proteínas apuntes
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Apuntes de proteínas para un nivel de 2º de bachillerato.TRANSCRIPT
PROTEIacuteNASIacuteNDICE
1 Introduccioacuten
2 Funciones de las proteiacutenas
3 Estructura de los aminoaacutecidos
4 El enlace peptiacutedico Peacuteptidos y proteiacutenas
5 La estructura de las proteiacutenas Desnaturalizacioacuten
6 Calsificacioacuten de las proteiacutenas (Anexo I)
1 INTRODUCCIOacuteN
Las proteiacutenas son las moleacuteculas que desempentildean la mayor parte de la actividad de las ceacutelulas ademaacutes de tener importantes funciones estructurales Las proteiacutenas son fruto de la polimerizacioacuten de unas unidades baacutesicas llamadas aminoaacutecidos que se unen entre siacute formando enlaces peptiacutedicos
2 FUNCIONES DE LAS PROTEIacuteNAS bull Funcioacuten estructural cuando forma parte del
armazoacuten o cuerpo de otras estructuras celulares o tisulares (tejidos) Son ejemplos el colaacutegeno que forma parte de la sustancia intercelular de los tejidos conectivos las proteiacutenas que forman parte de la caacutepsida de los virus o la tubulina cuya polimerizacioacuten de lugar a cilios y flagelos
bull Funcioacuten reguladora Son aquellas que intervienen en los procesos de sentildealizacioacuten quiacutemica como algunas hormonas (insulina hormona de crecimiento) en la activacioacuten de genes como los factores de transcripcioacuten o bien los receptores proteicos de membrana que desencadenan cambios en las ceacutelulas cuando les llega el ligando especiacutefico
bull Proteiacutenas contraacutectiles como la actina y la miosina del muacutesculobull Proteiacutenas de transporte como la hemoglobina y mioglobina que
transportan y almacenan oxiacutegeno respectivamente la albuacutemina seacuterica que transporta aacutecidos grasos o las proteiacutenas transportadoras de membrana como los ldquocarriersrdquo o la bomba de sodio y potasio
profesorjano WIX PROFESOR JANO
PAacuteGINA 1 DE 10 LAS PROTEIacuteNAS para janoclase13 de profesorjano
WIX Profesor Jano
profesorjano
Estructura tridimensionalde la mioglobina
bull Proteiacutenas de almacenamiento reserva Es el caso de ovoalbuacutemina en el huevo la caseiacutena en la leche o la gliadina presente en los cereales
bull Proteiacutenas de defensa como los anticuerpos o inmuniglobulinas o el complemento
bull Funcioacuten enzimaacutetica Los enzimas son biocatalizadores orgaacutenicos Tienen un capiacutetulo aparte en estos apuntes
3 LA ESTRUCTURA DE LOS AMINOAacuteCIDOS
Los aminoaacutecidos son las unidades (monoacutemeros) que forman parte de las proteiacutenas Existen unos 300 aminoaacutecidos distintos aunque la mayoriacutea de las proteiacutenas de los seres vivos contienen 20 aminoaacutecidos distintos El orden en el que estos aminoaacutecidos se unen para constituir las proteiacutenas estaacute determinado por el ADNPara que muchas proteiacutenas funciones correctamente necesitan la presencia de partes no proteiacutecas que reciben el nombre de grupos prosteacuteticos El grupo hemo de lo hemoglobina seriacutea un ejemplo
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Los aminoaacutecidos tienen un aacutetomo de carbono central llamado a al que se une un grupo amino un hidroacutegeno y un grupo carboxilo (aacutecido) Esta estructura es comuacuten a todos Los aminoaacutecidos se diferencian entre siacute seguacuten el grupo orgaacutenico ldquoRrdquo que se una a la cuarta valencia del carbono a Seguacuten la naturaleza del grupo R los aminoaacutecidos se clasifican en
bull Aminoaacutecidos con grupo R apolar o hidroacutefobosbull Aminoaacutecidos con grupo R polar o hidroacutefilosbull Aminoaacutecidos con grupo R aacutecido y cargados negativamente
(tambieacuten son hidroacutefilos)bull Aminoaacutecidos con grupo R baacutesico y cargados positivamente
(tambieacuten son hidroacutefilos)
El carbono a de los aminoaacutecidos es asimeacutetrico salvo en el caso de la glicina Por esta razoacuten los aminoaacutecidos presentan enantioacutemeros D y L
Se denominan aminoaacutecidos esenciales aquellos que no se pueden fabricar a partir de otros aminoaacutecidos o de otras biomoleacuteculas y por lo tanto deben de ser ingeridos en la dieta Este concepto de ldquoesencialrdquo es ampliable a otro tipo de biomoleacuteculas
IONIZACIOacuteN DE LOS AMINOAacuteCIDOSCuando un aminoaacutecido se disuelve en agua se encuentra en solucioacuten en forma de ion dipolar o zwitterionSeguacuten el pH del medio el tipo de ionizacioacuten de un aminoaacutecido cambia y tambieacuten sus cargas lo que puede ocasionar cambios en la forma espacial de la proteiacutena que los contiene situacioacuten que puede resultar peligrosaEn medios aacutecidos el aminoaacutecido estaacute completamene protonado (con -COOH y NH3
+) y su carga es positiva mientras que en medios baacutesicos el aminoaacutecido presenta su forma desprotonada (-COO- y NH2) y su carga es negativa Una sustancia aacutecida es aquella que es capaz de donar H+ (protones) al medio y una sustancia baacutesica es aquella capaz de tomarlos del medio Cuando el aminoaacutecido estaacute en su forma protonada en un medio aacutecido y el pH va aumentando el aminoaacutecido se desprotona donando H+ al medio y se comporta como un aacutecido Cuando el aminoaacutecido estaacute en su forma desprotonada en un medio baacutesico y el pH va disminuyendo el
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Al igual que los monosacaacuteridos los aminoaacutecidos tambieacuten presentan imaacutegenes especulares D y L
aminoaacutecido capta protones del medio comportaacutendose con una base Por lo tanto los aminoaacutecidos pueden comportarse como aacutecidos y como bases seguacuten sea el pH del medio A las sustancias que tienen esta propiedad se les denomina anfoacuteterasExisten unos valores de pH caracteriacutesticos para cada aminoaacutecido Son
bull Pka el es pH para el cual el aminoaacutecido estaacute en un 50 en su forma protonada y un 50 en su forma de ion dipolar (zwitterion)
bull PI o punto isoeleacutectrico es el pH para el cual ese aminoaacutecido estaacute al 100 en forma de ion dipolar
bull Pkb es el pH para el cual el aminoaacutecido estaacute en un 50 en su forma desprotonada y un 50 en forma de ion dipolar (zwitterion)
A pH fisioloacutegico (el habitual en ceacutelulas y tejidos) los aminoaacutecidos no suelen tener carga neta ya que se encuentran en forma de ion dipolar Si variacutea el pH y po eso debe mantenerse constante siacute que pueden verse alteradas las cargas de los aminoaacutecidos
Dado que los aminoaacutecidos de las proteiacutenas pueden comportarse como aacutecidos o como bases a menudo influyen como sustancias tamponadoras de las variaciones de pH en el organismo
4 EL ENLACE PEPTIacuteDICO PEacutePTIDOS Y PROTEIacuteNAS
Los aminoaacutecidos se unen entre siacute mediante un enlace covalente de tipo amida en el que el grupo carboxilo (-COOH) del primer aminoaacutecido enlaza con el grupo amino (H2N-) del siguiente
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Aunque el enlace formado es simple y no doble el enlace amida presenta la rigidez caracteeriacutestica del doble enlace lo que provoca que los aacutetomos que se encuentran unidos a carbono del grupo carboxilo y al nitroacutegeno del grupo amino esteacuten en el mismo planoA una cadena de muchos aminoaacutecidos unidos se le denomina polipeacutetido y si son unos pocos recibe el nombre de oligopeacutetido (o maacutes concretamente dipeacuteptido tripeacuteptido tetrapeacuteptido etc)Aunque a veces se suelen usar indistintamente los teacuterminos polipeacuteptido y proteiacutena se considera que una proteiacutena debe tener una masa moleacutecular superior a 10000
El primer aminoaacutecido de una cadena polipeptiacutedica es aquel que tiene su grupo amino libre (extremo N-terminal) y el uacuteltimo es el que tiene libre el COOH (extremo C o carboxilo terminal)
Algunos ejemplos de peacuteptidos de intereacutes bioloacutegicobull Glutation Es un potente reductor bioloacutegico que entre otras
funciones tiene la de mantener el estado de oxidacioacuten del hierro de la hemoglobina en +2 (en +3 metahemoglobina es incapaz de unirse al oxiacutegeno)
bull Aacutecido pantoteacutenico que es el precursor de la vitamina B5bull La gramidicina y la penicilina son antibioacuteticos formados o que
contienen peacuteptidosbull Hormonas peptiacutedicas como la oxitocina vasopresina o insulina
5 LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEIacuteNAS
Una proteiacutena es activa por que tiene una determinada forma en el espacio Se denomina conformacioacuten a la disposicioacuten tridimensional de los aacutetomos de una proteiacutena Cuando esta conformacioacuten es la que permite que la proteiacutena pueda llevar a cabo su funcioacuten se dice que es su forma nativa
La forma nativa de una proteiacutena nunca es la estructura en zig-zag de la cadena de aminoaacutecidos o estructura primaria sino que presentan diversos grados de plegamiento en el espacio Dado que el enlace peptiacutedico es riacutegido soacutelo los enlaces adyacentes pueden girar seguacuten unos aacutengulos y Soacutelo unos valores determinados de f y y permiten plegamientos estables que genera el siguiente grado de plegamiento o estructura secundaria
Las estructuras secundarias estables para valores permitidos de y fueron representadas en unos ejes en los que se situaron
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VIacuteDEO formacioacuten ENLACE PEPTIacuteDICO
los diferentes tipos de estructuras secundarias estables Este diagrama recibe el nombre de Diagrama de Ramachandran Las estructuras secundarias maacutes frecuentes sonHeacutelice es una disposicioacuten helicoidal de la cadena en zig-zag de aminoaacutecidos que generan una forma ciliacutendrica con los grupos R hacia el exterior de la heacutelice ( = -45o a -50o = -60o) Su sentido de avance es en el sentido de las agujas del reloj dextroacutegira y cada vuelta avanza 5rsquo4 angtroms y contiene 36 aminoaacutecidosEsta tipo de disposicioacuten en el especie permite la formacioacuten de puentes de hidroacutegeno intracatenarios que le otorga gran estabilidadEn general las proteiacutenas que presentan como maacuteximo grado de plegamiento especial una
estructura secundaria se denominas proteiacutenas fibrosas y suelen tener funcioacuten estructural ya que forman largas hebras o laacuteminas Las -queratinas con proteiacutenas formadas casi exclusivamente por heacutelices y son el constituyente del pelo untildeas y pezuntildeas Presentan abundantes cisteiacutenas y por eso su combustioacuten genera ese olor azufrado caracteriacutestico de ldquopollo chamuscadordquo Al tener cisteiacutenas forman puentes disulfuro
Aminoaacutecidos como la prolina desestabilizan la heacutelice haciendo que pierda esta conformacioacuten
Conformacioacuten en laacutemina o conformacioacuten Se trata de una disposicioacuten paralela o antiparalela seguacuten sea el sentido en el que se encuentren las cadenas en zig-zag de los aminoaacutecidos que forman la proteiacutena a modo de una laacutemina plegada Los grupos R se disponen de manera opuesta (arriba-abajo) Estas laacuteminas estaacuten estabilizadas por puentes de hidroacutegeno intracatenarios e intercatenariosLas -queratinas que constituyen por
ejemplo los hilos de la tela de arantildea y la fibroiacutena de la seda presentan laacuteminas como su grado maacuteximo de plegamiento Tienen abundantes residuos de alanina y glicina y forman fibras inextensibles
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El colaacutegeno es una proteiacutena fibrosa formada por la polimerizacioacuten de unidades tres heacutelices acopladas entre siacute Cada una de estas heacutelices ricas en hidroxiprolina recibe el nombre de cadena pro- (no confundirlo con la heacutelice ) Esta heacutelice es levoacutegira (avanza en sentido opuesto a las agujas del reloj) pero cuando se ensamblan tres de ellas generan una triple heacutelice dextroacutegira La polimerizacioacuten de estas unidades genera la fibra de colaacutegeno La fibra generada tiene la misma fuerza de tensioacuten que un cable de acero de ideacutentica seccioacuten Existen muchos tipos de colaacutegeno en el ser humano y es sintetizado por los fibroblastos El colaacutegeno es el principal componente de ligamentos y tendones y forman parte de las sustancias intercelular de los tejidos conectivos
