PROTEINASPROTEINASOtra variedad de biomoléculasOtra variedad de biomoléculas

Dra. Judith García de Rodas

Existen las biomoléculas Existen las biomoléculas porque….porque….

Que Dios nos bendiga éste día, para que comprendamos to…do el contenido.

Cuáles son los monómeros que estructuran:Cuáles son los monómeros que estructuran: Los disacáridos:______________________Los disacáridos:______________________ oligosacáridos:_____________________ _oligosacáridos:_____________________ _ Los lípidos:_________________________Los lípidos:_________________________ Las proteínas:_______________________Las proteínas:_______________________ Qué variedad de átomos contienen las Qué variedad de átomos contienen las

variedades de carbohidratos, lípidos y variedades de carbohidratos, lípidos y proteinas.proteinas.

Como ocurre la poliperización molecular:__Como ocurre la poliperización molecular:__ Que es una subunidad monomèrica:_______Que es una subunidad monomèrica:_______

Saberes: Saberes: ::

El estudianteEl estudiante Describe las características Describe las características

estructurales y funcionales de las estructurales y funcionales de las proteínas,proteínas,

Enumera la variedad de proteínas y su Enumera la variedad de proteínas y su relación con otras biomoléculas,relación con otras biomoléculas,

Explica la importancia de las Explica la importancia de las proteínas y su actividad en los proteínas y su actividad en los organismos vivos.organismos vivos.

Definición:Definición: Proteinas son macromoléculas de las más Proteinas son macromoléculas de las más

abundantes y versátiles en los organismos,abundantes y versátiles en los organismos,

Aunque su función no es energética, aportan Aunque su función no es energética, aportan 4 calorías/gr.4 calorías/gr.

Existen miles de proteínas en una célula.Existen miles de proteínas en una célula.

Si se mezclan con agua forman soluciones Si se mezclan con agua forman soluciones coloidales,coloidales,

Participan en actividades estructurales y Participan en actividades estructurales y funcionalesfuncionales

Estructura Estructura Todas contienen C, H, O y N y casi todas también S. Todas contienen C, H, O y N y casi todas también S. Ligeras variaciones, contenido N representa, término Ligeras variaciones, contenido N representa, término

medio, 16% masa molécula; 6,25g proteínas = 1 g medio, 16% masa molécula; 6,25g proteínas = 1 g N. N.

Sus monómeros estructurales son los aminoácidosSus monómeros estructurales son los aminoácidos

Enlace PéptidicoEnlace Péptidico Es lo que caracteriza e identifica a las Es lo que caracteriza e identifica a las

proteínas.proteínas. Reacción anabólica con eliminación de una Reacción anabólica con eliminación de una

molécula agua (deshidratación), por unión molécula agua (deshidratación), por unión del grupo amino de un AA y carboxilo de del grupo amino de un AA y carboxilo de otro.otro.

Se forma un enlace covalente COSe forma un enlace covalente CO------NH, NH, hasta hasta nn aminoácidos añadidos al péptido, aminoácidos añadidos al péptido, según el número contenido en la proteína.según el número contenido en la proteína.

AminoácidosAminoácidos Molécula que contiene un grupo carboxilo Molécula que contiene un grupo carboxilo (-COOH(-COOH) y ) y

un grupo amino un grupo amino (-NH3) (-NH3) libres.libres. Pueden representarse en general por NH2-CHR-COOH, Pueden representarse en general por NH2-CHR-COOH,

siendo R un radical o cadena lateral característico de siendo R un radical o cadena lateral característico de cada aminoácido.cada aminoácido.

Muchos aminoácidos forman proteínas (aminoácidos Muchos aminoácidos forman proteínas (aminoácidos proteicos), mientras otros nunca se encuentran en proteicos), mientras otros nunca se encuentran en ellas. ellas.

