qui024_ejercicios de aminoácidos y péptidos_semprim2015-3

7/23/2019 Qui024_ejercicios de Aminoácidos y Péptidos_semprim2015-3

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EJERCICIOS DE AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS

EJERCICIOS DESARROLLADOS

1.- El aminoácido (-)-histidina tiene los siguientes valores de p K a: p Ka1 = 1,82; p Ka2 = 6,00 y p Ka3 = 9,17.Al respecto determine:

a.- el punto isoeléctrico de la histidina (PI)Respuesta:

En el caso de la histidina, que tiene dos grupos básicos y un grupo ácido, el PI debe encontrarse en un pH promedio entre las dos funciones básicas. Es decir, en un punto en que haya un 50% de de especies con el NH2 protonado y un 50% de especies en que está el N imidazólico protonado, de manera que la carga positiva total sea igual a la carga negativa del grupo carboxilato.

PI = p K a2 + p K a3 = (6.00 + 9.17) / 2 = 7.6

2

b.- la especie en que se encuentra la histidina a:i) en un tampón AcOH/ AcONa de pH = 4.5ii) pH = 7.0iii) en un tampón NH4Cl / NH3 de pH = 10

Respuesta:

NN

NH2

OOH

H

NN

NH3+

OO

H HNN

NH3+

OO

HNN

NH2

OO

H

pH = 4.5 pH = 7.0 pH = 10

histidina (his, H)

+

--

pK a = 1.82

pK a =9.17

pK a = 6.00

A un pH ácido están protonado ambos grupos básicos. Como el pH es mayor que el p Ka del carboxilo, éstegrupo está mayormente desprotonado formando un carboxilato. La especie tiene carga total de +1. A pH = 7



sólo está protonado el grupo más básico. El N imidazólico está mayormente desprotonado. A pH básicotodas las funciones están desprotonadas y la carga total de la especie es -1. Por lo tanto, el PI, es decir, el pHen que la carga total es cero, debe encontrarse entre pH 7 y pH 10, como se ha determinada anteriormente.2.- Dados los siguientes aminoácidos naturales:

NH2

COOH

COOH

NH2

COOH

OH

OH

NH2

COOHNH2

COOH

SCH3

metionina ácido aspártico tirosina serina

Determine el aminoácido resultante de:

i)

la reacción de fenilisotiocianato (Reactivo de Edman) con el tetrapéptido Tir.Ser.Met.Asp

Respuesta: DNB-Tir o bien sólo Tir o bien Tirosina

ii) la reacción de carboxipeptidasa con el tetrapéptido Met.Tir.Asp.Ser

Respuesta: Ser o Serina

iii) la reacción de 2,4-dinitrofluorobenceno (reactivo de Sanger) con el tetrapéptido Ser.Asp.Met.Tir

Respuesta: Ser o Serina

iv) escriba la estructura química del tetrapéptido Ser.Tir.Met.Asp indicando claramente los enlaces peptídicos.

Respuesta:

OH

H3N

O

N

H O

N

H O

N

H

OH

SCH3

O

O

O-O

+

enlaces peptídicos



3.- La sustancia P es un neurotransmisor central que está involucrado en la percepción del dolor. En elsistema nervioso periférico actúa como vasodilatador. Determine la secuencia de aminoácidos de lasustancia P de acuerdo a los siguientes hechos experimentales:

i.- por hidrólisis completa, separación de los aminoácidos, y determinación de las cantidades, muestra la

composición: Arg, Fen2, Gln, Gli, Leu, Lis, Met y Pro 2

ii.- en estudios de degradación de Edman produce Arginina y en el análisis con carboxipeptidasa produceMetionina.

iii.- el tratamiento con bromuro de cianógeno y posterior hidrólisis produce Leu-HSL.

iv.- el tratamiento con tripsina produce:

a) Arg b) un dipéptido que contiene Prolina y Lisina c) un heptapéptido que contiene Fen2, Gln,Gli, Leu, Met y Pro el que produce Prolina-DNB con DNFB (2,4-dinitrofluorobenceno o reactivo de

Sanger)

v.- el tratamiento con quimotripsina produce:

a) Fen b) un tripéptido formado por Gli, Leu y Met c) un hexapéptido formado por Arg, Fen, Gln,Lis y Pro2

Justifique adecuadamente.

