Proteínas

Recordemos algunos conceptos.

• GENOMA: Información genética completa constituida por la

codificación de las cuatro bases químicas: adenina (A),

citosina (C), guanina (G) y timina (T). Secuencia que produce

3000 millones de letras de código o pares de bases en el

genoma humano.

• Los genes: son los encargados de unir específicamente los

20 aminoácidos para configurar una proteína determinada.

• Las proteínas: pueden tener distintas características de

estructura y función, según la reacción de plegamiento de

las estructuras planares y tridimensionales. Células sanas y

enfermas pueden sintetizar proteínas funcionalmente

diferentes generadas por el mismo genoma.

• PROTEOMA: Término sugerido en 1994 por

Marc. R. Wilkins, para designar la totalidad

de las proteínas codificadas por un genoma.

Esta definición involucra tres actividades

principales:

A. Identificación de todas las proteínas

sintetizadas por una células o tejido en el

organismo.

B. Determinación del modo en que

interaccionan para formar redes semejantes

a circuitos eléctricos.

C. Trazado de estructura tridimensional precisa

de la proteína como medio para encontrar

lugares donde pueden ser activadas o

desactivadas por la acción de fármacos.

PROTEÍNAS• CONCEPTO.

– Las proteínas son polímeros lineales de moléculas de aminoácidos unidas entre si por enlaces peptídicos. - Son macromoléculas.- Puede presentar cuatro niveles de plegamientos.- Son muy abundantes, constituyen la mitad del peso en seco

de la célula- Son específicas.- A través de ellas se expresa la información genética.

• COMPOSICIÓN.– Las proteínas están compuestas por átomos de carbono (C),

hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S). En algunas proteínas complejas (heteroproteínas) también están presentes el fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I), etc.

AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos son las unidades estructurales básicas de las proteínas. Se caracterizan por tener un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2)unidos al carbono que ocupa la posición α (C contiguo al grupo carboxilo). Unidos también a ese carbono tenemos un átomo de hidrógeno (H) y una cadena lateral, de mayor a menor complejidad, llamada radical o cadena (R). Las características de esa cadena son las que distinguen unos aminoácidos de otros.

C CN

HH

H

H

R O

O

Radical

Carbono central Grupo carboxilo Grupo amino

Proteínas: Estructura de aminoácidos

ANFÓTERO: presentan una base y un ácido al mismo tiempo(pH fisiológico).

ZWITTERION: Molécula con igualnúmero de cargas

positivas que nagativas.

a C

C

C

R

HNH3

+O

OAMINOÁCIDOS

Fórmula general de un

aminoácido

GRUPO CARBOXILO

GRUPO AMINO

La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y determina sus propiedades

químicas y biológicas.

ÁTOMO DE HIDRÓGENO

•Sólidos.•Incoloros.•Cristalizables.•De elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 º C).•Solubles en agua.•Actividad óptica.•Comportamiento anfótero.

Características de los aminoácidos

Propiedades ácido-básicas de los

aminoácidosEn una disolución acuosa los aminoácidos forman iones dipolares.

Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH de la

disolución.

Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras.

CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS

pH disminuyepH

aumentaEl aminoácido se comporta como una base(captan protones)

El aminoácido se comporta como un ácido. (ceden protones)

Trata de alcanzar su Punto Isoeléctrico (pH neutro)

Enlace peptídico

Se forma por un proceso de CONDENSACIÓN, entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxílico de otro aminoácido. En el cual se LIBERA una molécula de agua.

alanina glicina

agua

Peptidilsintetasa

Formación del enlace peptídico

Formación de un enlace peptídico

Reaccionan el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino de

otro

Enlace peptídico

Grupo N - terminal

Grupo C -terminal

Plano del enlace

peptídico

PEPTÍDOS

• Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos, un tipo de enlace covalente, constituyendo de este modo los péptidos.

• Dos aminoácidos reaccionan entre sí, perdiendo una molécula de agua, la molécula resultante recibe el nombre de dipéptido. Cuando son tres tripéptidos, cuatro tetrapéptidos.