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Las proteiacutenas que desempentildean la mayor partes de las funciones bioloacutegicas sentildealadas al principio del tema presentan un grado maacutes de plegamiento en el espacio en el que se combinan distintas combinaciones de laacuteminas y heacutelices generando estructuras globulares De hecho las proteiacutenas con estructura terciaria se denominan globulares y pueden tener varios tipos de estructura secundaria (las fibrosas soacutelo uno)Gracias a este segundo grado de plegamiento aminoaacutecidos que estaban muy separados en la cadena polipeptiacutedica pueden terminar proacuteximos Las fuerzas que intervienen en este plegamiento espacial y que otorgan a las proteiacutenas la forma precisa que ahce que sea funcional son-Interacciones hidrofoacutebias e
hidrofiacutelicas de los grupos R de los aminoaacutecidos con el medio
- Fuerzas de atraccioacuten y repulsioacuten de los grupos R de los aminoaacutecidos con carga
- Formacioacuten de puentes disulfuro entre cisteiacutenas
- Fuerzas de Van deer WaalsTodo esto depende de la secuencia de los aminoaacutecidos es decir de queacute posicioacuten ocupan por lo que se puede decir que la estructura primaria de una proteiacutena determina la forma espacial que va a tenerAdemaacutes algunas proteiacutenas necesitan la ayuda de otras proteiacutenas para adquirir esa forma espacial activa Estas proteiacutenas que ayudan a que las proteiacutenas adquieran la forma correcta en el momento oportuno reciben el nombre de chaperonas Una de las familias de chaperonas maacutes conocidas con las Hsp70 que suelen tener una masa de unos 70000 y se encuentran ya sea en bacterias hasta en los seres humanos
Una de las primeras proteiacutenas globulares de las que se supo su conformacioacuten fue la mioglobina La mioglobina es la proteiacutena que almacena oxiacutegeno en el muacutesculo y contiene 153 residuos aminoaacutecidos que forman ocho segmentos de heacutelice a con ldquolazosrdquo entre ambas Ademaacutes contien un grupo hemo con un aacutetomo de hierro
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CHAPERONA
al que se une el oxiacutegeno como grupo prosteacutetico La mioglobina es especialmente abundante en animales que permanecen largo tiempo sumergidos como las ballenas o los pinniacutepedos (focas morsas etc)A menudo las proteiacutenas globulares grandes contienen diversas regiones estables bien diferenciadas en su conformacioacuten espacial Si por meacutetodos quiacutemicos se separan estos dominios mantienen su conformacioacuten espacialEn las proteiacutenas globulares tambieacuten existen combianciones de estructuras secundarias que aparecen en proteiacutenas distintas A estas combinacios estables ya que son frecuentes se les denomina motivos
Por uacuteltimo existen proteiacutenas que estaacuten formadas por el ensamblaje de varias subunidades globulares Se dice que estas proteiacutenas tienen estructura cuaternaria y que son oligomeacutericas si son pocas subunidades o multimeacuterica si son muchasUn ejemplo de proteiacutenas oligomeacuterica es la hemoglobina formada por cuantro subunidades de globina dos tipo y dos de tipo (nada que ver con las estructuras secundarias vistas anteriormente) cada una de las cuales tiene su grupo hemoLa hemoglobina es la proteiacutena que transporta oxiacutegeno en la sangre y dado que tiene cuatro grupos hemo puede transportar cuatro moleacuteculas de oxiacutegeno La conformacioacuten de cada una de las subunidades es diferente seguacuten contengan oxiacutegeno (oxihemoglobina) o no (desoxihemoglobina)La hemoglobina presenta un fenoacutemeno llamado cooperativdad que consiste en que cuando un oxiacutegeno entra a la primera subunidad de la hemoglobina provoca que aumente la afinidad del oxiacutegeno por las restantes aceleraacutendose asiacute la captura de esta moleacutecula
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Proteina de un bacteroide de la flora intestinal con 3 dominios
PARA QUE UNA PROTEIacuteNA LLEVE A CABO SU FUNCIOacuteN ES IMPRESCINDIBLE QUE TENGA INTACTA SU CONFORMACIOacuteN NATIVA
(Ampliacioacuten universidad)
La desnaturalizacioacuten es el proceso mediante el cual una proteiacutena pierde su forma espacial nativa y por lo tanto se vuelve inactiva Una de las razones de la peacuterdida de la estructura terciaria es por la rotura de los puentes disulfuro Cuando esto sucede en un organismo puede tener efectos desastrosos llegando incluso a provocar la muerte del individuo
La desnaturalizacioacuten puede ser reversible o irreversible y puede estar provocada por
bull Aumento de temperatura como por ejemplo lo que le sucede a la albuacutemina (clara) del huevo cuando se friacutee Esta es otra de las razones por las cuales la fiebre no puede ser muy alta durante mucho tiempo porque provocariacutea la desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas humanas ademaacutes de las de las proteiacutenas bacterianas o viacutericas que es lo que se pretende con la fiebre como mecanismo de defensa
bull Variacioacuten del pH Como ya se ha visto la variacioacuten del pH puede causar cambio en las cargas de los grupos R de los aminoaacutecidos lo que afectaraacute a las fuerzas electrostaacuteticas que manteniacutea a la proteiacutena en su conformacioacuten nativa producieacutendose la desnaturalizacioacuten
Como se puede concluir la homeostasis es fundamental parara evitar cambios que alteren la forma de las proteiacutenas
bull De manera artificial la desnaturalizacioacuten de una proteiacutena tambieacuten se puede producir por la adicioacuten de detergentes
CLASIFICACIOacuteN DE LAS PROTEIacuteNAS - descargar anexo I
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Video sobre la desnaturalizacioacuten
Un viacutedeo resumen
bull Proteiacutenas de almacenamiento reserva Es el caso de ovoalbuacutemina en el huevo la caseiacutena en la leche o la gliadina presente en los cereales
bull Proteiacutenas de defensa como los anticuerpos o inmuniglobulinas o el complemento
bull Funcioacuten enzimaacutetica Los enzimas son biocatalizadores orgaacutenicos Tienen un capiacutetulo aparte en estos apuntes
3 LA ESTRUCTURA DE LOS AMINOAacuteCIDOS
Los aminoaacutecidos son las unidades (monoacutemeros) que forman parte de las proteiacutenas Existen unos 300 aminoaacutecidos distintos aunque la mayoriacutea de las proteiacutenas de los seres vivos contienen 20 aminoaacutecidos distintos El orden en el que estos aminoaacutecidos se unen para constituir las proteiacutenas estaacute determinado por el ADNPara que muchas proteiacutenas funciones correctamente necesitan la presencia de partes no proteiacutecas que reciben el nombre de grupos prosteacuteticos El grupo hemo de lo hemoglobina seriacutea un ejemplo
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Los aminoaacutecidos tienen un aacutetomo de carbono central llamado a al que se une un grupo amino un hidroacutegeno y un grupo carboxilo (aacutecido) Esta estructura es comuacuten a todos Los aminoaacutecidos se diferencian entre siacute seguacuten el grupo orgaacutenico ldquoRrdquo que se una a la cuarta valencia del carbono a Seguacuten la naturaleza del grupo R los aminoaacutecidos se clasifican en
bull Aminoaacutecidos con grupo R apolar o hidroacutefobosbull Aminoaacutecidos con grupo R polar o hidroacutefilosbull Aminoaacutecidos con grupo R aacutecido y cargados negativamente
(tambieacuten son hidroacutefilos)bull Aminoaacutecidos con grupo R baacutesico y cargados positivamente
(tambieacuten son hidroacutefilos)
El carbono a de los aminoaacutecidos es asimeacutetrico salvo en el caso de la glicina Por esta razoacuten los aminoaacutecidos presentan enantioacutemeros D y L
Se denominan aminoaacutecidos esenciales aquellos que no se pueden fabricar a partir de otros aminoaacutecidos o de otras biomoleacuteculas y por lo tanto deben de ser ingeridos en la dieta Este concepto de ldquoesencialrdquo es ampliable a otro tipo de biomoleacuteculas
IONIZACIOacuteN DE LOS AMINOAacuteCIDOSCuando un aminoaacutecido se disuelve en agua se encuentra en solucioacuten en forma de ion dipolar o zwitterionSeguacuten el pH del medio el tipo de ionizacioacuten de un aminoaacutecido cambia y tambieacuten sus cargas lo que puede ocasionar cambios en la forma espacial de la proteiacutena que los contiene situacioacuten que puede resultar peligrosaEn medios aacutecidos el aminoaacutecido estaacute completamene protonado (con -COOH y NH3
+) y su carga es positiva mientras que en medios baacutesicos el aminoaacutecido presenta su forma desprotonada (-COO- y NH2) y su carga es negativa Una sustancia aacutecida es aquella que es capaz de donar H+ (protones) al medio y una sustancia baacutesica es aquella capaz de tomarlos del medio Cuando el aminoaacutecido estaacute en su forma protonada en un medio aacutecido y el pH va aumentando el aminoaacutecido se desprotona donando H+ al medio y se comporta como un aacutecido Cuando el aminoaacutecido estaacute en su forma desprotonada en un medio baacutesico y el pH va disminuyendo el
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Al igual que los monosacaacuteridos los aminoaacutecidos tambieacuten presentan imaacutegenes especulares D y L
aminoaacutecido capta protones del medio comportaacutendose con una base Por lo tanto los aminoaacutecidos pueden comportarse como aacutecidos y como bases seguacuten sea el pH del medio A las sustancias que tienen esta propiedad se les denomina anfoacuteterasExisten unos valores de pH caracteriacutesticos para cada aminoaacutecido Son
bull Pka el es pH para el cual el aminoaacutecido estaacute en un 50 en su forma protonada y un 50 en su forma de ion dipolar (zwitterion)
bull PI o punto isoeleacutectrico es el pH para el cual ese aminoaacutecido estaacute al 100 en forma de ion dipolar
bull Pkb es el pH para el cual el aminoaacutecido estaacute en un 50 en su forma desprotonada y un 50 en forma de ion dipolar (zwitterion)
A pH fisioloacutegico (el habitual en ceacutelulas y tejidos) los aminoaacutecidos no suelen tener carga neta ya que se encuentran en forma de ion dipolar Si variacutea el pH y po eso debe mantenerse constante siacute que pueden verse alteradas las cargas de los aminoaacutecidos
Dado que los aminoaacutecidos de las proteiacutenas pueden comportarse como aacutecidos o como bases a menudo influyen como sustancias tamponadoras de las variaciones de pH en el organismo
4 EL ENLACE PEPTIacuteDICO PEacutePTIDOS Y PROTEIacuteNAS
Los aminoaacutecidos se unen entre siacute mediante un enlace covalente de tipo amida en el que el grupo carboxilo (-COOH) del primer aminoaacutecido enlaza con el grupo amino (H2N-) del siguiente
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Aunque el enlace formado es simple y no doble el enlace amida presenta la rigidez caracteeriacutestica del doble enlace lo que provoca que los aacutetomos que se encuentran unidos a carbono del grupo carboxilo y al nitroacutegeno del grupo amino esteacuten en el mismo planoA una cadena de muchos aminoaacutecidos unidos se le denomina polipeacutetido y si son unos pocos recibe el nombre de oligopeacutetido (o maacutes concretamente dipeacuteptido tripeacuteptido tetrapeacuteptido etc)Aunque a veces se suelen usar indistintamente los teacuterminos polipeacuteptido y proteiacutena se considera que una proteiacutena debe tener una masa moleacutecular superior a 10000
El primer aminoaacutecido de una cadena polipeptiacutedica es aquel que tiene su grupo amino libre (extremo N-terminal) y el uacuteltimo es el que tiene libre el COOH (extremo C o carboxilo terminal)
Algunos ejemplos de peacuteptidos de intereacutes bioloacutegicobull Glutation Es un potente reductor bioloacutegico que entre otras
