sintesis de proteÍnas
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Facultad Ciencias De La Salud1 Nivel Medicina
Biología celular y Molecular
DOCENTE:Dra. Mayra Parraga
TEMA:
SÍNTESIS DE PROTEÍNAS PROCESAMIENTO Y REGULACIÒN
INTEGRANTES:• ALCIVAR MERA DANIELA• MACIAS ZAMBRANO MISHELLE• MIELES CEVALLOS LOURDES VERONICA• PONCE ROLDAN MARIA FERNANDA• VELASCO BRAVO JENIFFER SCARLETT• ANDREA STEFANIA VERA CABALLERO
La transcripción y al procesamiento delARN les sigue la traducción .Es decir, la síntesis de proteínas guiada porun molde de ARNm.
Las síntesis de proteínas es laetapa final de la expresión genética
la mayoría de los genes se regulanprincipalmente a nivel de la transcripción, laexpresión genética a nivel de la traducción, yeste control es importante en la regulacióngenética tanto en células procariotas comoeucariotas.
La traducción del ARNm es solo elprimer paso en la constitución deuna proteína funcional.
Las cadenas polipeptídicasse sintetizan desde elextremo amino terminal alcarboxilo terminal.
Cada aminoácidio vienecodificado por tres bases(un codón) en el ARNm.
La síntesis de proteínas, implica lainteracción entre 3 tipos de moléculade ARN (el molde de ARNm, ARNt YARNr) además de varias proteínasnecesarias para la traducción.
la traducción tiene lugar enlos Ribosomas , siendo losARNs de transferencia losadaptadores entre el moldede ARNm y los aminoácidosincorporados a la proteína
ARN de transferencia
Todas las células contienen distintasmoléculas de ARN de transferenciaque sirven como adaptadores en esteproceso.
Los ARN de transferencia tiene una longitudde aprox. 70-80 nucleótidos, con unaestructura en forma de trébol que es debida ala complementariedad de bases entredistintas regiones de la molécula.
Los ARNt para actuar como adaptadores necesitan dos regiones distintas para separarlas en la
molécula
Todos los ARNt poseen una secuencia CCA en su extremo 3´ al cual los aminoácidos se unen covalentemente en concreto a la ribosa de la
adenosina terminal.
La secuencia del ARNm es reconocida por el laza de anticodón, localizado en el otro extremo de la molécula del ARNt plegada, el cual se une al codón adecuado mediante complementariedad de bases.
Cada una de estas enzimas reconoce un único aminoácido y
también al ARN (o ARNs) de transferencia al cual
se debe unir ese aminoácido.
Esto ocurre en 2 etapas…
La unión del aminoácido a su ARNt especifico es mediado
por un grupo de enzimas llamadas aminoacil ARNt
sintetasa, descubiertas por
Paul Zamecnik y Mahlon Hoagland
en 1957.
El aminoácido se une al AMP y seforma un intermediario amoniacilAMP.
Se produce la transferencia delaminoácido al extremo CCA 3´ delARNt aceptor, liberándose el AMP.
Las dos reacciones son catalizadaspor la aminoacil ARNt sintetasa
RIBOSOMA
Se caracterizaron como partículas subcelulares medianteultracentrifugacion de las células lisas y normalmente sedesignan de acuerdo a su coeficiente de sedimentación: 70Spar los ribosomas procariotas y 80S para los ribosomas delos eucariotas.
E.coli, por ejemplo, contiene aproximadamente 20.000 ribosomas, ocupando cerca del 25% del peso seco de la célula,
y las células de mamíferos en continua división contienen aproximadamente 10 millones de ribosomas.
Estructuras cristalinas de rayos x de alta resolución de las subunidades ribosómicas 30S(B) y 50S(C)
Estructura de la subunidad ribosómica 50S.
Un modelo de alta resolución de la subunidades ribosómica 50S con tres moléculas de ARNt adheridas a los denominados A, P, Y E del ribosoma.
Las proteínas ribosómicas se muestran en rosa y el ARNr en azul.
MECANISMOS DE TRADUCCIÓN
Regulación de la traducción mediante fosforilación de el F-2
Y F-2B
PAPEL DE LAS CHAPERONAS DURANTE LA TRADUCCION
PAPEL DE LAS CHAPERONAS DURANTE EL TRANSPORTE
DE LAS PROTEINAS
ACTUACIÓN SECUENCIAL
DE CHAPERONES Hsp70 y Hsp60
ENZIMAS Y PLEGAMIENTOS DE PROTEINAS
ACTIVIDAD DE LA PROTEINA DISULFURO ISOMERASA
Otro ejemplo de procesamiento proteólico es la formación de enzimas,
hormonas, mediante escisión de precursores.
La insulina se sintetiza como un
precursor polipéptido mas
grande y representa un ejemplo clásico
Procesamiento proteólico de la insulina
GLICOSILACIÓN
• Las glicoproteínas son de dos tipos:
• N-glicoproteínas
• O-glicoproteínas
Muchas proteínas eucariotas son
modificadas por carbohidratos por la glicosilación. Y estas proteínas se llaman
glicoproteínas.
Anclaje de carbohidratos para formar
glicoproteínas
La glicosilación se inicia también en el retículo endoplásmico mientras la proteína se sintetiza.
Síntesis deN-glicoproteinas
EJEMPLO DE N-OLIGOSACARIDOS
• los O- oligosacáridos se añaden a las proteinas en el
aparato de golgi y se forman por adición de un único azúcar
los oligosacáridosligados a O normalmente están formados por pocos residuos de monosacáridos que se añaden uno a uno.
ANCLAJE DE LÍPIDOS
En las proteínas ancladas a la cara citosólica de la
membrana de las células son comunes 3 tipos de
modificaciones:
N- MIRISTOILACIÓNPRENILACIÓNPALMITOILACIÓN
Adición de un acido graso mediante N-miristoilación
Prenilación de una cisteína en el extremo carboxilo terminal
Palmitoilación
Finalmente los lípidos unidos a los
oligosacáridos se añaden a los grupos
carboxilos terminal de algunas proteínas
La mayoría de lasenzimas son reguladaspor cambios en suconformación que enmuchos casos se producepor la unión de pequeñasmoléculas que regulan laactividad enzimática.
Una funciónimportante de lasproteínas es actuarcomo enzimas,necesarias paracatalizar casi todaslas reaccionesbiológicas
INHIBICIÓN FEEDBACK
La epinefrina se une areceptores de lasuperficie celular.
Provoca la producciónde AMP Cíclico queactiva una proteínaquinasa dependientede AMPc
La AMPc fosforila yactiva la fosforilasaquinasa y éstafosforila y activa laglucógeno fosforilasa.
La glucógenofosforilasa cataliza ladegradación delglucógeno a glucosa-1-fosfato