• Un oligopéptido contiene menos de 10• Se denomina polipéptidos a las cadenas que poseen

entre 10 Y 50 aminoácidos.• Cuando se unen más de 50 aminoácidos se forman las

proteínas.

Niveles de organización de las proteínas

Es la unión de los aminoácidos, a través del enlace peptídico y la interacción de los distintos grupos que presentan, permitiendo que las proteínas tengan distintas formas de organizarse en el espacio.

Proteínas: Estructura primaria

Corresponde a la unión linealde aminoácidos a través delEnlace Peptídico (entre el grupoamino y el grupo carboxilo).

Estructura primaria de las proteínas

• Todas las proteínas la tienen.

•Indica los aminoácidos que la forman y el orden en el que están colocados.

•Está dispuesta en zigzag.

•El número de polipéptidos diferentes que pueden formarse es:

20 n Número de aminoácidos de la cadena

Proteínas: Estructura secundaria

Corresponde a los aminoácidos de la Estructura primaria que interactúan entre sí, produciendopuentes de hidrógeno entre los grupos Aminos y los Grupos Carboxilos de distintos aminoácidos.

Pueden ser de dos tipos:

α hélice

Proteínas: Estructura secundaria

Pueden ser de dos tipos:

β lámina (β plegada)

Estructura secundaria: a -hélice

• La cadena se va enrollando en espiral.

•Los enlaces de hidrógeno intracatenarios, entre el grupo -NH-de un aminoácido y el -C=O del cuarto aminoácido que le siguemantienen la estructura.

•La formación de estos enlaces determina la longitud del paso de rosca.

Proteínas: Estructura terciaria

Corresponde cuando la Estructura secundaria se retuerce en sí misma, a través de interacciones hidrofóbicas, electrostáticas y puentes disulfuro.

Proteínas: Estructura cuaternaria

Corresponde a lainteracción de dos o másestructuras terciarias.

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS.• Solubilidad. Las proteínas fibrosas suelen ser insolubles en

agua, mientras que las globulares generalmente son solublesen medios acuosos. La solubilidad depende del tamaño y laforma de las moléculas, de la disposición de los radicales R.

• Desnaturalización. La desnaturalización de las proteínassupone la perdida de sus estructuras secundarias y terciarias.Perdiendo de esta forma muchas de sus propiedadesfundamentales, y no pudiendo realizar a partir de estemomento, sus funciones biológicas (cambios de temperatura,o en el pH, alteraciones en la concentración; alta salinidad;agitación molecular).

• Especificidad. Es una de las propiedades más características yse refiere a que cada una de las especies de seres vivos escapaz de fabricar sus propias proteínas (diferentes de las deotras especies) y, aún, dentro de una misma especie haydiferencias proteicas entre los distintos individuos.

• Capacidad amortiguadora. Las proteínas tienen uncomportamiento anfótero y esto las hace capaces deneutralizar las variaciones de pH del medio, ya que puedencomportarse como un ácido o una base y por tanto liberar oretirar protones (H+) del medio donde se encuentran.

Desnaturalización y renaturalización de una

proteínaLa desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria,

terciaria y cuaternaria.

Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes.

En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible.

Desnaturalización

Renaturalización

PROTEÍNA NATIVA

PROTEÍNA DESNATURALIZADA

Resumen de proteínas

Elementos principales C, H, O, N, S

Unidad básica Aminoácido

Tipo de enlace Peptídico

Fuentes Carnes rojas y blancas, lácteos, huevos, legumbres, frutos secos, etc.

Funciones Diversas: actúan como enzimas, presentan función estructural, algunas presentan funciones de hormonas, son transportadores, etc.

Proteínas

•Diversidad funcional de las proteínas

Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones diversas.

FUNCIÓN EJEMPLO

Ovoalbúmina, caseína, zeína, hordeína...

Lipoproteínas, hemoglobina, hemocianina...

Actina, miosina, flagelina ...

Trombina, fibrinógeno, inmunoglobulinas...

Insulina, glucagón, somatotropina...

Glucoproteínas, histonas, queratina, colágeno, elastina...

Catalasa, ribonucleasa...

Albúmina...