Respuesta:

i.- La hidrólisis completa da cuenta de la proporción y de la identidad de los aminoácidos constituyentes.Según esta evidencia el péptido contiene Arg, Fen, Gln, Gli, Leu, Lis, Met y Pro en una relación 1 : 2 : 1 : 1: 1 : 1 : 1 : 2, respectivamente . Por lo tanto, la sustancia P es un decapéptido.

ii.- El tratamiento con el reactivo de Edman produce DNB-Arg. Esto indica que la Arg es el aa. N-terminalen la sustancia P. El análisis por carboxipeptidasa produce primero Met indicando que éste es el aa. C-terminal en el péptido.

Así se tiene los dos aa. terminales:

Arg.?.?.?.?.?.?.?.?.Met iii.- La reacción con BrCN produce produce Leu-HSL. Esto indica que la Leu está unida a Met (la Met setransforma en HSL con BrCN)

Así se determina otro aa. de la cadena polipeptídica.

Arg.?.?.?.?.?.?.?.Leu.Met

iv.- tripsina genera tres fragmentos:a) Arg. Éste es el aa. N-terminal

b) el dipéptido de Pro y Lis. Como la tripsina hidroliza el extremo carboxilo de la Lis, entonces eldipéptido es Pro.Lis



Como la Arg es terminal entonces quedan determinados dos nuevos aa. de la cadena.Arg.Pro.Lis.?.?.?.?.?.Leu.Met

c) el heptapéptido contiene a la Met que es el aa. C-terminal. Además este heptapéptido tiene Pro comoaa. N-terminal determinado por el reactivo de Sanger. Así, este heptapéptido es del tipo

Pro.?.?.?.?.Leu.Met. Como Arg y Met son terminales, entonces el dipéptido Pro.Lis debe estar entreArg y el heptapéptido. Por lo tanto se tiene la siguiente secuencia:

Arg.Pro.Lis.Pro.?.?.?.?.Leu.Met

v.- La quimotripsina produce:a) Fen

b) el tripéptido formado por Gli, Leu y Met. Como ya se sabe la posición de Leu y Met, entonces eltripéptido se obtiene la posición de Gli.

La cadena queda como sigue:

Arg.Pro.Lis.Pro.?.?.?.Gli.Leu.Met

c) el hexapéptido está formado por Arg, Fen, Gln, Lis y Pro2. Arg es el aa. N-terminal. Sabemos que Lis y Pro están formando la unidad Pro.Lis. Entonces Fen debe ser aa. C-terminal en este péptido ya que laquimotripsina hidroliza el extremo carboxilo de Fen. Así el hexapéptido debe tener la siguiente secuencia

parcial:

Arg.Pro.Lis.Pro.?.Fen

Como el aa. que falta de este hexapéptido es Gln, entonces el hexapéptido completo es:Arg.Pro.Lis.Pro.Gln.Fen

Esto nos proporciona la siguiente secuencia parcial para la sustancia P.

Arg.Pro.Lis.Pro.Gln.Fen.?.Gli.Leu.Met

Como queda una Fen libre ésta debe estar unida al otro residuo de Fen del hexapéptido y a Gli deltripéptido.

Por lo tanto la sustancia P tiene la siguiente secuencia:

Arg.Pro.Lis.Pro. Gln. Fen. Fen.Gli.Leu.Met



EJERCICIOS PROPUESTOS

1.- Indique los centros ácidos y básicos de los siguientes aminoácidos.

a) valina c) ácido glutámico e) asparagina

b) triptofano d) histidina f) lisina

2.- Calcule el punto isoeléctrico de los aminoácidos de la pregunta 1.

3.- El punto isoeléctrico de la valina es 5,97. ¿A qué polo migrará ese aminoácido en una electroforesis quese realiza a pH 7,0?

4.- Para las siguientes mezclas de aminoácidos, prediga la dirección y la velocidad relativa de migración decada componente:

a) valina, ácido glutámico e histidina a pH= 7,6

b) glicina, fenilalanina y serina a pH= 5,7c) glicina, fenilalanina y serina a pH= 5,5d) glicina, fenilalanina y serina a pH= 6,0

5.- La glicina, al igual que la alanina, tiene un punto isoeléctrico de 6,0. Escriba las estructuras de las formas predominantes de la glicina a pH= 2,0; 6,0 y 10,0.

6.- ¿Cómo podría explicar el hecho de que el triptofano tenga menor punto isoeléctrico que la histidina, pesea que ambos tienen átomos de nitrógeno en el anillo de cinco miembros? ¿Cuál nitrógeno del anillo de cincomiembros de la histidina es más básico?

7.- Escriba las diferentes formas iónicas que presenta el ácido aspártico cuando, partiendo de una solucióndel mismo a pH 2,0 se eleva paulatinamente el pH. ¿A qué pH dicho aminoácido no se movería en un campoeléctrico?

8.- Escriba la forma que presenta cada uno de los siguientes aminoácidos a pH 8,0: isoleucina, tirosina,treonina, ácido aspártico, histidina y lisina.

9.- Se tiene una solución con una mezcla de Ala, Val, Glu, Lys y Thr. Si se hiciera una electroforesis en papel a pH 6.0, colocando una pequeña muestra de la mezcla en el centro del papel, ¿cuántas manchas severían y cuál sería su posición relativa luego de revelar los aminoácidos con ninhidrina?

10.- Dibuje la fórmula estructural del pentapéptido glicilclicilalanilfenilalanilleucina. Indique todos losenlaces peptídicos.

11.-Dibuje la estructura completa del siguiente péptido a pH 4. Lis.Asn.Cis.Glu.Pro.Ile.Asp.

12.- Escriba la estructura a pH 8 del tetrapéptido EKYF.13.- Proponga una síntesis para los siguientes aminoácidos:

a) fenilalanina e isoleucina mediante síntesis de Strecker b) tirosina y ácido glutámico mediante síntesis ftalimidomalónica

c) isoleucina y triptofano a través de reacción de -bromoácido



14.- Escriba la reacción de DNFB con valina, triptofano, lisina y ácido aspártico.

15.- Escriba los productos de la reacción de feniltioisocianato con alanina, metionina, serina y tirosina.

16.- ¿Qué aminoácidos naturales pueden participar en la formación de puentes de hidrógeno a través de sus

grupos laterales R? Escriba la fórmula química de dos de estos aminoácidos e indique el/los átomos que podrían actuar como dadores o aceptores de puentes de H.

17.- Dado el siguiente péptido:

S

S

Glu.Tir.Lis.Cis.Leu.Val

Gli.Arg.Cis.Ile.Lis.Ser Indique qué resultados obtendrían si hace:

a) un tratamiento con carboxipeptidasa (indiquen cuál es el primer producto obtenido). b) determinación de aminoácido N-terminal por Sanger.c) hidrólisis con tripsina, y análisis cuali-cuantitativo posterior.d) Idem c) con previo tratamiento con 2-mercaptoetanol.e) Hidrólisis con quimotripsina y posterior análisis cuali-cuantitativo.f) Idem e) con previo tratamiento con 2-mercaptoetanol.

18.- ¿Qué productos se pueden esperar de a) hidrólisis completa y b) hidrólisis parcial del tetrapéptidoAla.Glu.Gli.Leu?

19.- a) Prediga la acción de la tripsina sobre los siguientes péptidos.

i) Lis.Asp.Gli.Ala.Ala.Glu.Ser.Gli.ii) Ala.Ala.His.Arg.Glu.Lis.Fen.Ile. iii) Tir.Cis.Lis.Ala.Arg.Arg.Gli.iv) Fen.Ala.Glu.Ser.Ala.Gli.

b) Si cada uno de los fragmentos resultantes por digestión tríptica se trata a continuación con 2,4-dinitrofluorobenceno (DNFB), y luego se realiza la hidrólisis de los enlaces peptídicos, ¿cuál o cuáles seríanlos 2,4-dinitrofenil-aminoácidos resultantes?

20.- a) Escriba los péptidos formados cuando se trata con quimotripsina el siguiente polipéptido:

VAKEEFVMYCEWMGGF

b) Suponga que los péptidos reaccionan posteriormente con bromuro de cianógeno; escriba una lista de los productos obtenidos.

21.- Indique los péptidos que se obtendrían al tratar el siguiente polipéptido:

Val.Ile.Cis.Ala.Lis.Met.Glu.Gli.Ile.Fen.Ile

Con a) tripsina; b) quimotripsina; c) pepsina; d) bromuro de cianógeno.



22.- ¿Cuál es la secuencia de aminoácidos en los péptidos siguientes?

a) un tripéptido Gli, Leu, Asp que se hidroliza parcialmente a los dipéptidos

Gli.Leu Asp.GIi;

b) un heptapéptido Gli, Ser, His2, Ala2, Asp que se hidroliza a los tripéptidos

Gli.Ser.Asp His.Ala.Gli Asp.His.Ala.

23.- Determine la secuencia de aminoácidos de un péptido que:

i) por hidrólisis completa, separación de los aminoácidos, y determinación de las cantidades, muestra lacomposición: Leu2, Arg, CiSH, Glu, Ileu, Val2, Tir, Fen

ii) en estudios de secuenciación reacciona con DNFB para producir por hidrólisis N-DNF tirosina, y rinde

valina con carboxipeptidasa.

iii) experimenta hidrólisis parcial a los tripéptidos

Leu.Val.Val Leu.Arg.CiSH Tir.Ile.Fen Fen.Glu.Leu Arg.CiSH.Leu

24.- Indique la secuencia de un nonapéptido del que se conocen los siguientes datos:a) La hidrólisis total con ácido clorhídrico acuoso proporciona leu, gly4, tir 2, ala2.

b) el tratamiento del péptido con carboxipeptidasa permite aislar primeramente el aminoácido alaninac) al tratar el péptido con fenil isotiocianato se aisló leucinad) la hidrólisis parcial, con proteasas, proporcionó los siguientes péptidos:e)

Gli.Gli.Tir Tir.Ala Ala.Gli.Gli.Gli Leu.Gli.Tir Tir.Ala.Gli

25.- Un pentapéptido del que sólo se conoce su secuencia parcial (aa1.Cis.Tir.Lis.Met.aa5) se sometió avarios tratamientos para tratar de descubrir su secuencia completa.

i) El tratamiento del pentapéptido con fenilisocianato permite identificar un aminoácido polar con un grupo-carboxilo.ii) El tratamiento con carboxipeptidasa permitió identificar un aminoácido cuyo carbono alfa no es quiral.a) Escribir la secuencia completa y la estructura del pentapéptido a pH 9.

b) Qué péptidos se obtendrían al tratar el pentapéptido con BrCN?

26.- Determinar la secuencia de un tetrapéptido que presenta las siguientes reacciones:a) Realizando la degradación de Edman se consiguió separar la leucina

b) Con BrCN produce un tripéptido y un aminoácido con un resto R que tiene un grupo carboxilo terminaly que también puede obtenerse por hidrólisis de la asparagina.

c) Con tripsina da lugar a dos dipéptidos. Uno de los dipéptidos contiene Arg y el otro contiene el mismoaminoácido del apartado b) y un aminoácido azufrado.

Escribir su estructura completa a pH 9.

27.- Determinar la secuencia de aminoácidos de un péptido que:

i.- por hidrólisis completa, separación de los aminoácidos, y determinación de las cantidades, muestra lacomposición: Leu2, Arg, CiSH, Glu, Ileu, Val2, Tir, Fen



ii.- en estudios de secuenciación reacciona con DNFB para producir por hidrólisis DNF-Tir, y produce

Val con carboxipeptidasa;

iii) experimenta hidrólisis parcial a los tripéptidos

Leu.Val.Val Leu.Arg.CiSH Tir.Ileu.Fen Fen.Glu.Leu Arg.CiSH.Leu

28.- Se ha aislado un octapéptido a partir de un hongo que previene la calvicie y que tiene interés por sus posibilidades comerciales.

i) El análisis de aminoácidos da una composición: Lis2, Asp1, Tir1, Fen1, Gli1, Ser1, Ala1.

ii) El péptido intacto reacciona con DNFB y tras la hidrólisis ácida del mismo se obtiene DNF-alanina.

iii) La digestión con tripsina da péptidos con la composición: Lis1, Ala1, Ser1 y Gli1, Fen1, Lis1, más un

dipéptido.

iv) La reacción con quimotripsina libera ácido aspártico, un tetrapéptido de composición: Lis1, Ser1, Fen1,Ala1 y un tripéptido que libera DNF-glicina tras reaccionar con DNFB seguido de hidrólisis ácida.

¿Cuál es la secuencia del péptido problema?

29.- Determinar la secuencia de aminoácidos original de un péptido si:

a) Su composición de aminoácidos después de la hidrólisis ácida completa es Arg, Ser, Met, Glu2, Pro,Fen, Leu, Lis, Tir;

b)

Después de la digestión con Tripsina, se obtuvo la misma composición anterior; el secuenciamientode Sanger dio el orden parcial Gln, luego Tir, después Ser y Arg

c) La digestión con Quimotripsina produjo dos péptidos: uno de composición Arg, Fen, Ser, Pro y desecuencia parcial Ser.Arg; y el otro compuesto por Leu, Lis, Tir, Met, Glu2, con secuencia parcialLeu.Met.Glu

d) La ruptura con Bromuro de Cianógeno dio un péptido compuesto por Glu2, Tir, Pro, Fen, Leu-HSL, Lis, Ser, Arg mediante hidrólisis ácida completa. La reacción de Edman de este péptido dio lasecuencia parcial Glu.Lis.Gln

e) Se sabe además que no tiene extremos amino ni carboxilo terminal, luego de la verificación pordansilación y digestión con carboxipeptidasa.

30.- Un péptido denominado OPTp tiene la siguiente composición de aminoácidos: Arg, Cis, Glu, Gli, Lis,Met, Fen, Pro, Tir, Val. Mediante dansilación se determinó que el extremo amino terminal era Fen, y elcarboxilo terminal era el residuo de Gln (mediante carboxipeptidasa).

La digestión con Tripsina produjo tres péptidos:i.- T1: Val, Glu, Tir

ii.- T2: Lis, Pro, Fen iii.- T3: Cis, Met, Arg, Gli

La digestión con Quimotripsina dió Fen y dos péptidos:

i.- Q1: Met, Lis, Pro, Tir, Gli, Cis, Arg ii.- Q2: Val, Glu



La ruptura con CNBr dió también dos péptidos:

i.- C1: Lis, Fen, Pro, Gli-HSL ii.- C2: Glu, Tir, Val, Arg, Cis cuya reacción con Edman produjo Cis.Arg.Tir

Determinar la secuencia de aminoácidos.

31.- Para determinar la secuencia del péptido Isb3, cuya composición determinada por hidrólisis ácida ycromatografía de capa fina fue Met, Asn, Asp, Ile, Val, Glu, Gli, Gln, Lis, Fen, Arg, Tir, Pro, Cis, Ser, serealizaron las siguientes digestiones:

i.- Empleando Bromuro de Cianógeno (CNBr), dio dos péptidos:a) CNB1: Asp, Asn, Ile, Lis, Pro, Gli, Val, Met, cuya reacción de Sanger dio primero Ile, luego Asp;

b) CNB2: el resto de aminoácidos, cuya reacción de Sanger dio Gln y luego Tir;

ii.- La digestión con Tripsina produjo tres péptidos:

a)

T1: Val, Gln, Cis, Gli, Asn, Met, Tir, Fen, Arg , la reacción de Sanger dio primero Asn y luegoGli;

b) T2: Glu, Ser, cuya reacción de Edman dio Glu primero y luego Ser;c) T3: Pro, Ile, Asp, Lis, cuya reacción de Sanger dio Ile y luego Asp

iii.- La digestión con Quimotripsina produjo tres péptidos:a) Q1: Pro, Tir, Met, Lis, Asn, Asp, Gli, Gln, Val, Ile cuya reacción de Sanger dio primero Ile y

después Asp b) Q2: Arg, Glu, Ser cuya reacción de Sanger dio primero Arg y luego Glu c) Q3: Cis, Fen cuya reacción de Edman dio Cis

iv.- Digestión con Hidroxilamina:a) H1: Gli, Val, Met, Cis, Ser, Gln, Glu, Arg, Fen, Tir cuya reacción de Edman dio Gli, luego Val, y

después Met; b) H2: Asp, Asn, Lis, Ile, Pro cuya reacción de Edman dio Ile, luego Asp y después Pro

Determinar la secuencia de este péptido.

32.- Se obtuvieron los siguientes datos, acerca de la estructura de una cadena polipeptídica. La hidrólisistotal produjo Gli, Ala, Val2, Leu2, Ile, Cis4, Asp2, Glu4, Ser 2, Tir 2. El tratamiento de la cadena con 2,4-dinitrofluorobenceno, seguido de hidrólisis ácida, rindió 2,4-dinitrofenil-glicina. El análisis del grupo C-terminal dio aspartato. La hidrólisis ácida parcial proporcionó los siguientes oligopéptidos, entre otros:

Cis.Cis.Ala Glu.Asp.Tir Glu.Glu.Cis Glu.Leu.Glu Cis.Asp Tir.Cis Ser.Val.Cis Glu.Cis.CisSer.Leu.Tir Leu.Tir.Glu Gli.Ile.Val.Glu.Glu.

La hidrólisis con pepsina rindió dos péptidos: uno que por hidrólisis dio Ser.Val.Cis y Ser.Leu, y otro que porhidrólisis dio Tir.Glu.Leu y Glu.Asp. Formular una estructura que esté de acuerdo con los datos anteriores



RESPUESTAS DE EJERCICIOS SELECCIONADOS

3.- Al ánodo puesto que tiene carga total negativa por la desprotonación del grupo NH3+

4.- a) La valina tiene un PI = 5,96 por lo tanto está mayormente con carga total negativa a pH=7,6 y se migra

al ánodo. El ácido glutámico tiene un PI = 3,22 por lo tanto tendrá carga total negativa y migra al ánodo. Lahistidina tiene un PI = 7,59 por lo tanto no migrará a este pH. El ácido glutámico tiene mayor carga negativa(posee dos carboxilatos) por lo que migra con mayor velocidad al ánodo que la valina.

b) La glicina tiene un PI = 5,97, por lo tanto, hay mayor número de moléculas con carga negativa y migra alánodo. La fenilalanina tiene un PI = 5,48 y tiene mayor número de moléculas con carga positiva y migra alcátodo. La serina tiene un PI de 5,88 por lo tanto a pH= 5.7 hay mayor número de especies con carganegativa y migra al ánodo. Pero la glicina está más ionizada que la serina a este pH por lo que migra conmayor velocidad.

c) La glicina tiene un PI = 5,97, por lo tanto, hay mayor número de moléculas con carga negativa y migra al

ánodo. La fenilalanina tiene un PI = 5,48 por lo que prácticamente no migra a pH = 5.5. La serina tiene un PIde 5,88 por lo tanto a pH= 5.5 hay mayor número de especies con carga negativa y migra al ánodo. Pero laglicina está más ionizada que la serina a este pH por lo que migra con mayor velocidad

d) La glicina tiene un PI = 5,97, por lo tanto, prácticamente no migra a pH = 6.0. La fenilalanina tiene un PI= 5,48 y hay mayor número de especies cargadas positivamente por lo que migra al cátodo. La serina tieneun PI de 5,88 por lo tanto a pH= 6.0 hay mayor número de especies con carga negativa y migra al ánodo.