funciones tiene la de mantener el estado de oxidacioacuten del hierro de la hemoglobina en +2 (en +3 metahemoglobina es incapaz de unirse al oxiacutegeno)
bull Aacutecido pantoteacutenico que es el precursor de la vitamina B5bull La gramidicina y la penicilina son antibioacuteticos formados o que
contienen peacuteptidosbull Hormonas peptiacutedicas como la oxitocina vasopresina o insulina
5 LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEIacuteNAS
Una proteiacutena es activa por que tiene una determinada forma en el espacio Se denomina conformacioacuten a la disposicioacuten tridimensional de los aacutetomos de una proteiacutena Cuando esta conformacioacuten es la que permite que la proteiacutena pueda llevar a cabo su funcioacuten se dice que es su forma nativa
La forma nativa de una proteiacutena nunca es la estructura en zig-zag de la cadena de aminoaacutecidos o estructura primaria sino que presentan diversos grados de plegamiento en el espacio Dado que el enlace peptiacutedico es riacutegido soacutelo los enlaces adyacentes pueden girar seguacuten unos aacutengulos y Soacutelo unos valores determinados de f y y permiten plegamientos estables que genera el siguiente grado de plegamiento o estructura secundaria
Las estructuras secundarias estables para valores permitidos de y fueron representadas en unos ejes en los que se situaron
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los diferentes tipos de estructuras secundarias estables Este diagrama recibe el nombre de Diagrama de Ramachandran Las estructuras secundarias maacutes frecuentes sonHeacutelice es una disposicioacuten helicoidal de la cadena en zig-zag de aminoaacutecidos que generan una forma ciliacutendrica con los grupos R hacia el exterior de la heacutelice ( = -45o a -50o = -60o) Su sentido de avance es en el sentido de las agujas del reloj dextroacutegira y cada vuelta avanza 5rsquo4 angtroms y contiene 36 aminoaacutecidosEsta tipo de disposicioacuten en el especie permite la formacioacuten de puentes de hidroacutegeno intracatenarios que le otorga gran estabilidadEn general las proteiacutenas que presentan como maacuteximo grado de plegamiento especial una
estructura secundaria se denominas proteiacutenas fibrosas y suelen tener funcioacuten estructural ya que forman largas hebras o laacuteminas Las -queratinas con proteiacutenas formadas casi exclusivamente por heacutelices y son el constituyente del pelo untildeas y pezuntildeas Presentan abundantes cisteiacutenas y por eso su combustioacuten genera ese olor azufrado caracteriacutestico de ldquopollo chamuscadordquo Al tener cisteiacutenas forman puentes disulfuro
Aminoaacutecidos como la prolina desestabilizan la heacutelice haciendo que pierda esta conformacioacuten
Conformacioacuten en laacutemina o conformacioacuten Se trata de una disposicioacuten paralela o antiparalela seguacuten sea el sentido en el que se encuentren las cadenas en zig-zag de los aminoaacutecidos que forman la proteiacutena a modo de una laacutemina plegada Los grupos R se disponen de manera opuesta (arriba-abajo) Estas laacuteminas estaacuten estabilizadas por puentes de hidroacutegeno intracatenarios e intercatenariosLas -queratinas que constituyen por
ejemplo los hilos de la tela de arantildea y la fibroiacutena de la seda presentan laacuteminas como su grado maacuteximo de plegamiento Tienen abundantes residuos de alanina y glicina y forman fibras inextensibles
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El colaacutegeno es una proteiacutena fibrosa formada por la polimerizacioacuten de unidades tres heacutelices acopladas entre siacute Cada una de estas heacutelices ricas en hidroxiprolina recibe el nombre de cadena pro- (no confundirlo con la heacutelice ) Esta heacutelice es levoacutegira (avanza en sentido opuesto a las agujas del reloj) pero cuando se ensamblan tres de ellas generan una triple heacutelice dextroacutegira La polimerizacioacuten de estas unidades genera la fibra de colaacutegeno La fibra generada tiene la misma fuerza de tensioacuten que un cable de acero de ideacutentica seccioacuten Existen muchos tipos de colaacutegeno en el ser humano y es sintetizado por los fibroblastos El colaacutegeno es el principal componente de ligamentos y tendones y forman parte de las sustancias intercelular de los tejidos conectivos
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Las proteiacutenas que desempentildean la mayor partes de las funciones bioloacutegicas sentildealadas al principio del tema presentan un grado maacutes de plegamiento en el espacio en el que se combinan distintas combinaciones de laacuteminas y heacutelices generando estructuras globulares De hecho las proteiacutenas con estructura terciaria se denominan globulares y pueden tener varios tipos de estructura secundaria (las fibrosas soacutelo uno)Gracias a este segundo grado de plegamiento aminoaacutecidos que estaban muy separados en la cadena polipeptiacutedica pueden terminar proacuteximos Las fuerzas que intervienen en este plegamiento espacial y que otorgan a las proteiacutenas la forma precisa que ahce que sea funcional son-Interacciones hidrofoacutebias e
hidrofiacutelicas de los grupos R de los aminoaacutecidos con el medio
- Fuerzas de atraccioacuten y repulsioacuten de los grupos R de los aminoaacutecidos con carga
- Formacioacuten de puentes disulfuro entre cisteiacutenas
- Fuerzas de Van deer WaalsTodo esto depende de la secuencia de los aminoaacutecidos es decir de queacute posicioacuten ocupan por lo que se puede decir que la estructura primaria de una proteiacutena determina la forma espacial que va a tenerAdemaacutes algunas proteiacutenas necesitan la ayuda de otras proteiacutenas para adquirir esa forma espacial activa Estas proteiacutenas que ayudan a que las proteiacutenas adquieran la forma correcta en el momento oportuno reciben el nombre de chaperonas Una de las familias de chaperonas maacutes conocidas con las Hsp70 que suelen tener una masa de unos 70000 y se encuentran ya sea en bacterias hasta en los seres humanos
Una de las primeras proteiacutenas globulares de las que se supo su conformacioacuten fue la mioglobina La mioglobina es la proteiacutena que almacena oxiacutegeno en el muacutesculo y contiene 153 residuos aminoaacutecidos que forman ocho segmentos de heacutelice a con ldquolazosrdquo entre ambas Ademaacutes contien un grupo hemo con un aacutetomo de hierro
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CHAPERONA
al que se une el oxiacutegeno como grupo prosteacutetico La mioglobina es especialmente abundante en animales que permanecen largo tiempo sumergidos como las ballenas o los pinniacutepedos (focas morsas etc)A menudo las proteiacutenas globulares grandes contienen diversas regiones estables bien diferenciadas en su conformacioacuten espacial Si por meacutetodos quiacutemicos se separan estos dominios mantienen su conformacioacuten espacialEn las proteiacutenas globulares tambieacuten existen combianciones de estructuras secundarias que aparecen en proteiacutenas distintas A estas combinacios estables ya que son frecuentes se les denomina motivos
Por uacuteltimo existen proteiacutenas que estaacuten formadas por el ensamblaje de varias subunidades globulares Se dice que estas proteiacutenas tienen estructura cuaternaria y que son oligomeacutericas si son pocas subunidades o multimeacuterica si son muchasUn ejemplo de proteiacutenas oligomeacuterica es la hemoglobina formada por cuantro subunidades de globina dos tipo y dos de tipo (nada que ver con las estructuras secundarias vistas anteriormente) cada una de las cuales tiene su grupo hemoLa hemoglobina es la proteiacutena que transporta oxiacutegeno en la sangre y dado que tiene cuatro grupos hemo puede transportar cuatro moleacuteculas de oxiacutegeno La conformacioacuten de cada una de las subunidades es diferente seguacuten contengan oxiacutegeno (oxihemoglobina) o no (desoxihemoglobina)La hemoglobina presenta un fenoacutemeno llamado cooperativdad que consiste en que cuando un oxiacutegeno entra a la primera subunidad de la hemoglobina provoca que aumente la afinidad del oxiacutegeno por las restantes aceleraacutendose asiacute la captura de esta moleacutecula
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Proteina de un bacteroide de la flora intestinal con 3 dominios
PARA QUE UNA PROTEIacuteNA LLEVE A CABO SU FUNCIOacuteN ES IMPRESCINDIBLE QUE TENGA INTACTA SU CONFORMACIOacuteN NATIVA
(Ampliacioacuten universidad)
La desnaturalizacioacuten es el proceso mediante el cual una proteiacutena pierde su forma espacial nativa y por lo tanto se vuelve inactiva Una de las razones de la peacuterdida de la estructura terciaria es por la rotura de los puentes disulfuro Cuando esto sucede en un organismo puede tener efectos desastrosos llegando incluso a provocar la muerte del individuo
La desnaturalizacioacuten puede ser reversible o irreversible y puede estar provocada por
bull Aumento de temperatura como por ejemplo lo que le sucede a la albuacutemina (clara) del huevo cuando se friacutee Esta es otra de las razones por las cuales la fiebre no puede ser muy alta durante mucho tiempo porque provocariacutea la desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas humanas ademaacutes de las de las proteiacutenas bacterianas o viacutericas que es lo que se pretende con la fiebre como mecanismo de defensa
bull Variacioacuten del pH Como ya se ha visto la variacioacuten del pH puede causar cambio en las cargas de los grupos R de los aminoaacutecidos lo que afectaraacute a las fuerzas electrostaacuteticas que manteniacutea a la proteiacutena en su conformacioacuten nativa producieacutendose la desnaturalizacioacuten
Como se puede concluir la homeostasis es fundamental parara evitar cambios que alteren la forma de las proteiacutenas
bull De manera artificial la desnaturalizacioacuten de una proteiacutena tambieacuten se puede producir por la adicioacuten de detergentes
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Video sobre la desnaturalizacioacuten
Un viacutedeo resumen
Los aminoaacutecidos tienen un aacutetomo de carbono central llamado a al que se une un grupo amino un hidroacutegeno y un grupo carboxilo (aacutecido) Esta estructura es comuacuten a todos Los aminoaacutecidos se diferencian entre siacute seguacuten el grupo orgaacutenico ldquoRrdquo que se una a la cuarta valencia del carbono a Seguacuten la naturaleza del grupo R los aminoaacutecidos se clasifican en
bull Aminoaacutecidos con grupo R apolar o hidroacutefobosbull Aminoaacutecidos con grupo R polar o hidroacutefilosbull Aminoaacutecidos con grupo R aacutecido y cargados negativamente
(tambieacuten son hidroacutefilos)bull Aminoaacutecidos con grupo R baacutesico y cargados positivamente
(tambieacuten son hidroacutefilos)
El carbono a de los aminoaacutecidos es asimeacutetrico salvo en el caso de la glicina Por esta razoacuten los aminoaacutecidos presentan enantioacutemeros D y L
Se denominan aminoaacutecidos esenciales aquellos que no se pueden fabricar a partir de otros aminoaacutecidos o de otras biomoleacuteculas y por lo tanto deben de ser ingeridos en la dieta Este concepto de ldquoesencialrdquo es ampliable a otro tipo de biomoleacuteculas
IONIZACIOacuteN DE LOS AMINOAacuteCIDOSCuando un aminoaacutecido se disuelve en agua se encuentra en solucioacuten en forma de ion dipolar o zwitterionSeguacuten el pH del medio el tipo de ionizacioacuten de un aminoaacutecido cambia y tambieacuten sus cargas lo que puede ocasionar cambios en la forma espacial de la proteiacutena que los contiene situacioacuten que puede resultar peligrosaEn medios aacutecidos el aminoaacutecido estaacute completamene protonado (con -COOH y NH3
+) y su carga es positiva mientras que en medios baacutesicos el aminoaacutecido presenta su forma desprotonada (-COO- y NH2) y su carga es negativa Una sustancia aacutecida es aquella que es capaz de donar H+ (protones) al medio y una sustancia baacutesica es aquella capaz de tomarlos del medio Cuando el aminoaacutecido estaacute en su forma protonada en un medio aacutecido y el pH va aumentando el aminoaacutecido se desprotona donando H+ al medio y se comporta como un aacutecido Cuando el aminoaacutecido estaacute en su forma desprotonada en un medio baacutesico y el pH va disminuyendo el
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Al igual que los monosacaacuteridos los aminoaacutecidos tambieacuten presentan imaacutegenes especulares D y L
aminoaacutecido capta protones del medio comportaacutendose con una base Por lo tanto los aminoaacutecidos pueden comportarse como aacutecidos y como bases seguacuten sea el pH del medio A las sustancias que tienen esta propiedad se les denomina anfoacuteterasExisten unos valores de pH caracteriacutesticos para cada aminoaacutecido Son
bull Pka el es pH para el cual el aminoaacutecido estaacute en un 50 en su forma protonada y un 50 en su forma de ion dipolar (zwitterion)
bull PI o punto isoeleacutectrico es el pH para el cual ese aminoaacutecido estaacute al 100 en forma de ion dipolar
bull Pkb es el pH para el cual el aminoaacutecido estaacute en un 50 en su forma desprotonada y un 50 en forma de ion dipolar (zwitterion)
A pH fisioloacutegico (el habitual en ceacutelulas y tejidos) los aminoaacutecidos no suelen tener carga neta ya que se encuentran en forma de ion dipolar Si variacutea el pH y po eso debe mantenerse constante siacute que pueden verse alteradas las cargas de los aminoaacutecidos
Dado que los aminoaacutecidos de las proteiacutenas pueden comportarse como aacutecidos o como bases a menudo influyen como sustancias tamponadoras de las variaciones de pH en el organismo
4 EL ENLACE PEPTIacuteDICO PEacutePTIDOS Y PROTEIacuteNAS
Los aminoaacutecidos se unen entre siacute mediante un enlace covalente de tipo amida en el que el grupo carboxilo (-COOH) del primer aminoaacutecido enlaza con el grupo amino (H2N-) del siguiente
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Aunque el enlace formado es simple y no doble el enlace amida presenta la rigidez caracteeriacutestica del doble enlace lo que provoca que los aacutetomos que se encuentran unidos a carbono del grupo carboxilo y al nitroacutegeno del grupo amino esteacuten en el mismo planoA una cadena de muchos aminoaacutecidos unidos se le denomina polipeacutetido y si son unos pocos recibe el nombre de oligopeacutetido (o maacutes concretamente dipeacuteptido tripeacuteptido tetrapeacuteptido etc)Aunque a veces se suelen usar indistintamente los teacuterminos polipeacuteptido y proteiacutena se considera que una proteiacutena debe tener una masa moleacutecular superior a 10000
El primer aminoaacutecido de una cadena polipeptiacutedica es aquel que tiene su grupo amino libre (extremo N-terminal) y el uacuteltimo es el que tiene libre el COOH (extremo C o carboxilo terminal)
Algunos ejemplos de peacuteptidos de intereacutes bioloacutegicobull Glutation Es un potente reductor bioloacutegico que entre otras
funciones tiene la de mantener el estado de oxidacioacuten del hierro de la hemoglobina en +2 (en +3 metahemoglobina es incapaz de unirse al oxiacutegeno)
bull Aacutecido pantoteacutenico que es el precursor de la vitamina B5bull La gramidicina y la penicilina son antibioacuteticos formados o que
contienen peacuteptidosbull Hormonas peptiacutedicas como la oxitocina vasopresina o insulina
5 LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEIacuteNAS
Una proteiacutena es activa por que tiene una determinada forma en el espacio Se denomina conformacioacuten a la disposicioacuten tridimensional de los aacutetomos de una proteiacutena Cuando esta conformacioacuten es la que permite que la proteiacutena pueda llevar a cabo su funcioacuten se dice que es su forma nativa
La forma nativa de una proteiacutena nunca es la estructura en zig-zag de la cadena de aminoaacutecidos o estructura primaria sino que presentan diversos grados de plegamiento en el espacio Dado que el enlace peptiacutedico es riacutegido soacutelo los enlaces adyacentes pueden girar seguacuten unos aacutengulos y Soacutelo unos valores determinados de f y y permiten plegamientos estables que genera el siguiente grado de plegamiento o estructura secundaria
Las estructuras secundarias estables para valores permitidos de y fueron representadas en unos ejes en los que se situaron
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VIacuteDEO formacioacuten ENLACE PEPTIacuteDICO
los diferentes tipos de estructuras secundarias estables Este diagrama recibe el nombre de Diagrama de Ramachandran Las estructuras secundarias maacutes frecuentes sonHeacutelice es una disposicioacuten helicoidal de la cadena en zig-zag de aminoaacutecidos que generan una forma ciliacutendrica con los grupos R hacia el exterior de la heacutelice ( = -45o a -50o = -60o) Su sentido de avance es en el sentido de las agujas del reloj dextroacutegira y cada vuelta avanza 5rsquo4 angtroms y contiene 36 aminoaacutecidosEsta tipo de disposicioacuten en el especie permite la formacioacuten de puentes de hidroacutegeno intracatenarios que le otorga gran estabilidadEn general las proteiacutenas que presentan como maacuteximo grado de plegamiento especial una
estructura secundaria se denominas proteiacutenas fibrosas y suelen tener funcioacuten estructural ya que forman largas hebras o laacuteminas Las -queratinas con proteiacutenas formadas casi exclusivamente por heacutelices y son el constituyente del pelo untildeas y pezuntildeas Presentan abundantes cisteiacutenas y por eso su combustioacuten genera ese olor azufrado caracteriacutestico de ldquopollo chamuscadordquo Al tener cisteiacutenas forman puentes disulfuro
Aminoaacutecidos como la prolina desestabilizan la heacutelice haciendo que pierda esta conformacioacuten
Conformacioacuten en laacutemina o conformacioacuten Se trata de una disposicioacuten paralela o antiparalela seguacuten sea el sentido en el que se encuentren las cadenas en zig-zag de los aminoaacutecidos que forman la proteiacutena a modo de una laacutemina plegada Los grupos R se disponen de manera opuesta (arriba-abajo) Estas laacuteminas estaacuten estabilizadas por puentes de hidroacutegeno intracatenarios e intercatenariosLas -queratinas que constituyen por
ejemplo los hilos de la tela de arantildea y la fibroiacutena de la seda presentan laacuteminas como su grado maacuteximo de plegamiento Tienen abundantes residuos de alanina y glicina y forman fibras inextensibles
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El colaacutegeno es una proteiacutena fibrosa formada por la polimerizacioacuten de unidades tres heacutelices acopladas entre siacute Cada una de estas heacutelices ricas en hidroxiprolina recibe el nombre de cadena pro- (no confundirlo con la heacutelice ) Esta heacutelice es levoacutegira (avanza en sentido opuesto a las agujas del reloj) pero cuando se ensamblan tres de ellas generan una triple heacutelice dextroacutegira La polimerizacioacuten de estas unidades genera la fibra de colaacutegeno La fibra generada tiene la misma fuerza de tensioacuten que un cable de acero de ideacutentica seccioacuten Existen muchos tipos de colaacutegeno en el ser humano y es sintetizado por los fibroblastos El colaacutegeno es el principal componente de ligamentos y tendones y forman parte de las sustancias intercelular de los tejidos conectivos
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Las proteiacutenas que desempentildean la mayor partes de las funciones bioloacutegicas sentildealadas al principio del tema presentan un grado maacutes de plegamiento en el espacio en el que se combinan distintas combinaciones de laacuteminas y heacutelices generando estructuras globulares De hecho las proteiacutenas con estructura terciaria se denominan globulares y pueden tener varios tipos de estructura secundaria (las fibrosas soacutelo uno)Gracias a este segundo grado de plegamiento aminoaacutecidos que estaban muy separados en la cadena polipeptiacutedica pueden terminar proacuteximos Las fuerzas que intervienen en este plegamiento espacial y que otorgan a las proteiacutenas la forma precisa que ahce que sea funcional son-Interacciones hidrofoacutebias e
hidrofiacutelicas de los grupos R de los aminoaacutecidos con el medio
- Fuerzas de atraccioacuten y repulsioacuten de los grupos R de los aminoaacutecidos con carga
- Formacioacuten de puentes disulfuro entre cisteiacutenas
- Fuerzas de Van deer WaalsTodo esto depende de la secuencia de los aminoaacutecidos es decir de queacute posicioacuten ocupan por lo que se puede decir que la estructura primaria de una proteiacutena determina la forma espacial que va a tenerAdemaacutes algunas proteiacutenas necesitan la ayuda de otras proteiacutenas para adquirir esa forma espacial activa Estas proteiacutenas que ayudan a que las proteiacutenas adquieran la forma correcta en el momento oportuno reciben el nombre de chaperonas Una de las familias de chaperonas maacutes conocidas con las Hsp70 que suelen tener una masa de unos 70000 y se encuentran ya sea en bacterias hasta en los seres humanos
Una de las primeras proteiacutenas globulares de las que se supo su conformacioacuten fue la mioglobina La mioglobina es la proteiacutena que almacena oxiacutegeno en el muacutesculo y contiene 153 residuos aminoaacutecidos que forman ocho segmentos de heacutelice a con ldquolazosrdquo entre ambas Ademaacutes contien un grupo hemo con un aacutetomo de hierro
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CHAPERONA
al que se une el oxiacutegeno como grupo prosteacutetico La mioglobina es especialmente abundante en animales que permanecen largo tiempo sumergidos como las ballenas o los pinniacutepedos (focas morsas etc)A menudo las proteiacutenas globulares grandes contienen diversas regiones estables bien diferenciadas en su conformacioacuten espacial Si por meacutetodos quiacutemicos se separan estos dominios mantienen su conformacioacuten espacialEn las proteiacutenas globulares tambieacuten existen combianciones de estructuras secundarias que aparecen en proteiacutenas distintas A estas combinacios estables ya que son frecuentes se les denomina motivos
Por uacuteltimo existen proteiacutenas que estaacuten formadas por el ensamblaje de varias subunidades globulares Se dice que estas proteiacutenas tienen estructura cuaternaria y que son oligomeacutericas si son pocas subunidades o multimeacuterica si son muchasUn ejemplo de proteiacutenas oligomeacuterica es la hemoglobina formada por cuantro subunidades de globina dos tipo y dos de tipo (nada que ver con las estructuras secundarias vistas anteriormente) cada una de las cuales tiene su grupo hemoLa hemoglobina es la proteiacutena que transporta oxiacutegeno en la sangre y dado que tiene cuatro grupos hemo puede transportar cuatro moleacuteculas de oxiacutegeno La conformacioacuten de cada una de las subunidades es diferente seguacuten contengan oxiacutegeno (oxihemoglobina) o no (desoxihemoglobina)La hemoglobina presenta un fenoacutemeno llamado cooperativdad que consiste en que cuando un oxiacutegeno entra a la primera subunidad de la hemoglobina provoca que aumente la afinidad del oxiacutegeno por las restantes aceleraacutendose asiacute la captura de esta moleacutecula
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PARA QUE UNA PROTEIacuteNA LLEVE A CABO SU FUNCIOacuteN ES IMPRESCINDIBLE QUE TENGA INTACTA SU CONFORMACIOacuteN NATIVA
(Ampliacioacuten universidad)
La desnaturalizacioacuten es el proceso mediante el cual una proteiacutena pierde su forma espacial nativa y por lo tanto se vuelve inactiva Una de las razones de la peacuterdida de la estructura terciaria es por la rotura de los puentes disulfuro Cuando esto sucede en un organismo puede tener efectos desastrosos llegando incluso a provocar la muerte del individuo
La desnaturalizacioacuten puede ser reversible o irreversible y puede estar provocada por
bull Aumento de temperatura como por ejemplo lo que le sucede a la albuacutemina (clara) del huevo cuando se friacutee Esta es otra de las razones por las cuales la fiebre no puede ser muy alta durante mucho tiempo porque provocariacutea la desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas humanas ademaacutes de las de las proteiacutenas bacterianas o viacutericas que es lo que se pretende con la fiebre como mecanismo de defensa
bull Variacioacuten del pH Como ya se ha visto la variacioacuten del pH puede causar cambio en las cargas de los grupos R de los aminoaacutecidos lo que afectaraacute a las fuerzas electrostaacuteticas que manteniacutea a la proteiacutena en su conformacioacuten nativa producieacutendose la desnaturalizacioacuten
Como se puede concluir la homeostasis es fundamental parara evitar cambios que alteren la forma de las proteiacutenas
bull De manera artificial la desnaturalizacioacuten de una proteiacutena tambieacuten se puede producir por la adicioacuten de detergentes
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aminoaacutecido capta protones del medio comportaacutendose con una base Por lo tanto los aminoaacutecidos pueden comportarse como aacutecidos y como bases seguacuten sea el pH del medio A las sustancias que tienen esta propiedad se les denomina anfoacuteterasExisten unos valores de pH caracteriacutesticos para cada aminoaacutecido Son
bull Pka el es pH para el cual el aminoaacutecido estaacute en un 50 en su forma protonada y un 50 en su forma de ion dipolar (zwitterion)
bull PI o punto isoeleacutectrico es el pH para el cual ese aminoaacutecido estaacute al 100 en forma de ion dipolar
bull Pkb es el pH para el cual el aminoaacutecido estaacute en un 50 en su forma desprotonada y un 50 en forma de ion dipolar (zwitterion)
A pH fisioloacutegico (el habitual en ceacutelulas y tejidos) los aminoaacutecidos no suelen tener carga neta ya que se encuentran en forma de ion dipolar Si variacutea el pH y po eso debe mantenerse constante siacute que pueden verse alteradas las cargas de los aminoaacutecidos
Dado que los aminoaacutecidos de las proteiacutenas pueden comportarse como aacutecidos o como bases a menudo influyen como sustancias tamponadoras de las variaciones de pH en el organismo
4 EL ENLACE PEPTIacuteDICO PEacutePTIDOS Y PROTEIacuteNAS
Los aminoaacutecidos se unen entre siacute mediante un enlace covalente de tipo amida en el que el grupo carboxilo (-COOH) del primer aminoaacutecido enlaza con el grupo amino (H2N-) del siguiente
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Aunque el enlace formado es simple y no doble el enlace amida presenta la rigidez caracteeriacutestica del doble enlace lo que provoca que los aacutetomos que se encuentran unidos a carbono del grupo carboxilo y al nitroacutegeno del grupo amino esteacuten en el mismo planoA una cadena de muchos aminoaacutecidos unidos se le denomina polipeacutetido y si son unos pocos recibe el nombre de oligopeacutetido (o maacutes concretamente dipeacuteptido tripeacuteptido tetrapeacuteptido etc)Aunque a veces se suelen usar indistintamente los teacuterminos polipeacuteptido y proteiacutena se considera que una proteiacutena debe tener una masa moleacutecular superior a 10000
El primer aminoaacutecido de una cadena polipeptiacutedica es aquel que tiene su grupo amino libre (extremo N-terminal) y el uacuteltimo es el que tiene libre el COOH (extremo C o carboxilo terminal)
Algunos ejemplos de peacuteptidos de intereacutes bioloacutegicobull Glutation Es un potente reductor bioloacutegico que entre otras
funciones tiene la de mantener el estado de oxidacioacuten del hierro de la hemoglobina en +2 (en +3 metahemoglobina es incapaz de unirse al oxiacutegeno)
bull Aacutecido pantoteacutenico que es el precursor de la vitamina B5bull La gramidicina y la penicilina son antibioacuteticos formados o que
contienen peacuteptidosbull Hormonas peptiacutedicas como la oxitocina vasopresina o insulina
5 LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEIacuteNAS
Una proteiacutena es activa por que tiene una determinada forma en el espacio Se denomina conformacioacuten a la disposicioacuten tridimensional de los aacutetomos de una proteiacutena Cuando esta conformacioacuten es la que permite que la proteiacutena pueda llevar a cabo su funcioacuten se dice que es su forma nativa
La forma nativa de una proteiacutena nunca es la estructura en zig-zag de la cadena de aminoaacutecidos o estructura primaria sino que presentan diversos grados de plegamiento en el espacio Dado que el enlace peptiacutedico es riacutegido soacutelo los enlaces adyacentes pueden girar seguacuten unos aacutengulos y Soacutelo unos valores determinados de f y y permiten plegamientos estables que genera el siguiente grado de plegamiento o estructura secundaria
Las estructuras secundarias estables para valores permitidos de y fueron representadas en unos ejes en los que se situaron
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los diferentes tipos de estructuras secundarias estables Este diagrama recibe el nombre de Diagrama de Ramachandran Las estructuras secundarias maacutes frecuentes sonHeacutelice es una disposicioacuten helicoidal de la cadena en zig-zag de aminoaacutecidos que generan una forma ciliacutendrica con los grupos R hacia el exterior de la heacutelice ( = -45o a -50o = -60o) Su sentido de avance es en el sentido de las agujas del reloj dextroacutegira y cada vuelta avanza 5rsquo4 angtroms y contiene 36 aminoaacutecidosEsta tipo de disposicioacuten en el especie permite la formacioacuten de puentes de hidroacutegeno intracatenarios que le otorga gran estabilidadEn general las proteiacutenas que presentan como maacuteximo grado de plegamiento especial una
estructura secundaria se denominas proteiacutenas fibrosas y suelen tener funcioacuten estructural ya que forman largas hebras o laacuteminas Las -queratinas con proteiacutenas formadas casi exclusivamente por heacutelices y son el constituyente del pelo untildeas y pezuntildeas Presentan abundantes cisteiacutenas y por eso su combustioacuten genera ese olor azufrado caracteriacutestico de ldquopollo chamuscadordquo Al tener cisteiacutenas forman puentes disulfuro
Aminoaacutecidos como la prolina desestabilizan la heacutelice haciendo que pierda esta conformacioacuten
Conformacioacuten en laacutemina o conformacioacuten Se trata de una disposicioacuten paralela o antiparalela seguacuten sea el sentido en el que se encuentren las cadenas en zig-zag de los aminoaacutecidos que forman la proteiacutena a modo de una laacutemina plegada Los grupos R se disponen de manera opuesta (arriba-abajo) Estas laacuteminas estaacuten estabilizadas por puentes de hidroacutegeno intracatenarios e intercatenariosLas -queratinas que constituyen por
ejemplo los hilos de la tela de arantildea y la fibroiacutena de la seda presentan laacuteminas como su grado maacuteximo de plegamiento Tienen abundantes residuos de alanina y glicina y forman fibras inextensibles
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El colaacutegeno es una proteiacutena fibrosa formada por la polimerizacioacuten de unidades tres heacutelices acopladas entre siacute Cada una de estas heacutelices ricas en hidroxiprolina recibe el nombre de cadena pro- (no confundirlo con la heacutelice ) Esta heacutelice es levoacutegira (avanza en sentido opuesto a las agujas del reloj) pero cuando se ensamblan tres de ellas generan una triple heacutelice dextroacutegira La polimerizacioacuten de estas unidades genera la fibra de colaacutegeno La fibra generada tiene la misma fuerza de tensioacuten que un cable de acero de ideacutentica seccioacuten Existen muchos tipos de colaacutegeno en el ser humano y es sintetizado por los fibroblastos El colaacutegeno es el principal componente de ligamentos y tendones y forman parte de las sustancias intercelular de los tejidos conectivos
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Las proteiacutenas que desempentildean la mayor partes de las funciones bioloacutegicas sentildealadas al principio del tema presentan un grado maacutes de plegamiento en el espacio en el que se combinan distintas combinaciones de laacuteminas y heacutelices generando estructuras globulares De hecho las proteiacutenas con estructura terciaria se denominan globulares y pueden tener varios tipos de estructura secundaria (las fibrosas soacutelo uno)Gracias a este segundo grado de plegamiento aminoaacutecidos que estaban muy separados en la cadena polipeptiacutedica pueden terminar proacuteximos Las fuerzas que intervienen en este plegamiento espacial y que otorgan a las proteiacutenas la forma precisa que ahce que sea funcional son-Interacciones hidrofoacutebias e
hidrofiacutelicas de los grupos R de los aminoaacutecidos con el medio
- Fuerzas de atraccioacuten y repulsioacuten de los grupos R de los aminoaacutecidos con carga
- Formacioacuten de puentes disulfuro entre cisteiacutenas
- Fuerzas de Van deer WaalsTodo esto depende de la secuencia de los aminoaacutecidos es decir de queacute posicioacuten ocupan por lo que se puede decir que la estructura primaria de una proteiacutena determina la forma espacial que va a tenerAdemaacutes algunas proteiacutenas necesitan la ayuda de otras proteiacutenas para adquirir esa forma espacial activa Estas proteiacutenas que ayudan a que las proteiacutenas adquieran la forma correcta en el momento oportuno reciben el nombre de chaperonas Una de las familias de chaperonas maacutes conocidas con las Hsp70 que suelen tener una masa de unos 70000 y se encuentran ya sea en bacterias hasta en los seres humanos
Una de las primeras proteiacutenas globulares de las que se supo su conformacioacuten fue la mioglobina La mioglobina es la proteiacutena que almacena oxiacutegeno en el muacutesculo y contiene 153 residuos aminoaacutecidos que forman ocho segmentos de heacutelice a con ldquolazosrdquo entre ambas Ademaacutes contien un grupo hemo con un aacutetomo de hierro
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al que se une el oxiacutegeno como grupo prosteacutetico La mioglobina es especialmente abundante en animales que permanecen largo tiempo sumergidos como las ballenas o los pinniacutepedos (focas morsas etc)A menudo las proteiacutenas globulares grandes contienen diversas regiones estables bien diferenciadas en su conformacioacuten espacial Si por meacutetodos quiacutemicos se separan estos dominios mantienen su conformacioacuten espacialEn las proteiacutenas globulares tambieacuten existen combianciones de estructuras secundarias que aparecen en proteiacutenas distintas A estas combinacios estables ya que son frecuentes se les denomina motivos
Por uacuteltimo existen proteiacutenas que estaacuten formadas por el ensamblaje de varias subunidades globulares Se dice que estas proteiacutenas tienen estructura cuaternaria y que son oligomeacutericas si son pocas subunidades o multimeacuterica si son muchasUn ejemplo de proteiacutenas oligomeacuterica es la hemoglobina formada por cuantro subunidades de globina dos tipo y dos de tipo (nada que ver con las estructuras secundarias vistas anteriormente) cada una de las cuales tiene su grupo hemoLa hemoglobina es la proteiacutena que transporta oxiacutegeno en la sangre y dado que tiene cuatro grupos hemo puede transportar cuatro moleacuteculas de oxiacutegeno La conformacioacuten de cada una de las subunidades es diferente seguacuten contengan oxiacutegeno (oxihemoglobina) o no (desoxihemoglobina)La hemoglobina presenta un fenoacutemeno llamado cooperativdad que consiste en que cuando un oxiacutegeno entra a la primera subunidad de la hemoglobina provoca que aumente la afinidad del oxiacutegeno por las restantes aceleraacutendose asiacute la captura de esta moleacutecula
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PARA QUE UNA PROTEIacuteNA LLEVE A CABO SU FUNCIOacuteN ES IMPRESCINDIBLE QUE TENGA INTACTA SU CONFORMACIOacuteN NATIVA
(Ampliacioacuten universidad)
La desnaturalizacioacuten es el proceso mediante el cual una proteiacutena pierde su forma espacial nativa y por lo tanto se vuelve inactiva Una de las razones de la peacuterdida de la estructura terciaria es por la rotura de los puentes disulfuro Cuando esto sucede en un organismo puede tener efectos desastrosos llegando incluso a provocar la muerte del individuo
La desnaturalizacioacuten puede ser reversible o irreversible y puede estar provocada por
bull Aumento de temperatura como por ejemplo lo que le sucede a la albuacutemina (clara) del huevo cuando se friacutee Esta es otra de las razones por las cuales la fiebre no puede ser muy alta durante mucho tiempo porque provocariacutea la desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas humanas ademaacutes de las de las proteiacutenas bacterianas o viacutericas que es lo que se pretende con la fiebre como mecanismo de defensa
bull Variacioacuten del pH Como ya se ha visto la variacioacuten del pH puede causar cambio en las cargas de los grupos R de los aminoaacutecidos lo que afectaraacute a las fuerzas electrostaacuteticas que manteniacutea a la proteiacutena en su conformacioacuten nativa producieacutendose la desnaturalizacioacuten
Como se puede concluir la homeostasis es fundamental parara evitar cambios que alteren la forma de las proteiacutenas
bull De manera artificial la desnaturalizacioacuten de una proteiacutena tambieacuten se puede producir por la adicioacuten de detergentes
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Un viacutedeo resumen
Aunque el enlace formado es simple y no doble el enlace amida presenta la rigidez caracteeriacutestica del doble enlace lo que provoca que los aacutetomos que se encuentran unidos a carbono del grupo carboxilo y al nitroacutegeno del grupo amino esteacuten en el mismo planoA una cadena de muchos aminoaacutecidos unidos se le denomina polipeacutetido y si son unos pocos recibe el nombre de oligopeacutetido (o maacutes concretamente dipeacuteptido tripeacuteptido tetrapeacuteptido etc)Aunque a veces se suelen usar indistintamente los teacuterminos polipeacuteptido y proteiacutena se considera que una proteiacutena debe tener una masa moleacutecular superior a 10000
El primer aminoaacutecido de una cadena polipeptiacutedica es aquel que tiene su grupo amino libre (extremo N-terminal) y el uacuteltimo es el que tiene libre el COOH (extremo C o carboxilo terminal)
Algunos ejemplos de peacuteptidos de intereacutes bioloacutegicobull Glutation Es un potente reductor bioloacutegico que entre otras
funciones tiene la de mantener el estado de oxidacioacuten del hierro de la hemoglobina en +2 (en +3 metahemoglobina es incapaz de unirse al oxiacutegeno)
bull Aacutecido pantoteacutenico que es el precursor de la vitamina B5bull La gramidicina y la penicilina son antibioacuteticos formados o que
contienen peacuteptidosbull Hormonas peptiacutedicas como la oxitocina vasopresina o insulina
5 LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEIacuteNAS
Una proteiacutena es activa por que tiene una determinada forma en el espacio Se denomina conformacioacuten a la disposicioacuten tridimensional de los aacutetomos de una proteiacutena Cuando esta conformacioacuten es la que permite que la proteiacutena pueda llevar a cabo su funcioacuten se dice que es su forma nativa
La forma nativa de una proteiacutena nunca es la estructura en zig-zag de la cadena de aminoaacutecidos o estructura primaria sino que presentan diversos grados de plegamiento en el espacio Dado que el enlace peptiacutedico es riacutegido soacutelo los enlaces adyacentes pueden girar seguacuten unos aacutengulos y Soacutelo unos valores determinados de f y y permiten plegamientos estables que genera el siguiente grado de plegamiento o estructura secundaria
Las estructuras secundarias estables para valores permitidos de y fueron representadas en unos ejes en los que se situaron
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PAacuteGINA 5 DE 10 LAS PROTEIacuteNAS para janoclase13 de profesorjano
VIacuteDEO formacioacuten ENLACE PEPTIacuteDICO
los diferentes tipos de estructuras secundarias estables Este diagrama recibe el nombre de Diagrama de Ramachandran Las estructuras secundarias maacutes frecuentes sonHeacutelice es una disposicioacuten helicoidal de la cadena en zig-zag de aminoaacutecidos que generan una forma ciliacutendrica con los grupos R hacia el exterior de la heacutelice ( = -45o a -50o = -60o) Su sentido de avance es en el sentido de las agujas del reloj dextroacutegira y cada vuelta avanza 5rsquo4 angtroms y contiene 36 aminoaacutecidosEsta tipo de disposicioacuten en el especie permite la formacioacuten de puentes de hidroacutegeno intracatenarios que le otorga gran estabilidadEn general las proteiacutenas que presentan como maacuteximo grado de plegamiento especial una
estructura secundaria se denominas proteiacutenas fibrosas y suelen tener funcioacuten estructural ya que forman largas hebras o laacuteminas Las -queratinas con proteiacutenas formadas casi exclusivamente por heacutelices y son el constituyente del pelo untildeas y pezuntildeas Presentan abundantes cisteiacutenas y por eso su combustioacuten genera ese olor azufrado caracteriacutestico de ldquopollo chamuscadordquo Al tener cisteiacutenas forman puentes disulfuro
Aminoaacutecidos como la prolina desestabilizan la heacutelice haciendo que pierda esta conformacioacuten
Conformacioacuten en laacutemina o conformacioacuten Se trata de una disposicioacuten paralela o antiparalela seguacuten sea el sentido en el que se encuentren las cadenas en zig-zag de los aminoaacutecidos que forman la proteiacutena a modo de una laacutemina plegada Los grupos R se disponen de manera opuesta (arriba-abajo) Estas laacuteminas estaacuten estabilizadas por puentes de hidroacutegeno intracatenarios e intercatenariosLas -queratinas que constituyen por
ejemplo los hilos de la tela de arantildea y la fibroiacutena de la seda presentan laacuteminas como su grado maacuteximo de plegamiento Tienen abundantes residuos de alanina y glicina y forman fibras inextensibles
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El colaacutegeno es una proteiacutena fibrosa formada por la polimerizacioacuten de unidades tres heacutelices acopladas entre siacute Cada una de estas heacutelices ricas en hidroxiprolina recibe el nombre de cadena pro- (no confundirlo con la heacutelice ) Esta heacutelice es levoacutegira (avanza en sentido opuesto a las agujas del reloj) pero cuando se ensamblan tres de ellas generan una triple heacutelice dextroacutegira La polimerizacioacuten de estas unidades genera la fibra de colaacutegeno La fibra generada tiene la misma fuerza de tensioacuten que un cable de acero de ideacutentica seccioacuten Existen muchos tipos de colaacutegeno en el ser humano y es sintetizado por los fibroblastos El colaacutegeno es el principal componente de ligamentos y tendones y forman parte de las sustancias intercelular de los tejidos conectivos
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Las proteiacutenas que desempentildean la mayor partes de las funciones bioloacutegicas sentildealadas al principio del tema presentan un grado maacutes de plegamiento en el espacio en el que se combinan distintas combinaciones de laacuteminas y heacutelices generando estructuras globulares De hecho las proteiacutenas con estructura terciaria se denominan globulares y pueden tener varios tipos de estructura secundaria (las fibrosas soacutelo uno)Gracias a este segundo grado de plegamiento aminoaacutecidos que estaban muy separados en la cadena polipeptiacutedica pueden terminar proacuteximos Las fuerzas que intervienen en este plegamiento espacial y que otorgan a las proteiacutenas la forma precisa que ahce que sea funcional son-Interacciones hidrofoacutebias e
hidrofiacutelicas de los grupos R de los aminoaacutecidos con el medio
- Fuerzas de atraccioacuten y repulsioacuten de los grupos R de los aminoaacutecidos con carga
- Formacioacuten de puentes disulfuro entre cisteiacutenas
- Fuerzas de Van deer WaalsTodo esto depende de la secuencia de los aminoaacutecidos es decir de queacute posicioacuten ocupan por lo que se puede decir que la estructura primaria de una proteiacutena determina la forma espacial que va a tenerAdemaacutes algunas proteiacutenas necesitan la ayuda de otras proteiacutenas para adquirir esa forma espacial activa Estas proteiacutenas que ayudan a que las proteiacutenas adquieran la forma correcta en el momento oportuno reciben el nombre de chaperonas Una de las familias de chaperonas maacutes conocidas con las Hsp70 que suelen tener una masa de unos 70000 y se encuentran ya sea en bacterias hasta en los seres humanos
Una de las primeras proteiacutenas globulares de las que se supo su conformacioacuten fue la mioglobina La mioglobina es la proteiacutena que almacena oxiacutegeno en el muacutesculo y contiene 153 residuos aminoaacutecidos que forman ocho segmentos de heacutelice a con ldquolazosrdquo entre ambas Ademaacutes contien un grupo hemo con un aacutetomo de hierro
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CHAPERONA
al que se une el oxiacutegeno como grupo prosteacutetico La mioglobina es especialmente abundante en animales que permanecen largo tiempo sumergidos como las ballenas o los pinniacutepedos (focas morsas etc)A menudo las proteiacutenas globulares grandes contienen diversas regiones estables bien diferenciadas en su conformacioacuten espacial Si por meacutetodos quiacutemicos se separan estos dominios mantienen su conformacioacuten espacialEn las proteiacutenas globulares tambieacuten existen combianciones de estructuras secundarias que aparecen en proteiacutenas distintas A estas combinacios estables ya que son frecuentes se les denomina motivos
Por uacuteltimo existen proteiacutenas que estaacuten formadas por el ensamblaje de varias subunidades globulares Se dice que estas proteiacutenas tienen estructura cuaternaria y que son oligomeacutericas si son pocas subunidades o multimeacuterica si son muchasUn ejemplo de proteiacutenas oligomeacuterica es la hemoglobina formada por cuantro subunidades de globina dos tipo y dos de tipo (nada que ver con las estructuras secundarias vistas anteriormente) cada una de las cuales tiene su grupo hemoLa hemoglobina es la proteiacutena que transporta oxiacutegeno en la sangre y dado que tiene cuatro grupos hemo puede transportar cuatro moleacuteculas de oxiacutegeno La conformacioacuten de cada una de las subunidades es diferente seguacuten contengan oxiacutegeno (oxihemoglobina) o no (desoxihemoglobina)La hemoglobina presenta un fenoacutemeno llamado cooperativdad que consiste en que cuando un oxiacutegeno entra a la primera subunidad de la hemoglobina provoca que aumente la afinidad del oxiacutegeno por las restantes aceleraacutendose asiacute la captura de esta moleacutecula
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Proteina de un bacteroide de la flora intestinal con 3 dominios
PARA QUE UNA PROTEIacuteNA LLEVE A CABO SU FUNCIOacuteN ES IMPRESCINDIBLE QUE TENGA INTACTA SU CONFORMACIOacuteN NATIVA
(Ampliacioacuten universidad)
La desnaturalizacioacuten es el proceso mediante el cual una proteiacutena pierde su forma espacial nativa y por lo tanto se vuelve inactiva Una de las razones de la peacuterdida de la estructura terciaria es por la rotura de los puentes disulfuro Cuando esto sucede en un organismo puede tener efectos desastrosos llegando incluso a provocar la muerte del individuo
La desnaturalizacioacuten puede ser reversible o irreversible y puede estar provocada por
bull Aumento de temperatura como por ejemplo lo que le sucede a la albuacutemina (clara) del huevo cuando se friacutee Esta es otra de las razones por las cuales la fiebre no puede ser muy alta durante mucho tiempo porque provocariacutea la desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas humanas ademaacutes de las de las proteiacutenas bacterianas o viacutericas que es lo que se pretende con la fiebre como mecanismo de defensa
bull Variacioacuten del pH Como ya se ha visto la variacioacuten del pH puede causar cambio en las cargas de los grupos R de los aminoaacutecidos lo que afectaraacute a las fuerzas electrostaacuteticas que manteniacutea a la proteiacutena en su conformacioacuten nativa producieacutendose la desnaturalizacioacuten
Como se puede concluir la homeostasis es fundamental parara evitar cambios que alteren la forma de las proteiacutenas
bull De manera artificial la desnaturalizacioacuten de una proteiacutena tambieacuten se puede producir por la adicioacuten de detergentes
CLASIFICACIOacuteN DE LAS PROTEIacuteNAS - descargar anexo I
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Video sobre la desnaturalizacioacuten
Un viacutedeo resumen
los diferentes tipos de estructuras secundarias estables Este diagrama recibe el nombre de Diagrama de Ramachandran Las estructuras secundarias maacutes frecuentes sonHeacutelice es una disposicioacuten helicoidal de la cadena en zig-zag de aminoaacutecidos que generan una forma ciliacutendrica con los grupos R hacia el exterior de la heacutelice ( = -45o a -50o = -60o) Su sentido de avance es en el sentido de las agujas del reloj dextroacutegira y cada vuelta avanza 5rsquo4 angtroms y contiene 36 aminoaacutecidosEsta tipo de disposicioacuten en el especie permite la formacioacuten de puentes de hidroacutegeno intracatenarios que le otorga gran estabilidadEn general las proteiacutenas que presentan como maacuteximo grado de plegamiento especial una
estructura secundaria se denominas proteiacutenas fibrosas y suelen tener funcioacuten estructural ya que forman largas hebras o laacuteminas Las -queratinas con proteiacutenas formadas casi exclusivamente por heacutelices y son el constituyente del pelo untildeas y pezuntildeas Presentan abundantes cisteiacutenas y por eso su combustioacuten genera ese olor azufrado caracteriacutestico de ldquopollo chamuscadordquo Al tener cisteiacutenas forman puentes disulfuro
Aminoaacutecidos como la prolina desestabilizan la heacutelice haciendo que pierda esta conformacioacuten
Conformacioacuten en laacutemina o conformacioacuten Se trata de una disposicioacuten paralela o antiparalela seguacuten sea el sentido en el que se encuentren las cadenas en zig-zag de los aminoaacutecidos que forman la proteiacutena a modo de una laacutemina plegada Los grupos R se disponen de manera opuesta (arriba-abajo) Estas laacuteminas estaacuten estabilizadas por puentes de hidroacutegeno intracatenarios e intercatenariosLas -queratinas que constituyen por
ejemplo los hilos de la tela de arantildea y la fibroiacutena de la seda presentan laacuteminas como su grado maacuteximo de plegamiento Tienen abundantes residuos de alanina y glicina y forman fibras inextensibles
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El colaacutegeno es una proteiacutena fibrosa formada por la polimerizacioacuten de unidades tres heacutelices acopladas entre siacute Cada una de estas heacutelices ricas en hidroxiprolina recibe el nombre de cadena pro- (no confundirlo con la heacutelice ) Esta heacutelice es levoacutegira (avanza en sentido opuesto a las agujas del reloj) pero cuando se ensamblan tres de ellas generan una triple heacutelice dextroacutegira La polimerizacioacuten de estas unidades genera la fibra de colaacutegeno La fibra generada tiene la misma fuerza de tensioacuten que un cable de acero de ideacutentica seccioacuten Existen muchos tipos de colaacutegeno en el ser humano y es sintetizado por los fibroblastos El colaacutegeno es el principal componente de ligamentos y tendones y forman parte de las sustancias intercelular de los tejidos conectivos
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Las proteiacutenas que desempentildean la mayor partes de las funciones bioloacutegicas sentildealadas al principio del tema presentan un grado maacutes de plegamiento en el espacio en el que se combinan distintas combinaciones de laacuteminas y heacutelices generando estructuras globulares De hecho las proteiacutenas con estructura terciaria se denominan globulares y pueden tener varios tipos de estructura secundaria (las fibrosas soacutelo uno)Gracias a este segundo grado de plegamiento aminoaacutecidos que estaban muy separados en la cadena polipeptiacutedica pueden terminar proacuteximos Las fuerzas que intervienen en este plegamiento espacial y que otorgan a las proteiacutenas la forma precisa que ahce que sea funcional son-Interacciones hidrofoacutebias e
hidrofiacutelicas de los grupos R de los aminoaacutecidos con el medio
- Fuerzas de atraccioacuten y repulsioacuten de los grupos R de los aminoaacutecidos con carga
- Formacioacuten de puentes disulfuro entre cisteiacutenas
- Fuerzas de Van deer WaalsTodo esto depende de la secuencia de los aminoaacutecidos es decir de queacute posicioacuten ocupan por lo que se puede decir que la estructura primaria de una proteiacutena determina la forma espacial que va a tenerAdemaacutes algunas proteiacutenas necesitan la ayuda de otras proteiacutenas para adquirir esa forma espacial activa Estas proteiacutenas que ayudan a que las proteiacutenas adquieran la forma correcta en el momento oportuno reciben el nombre de chaperonas Una de las familias de chaperonas maacutes conocidas con las Hsp70 que suelen tener una masa de unos 70000 y se encuentran ya sea en bacterias hasta en los seres humanos
Una de las primeras proteiacutenas globulares de las que se supo su conformacioacuten fue la mioglobina La mioglobina es la proteiacutena que almacena oxiacutegeno en el muacutesculo y contiene 153 residuos aminoaacutecidos que forman ocho segmentos de heacutelice a con ldquolazosrdquo entre ambas Ademaacutes contien un grupo hemo con un aacutetomo de hierro
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al que se une el oxiacutegeno como grupo prosteacutetico La mioglobina es especialmente abundante en animales que permanecen largo tiempo sumergidos como las ballenas o los pinniacutepedos (focas morsas etc)A menudo las proteiacutenas globulares grandes contienen diversas regiones estables bien diferenciadas en su conformacioacuten espacial Si por meacutetodos quiacutemicos se separan estos dominios mantienen su conformacioacuten espacialEn las proteiacutenas globulares tambieacuten existen combianciones de estructuras secundarias que aparecen en proteiacutenas distintas A estas combinacios estables ya que son frecuentes se les denomina motivos
Por uacuteltimo existen proteiacutenas que estaacuten formadas por el ensamblaje de varias subunidades globulares Se dice que estas proteiacutenas tienen estructura cuaternaria y que son oligomeacutericas si son pocas subunidades o multimeacuterica si son muchasUn ejemplo de proteiacutenas oligomeacuterica es la hemoglobina formada por cuantro subunidades de globina dos tipo y dos de tipo (nada que ver con las estructuras secundarias vistas anteriormente) cada una de las cuales tiene su grupo hemoLa hemoglobina es la proteiacutena que transporta oxiacutegeno en la sangre y dado que tiene cuatro grupos hemo puede transportar cuatro moleacuteculas de oxiacutegeno La conformacioacuten de cada una de las subunidades es diferente seguacuten contengan oxiacutegeno (oxihemoglobina) o no (desoxihemoglobina)La hemoglobina presenta un fenoacutemeno llamado cooperativdad que consiste en que cuando un oxiacutegeno entra a la primera subunidad de la hemoglobina provoca que aumente la afinidad del oxiacutegeno por las restantes aceleraacutendose asiacute la captura de esta moleacutecula
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PARA QUE UNA PROTEIacuteNA LLEVE A CABO SU FUNCIOacuteN ES IMPRESCINDIBLE QUE TENGA INTACTA SU CONFORMACIOacuteN NATIVA
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La desnaturalizacioacuten es el proceso mediante el cual una proteiacutena pierde su forma espacial nativa y por lo tanto se vuelve inactiva Una de las razones de la peacuterdida de la estructura terciaria es por la rotura de los puentes disulfuro Cuando esto sucede en un organismo puede tener efectos desastrosos llegando incluso a provocar la muerte del individuo
La desnaturalizacioacuten puede ser reversible o irreversible y puede estar provocada por
bull Aumento de temperatura como por ejemplo lo que le sucede a la albuacutemina (clara) del huevo cuando se friacutee Esta es otra de las razones por las cuales la fiebre no puede ser muy alta durante mucho tiempo porque provocariacutea la desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas humanas ademaacutes de las de las proteiacutenas bacterianas o viacutericas que es lo que se pretende con la fiebre como mecanismo de defensa
bull Variacioacuten del pH Como ya se ha visto la variacioacuten del pH puede causar cambio en las cargas de los grupos R de los aminoaacutecidos lo que afectaraacute a las fuerzas electrostaacuteticas que manteniacutea a la proteiacutena en su conformacioacuten nativa producieacutendose la desnaturalizacioacuten
Como se puede concluir la homeostasis es fundamental parara evitar cambios que alteren la forma de las proteiacutenas
bull De manera artificial la desnaturalizacioacuten de una proteiacutena tambieacuten se puede producir por la adicioacuten de detergentes
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Las proteiacutenas que desempentildean la mayor partes de las funciones bioloacutegicas sentildealadas al principio del tema presentan un grado maacutes de plegamiento en el espacio en el que se combinan distintas combinaciones de laacuteminas y heacutelices generando estructuras globulares De hecho las proteiacutenas con estructura terciaria se denominan globulares y pueden tener varios tipos de estructura secundaria (las fibrosas soacutelo uno)Gracias a este segundo grado de plegamiento aminoaacutecidos que estaban muy separados en la cadena polipeptiacutedica pueden terminar proacuteximos Las fuerzas que intervienen en este plegamiento espacial y que otorgan a las proteiacutenas la forma precisa que ahce que sea funcional son-Interacciones hidrofoacutebias e
hidrofiacutelicas de los grupos R de los aminoaacutecidos con el medio
- Fuerzas de atraccioacuten y repulsioacuten de los grupos R de los aminoaacutecidos con carga
- Formacioacuten de puentes disulfuro entre cisteiacutenas
- Fuerzas de Van deer WaalsTodo esto depende de la secuencia de los aminoaacutecidos es decir de queacute posicioacuten ocupan por lo que se puede decir que la estructura primaria de una proteiacutena determina la forma espacial que va a tenerAdemaacutes algunas proteiacutenas necesitan la ayuda de otras proteiacutenas para adquirir esa forma espacial activa Estas proteiacutenas que ayudan a que las proteiacutenas adquieran la forma correcta en el momento oportuno reciben el nombre de chaperonas Una de las familias de chaperonas maacutes conocidas con las Hsp70 que suelen tener una masa de unos 70000 y se encuentran ya sea en bacterias hasta en los seres humanos
Una de las primeras proteiacutenas globulares de las que se supo su conformacioacuten fue la mioglobina La mioglobina es la proteiacutena que almacena oxiacutegeno en el muacutesculo y contiene 153 residuos aminoaacutecidos que forman ocho segmentos de heacutelice a con ldquolazosrdquo entre ambas Ademaacutes contien un grupo hemo con un aacutetomo de hierro
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al que se une el oxiacutegeno como grupo prosteacutetico La mioglobina es especialmente abundante en animales que permanecen largo tiempo sumergidos como las ballenas o los pinniacutepedos (focas morsas etc)A menudo las proteiacutenas globulares grandes contienen diversas regiones estables bien diferenciadas en su conformacioacuten espacial Si por meacutetodos quiacutemicos se separan estos dominios mantienen su conformacioacuten espacialEn las proteiacutenas globulares tambieacuten existen combianciones de estructuras secundarias que aparecen en proteiacutenas distintas A estas combinacios estables ya que son frecuentes se les denomina motivos
Por uacuteltimo existen proteiacutenas que estaacuten formadas por el ensamblaje de varias subunidades globulares Se dice que estas proteiacutenas tienen estructura cuaternaria y que son oligomeacutericas si son pocas subunidades o multimeacuterica si son muchasUn ejemplo de proteiacutenas oligomeacuterica es la hemoglobina formada por cuantro subunidades de globina dos tipo y dos de tipo (nada que ver con las estructuras secundarias vistas anteriormente) cada una de las cuales tiene su grupo hemoLa hemoglobina es la proteiacutena que transporta oxiacutegeno en la sangre y dado que tiene cuatro grupos hemo puede transportar cuatro moleacuteculas de oxiacutegeno La conformacioacuten de cada una de las subunidades es diferente seguacuten contengan oxiacutegeno (oxihemoglobina) o no (desoxihemoglobina)La hemoglobina presenta un fenoacutemeno llamado cooperativdad que consiste en que cuando un oxiacutegeno entra a la primera subunidad de la hemoglobina provoca que aumente la afinidad del oxiacutegeno por las restantes aceleraacutendose asiacute la captura de esta moleacutecula