DE RESERVA

DE TRANSPORTE

CONTRÁCTIL

PROTECTORA O DEFENSIVA

HORMONAL

ESTRUCTURAL

ENZIMÁTICA

HOMEOSTÁTICA

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Proteínas

simples u

holoproínas.

Formadas

exclusivamente

por

aminoácidos,

en forma de

cadenas

polipeptídicas

(según su

forma,

pueden ser)

Proteínas fibrosas o

escleroproteínas. Forma

alargada o fibrosa.

Estructura "-hélice.

Insolubles en agua.

Función estructural.

Colágeno. Forman parte de los tejidos

óseos, cartilaginoso y conjuntivo.

Elastinas. Forman una matriz elástica.

Se encuentran en los pulmones,

arterias, etc.

Queratinas. Aparecen en formaciones

epidérmicas como uñas, cuernos,

plumas y pelos.

Proteínas globulares o

esferoproteínas. De

forma esférica y

solubles en agua o

disoluciones polares.

Albúminas. Constituyen la fracción

principal de las proteínas plasmáticas.

Regula la presión osmótica de la sangre

y constituye la reserva principal de

proteínas del organismo. Transportan

hormonas, ácidos grasos, etc.

Globulinas. Incluyen a y - globulinas

(asociadas en la hemoglobina), las (-

globulinas (anticuerpos),...

Protaminas e histonas. Asociadas al

ADN en los cromosomas.

Proteínas

conjugadas o

heteroproteínas

Formadas por

cadenas

peptídicas y

sustancias

naturales no

proteicas,

llamada grupo

prostético

(según la

naturaleza

química de su

grupo

prostético

pueden ser)

Glucoproteínas. Su

grupo prostético es un

azúcar como la glucosa

unido a la proteína

mediante un enlace

covalente.

Mucoproteínas, secretan mucus

Algunas hormonas (FSH, LH,...)

Membranas celulares, transporte de

sustancias

Fibrinógenos: grupos sanguíneos

Cromoproteínas. Su

grupo prostético es una

sustancia coloreada o

pigmento.

Porfirínicas. Poseen un anillo

tetrapirrólico con un catión en su

interior. Ej. Hemoglobina (rojo-

sangre)

No porfirínicas. Como la

hemocianina.(azul)

Lipoproteínas. Su grupo

prostético es un lípido

polar o neutro unido a la

proteína mediante un

enlace no covalente.

LDL: (lipoproteína de densidad baja)

transporta colesterol desde el hígados

a las células y tejidos

HDL: (lipoproteína de densidad alta)

transporta colesterol hasta el hígado

para ser destruido.

Nucleoproteínas. Su grupo prostético es un ácido nucleico.

Fosfoproteínas. Su grupo prostético es el ácido fosfórico.

Clasificación de las

proteínas: holoproteínasPROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES

•Generalmente, los polipéptidos que las forman se encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensión.

•Son proteínas insolubles en agua.

•Tienen funciones estructurales o protectoras.

COLÁGENO

MIOSINA Y ACTINA

QUERATINAS

FIBRINA

ELASTINA

Se encuentra en tejido conjuntivo, piel, cartílago, hueso, tendones y córnea.

Responsables de la contracción muscular.

Forman los cuernos, uñas, pelo y lana.

Interviene en la coagulación sanguínea.

Proteína elástica.

•Más complejas que las fibrosas.

•Plegadas en forma más o menos esférica.

GLOBULINAS

ALBÚMINAS

HISTONAS Y PROTAMINAS

Realizan transporte de moléculas o reserva de aminoácidos.

Diversas funciones, entre ellas las inmunoglobulinas que forman los anticuerpos.

Se asocian al ADN permitiendo su empaquetamiento.

Clasificación de las proteínas:

heteroproteínas

HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO

Glucoproteína Glúcido fibrinógeno

En su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo prostético).

Cromoproteína Pigmento

Porfirínicas Grupo hemo o hemino hemoglobina

No porfirínicas Cobre, Hierro o retinal rodopsina

Nucleoproteína Ácidos nucleicos cromatina

Fosfoproteína Ácido fosfórico caseína

Lipoproteína Lípido quilomicrones

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