Existen 20 aminoácidos codificados en el ADN, pero Existen 20 aminoácidos codificados en el ADN, pero sólo unos cuantos se repiten para formar las proteínassólo unos cuantos se repiten para formar las proteínas

Clasificación AminoácidosClasificación AminoácidosSegún propiedades de su cadena lateral:Según propiedades de su cadena lateral:

Neutros polares, hidrófilos o (polares): serina Neutros polares, hidrófilos o (polares): serina (Ser), treonina (Thr), cisteína (Cys), (Ser), treonina (Thr), cisteína (Cys), asparagina (Asn), tirosina (Tyr) y glutamina asparagina (Asn), tirosina (Tyr) y glutamina (Gln).(Gln).

Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Neutros no polares, apolares o hidrófobos: glicina (Gly), alanina (Ala), valina (Val), glicina (Gly), alanina (Ala), valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ile), metionina (Met), leucina (Leu), isoleucina (Ile), metionina (Met), prolina (Pro), fenilalanina (Phe) y triptófano prolina (Pro), fenilalanina (Phe) y triptófano (Trp).(Trp).

Con carga negativa, o ácidos: ácido aspártico Con carga negativa, o ácidos: ácido aspártico (Asp) y ácido glutámico (Glu).(Asp) y ácido glutámico (Glu).

Con carga positiva, o básicos: lisina (Lys), Con carga positiva, o básicos: lisina (Lys), arginina (Arg) e histidina (His).arginina (Arg) e histidina (His).

Ejemplo de aminoácidosEjemplo de aminoácidos

Metabolismo de AminoácidosMetabolismo de Aminoácidos Loa aminoácidos (AA) se encuentran en Loa aminoácidos (AA) se encuentran en

forma libre o unidos a proteínasforma libre o unidos a proteínas AA libres tienen 3 posibles orígenes:AA libres tienen 3 posibles orígenes:

– Absorción intestinal de los alimentosAbsorción intestinal de los alimentos– Síntesis Síntesis de novo (de novo (elaboración dentro de la células)elaboración dentro de la células)

– Hidrólisis de proteínas corporalesHidrólisis de proteínas corporales

Pueden servir para:Pueden servir para:– Síntesis de proteínas corporales u otros Síntesis de proteínas corporales u otros

compuestos nitrogenados, compuestos nitrogenados, – Fuente de carbono en metabolismo intermedioFuente de carbono en metabolismo intermedio– Oxidados para fines de energíaOxidados para fines de energía

Clasificación AminoácidosClasificación Aminoácidos

Según su obtenciónSegún su obtención Esenciales:Esenciales:

– No pueden ser sintetizados de novo a No pueden ser sintetizados de novo a partir de glucosa u otros AApartir de glucosa u otros AA

– Deben ser ingeridos para obtenerlosDeben ser ingeridos para obtenerlos No Esenciales:No Esenciales:

– Si pueden ser sintetizados de novo a Si pueden ser sintetizados de novo a partir de otros AApartir de otros AA

Clasificación de las proteínasClasificación de las proteínas

Actividades de las proteínasActividades de las proteínas

Participan en actividades Participan en actividades estructurales:estructurales:

a)estructurales:a)estructurales: *Formar cuerpo o partes de él*Formar cuerpo o partes de él

b) Funcionales:b) Funcionales:

**MetabolismoMetabolismo

*Regulación*Regulación

Estructurales que forman?Estructurales que forman?

Organización del ADN (Histonas)

Matriz extracelular:Variedad de colágena, elastina,

Membranas

organelos

Citoesqueleto

Actividades funcionalesActividades funcionales

CatalíticaDefensaTransporteSeñalizaciónTransducciónMensajerosReceptoresMovimientoTranscripción

NIVELES DE ESTRUCTURA:NIVELES DE ESTRUCTURA:Secuencia lineal de aminoácidos, sólo poseen enlaces peptídicos, es la estructura fundamental.

Niveles de estructura protéicaNiveles de estructura protéica

Estructura primariaEstructura primaria Secuencia de aa en la proteína desde Secuencia de aa en la proteína desde

el N- terminal hasta el C-terminal el N- terminal hasta el C-terminal mediante enlaces peptídicos,mediante enlaces peptídicos,

Las propiedades de una proteína Las propiedades de una proteína dependen directa o indirectamente de dependen directa o indirectamente de esta estructura.esta estructura.