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La desnaturalizacioacuten es el proceso mediante el cual una proteiacutena pierde su forma espacial nativa y por lo tanto se vuelve inactiva Una de las razones de la peacuterdida de la estructura terciaria es por la rotura de los puentes disulfuro Cuando esto sucede en un organismo puede tener efectos desastrosos llegando incluso a provocar la muerte del individuo
La desnaturalizacioacuten puede ser reversible o irreversible y puede estar provocada por
bull Aumento de temperatura como por ejemplo lo que le sucede a la albuacutemina (clara) del huevo cuando se friacutee Esta es otra de las razones por las cuales la fiebre no puede ser muy alta durante mucho tiempo porque provocariacutea la desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas humanas ademaacutes de las de las proteiacutenas bacterianas o viacutericas que es lo que se pretende con la fiebre como mecanismo de defensa
bull Variacioacuten del pH Como ya se ha visto la variacioacuten del pH puede causar cambio en las cargas de los grupos R de los aminoaacutecidos lo que afectaraacute a las fuerzas electrostaacuteticas que manteniacutea a la proteiacutena en su conformacioacuten nativa producieacutendose la desnaturalizacioacuten
Como se puede concluir la homeostasis es fundamental parara evitar cambios que alteren la forma de las proteiacutenas
bull De manera artificial la desnaturalizacioacuten de una proteiacutena tambieacuten se puede producir por la adicioacuten de detergentes
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Las proteiacutenas que desempentildean la mayor partes de las funciones bioloacutegicas sentildealadas al principio del tema presentan un grado maacutes de plegamiento en el espacio en el que se combinan distintas combinaciones de laacuteminas y heacutelices generando estructuras globulares De hecho las proteiacutenas con estructura terciaria se denominan globulares y pueden tener varios tipos de estructura secundaria (las fibrosas soacutelo uno)Gracias a este segundo grado de plegamiento aminoaacutecidos que estaban muy separados en la cadena polipeptiacutedica pueden terminar proacuteximos Las fuerzas que intervienen en este plegamiento espacial y que otorgan a las proteiacutenas la forma precisa que ahce que sea funcional son-Interacciones hidrofoacutebias e
hidrofiacutelicas de los grupos R de los aminoaacutecidos con el medio
- Fuerzas de atraccioacuten y repulsioacuten de los grupos R de los aminoaacutecidos con carga
- Formacioacuten de puentes disulfuro entre cisteiacutenas
- Fuerzas de Van deer WaalsTodo esto depende de la secuencia de los aminoaacutecidos es decir de queacute posicioacuten ocupan por lo que se puede decir que la estructura primaria de una proteiacutena determina la forma espacial que va a tenerAdemaacutes algunas proteiacutenas necesitan la ayuda de otras proteiacutenas para adquirir esa forma espacial activa Estas proteiacutenas que ayudan a que las proteiacutenas adquieran la forma correcta en el momento oportuno reciben el nombre de chaperonas Una de las familias de chaperonas maacutes conocidas con las Hsp70 que suelen tener una masa de unos 70000 y se encuentran ya sea en bacterias hasta en los seres humanos
Una de las primeras proteiacutenas globulares de las que se supo su conformacioacuten fue la mioglobina La mioglobina es la proteiacutena que almacena oxiacutegeno en el muacutesculo y contiene 153 residuos aminoaacutecidos que forman ocho segmentos de heacutelice a con ldquolazosrdquo entre ambas Ademaacutes contien un grupo hemo con un aacutetomo de hierro
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Por uacuteltimo existen proteiacutenas que estaacuten formadas por el ensamblaje de varias subunidades globulares Se dice que estas proteiacutenas tienen estructura cuaternaria y que son oligomeacutericas si son pocas subunidades o multimeacuterica si son muchasUn ejemplo de proteiacutenas oligomeacuterica es la hemoglobina formada por cuantro subunidades de globina dos tipo y dos de tipo (nada que ver con las estructuras secundarias vistas anteriormente) cada una de las cuales tiene su grupo hemoLa hemoglobina es la proteiacutena que transporta oxiacutegeno en la sangre y dado que tiene cuatro grupos hemo puede transportar cuatro moleacuteculas de oxiacutegeno La conformacioacuten de cada una de las subunidades es diferente seguacuten contengan oxiacutegeno (oxihemoglobina) o no (desoxihemoglobina)La hemoglobina presenta un fenoacutemeno llamado cooperativdad que consiste en que cuando un oxiacutegeno entra a la primera subunidad de la hemoglobina provoca que aumente la afinidad del oxiacutegeno por las restantes aceleraacutendose asiacute la captura de esta moleacutecula
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La desnaturalizacioacuten es el proceso mediante el cual una proteiacutena pierde su forma espacial nativa y por lo tanto se vuelve inactiva Una de las razones de la peacuterdida de la estructura terciaria es por la rotura de los puentes disulfuro Cuando esto sucede en un organismo puede tener efectos desastrosos llegando incluso a provocar la muerte del individuo
La desnaturalizacioacuten puede ser reversible o irreversible y puede estar provocada por
bull Aumento de temperatura como por ejemplo lo que le sucede a la albuacutemina (clara) del huevo cuando se friacutee Esta es otra de las razones por las cuales la fiebre no puede ser muy alta durante mucho tiempo porque provocariacutea la desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas humanas ademaacutes de las de las proteiacutenas bacterianas o viacutericas que es lo que se pretende con la fiebre como mecanismo de defensa
bull Variacioacuten del pH Como ya se ha visto la variacioacuten del pH puede causar cambio en las cargas de los grupos R de los aminoaacutecidos lo que afectaraacute a las fuerzas electrostaacuteticas que manteniacutea a la proteiacutena en su conformacioacuten nativa producieacutendose la desnaturalizacioacuten
Como se puede concluir la homeostasis es fundamental parara evitar cambios que alteren la forma de las proteiacutenas
bull De manera artificial la desnaturalizacioacuten de una proteiacutena tambieacuten se puede producir por la adicioacuten de detergentes
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al que se une el oxiacutegeno como grupo prosteacutetico La mioglobina es especialmente abundante en animales que permanecen largo tiempo sumergidos como las ballenas o los pinniacutepedos (focas morsas etc)A menudo las proteiacutenas globulares grandes contienen diversas regiones estables bien diferenciadas en su conformacioacuten espacial Si por meacutetodos quiacutemicos se separan estos dominios mantienen su conformacioacuten espacialEn las proteiacutenas globulares tambieacuten existen combianciones de estructuras secundarias que aparecen en proteiacutenas distintas A estas combinacios estables ya que son frecuentes se les denomina motivos
Por uacuteltimo existen proteiacutenas que estaacuten formadas por el ensamblaje de varias subunidades globulares Se dice que estas proteiacutenas tienen estructura cuaternaria y que son oligomeacutericas si son pocas subunidades o multimeacuterica si son muchasUn ejemplo de proteiacutenas oligomeacuterica es la hemoglobina formada por cuantro subunidades de globina dos tipo y dos de tipo (nada que ver con las estructuras secundarias vistas anteriormente) cada una de las cuales tiene su grupo hemoLa hemoglobina es la proteiacutena que transporta oxiacutegeno en la sangre y dado que tiene cuatro grupos hemo puede transportar cuatro moleacuteculas de oxiacutegeno La conformacioacuten de cada una de las subunidades es diferente seguacuten contengan oxiacutegeno (oxihemoglobina) o no (desoxihemoglobina)La hemoglobina presenta un fenoacutemeno llamado cooperativdad que consiste en que cuando un oxiacutegeno entra a la primera subunidad de la hemoglobina provoca que aumente la afinidad del oxiacutegeno por las restantes aceleraacutendose asiacute la captura de esta moleacutecula
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PAacuteGINA 9 DE 10 LAS PROTEIacuteNAS para janoclase13 de profesorjano
Proteina de un bacteroide de la flora intestinal con 3 dominios
PARA QUE UNA PROTEIacuteNA LLEVE A CABO SU FUNCIOacuteN ES IMPRESCINDIBLE QUE TENGA INTACTA SU CONFORMACIOacuteN NATIVA
(Ampliacioacuten universidad)
La desnaturalizacioacuten es el proceso mediante el cual una proteiacutena pierde su forma espacial nativa y por lo tanto se vuelve inactiva Una de las razones de la peacuterdida de la estructura terciaria es por la rotura de los puentes disulfuro Cuando esto sucede en un organismo puede tener efectos desastrosos llegando incluso a provocar la muerte del individuo
La desnaturalizacioacuten puede ser reversible o irreversible y puede estar provocada por
bull Aumento de temperatura como por ejemplo lo que le sucede a la albuacutemina (clara) del huevo cuando se friacutee Esta es otra de las razones por las cuales la fiebre no puede ser muy alta durante mucho tiempo porque provocariacutea la desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas humanas ademaacutes de las de las proteiacutenas bacterianas o viacutericas que es lo que se pretende con la fiebre como mecanismo de defensa
bull Variacioacuten del pH Como ya se ha visto la variacioacuten del pH puede causar cambio en las cargas de los grupos R de los aminoaacutecidos lo que afectaraacute a las fuerzas electrostaacuteticas que manteniacutea a la proteiacutena en su conformacioacuten nativa producieacutendose la desnaturalizacioacuten
Como se puede concluir la homeostasis es fundamental parara evitar cambios que alteren la forma de las proteiacutenas
bull De manera artificial la desnaturalizacioacuten de una proteiacutena tambieacuten se puede producir por la adicioacuten de detergentes
CLASIFICACIOacuteN DE LAS PROTEIacuteNAS - descargar anexo I
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PAacuteGINA 10 DE 10 LAS PROTEIacuteNAS para janoclase13 de profesorjano
Video sobre la desnaturalizacioacuten
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La desnaturalizacioacuten es el proceso mediante el cual una proteiacutena pierde su forma espacial nativa y por lo tanto se vuelve inactiva Una de las razones de la peacuterdida de la estructura terciaria es por la rotura de los puentes disulfuro Cuando esto sucede en un organismo puede tener efectos desastrosos llegando incluso a provocar la muerte del individuo
La desnaturalizacioacuten puede ser reversible o irreversible y puede estar provocada por
bull Aumento de temperatura como por ejemplo lo que le sucede a la albuacutemina (clara) del huevo cuando se friacutee Esta es otra de las razones por las cuales la fiebre no puede ser muy alta durante mucho tiempo porque provocariacutea la desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas humanas ademaacutes de las de las proteiacutenas bacterianas o viacutericas que es lo que se pretende con la fiebre como mecanismo de defensa
bull Variacioacuten del pH Como ya se ha visto la variacioacuten del pH puede causar cambio en las cargas de los grupos R de los aminoaacutecidos lo que afectaraacute a las fuerzas electrostaacuteticas que manteniacutea a la proteiacutena en su conformacioacuten nativa producieacutendose la desnaturalizacioacuten
Como se puede concluir la homeostasis es fundamental parara evitar cambios que alteren la forma de las proteiacutenas
bull De manera artificial la desnaturalizacioacuten de una proteiacutena tambieacuten se puede producir por la adicioacuten de detergentes
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