REPBLICA BOLIVARIANA DE VENEZUELA UNIVERSIDAD DEL ZULIA FACULTAD DE MEDICINA ESCUELA DE MEDICINA CTEDRA DE BIOQUIMICA

DIGESTIN DE PROTENAS Y AMINOCIDOS

INTEGRANTES: Villasmil Mara Gabriela Vivas Mara Isabel Vivas Mara Paola Ysea Otoniel Ysea Jonathan Zambrano Daniel Zambrano Mijail

Maracaibo, Enero de 2008 DIGESTIN DE PROTEINAS Y AMINOCIDOS

1.- ENZIMAS: ENDO Y EXOPEPTIDASAS Son pocos los enlaces accesibles a las enzimas proteolticas que utilizan hidrlisis de enlaces peptdicos, sin desnaturalizacin previa de las protenas de la dieta (mediante el calor en el cocimiento y la accin del cido gstrico). Hay dos clases principales de enzimas proteolticas digestivas (proteasas), con especificidades distintas para los aminocidos que forman el enlace peptdico por hidrolizar. Las endopeptidasas hidrolizan los enlaces peptdicos entre los aminocidos especficos en toda la molcula. Son las primeras enzimas en actuar, y producen un gran nmero de fragmentos ms pequeos, por ejemplo, la pepsina en el jugo gstrico ( la cual es una enzima autocataltica que activa a su precursor pepsingeno por la presencia de HCl en el medio secretado por la mucosa gstrica, y acta sobre enlaces peptdicos en los que participa un aminocido aromtico dando como producto de la hidrlisis proteosas y peptonas, pero no aminocidos libres) y la tripsina, quimiotripsina y elastasa que secreta el pncreas en el intestino delgado. Las exopeptidasas catalizan la hidrlisis de enlaces peptdicos, uno a la vez, a partir de los extremos de los poliptidos. Las carboxipeptidasas, secretadas en el jugo pancretico liberan aminocidos desde el carboxilo terminal libre, y las aminopeptidasas secretadas por las clulas de la mucosa intestinal, liberan aminocidos desde el amino terminal. Las dipeptidasas en el borde de cepillo de las clulas de mucosa intestinal, catabolizan la hidrlisis de dipptidos, que no son sustratos para amino y carboxipeptidasas. Las proteasas se secretan como cimgenos inactivos; una regin pequea de cadena peptdica, la cual se elimina por hidrlisis de un enlace peptdico especfico, enmascara el sitio activo de la enzima. El cido gstrico y una pepsina activada (autocatlisis) activan el pepsingeno a pepsina. En el intestino delgado, el tripsingeno, precursor de la tripsina, es activado mediante la enteropeptidasas, que secretan las clulas epiteliales duodenales; la tripsina activa el quimotripsingenos a quimiotripsina, a la proelastasa a elastasa, a la procarboxipeptidasa a carboxipeptidasa y la proaminopeptidasa a aminopeptidasa. 2.- ESPECIFICIDAD HIDROLTICA ENDOPEPTIDASAS Pepsina: es especfica para los enlaces peptdicos formados por aminocidos aromticos (como la tirosina) o por aminocidos dicarboxlicos (como el glutamato).

Tripsina: acta sobre los enlaces peptdicos donde participa la arginina o la lisina.

Quimotripsina: acta sobre las protenas donde participa, fenilalanina, tirosina, o triptfano (aromticos).

Elastasa: hidroliza pptidos con COO- terminal aliftico.

EXOPEPTIDASAS

Carboxipeptidasas: existen dos tipos A y B. La carboxipeptidasa A hidrolizapptidos con aminocidos aromticos o alifticos en COO- terminal, y la carboxipeptidasa B hidroliza protenas con arginina o lisina en el COOterminal.

3.- PRODUCTOS FORMADOS

El producto final de la accin de las endopeptidasas y exopeptidasas es una mezcla de aminocidos libres, dipptidos, tripptidos y oligopptidos; en condiciones normales, las protenas de la alimentacin son casicompletamente digeridas hasta sus aminocidos constituyentes y, entonces, estos productos finales de la digestin protenica se absorben con rapidez.

4.MECANISMO DE PPTIDOS Y PROTENAS

ABSORCIN

INTESTINAL

PARA:

AMINOCIDOS,

Los aminocidos libres son absorbidos en la mucosa intestinal mediante el transporte activo dependiente del sodio. Hay diferentes transportadores de aminocidos, que son especficos segn la naturaleza de la cadena lateral del aminocido (larga o pequea; neutra, cida o bsica); como por ejemplo, hay uno para la fenilalanina y metionina y, otro, especifico para aminocidos como prolina e hidroxiprolina. Por su parte hay transportadores independientes de Na+ especializados en aminocidos neutros y lipfilos (fenilalanina y leucina), o catinicos (lisina).

Los distintos aminocidos que acarrea cualquier transportador compiten entre s por la absorcin y captacin tisular, y algunos se absorben ms rapidamente que otros, como metionina, leusina, isoleucina, valina, tienen la velocidad de absorcin ms alta. Los aminocidos bsicos tienen velocidad intermedia, prolina, hidroxiprolina y glicina, y la treonina es de ms baja absorcin. Los dipptidos y tripptidos entran al borde de cepillo de las clulas de la mucosa intestinal, y se hidrolizan a aminocidos libres, los cuales son transportados luego hacia la vena porta heptica. Los pptidos relativamente grandes podran ser absorbidos intactos, ya sea por captacin de las clulas epiteliales de la mucosa (transcelular) o al pasar entre las clulas epiteliales (paracelular). Muchos de estos pptidos son lo bastante grandes para estimular la formacin de anticuerpos; esta es la base de las reacciones alrgicas a los alimentos. 5.- DESTINO METABLICO DE LAS PROTEINAS, PPTIDOS Y AMINOCIDOSComparado con el metabolismo de los hidratos de carbono y de los lpidos, el de los aminocidos es complejo. Debemos tener en cuenta no solo el destino de los tomos de carbono de los aminocidos, sino tambin el destino del nitrgeno. Durante su metabolismo, los aminocidos circulan por la sangre de un tejido a otro. Al final, la mayora del nitrgeno se convierte en urea en el hgado, y los carbonos se oxidan a CO2 y H2O en muchos tejidos. Tras una comida que contiene protenas, los aminocidos liberados por la digestin pasan al intestino a travs de la vena porta hasta el hgado. Durante el ayuno, las protenas del msculo se escinden a aminocidos. Algunos de los aminocidos se utilizan para producir energa. Parte de estos aminocidos se convierten en alanita y glutamina que, junto con otros aminocidos se liberan a la sangre. Una vez en la clula, una parte importante de los aminocidos es utilizada en el reemplazo de las protenas sometidas a recambio y el resto es catabolizado para obtener energa o para ser transformados en hidratos de carbono, lpidos de reserva o cuerpos cetnicos. El exceso de aminocidos no se almacena, no existen protenas de reserva. El metabolismo de los aminocidos implica la transferencia o remocin del grupo amino y el metabolismo del esqueleto carbonado o a-cetocido correspondiente. El esquema siguiente resume el destino metablico del grupo amino y del esqueleto carbonado o -cetocido.

El N del grupo amino tiene diferentes destinos metablicos, pudiendo ser utilizado en la sntesis de aminocidos no-esenciales (transaminacin), en la sntesis de bases nitrogenadas, porfirinas, creatina y otras molculas nitrogenadas, o puede ser eliminado. El grupo amino es removido como amoniaco (NH3 o NH4+), altamente txico, por lo que su eliminacin del organismo requiere la transformacin en sustancias menos txicas como cido rico o urea.

Las transaminaciones son catalizadas por transaminasas, enzimas dependientes de piridoxal-fosfato (PxP), que canalizan la transferencia del grupo amino, de la mayor parte de los aminocidos a piruvato y acetoglutarato, para formar alanina y glutamato, que son los aminocidos libres ms abundantes en el organismo.

El glutamato a su vez es un aminocido que sufre deaminacin oxidativa apreciable, para generar NH4+ por la enzima glutamato deshidrogenasa, dependiente de NAD(P)+ libre, el que puede ser eliminado como tal por el rin o transformado en urea por el hgado.

El transporte de amoniaco desde otros tejidos al hgado o rin se realiza como glutamina, gracias a la glutamina sintetasa que transforma el glutamato en glutamina, reaccin muy importante en la detoxificacin del cerebro. En el hombre entre 80 y 90% del N es eliminado como urea, cuya formacin es dependiente de ATP, el cul es tambin activador de la glutamato deshidrogenasa.

En la sntesis de urea (H2N-CO-NH2), el C proviene del CO2 y los grupos NH2 son aportados por glutamato y aspartato.

En resumen el amoniaco producido constantemente por los tejidos es transformado en glutamato, glutamina y urea. En gran medida la toxicidad del amoniaco se debe a la formacin de glutamato y glutamina, lo que produce un dficit de a-cetoglutarato del ciclo de Krebs e inhibicin de la respiracin celular.