Conformación tridimensional de la Conformación tridimensional de la estructura secundariaestructura secundaria

Alfa hélice

Lamina plegada

Fuerzas que estabilizan la Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria son:estructura terciaria son:

– puentes de puentes de hidrógeno,hidrógeno,

– enlaces enlaces disulfuro,disulfuro,

– puentes salinos,puentes salinos,– interacciones interacciones

dipolo-dipolo,dipolo-dipolo,– interacciones interacciones

hidrofóbicas. hidrofóbicas. La estructura primaria determina las demás La estructura primaria determina las demás

estructuras incluso la terciariaestructuras incluso la terciaria

Estructira terciariaEstructira terciaria Arreglo tridimensional de la cadena proteica en su Arreglo tridimensional de la cadena proteica en su

totalidad, puede adoptar muchas conformaciones totalidad, puede adoptar muchas conformaciones pero la nativa (primaria) es más estable.pero la nativa (primaria) es más estable.

Incluye la estructura secundaria, enlaces los enlaces Incluye la estructura secundaria, enlaces los enlaces bisulfuro y cualquier otro plegamiento,bisulfuro y cualquier otro plegamiento,

El plegamiento permite a El plegamiento permite a los aminoácidos hidrófobos los aminoácidos hidrófobos ocupar el interior de la ocupar el interior de la proteína y los hidrófilos en la proteína y los hidrófilos en la superficie donde superficie donde interaccionan con el agua.interaccionan con el agua.

Estructura cuaternariaEstructura cuaternaria Proteínas formadas por 2 o más cadenas Proteínas formadas por 2 o más cadenas

polipeptídicas o polipeptídicas o subunidadessubunidades Se refiere a la interacción no covalente entre Se refiere a la interacción no covalente entre

dichas subunidadesdichas subunidades

•Cada subunidad tiene su propia estructura primaria, secundaria y terciaria distintiva

•Las subunidades pueden ser identicas o diferentes

A partir de la A partir de la estructura primaria estructura primaria

se forman las se forman las siguientes siguientes estructuras estructuras proteicasproteicas

Desnaturalización proteicaDesnaturalización proteica Se refiere a la pérdida de su conformación Se refiere a la pérdida de su conformación

nativanativa Es causada por el calentamiento, cambios Es causada por el calentamiento, cambios

del pH, tratamiento con agentes del pH, tratamiento con agentes reductores, radiación y otros factoresreductores, radiación y otros factores

Unicamente permanece la estructura primaria

Rompimiento de puentes de hidrogeno

Se rompen puentes disulfuro

EvaluaciónEvaluación Cuáles unidades estructurales tienen las proteinas?Cuáles unidades estructurales tienen las proteinas? Cómo se estructuran los aminoácidos? Cómo se estructuran los aminoácidos? Diferencia entre proteínas, carbohidratos y lípidos: Diferencia entre proteínas, carbohidratos y lípidos: Semejanza entre proteínas, carbohidratos y lípidos:Semejanza entre proteínas, carbohidratos y lípidos: Diferencia entre proteínas de 1ra. Sda. 3ra. estruct. Diferencia entre proteínas de 1ra. Sda. 3ra. estruct. Que tipo de enlaces posee una proteína cuaternaria?Que tipo de enlaces posee una proteína cuaternaria? Cuántas subunidades monoméricas de las proteínas Cuántas subunidades monoméricas de las proteínas

aparecen codificadas en el ADN.aparecen codificadas en el ADN. Cómo esta constituido un aminoácido?Cómo esta constituido un aminoácido? Porqué hay aminoácidos esenciales y no esenciales?Porqué hay aminoácidos esenciales y no esenciales? Porque se dice que las proteínas poseen anfipatía?Porque se dice que las proteínas poseen anfipatía? Qué caracteriza a una proteína cuaternaria?Qué caracteriza a una proteína cuaternaria? En qué estructuras celulares participan proteinas?En qué estructuras celulares participan proteinas? Enumere las funciones de las proteínas:Enumere las funciones de las proteínas: