grupo más ácido, H de menor pKa, formándose una especie neutra llamada Zwitterión.

Al subir el pH, en medio más básico, se desprotona el grupo más ácido, H de menor pKa, formándose una especie neutra llamada Zwitterión.

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Cuando el aminoácido se encuentra en medios fuertemente básicos pierde el protón del grupo amino, dando lugar a la especie desprotonada.

esprotonada.

Punto Isoeléctrico

• Cuando los AA están como Ion dipolar En un aminoácido Monoamino Monocarboxílico

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Propiedades químicas• Formación de enlaces PEPTÍDICOS:

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PUENTES DI SULFURO

• Formación de enlaces disulfuro (PUENTES DISULFURO)

CISTINA

H2N CH

C

H2C

OH

O

SH2

H2N CH

C

CH2

OH

O

SH2

+H2N CH

C

CH2

OH

O

S

H2N CH

C

H2C

OH

O

S

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OTRAS PROPIEDADES QUÍMICAS

• Reacción con ácido nítrico: identificación de aa aromáticos.

• Reacción con ninhidrina: compuestos coloreados

• Reacción con Rvo. de Sanger ( 1-flúor-2,4-dinitro benceno): forma 2,4 dinitro fenilderivados de color amarillo a rojo.

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PÉPTIDOS

• Polímeros de aminoácidos de PM menor a 6000 daltons ( <50 aa)

• Dipéptido: 2 aa• Tripéptido: 3 aa• Tetrapéptido: 4 aa• Pentapéptido: 5 aa

Extremo N-terminal: comienzo de la cadena

Extremo C-terminal: fin de la cadena

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NOMENCLATURA

• Se nombran desde el extremo N-terminal al C-terminal, usando la terminación il, excepto para el último aa.

• Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys

seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cysteína

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PEPTIDOS

• EJEMPLOS:– OCITOCINA: hormona que estimula la

contracción del útero.– GLUCAGÓN: hormona que tiene acciones

contrarias a la Insulina.– ANTIBIÓTICOS– GLUTATIÓN: glu-cys-gli, participa en

reacciones Redox de la célula.

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Los aminoácidos se pueden obtener por halogenación de ácidos carboxílicos, seguida de sustitución nucleófila con amoniaco. La halogenación de la posición a del ácido carboxílico se realiza con la reacción de Hell-Volhard-Zelinsky.

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La Glicina [3] puede prepararse a partir de ácido etanoico [1].  En la primera etapa el ácido etanoico [1] reacciona con Bromo catalizado con fósforo para formar el ácido halogenado en su posición a [2].  La reacción de [2] con dos equivalentes de amoniaco produce mediante SN2 la Glicina [3] más bromuro de amonio.

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Sintesis de aminoácidos - Gabriel En esta síntesis se hace reaccionar la sal de la Ftalimida con el ester malónico halogenado.  En etapas posteriores se alquila, hidroliza y descarboxila obteniéndose el aminoácido.

[1] Desprotonación de la Ftalimida.[2] Sustitución nucleófila[3] Desprotonación del diéster[4] Alquilación.[5] Hidrólisis de la imida y el diéster[6] Descarboxilación del 1,3-diácido

22/04/23 Gloria Maria Mejia Z. 26

Se trata de un método muy utilizado para preparar aminoácidos en el laboratorio. Se hace reaccionar el amidato de la etanamida [1] con el ester malónico halogenado [2], obteniéndose el compuesto [3] que se alquila e hidroliza dando un diácido [6], que descarboxila para formar el aminoácido [7].

Síntesis de aminoácidos - Malónica

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PROTEINAS

• DEFINICIÓN

Biopolímeros de aminoácidos de mas de 6000 daltons, indispensables para la procesos vitales de los seres vivos.

Están formadas por C, H, O, N y S

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Por su Por su naturaleza naturaleza químicaquímica

SIMPLESSIMPLESCONJUGADASCONJUGADAS

CLASIFICACIÓCLASIFICACIÓN DE LAS N DE LAS

PROTEINASPROTEINAS

Por la forma Por la forma que adoptaque adopta

FIBROSAFIBROSAGLOBULARGLOBULAR

Por su Por su función función BiológicaBiológica

ENZIMASENZIMASPROTEÍNAS DE PROTEÍNAS DE TRANSPORTETRANSPORTECONTRÁCTILES Y CONTRÁCTILES Y MÓTILES MÓTILES DE DEFENSADE DEFENSAREGULADORASREGULADORASNUTRIENTESNUTRIENTESHORMONASHORMONAS

Propiedades de las proteinas

• Desnaturalizacion: Cambios irreversibles por acciones externas.