6.- El N del anillo de pirrol del triptofano no es básico ya que el par de electrones está formando parte de lanube del anillo. En cambio, la histidina tiene un N con un par de electrones en un orbital sp2 y, por lotanto, se comporta como base. Por lo tanto, el triptofano tiene un menor PI parecido al PI de los aminoácidosneutros. De la histidina el N sin H es el más básico.

11.-

NN

NN

O

HNH3

H3N

O

HO

NH2

SH

O

H O

O OH

O

N

N

O

H

H

O

O

O

O-

+

+-

17.- a) Val y Ser

b) Glu y Gli



c)

S

S

Cis.Leu.Val

Cis.Ile.LisGlu.Tir.Lis

Gli.Arg

Ser d)

Cis.Leu.Val Cis.Ile.LisGlu.Tir.LisGli.Arg Ser

e)

S

S

Lis.Cis.Leu.Val

Gli.Arg.Cis.Ile.Lis.Ser

Glu.Tir

f)

Lis.Cis.Leu.Val Gli.Arg.Cis.Ile.Lis.Ser Glu.Tir

18.- a) Ala, Glu, Gli y Leu. En relación 1 : 1 : 1 : 1 b) Ala.Glu Glu.Gli Gli.Leu Ala.Glu.Gli Glu.Gli.Leu

19.- a)i) Lis Asp.Gli.Ala.Ala.Glu.Ser.Gliii) Ala.Ala.His.Arg Glu.Lis Fen.Ileiii) Tir.Cis.Lis Ala.Arg Arg Gli iv) Fen.Ala.Glu.Ser.Ala.Gli.

b)i) Lis Aspii) Ala Glu Feniii) Tir Ala Arg Gli iv) Fen

20.- a) VAKEEF VMY CEW MGGF b) VAKEEF V-HSL Y CEW HSL GGF

21.- a) Val.Ile.Cis.Ala.Lis Glu.Gli.Ile.Fen.Ile

b) Val.Ile.Cis.Ala.Lis.Glu.Gli.Ile.Fen Ile c) Val.Ile.Cis.Ala.Lis.Met.Glu.Gli.Ile Fen.Ile d) Val.Ile.Cis.Ala.Lis-HSL Glu.Gli.Ile.Fen.Ile

22.- a) Asp.GIi.Leu b) His.Ala.Gli.Ser.Asp.Hi.Ala

23.- Tir.Ile.Fen.Glu.Leu.Arg.Cis.Leu.Val.Val

24.- Leu.Gli.Tir.Ala.Gli.Gli.Gli.Tir.Ala

25.- a) Asp.Cis.Tir.Lis.Met.Gli b) Asp.Cis.Tir.Lis y Gli.



26.- Leu.Arg.Asp.Met

H3N

NN

NO

O

H O

H O

H O

NH

H2N NH

2

O

O

SCH3

+

+

-

-

27.- Tir.Ile.Fen.Glu.Leu.Arg.Cis.Leu.Val.Val

28.- Ala.Ser.Lis.Fen.Gli.Lis.Tir.Asp

29.- Es un decapéptido cíclico

Gln.Tir.Ser.Arg.Pro.Fen.Leu.Met.Glu.Lis

30.- Fen.Pro.Lis.Gli.Met.Cis.Arg.Tir.Val.Gln

31.- Ile.Asp.Pro.Lis.Asn.Gli.Val.Met.Gln.Tir.Cis.Fen.Arg.Glu.Ser

32.- Gli.Ile.Val.Glu.Glu.Cis.Cis.Ala.Ser.Val.Cis.Ser.Leu.Tir.Glu.Leu.Glu.Asp.Tir.Cis.Asp

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