• Reacciones coloreadas:

Prueba de Biuret: Sulfato cuprico

Reaccion xantoproteica: Acido Nitrico conc.con la parte aromatica.

• Hidrólisis: Ruptura de enlaces peptidicos

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PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

• PROPIEDADES ÁCIDOS-BASE: punto isoeléctrico.

• SOLUBILIDAD:– Forman dispersiones en agua– Efecto del pH: hace variar la carga.– Efecto de las sales:

– Baja [ ]: aumenta la solubilidad– Alta [ ]: disminuye la solubilidad

– Efecto de solventes poco polares: disminuye la solubilidad.

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ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

• Las proteínas tienen 4 niveles de organización:

• ESTRUCTURA PRIMARIA• ESTRUCTURA SECUNDARIA• ESTRUCTURA TERCIARIA• ESTRUCTURA CUATERNARIA

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ESTRUCTURA PRIMARIA

•Hace referencia a:•La identidad de aminoácidos.•La secuencia de aminoácidos.•La cantidad de aminoácidos.

•La variación en un solo aa hace que cambie su función biológica.•Los aa se unen por UNIONES PEPTÍDICAS.

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ESTRUCTURA SECUNDARIA

• Interacciónes entre aa que se encuentran próximos en la cadena.

• La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio.

• Los aa interaccionan por puentes H.

• Tipos de estructuras secundarias:• HÉLICE ALFA• HOJA PLEGADA BETA• AL AZAR.

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HELICE ALFA

• Los grupos R de los aa se orientan hacia el exterior.

• Se forman puentes de H entre el C=O de un aa y el NH- de otro que se encuentra a 4 lugares.

• Hay 3.6 aa por vuelta.• Ej: queratina.

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HOJA PLEGADA BETA

• Los grupos R se orientan hacia arriba y abajo alternativamente.

• Se establecen puentes H entre C=O y NH- de aa que se encuentran en segmentos diferentes de la cadena.

• Ej. Fibroína (seda)

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ESTRUCTURA TERCIARIA• Una cadena con estructura

secundaria adquiere una determinada dispoción en el espacio por interacciones entre aa que se encuentran en sitios alejados de la cadena.

• Proteínas globulares: se pliegan como un ovillo.

• Proteínas fibrosas: tiene aspecto alargado.

• Ej: mioglobina

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ESTRUCTURA TERCIARIA

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ESTRUCTURA CUATERNARIA

• Surge de la asociación de varias cadenas con estructuras terciarias.

• Intervienen las mismas interacciones que en la estructura terciaria.

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Desnaturalización de proteínas“Proceso generalmente irreversible

mediante el cuál la proteína pierde su estructura 2º, 3º y 4º, careciendo de importancia biológica”

• Agentes: Físicos: Químicos

Calor solventes orgánicos

Radiaciones soluc. de urea conc.

Grandes presiones sales

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MIOGLOBINAEs una proteína conjugada

(hemoproteína) formada por:

• Fracción proteica: globina• Fracción no proteica

(grupo prostético)– Porción orgánica: grupo

HEM

– Porción inorgánica: átomo de Fe+2.

• Función: transporte de O2 en el músculo

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HEMOGLOBINA

• Es una proteína conjugada al igual que la mioglobina.

• Está formada por 4 subunidades (estructura 4º)– 2 cadenas ay2 cadenas adulto– 2 cadenas a y 2 cadenas (feto)

• Presenta fenómeno de cooperativismo positivo.• Formas:

– Oxihemoglobina– Carboxihemoglobina– Metahemoglobina: Fe+3

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PROTEINAS DEL PLASMA

• ALBUMINA: transporta ac. grasos.

• FIBRINÓGENO: prot. que interviene en la coagulación.

• GLOBULINAS: a1, a2, 1, 2 y • IMNUNOGLOBULINAS: Ig A, Ig M, Ig E,

Ig G, Ig D.

INMUNOGLOBULINAS

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